Hélice de poliprolina

En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos.

Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos.

Sin embargo, los enlaces peptídicos que sustituyen la prolina con otro N-aminoácido sustituto (como la sarcosina) son también susceptibles de adoptar el isómero cis.

Esta estructura es algo similar a la adoptada en la proteína fibrosa colágeno, que se compone principalmente de prolina, hidroxiprolina y glicina.

La "imagen especular" para los ángulos diedros de PPII (75 °, -150 °) es raramente vista, excepto en los polímeros del aminoácido aquiral glicina.