Estructura secundaria de las proteínas

Existen diferentes modelos de estructuras secundarias (motivos), los más frecuentes son la hélice alfa y la conformación beta o lámina plegada.

El plegamiento es esperado a nivel local, entre aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica.

Las formas estructurales secundarias más comunes son: las hélices alfa y las láminas beta.

Otras estructuras extendidas como la hélice de poliprolina y la sábana alfa son raras en la forma natural proteica pero se cree que son intermediarios importantes en el doblamiento de las proteínas.

[2]​ La estructura secundaria fue introducida por Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang en la Universidad de Stanford en 1952.

Representación 3D de la estructura de la proteína mioglobina : las hélices alfa se muestran en color azul y el grupo hemo de color gris. Esta proteína fue la primera que tuvo su estructura resuelta mediante cristalografía de rayos X , gracias a Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew en 1958. Recibieron el Premio Nobel de Química en 1962.