Mioglobina

La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente.

Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno.

La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su característico color rojo.

Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno[3]​ para formar un anillo tetrapirrólico.

Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación.

Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente.

Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa.

La proteína mioglobina, descrita en primer lugar en 1973 por H.C. Watson y John Kendrew.(PDB-ID: 1MNB) En esta representación de la estructura observamos un claro predominio de las estructuras secundarias α-hélice, concretamente 8 segmentos (representadas en cian) unidas mediante giros (violeta). El grupo prostético hemo o tetrapirrol cíclico (magenta) se asocia de manera no covalente a la hendidura hidrofóbica que se forma entre la hélices E y F cuando la proteína adopta su conformación nativa. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe +2 , en color ocre) que se coordina con los 4 átomos de nitrógeno de la porfirina, un N de la cadena lateral de la histidina proximal F8 (His93) y como 6.º ligando un grupo hidroxilo (OH, oxígeno en rojo), cerca del cual observamos la histidina distal (His93).