Disulfuro

Además, se refleja su polarizabilidad del azufre divalente, el enlace S-S es susceptible a la escisión por reactivos polares, ya sean electrófilos o nucleófilos.Cuando los dos grupos R no son idénticos, el compuesto es clasificado como asimétrico o disulfuro mixto.Los enlaces disulfuro son formados generalmente por la oxidación de grupos sulfidrilo (-SH), especialmente en contextos biológicos.Varios metales, como complejos de cobre(II) y hierro (III) intervienen esta reacción.En bioquímica, tioles como el mercaptoetanol (b-ME) o el ditiotreitol (DTT) funcionan como agentes reductores; los reactivos tiol son utilizados en exceso para llevar el equilibrio a la derecha:[13]​ El reductor Tris (2-carboxietil)fosfina (TCEP) es útil, además de por ser inodoro comparado con b-ME y DTT, porque es selectivo en condiciones alcalinas y ácidas (contrario al DTT), es más hidrofílico y más resistente a la oxidación mediada por el aire.)[17]​ El intercambio tiol-disulfuro es la reacción principal por la que los enlaces disulfuro son formados y reacomodados en una proteína.[21]​ Cuando este enlace disulfuro mixto es atacado por otro reactivo tiolato, deja oxidada la cisteína.Esta pequeña proteína, esencial para todos los organismos vivos conocidos, contiene dos residuos de aminoácidos de cisteína en un arreglo vecinal (uno junto a otro), lo que permite que se forme un enlace disulfuro interno, o enlaces disulfuro con otras proteínas.[25]​ Ya que la mayoría de los comportamientos celulares son ambientes reductores, en general, los enlaces disulfuro son inestables en el citosol, con algunas excepciones como se denota más abajo, a no ser que haya sulfidril oxidasa presente.[30]​ La estructura de un enlace disulfuro puede ser descrito por su ángulo diedro χss entre átomos Cβ–Sγ–Sγ–Cβ, que usualmente se aproxima a ±90°.[33]​ Las especies sencillas sin enlaces disulfuro usualmente se representan como R o "totalmente reducidas".En proteínas con más de dos cisteínas, especies disulfuro secundarias se pueden formar, que casi siempre están mal plegadas.Como un ejemplo específico para el caso anterior, una proteína con ocho aminoácidos de cisteína como la ribonucleasa A, puede formar 105 especies diferentes con cuatro disulfuros, ya que todas las cisteínas están involucradas en la formación de enlaces disulfuro.Está reducción de los enlaces disulfuro puede ser llevada a cabo por el tratamiento con 2-mercaptoetanol, ditiotreitol o tris (2-caboxietil) fosfina.[35]​ En células eucariotas, en general, enlaces disulfuro estables se forman en el lumen del retículo endoplásmico rugoso y en el espacio intermembranal de la mitocondria, pero no en el citosol.Por ejemplo, muchas proteínas nucleares y citosólicas pueden ser reticuladas por medio de disulfuros durante la muerte celular necrótica.[40]​ Los enlaces disulfuro también se forman entre protaminas en la cromatina del esperma de muchas especies mamíferas.[44]​ La durabilidad que se da en parte por los enlaces disulfuro, es ilustrada por la recuperación de cabello virtualmente intacto en tumbas egipcias.[45]​ Las plumas tienen queratinas similares y son extremadamente resistentes a enzimas digestivas.La manipulación de enlaces disulfuro en el cabello es la base para los enchinados permanentes en la industria cosmética.Usualmente se le asigna el número de oxidación −2 al azufre, descrito como S2− y llamado sulfuro.En analogía al rol de los disulfuros en proteínas, los enlaces S–S en el caucho son uniones y afectan fuertemente la reología del material.[52]​ Los tiosulfóxidos son ortogonalmente isoméricos con disulfuros, teniendo el segundo azufre derivado del primero y no se encuentra en una cadena continua, por ejemplo, >S=S, en lugar de –S–S–.También existen compuestos intermediaros de ellos, por ejemplo, tioperoxidos, también conocidos como enlaces oxadisulfuro, tienen una fórmula R1OSR2 (equivalentemente R2SOR1).[55]​ El término disulfuro también hace referencia a compuestos que contienen dos átomos de azufre en su fórmula molecular.