La señalización deficiente del EGFR y otros receptores tirosina quinasas en humanos se asocia con enfermedades como el Alzheimer, mientras que la sobreexpresión se asocia con el desarrollo de una amplia variedad de tumores. La interrupción de la señalización de EGFR, ya sea bloqueando los sitios de unión de EGFR en el dominio extracelular del receptor o inhibiendo la actividad de la tirosina quinasa intracelular, puede prevenir el crecimiento de tumores que expresan EGFR y mejorar la condición del paciente [ cita necesaria ] .
Función
El receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR) es una proteína transmembrana que se activa mediante la unión de sus ligandos específicos , incluido el factor de crecimiento epidérmico y el factor de crecimiento transformante alfa (TGF-α). [7] ErbB2 no tiene ningún ligando activador directo conocido y puede estar en un estado activado constitutivamente o volverse activo tras la heterodimerización con otros miembros de la familia como EGFR. Tras la activación por sus ligandos del factor de crecimiento, EGFR sufre una transición de una forma monomérica inactiva a un homodímero activo . [8] – aunque existe cierta evidencia de que también pueden existir dímeros inactivos preformados antes de la unión del ligando. [9] Además de formar homodímeros después de la unión del ligando, EGFR puede emparejarse con otro miembro de la familia de receptores ErbB, como ErbB2/Her2/neu , para crear un heterodímero activado . También hay evidencia que sugiere que se forman grupos de EGFR activados, aunque no está claro si este agrupamiento es importante para la activación en sí o ocurre después de la activación de dímeros individuales. [10]
La dimerización de EGFR estimula su actividad intracelular intrínseca de proteína tirosina quinasa. Como resultado, se produce la autofosforilación de varios residuos de tirosina (Y) en el dominio C-terminal de EGFR. Estos incluyen Y992, Y1045, Y1068, Y1148 e Y1173, como se muestra en el diagrama adyacente. [11] Esta autofosforilación provoca activación y señalización aguas abajo por parte de varias otras proteínas que se asocian con las tirosinas fosforiladas a través de sus propios dominios SH2 de unión a fosfotirosina . Estas proteínas de señalización posteriores inician varias cascadas de transducción de señales , principalmente las vías MAPK , Akt y JNK , que conducen a la síntesis de ADN y la proliferación celular. [12] Estas proteínas modulan fenotipos como la migración , adhesión y proliferación celular . La activación del receptor es importante para la respuesta inmune innata en la piel humana. Además, el dominio quinasa del EGFR puede realizar una fosforilación cruzada de los residuos de tirosina de otros receptores con los que está agregado y, por tanto, activarse.
Las mutaciones que conducen a la sobreexpresión de EGFR (conocidas como regulación positiva o amplificación) se han asociado con una serie de cánceres , incluido el adenocarcinoma de pulmón (40% de los casos), cánceres anales , [18] glioblastoma (50%) y tumores epiteliales del cabeza y cuello (80-100%). [19] Estas mutaciones somáticas que involucran al EGFR conducen a su activación constante, lo que produce una división celular descontrolada. [20] En el glioblastoma, a menudo se observa una mutación específica de EGFR, llamada EGFRvIII . [21] Las mutaciones, amplificaciones o regulaciones erróneas de EGFR o de miembros de la familia están implicadas en aproximadamente el 30% de todos los cánceres epiteliales . [22]
enfermedad inflamatoria
La señalización aberrante de EGFR se ha implicado en la psoriasis, el eczema y la aterosclerosis. [23] [24] Sin embargo, sus funciones exactas en estas condiciones no están bien definidas.
enfermedad monogénica
Se descubrió que un solo niño que presentaba inflamación epitelial multiorgánica tenía una mutación homocigótica de pérdida de función en el gen EGFR . La patogenicidad de la mutación EGFR fue respaldada por experimentos in vitro y análisis funcionales de una biopsia de piel. Su fenotipo grave refleja muchos hallazgos de investigaciones anteriores sobre la función del EGFR. Sus características clínicas incluían erupción papulopustulosa, piel seca, diarrea crónica, anomalías en el crecimiento del cabello, dificultades respiratorias y desequilibrios electrolíticos. [25]
La identificación de EGFR como un oncogén ha llevado al desarrollo de terapias anticancerígenas dirigidas contra EGFR (llamadas "inhibidores de EGFR", EGFRi), incluidos gefitinib , [28] erlotinib , [29] afatinib , brigatinib e icotinib [30] [31]. para el cáncer de pulmón y cetuximab para el cáncer de colon . Más recientemente AstraZeneca ha desarrollado Osimertinib , un inhibidor de la tirosina quinasa de tercera generación. [32] [31]
Muchos enfoques terapéuticos están dirigidos al EGFR. Cetuximab y panitumumab son ejemplos de inhibidores de anticuerpos monoclonales . Sin embargo, el primero es del tipo IgG1 , el segundo del tipo IgG2 ; Las consecuencias sobre la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos pueden ser bastante diferentes. [33] Otros monoclonales en desarrollo clínico son zalutumumab , nimotuzumab y matuzumab . Los anticuerpos monoclonales bloquean el dominio de unión al ligando extracelular. Con el sitio de unión bloqueado, las moléculas señal ya no pueden unirse allí y activar la tirosina quinasa.
Otro método consiste en utilizar moléculas pequeñas para inhibir la tirosina quinasa EGFR, que se encuentra en el lado citoplasmático del receptor. Sin actividad quinasa, EGFR no puede activarse, lo cual es un requisito previo para la unión de proteínas adaptadoras posteriores. Aparentemente, al detener la cascada de señalización en las células que dependen de esta vía para el crecimiento, se reduce la proliferación y migración del tumor. Gefitinib , erlotinib , brigatinib y lapatinib (inhibidor mixto de EGFR y ERBB2) son ejemplos de inhibidores de quinasas de molécula pequeña .
CimaVax-EGF , una vacuna activa dirigida al EGF como ligando principal del EGF, utiliza un enfoque diferente, generando anticuerpos contra el propio EGF, negando así a los cánceres dependientes del EGFR un estímulo proliferativo; [34] se utiliza como terapia contra el cáncer de pulmón de células no pequeñas (la forma más común de cáncer de pulmón) en Cuba, y está siendo sometido a más ensayos para una posible licencia en Japón, Europa y Estados Unidos. [35]
Hay varios métodos cuantitativos disponibles que utilizan la detección de la fosforilación de proteínas para identificar inhibidores de la familia EGFR. [36]
Los nuevos fármacos como osimertinib , gefitinib , erlotinib y brigatinib se dirigen directamente al EGFR. Los pacientes se han dividido en EGFR positivo y EGFR negativo, según si una prueba de tejido muestra una mutación. Los pacientes con EGFR positivo han mostrado una tasa de respuesta del 60%, que supera la tasa de respuesta de la quimioterapia convencional. [37]
Sin embargo, muchos pacientes desarrollan resistencia. Dos fuentes principales de resistencia son la mutación T790M y el oncogén MET . [37] Sin embargo, en 2010 no había consenso sobre un enfoque aceptado para combatir la resistencia ni la aprobación de la FDA de una combinación específica. Se informaron los resultados del ensayo clínico de fase II para brigatinib dirigido a la mutación T790M, y brigatinib recibió la designación de Terapia Innovadora por parte de la FDA en febrero de 2015.
El efecto adverso más común de los inhibidores de EGFR, que se encuentra en más del 90% de los pacientes, es una erupción papulopustulosa que se extiende por la cara y el torso; La presencia de la erupción se correlaciona con el efecto antitumoral del fármaco. [38] En 10% a 15% de los pacientes los efectos pueden ser graves y requerir tratamiento. [39] [40]
Algunas pruebas tienen como objetivo predecir el beneficio del tratamiento con EGFR, como Veristrat . [41]
En 2014 se informó que la investigación de laboratorio que utiliza células madre genéticamente modificadas para atacar el EGFR en ratones era prometedora. [42] EGFR es un objetivo bien establecido para anticuerpos monoclonales e inhibidores específicos de tirosina quinasa. [43]
Objetivo para agentes de imagen
Se han desarrollado agentes de formación de imágenes que identifican cánceres dependientes de EGFR utilizando EGF marcado. [44] La viabilidad de obtener imágenes in vivo de la expresión de EGFR se ha demostrado en varios estudios. [45] [46]
Se ha propuesto que ciertos hallazgos de la tomografía computarizada, como opacidades en vidrio esmerilado, broncograma aéreo, márgenes espiculados, convergencia vascular y retracción pleural, pueden predecir la presencia de mutación EGFR en pacientes con cáncer de pulmón de células no pequeñas. [47]
Interacciones
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Enlaces externos
Receptor del factor de crecimiento epidérmico en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P00533 (Receptor del factor de crecimiento epidérmico humano) en el PDBe-KB .