Biosíntesis proteica

La enzima aminoacil-ARNt-sintetasa se encarga de dicha unión, en un proceso que consume ATP.Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI).El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE) y precisa GTP.Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocación.No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe.Este proceso viene regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt.Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro.Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espontánea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de plegamiento específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial.El mecanismo es básicamente el mismo en todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado.La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional, que es secretada.[1]​ Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción.