Péptido

Los péptidos[1]​ (del griego antiguo: πεπτός [peptós] ‘digerido’) son un tipo de molécula formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos (enlaces amida)[2]​.

Las proteínas fabricadas en el interior de las células se forman con uno o más polipéptidos.

Son las mismas que las de los aminoácidos, es decir, las que den respectivamente sus grupos amino, carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las de los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.

En cuanto a las reacciones del grupo amino, es muy interesante la reacción con el reactivo de Sanger para secuenciar, ya que si tenemos el 2,4-dinitrofenil-péptido y lo hidrolizamos por hidrólisis ácida, se hidrolizarán todos los enlaces peptídicos y obtendremos el dinitrofenil del primer aminoácido de la secuencia, el –NH2 terminal, más el resto de los aminoácidos disgregados en el medio.

De esta forma, haciendo reaccionar una proteína nativa o un polipéptido intacto con el DNFB, hidrolizando la proteína en ácido y aislando los DNP-aminoácidos coloreados, puede identificarse el grupo amino terminal del aminoácido en una cadena polipeptídica.

Con cualquiera de los variados métodos cromatográficos se podrá identificar a los DNP-α-aminoácidos

Con el resto del péptido se sigue con el mismo procedimiento hasta tener la secuencia completa.

Se emplean 2 tipos, la carboxipeptidasa A y B. Catalizan la misma reacción, pero tienen especificidad distinta.

Esto se usa para ver qué aminoácido es esencial para el funcionamiento de la proteína.

Esto ocurre frecuentemente en una proteína, cuando se pliega y dos moléculas de cisteína quedan próximas en el espacio, generando un puente disulfuro.

Sin embargo, puede que no deba ocurrir de forma natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas (necesarias para la funcionalidad).