Hélice 310

Los aminoácidos en una hélice 310 están dispuestos en una estructura helicoidal de sentido horario.

Cada aminoácido corresponde a 120° de giro en la hélice (es decir, la hélice tiene tres residuos por vuelta) y una traslación de 2,0 Å (0,2 nm) a lo largo del eje de la hélice.

El grupo N-H de un aminoácido forma un enlace por puente de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido tres residuos anterior; estos enlaces de hidrógeno repetidos i + 3 → i definen la hélice 310.

Los residuos en una hélice 310 adoptan típicamente ángulos diedros (φ, ψ) cercanos a −49°, −26°, de tal forma que el ángulo ψ de un residuo y el ángulo φ del siguiente suman unos −75°.

La fórmula general de rotación del ángulo Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con configuración trans está dada por la ecuación:

Vista lateral de una hélice 3 10 de residuos de alanina . En magenta se señalan dos enlaces de hidrógeno al mismo grupo peptídico ; la distancia oxígeno-hidrógeno es de 1,83 Å. La cadena de la proteína se dirige hacia arriba; su extremo N-terminal está abajo y el C-terminal arriba. Las cadenas laterales apuntan ligeramente hacia el extremo N-terminal.