Proteína chaperona

Las chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional a la que modifican, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función.

[1]​[2]​ Las chaperonas no llevan a cabo el plegamiento de las proteínas a su conformación activa funcional, sino que se limitan únicamente a unirse a la superficie hidrofóbica de las proteínas desdobladas o parcialmente plegadas, para evitar de esta manera el plegamiento aberrante, además de conferirles estabilidad para evitar su agregación con otras proteínas y retenerlas en el retículo endoplásmico para darles tiempo para plegarse y adquirir su conformación funcional correcta.

[3]​ 1.- Las proteínas Hsp60 (GroEL en E. coli y Cpn60 en cloroplastos), las cuales están formadas por la unión de dos anillos idénticos, cada uno formado por 7 subunidades, cuya estructura simula un cilindro hueco con un peso de ~60 kDa.

• La proteína cuenta con ~13 s para plegarse, tiempo en el cual el anillo cis cataliza la hidrólisis de sus 7 ATP.

• Una segunda proteína sustrato se une al anillo trans seguida por 7 ATP.