Estructura de las proteínas
Por ello, el ΔG global, que debe ser negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algún otro aumento de la entropía con el plegado.
Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxilo y amino del carbono alfa están implicados en el enlace peptídico.
De este modo, dichos grupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido: de hecho, se denominan a veces puentes salinos.
Además, si los protones amida o los carbonilos del armazón polipeptídico no están implicados en el enlace peptídico, pueden interaccionar también en este tipo de uniones estabilizadoras.
El denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares facilita la interacción débil entre grupos moleculares sin carga.
Dichos enlaces son de baja energía, pero su abundante número suple su debilidad.
[3] Por definición, cualquier sustancia hidrofóbica en contacto con el agua provoca que ésta huya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos.
Dicho procesamiento se produce en muchos casos en el lumen del retículo endoplasmático mediante la enzima disulfuro isomerasa, presente en todas las células eucariotas.
Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína.
Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
[3] Con estos dos parámetros podemos describir la conformación de dicho residuo en un mapa mediante un punto, con coordenadas φ y ψ.
[3] Es común que algunas zonas de la proteína tengan entidad estructural independiente, y a menudo funciones bioquímicas específicas, como, por ejemplo, alguna actividad catalítica.
Los motivos DEXX (DEAH, DEAD, DECH, etc.) son típicos de las helicasas.
Un motivo en este sentido se refiere a una combinación específica de elementos estructurales secundarios (como los hélice-giro-hélice).
Se denota que la “secuencia espacial” es la misma en todas las instancias del motivo.
Esto no sólo es cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y primaria, sino por cuestiones relativas al tamaño.
Aunque la molécula pudiera intentar una nueva conformación cada 10-13 segundos, se necesitarían unos 1030 años para intentar un número significativo de ellas.
[3] No obstante, proteínas de estas características se pliegan in vitro en un minuto.
No obstante, existe un límite, a unos 50 °C, sobrepasado el cual las proteínas pierden su conformación, esto es, se desnaturalizan.
La desnaturalización, producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes, ocurre a varios niveles: El pH afecta al estado iónico de los aminoácidos, zwitteriones en definitiva, que no tienen implicado su grupo amino ni carboxilo en el enlace peptídico y, especialmente, a aquellos polares, con algún grupo cargado en su cadena lateral.
Muchas bases de datos existentes clasifican las proteínas usando diferentes métodos.
La clasificación es constante entre SCOP, CATH Y FSSP para la mayoría de las proteínas que han sido clasificadas, pero hay todavía algunas diferencias e inconsistencias.
Nótese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser detectados mediante medios bioquímicos como el dicroísmo circular[16] El microscopio crioelectrónico se ha convertido recientemente en un medio para determinar las estructuras proteicas con una resolución baja (menos de 5 Å o 0,5 nm) y se prevé que será una herramienta importante para los trabajos de alta resolución en la década próxima.
AlphaFold de Google Deepmind actualmente en el primer lugar del ranking CASP.
