Hélice pi

En una hélice pi estándar, los aminoácidos están dispuestos de forma helicoidal en sentido horario.

Los residuos en las hélices pi adoptan ángulos diedros (φ, ψ) de -55°, -70°, de tal forma que el ángulo ψ de un residuo y el ángulo φ del siguiente suman aproximadamente -125°.

La fórmula general de rotación del ángulo Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con configuración trans está dada por la ecuación: En principio es posible una versión antihoraria de la hélice pi cambiando el signo de los ángulos diedros (φ, ψ) a 55°, 70°.

No es una imagen especular perfecta debido a que los residuos de aminoácidos conservan su quiralidad.

Es difícil encontrar una hélice pi larga en proteínas debido a que entre los aminoácidos solo la glicina puede llegar a tomar ángulos diedros φ positivos de 55°.

Vista lateral de una hélice pi de residuos de L- alanina . En magenta se señalan dos enlaces de hidrógeno al mismo grupo peptídico ; la distancia oxígeno-hidrógeno es de 1,65 Å. La cadena de la proteína se dirige hacia arriba; su extremo N-terminal está abajo y el C-terminal arriba. Las cadenas laterales apuntan ligeramente hacia el extremo N-terminal.