Exoenzima

Las exoenzimas son producidas tanto por células procariotas como por eucariotas y han mostrado ser un componente crucial en muchos procesos biológicos.Para los humanos y otros organismos complejos, este proceso es caracterizado por el sistema digestivo, el cual rompe alimentos sólidos por medio de las exoenzimas.[1]​ Las moléculas pequeñas, generadas por la actividad exoenzimática, entra a las células y es utilizada para diversas funciones celulares.[8]​ En Bacteria y Fungi, las exoenzimas juegan un rol integral en permitir a los organismos interactuar de manera efectiva con su ambiente.Los patógenos, tanto bacteriológicos como fúngicos, puede utilizar exoenzimas como un mecanismo primario con el cual causar enfermedades.Uno de los ejemplos mejor conocidos es una exoenzima producida por Streptococcus pyogenes, la cual causa Fascitis necrotizante en humanos.Staphyloccocus aureus también puede producir staphyloquinasa, permitiéndoles disolver los coágulos que ellas forman, para rápidamente difundirse en el hospedador en el momento indicado.La función exoenzimática permite romper los triglicéridos en dos ácidos grasos libres y una molécula de monoacilglicerol.La LPL puede ser encontrada en células endoteriales en tejidos ácidos, tales como cardíacos adiposos y músculos.[21]​ Las pectinasas pueden ser clasificadas en dos diferentes grupos basados en su acción contra la columna galacturónica de pectina: desterificante y depolimerizante.[22]​ Estas exoenzimas pueden ser encontradas tanto en plantas como en organismos microbianos, incluyendo fungís y bacterias.[8]​ La enzima es primeramente hecha en su forma inactiva, el pepsinógeno, por las células principales en la cubierta del estómago.[24]​ Con un impulso del nervio vago, el pepsinógeno es secretado en el estómago, donde se mezcla con ácido clorhídrico para formar pepsina.[25]​ Una vez activa, la pepsina funciona rompiendo las proteínas en los alimentos tales como carne y huevos.[24]​ También una de las primeras exoenzimas en ser descubiertas, la tripsina fue nombrada en 1876, cuarenta años después que la pepsina.[2]​ La amilasa rompe carbohidratos en mono- y disácraridos, así que un agar de almidón debe ser usado para este ensayo.Debido a que el yodo se enlaza al almidón pero no es digerida por subproductos, un área limpia aparecerá donde la reacción de la amilasa ha ocurrido.Bacillus subtilis es una bacteria que arroja resultados positivos en un ensayo, tal como se muestra en la imagen.[32]​ Las celulasas, hemicelulasas y pectinasas, son diferentes exoenzimas que están involucradas en una amplia variedad de aplicaciones biotecnológicas e industriales.[36]​ Mientras que los fungís pueden romper muchos de estos contaminantes intracelularmente, ellos también secretan numerosas exoenzimas oxídativas las cuales trabajan extracelularmente.Un aspecto crítico de los fungís en relación con la biorremediación es que ellos secretan estas exoenzimas oxídativas desde sus siempre alargables hifas.
Organelos de la vía secretadora involucrados en la secreción de exoenzimas.
Vista microscópica de Fascitis necrotizante , como la causada por Streptococcus pyogenes
Capa de fibrina formada por Staphyloccocus aureus
α-amilasa 1HNY pancréatica
Reacción genérica del biodisel. La lipasa puede funcionar como un biocatalizador en esta reacción.
Contaminación del agua proveniente del escurrimiento del suelo y de los fertilizantes
Las vesículas exocíticas se mueven a lo largo de los microfilamentos de actina hacia la punta fúngica de la hifa, donde ellas liberan su contenido incluyendo exoenzimas