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Estructura tridimensional de la rodopsina bovina. Los siete dominios transmembrana se muestran en distintos colores. El cromóforo se muestra en rojo.
La molécula de retina dentro de una proteína opsina absorbe un fotón de luz. La absorción del fotón hace que la retina cambie de su isómero 11-cis-retinal a su isómero totalmente trans-retinal. Este cambio en la forma de la retina empuja contra la proteína opsina externa para iniciar una cascada de señales, que eventualmente puede resultar en el envío de señales químicas al cerebro como percepción visual. El cuerpo recarga la retina para que la señalización pueda volver a ocurrir.

Las opsinas animales son receptores acoplados a proteína G y un grupo de proteínas que se vuelven sensibles a la luz mediante un cromóforo , típicamente retiniano . Cuando se unen a la retina, las opsinas se convierten en proteínas retinilideno , pero de todos modos todavía se llaman opsinas. Lo más destacado es que se encuentran en las células fotorreceptoras de la retina . Cinco grupos clásicos de opsinas están involucrados en la visión , mediando en la conversión de un fotón de luz en una señal electroquímica, el primer paso en la cascada de transducción visual . Otra opsina que se encuentra en la retina de los mamíferos, la melanopsina , participa en los ritmos circadianos y el reflejo pupilar , pero no en la visión. Los humanos tienen en total nueve opsinas. Además de la visión y la percepción de la luz, las opsinas también pueden detectar la temperatura , el sonido o las sustancias químicas .

Estructura y función

Las opsinas animales detectan la luz y son las moléculas que nos permiten ver. Las opsinas son receptores acoplados a proteína G (GPCR), [1] [2] que son quimiorreceptores y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [3] [4] El ligando de las opsinas es el cromóforo 11- cis -retinal a base de vitamina A , [5] [6] [7] [8] [9] que está unido covalentemente a un residuo de lisina [10] en el séptimo dominio transmembrana [11] [12] [13] a través de una base de Schiff . [14] [15] Sin embargo, 11- cis -retinal solo bloquea el bolsillo de unión y no activa la opsina. La opsina solo se activa cuando 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo- trans -retinal, [16] [17] la forma activadora del receptor, [18] [19] causando cambios conformes en la opsina, [ 18] que activan una cascada de fototransducción . [20] Por lo tanto, un quimiorreceptor se convierte en un foto(n)receptor de luz o . [21]

En las células fotorreceptoras de los vertebrados, el todo- trans -retinal se libera y se reemplaza por un 11- cis -retinal recién sintetizado proporcionado por las células epiteliales de la retina. Además del 11- cis -retinal (A1), el 11- cis -3,4-dideshidroretinal (A2) también se encuentra como ligando en vertebrados , como por ejemplo en peces de agua dulce. [19] Las opsinas unidas a A2 tienen un λ máx y un espectro de absorción desplazados en comparación con las opsinas unidas a A1. [22]

Residuos y motivos funcionalmente conservados.

Los siete dominios transmembrana de hélice α en las opsinas están conectados por tres bucles extracelulares y tres citoplasmáticos . A lo largo de las hélices α y los bucles, muchos residuos de aminoácidos están altamente conservados entre todos los grupos de opsina, lo que indica que cumplen funciones importantes y, por lo tanto, se denominan residuos funcionalmente conservados . En realidad, las inserciones y deleciones en las hélices α son muy raras y deberían ocurrir preferentemente en los bucles. Por lo tanto, diferentes receptores acoplados a proteína G tienen diferente longitud y residuos homólogos pueden estar en diferentes posiciones. Para que dichas posiciones sean comparables entre diferentes receptores, Ballesteros y Weinstein introdujeron un esquema de numeración común para los receptores acoplados a proteína G. [23] El número antes del período es el número del dominio transmembrana. El número después del período se establece arbitrariamente en 50 para el residuo más conservado en ese dominio transmembrana entre los GPCR conocidos en 1995. Por ejemplo, en el séptimo dominio transmembrana, la prolina en el motivo NPxxY 7.53 altamente conservado es Pro 7.50 , la asparagina anterior es luego Asp 7.49 , y la tirosina tres residuos después es Tyr 7.53 . [21] Otro esquema de numeración se basa en la rodopsina bovina . La rodopsina bovina tiene 348 aminoácidos y es la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [24] y cuya estructura tridimensional se determinaron. [12] El esquema de numeración de rodopsina bovina está muy extendido en la literatura sobre opsina. [21] Por lo tanto, es útil utilizar ambos esquemas.

La lisina de unión a la retina

Las opsinas sin lisina, que se une a la retina, no son sensibles a la luz. [25] [26] En la rodopsina bovina , esta lisina es el aminoácido número 296 [12] [24] y, por tanto, según ambos esquemas de numeración, Lys296 7,43 . Está bien conservado entre las opsinas, tan bien conservado que las secuencias sin él ni siquiera se consideraron opsinas y, por lo tanto, se excluyeron de las reconstrucciones filogenéticas a gran escala . [27] [28] Aun así, la mayoría de las opsinas tienen Lys296 7.43 , algunas lo han perdido durante la evolución: en las nemopsinas de nematodos , Lys296 7.43 es reemplazada por arginina . [29] [21] En las astropsinas de los erizos de mar [30] [21] y en las gluopsinas, Lys296 7.43 se reemplaza por ácido glutámico . [21] Una nemopsina se expresa en células quimiosensoriales en Caenorhabditis elegans . Por tanto, se cree que las nemopsinas son quimiorreceptores . [29] Las gluopsinas se encuentran en insectos como escarabajos , moscas escorpión , libélulas y mariposas y polillas , incluidos organismos modelo como la polilla de la seda y la polilla halcón del tabaco . Sin embargo, las gluopsinas no tienen ninguna función conocida. [21]

No es necesario que dicha función sea la detección de luz, ya que algunas opsinas también participan en la termosensación , [31] mecanorrecepción como la audición [32] , la detección de fosfolípidos , la quimiosensación y otras funciones. [33] [34] En particular, las opsinas rabdoméricas de Drosophila (rabopsinas, r-opsinas) Rh1, Rh4 y Rh7 funcionan no solo como fotorreceptores, sino también como quimiorreceptores del ácido aristolóquico . Estas opsinas todavía tienen Lys296 7,43 como otras opsinas. Sin embargo, si esta lisina se reemplaza por una arginina en Rh1, entonces Rh1 pierde sensibilidad a la luz pero aún responde al ácido aristolóquico. Por tanto, Lys296 7.43 no es necesario para que Rh1 funcione como quimiorreceptor. [26] Además, las rabopsinas Rh1 y Rh6 de Drosophila están involucradas en la mecanorrecepción; nuevamente, para la mecanorrecepción Lys296 7.43 no es necesaria, pero sí es necesaria para el funcionamiento adecuado en las células fotorreceptoras. [25]

Además de estas funciones, una opsina sin Lys296 7.43 , como la gluopsina, todavía podría ser sensible a la luz, ya que en la rodopsina del ganado, la lisina de unión a la retina se puede desplazar de la posición 296 a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la sensibilidad a la luz. . [35]

Las opsinas tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas y las gluopsinas [21]
  • La mayoría de las opsinas conocidas tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas de las tetraopinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G.
    La mayoría de las opsinas conocidas tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas de las tetraopinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G.
  • La mayoría de las tetraopsinas también tienen lisina de unión a la retina, excepto algunas de las cromopsinas, que están resaltadas en el marco y ampliadas en la siguiente imagen. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
    La mayoría de las tetraopsinas también tienen lisina de unión a la retina, excepto algunas de las cromopsinas, que están resaltadas en el marco y ampliadas en la siguiente imagen. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
  • La mayoría de las cromopsinas también tienen lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas, donde es reemplazada por argenina (R), y las gluopsinas, donde es reemplazada por ácido glutámico (E). Las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas están resaltadas por los marcos. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
    La mayoría de las cromopsinas también tienen lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas, donde es reemplazada por argenina (R), y las gluopsinas, donde es reemplazada por ácido glutámico (E). Las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas están resaltadas por los marcos. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.

En la filogenia anterior, cada clado contiene secuencias de opsinas y otros receptores acoplados a proteína G. El número de secuencias y dos gráficos circulares se muestran al lado del clado. El primer gráfico circular muestra el porcentaje de un determinado aminoácido en la posición de las secuencias correspondiente a Lys296 7,43 en la rodopsina bovina. Los aminoácidos están codificados por colores. Los colores son rojo para la lisina (K), morado para el ácido glutámico (E), naranja para la argenina (R), gris oscuro y medio para otros aminoácidos y gris claro para las secuencias que no tienen datos en esa posición. El segundo gráfico circular muestra la composición taxonómica de cada clado: el verde representa los cráneos , el verde oscuro los cefalocordados , el verde medio los equinodermos , el marrón los nematodos , el rosa pálido los anélidos , el azul oscuro los artrópodos , el azul claro los moluscos y el morado los cnidarios . . Las ramas de los clados tienen gráficos circulares, que proporcionan valores de soporte para las ramas. Los valores son de derecha a izquierda SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Las ramas se consideran apoyadas cuando SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 y UFBoot ≥ 95%. Si un valor de soporte está por encima de su umbral, el gráfico circular es negro; de lo contrario, es gris. [21]

El motivo NPxxY

El motivo NPxxY7.53 está bien conservado entre las opsinas y los receptores acoplados a proteína G. Este motivo es importante para la unión a la proteína G y la activación del receptor. [21] Por ejemplo, si se muta a DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) en el receptor muscarínico m3 humano , la activación no se ve afectada, pero se elimina si se muta a APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). . [36] Tal mutación en APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) reduce la activación de la proteína G de la rodopsina bovina al 45% en comparación con el tipo salvaje. Además, en la rodopsina bovina, si el motivo se muta a NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 ), la rodopsina bovina no activa la proteína G. [37] Tal mutación también reduce la activación del receptor de vasopresina V2 . De hecho, en los receptores acoplados a proteína G, solo se conocen mutaciones de la enfermedad de pérdida de función para Tyr 7.53 ⁠. [38]

Además, las mutaciones de Pro 7.50 influyen en la activación de la proteína G; si el motivo se muta a NAxxY 7.53 ( Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en el receptor muscarínico m3 de rata , el receptor aún puede activarse pero de manera menos eficiente, [39] esta mutación incluso suprime Activación completa del receptor de colecistoquinina B. [40] ⁠ De hecho, las RGR-opsinas tienen NAxxY 7.53 y los retinocromos tienen VPxxY7.53 para anélidos o YPxxY7.53 para moluscos, de forma nativa. Tanto las RGR-opsinas como los retinocromos pertenecen a las cromopsinas. [21] Las opsinas RGR [41] y los retinocromos [42] también se unen, a diferencia de la mayoría de las opsinas, totalmente trans -retinal en la oscuridad y lo convierten en 11- cis -retinal cuando se ilumina. Por lo tanto, se cree que las opsinas RGR y los retinocromos no señalan ni activan una cascada de fototransducción, sino que funcionan como fotoisomerasas para producir 11- cis -retinal para otras opsinas. [43] [44] Este punto de vista se considera establecido en la literatura de opsin, [34] [45] [43] [46] [47] aun así no se ha demostrado de manera concluyente. [21] De hecho, el receptor de melatonina MT2 humano envía señales a través de una proteína G y tiene un motivo NAxxY 7.53 de forma nativa. Si este motivo se muta a NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 ), el receptor no se puede activar, pero se puede rescatar parcialmente si el motivo se muta a NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [48] ​​Además, cuando el motivo se muta a NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en rodopsina bovina, el mutante tiene un 141% de actividad de tipo salvaje. [37] Esta evidencia muestra que un GPCR no necesita un motivo NPxxY 7.53 estándar para la señalización. [21]

Secuencias de consenso de las diferentes cromopsinas: la primera columna contiene un número para cada grupo de cromopsinas para una fácil referencia. La segunda columna muestra los nombres de cada grupo. El tercero contiene el número de secuencias de cada grupo. Y la cuarta columna contiene el logo de la secuencia , la altura de las letras indica el porcentaje de ese aminoácido dado en esa posición. El eje x da la posición del aminoácido correspondiente a la rodopsina bovina. Las posiciones 292 7,39 y 314 7,64 están resaltadas en gris. Sobre un fondo gris se destaca la lisina (K) 296 7,43 , que es sustituida en las nemopsinas por arginina (R) y en las gluopsinas por ácido glutámico (E). El motivo NPxxY 7.53 está resaltado con un fondo gris. Se conserva en la mayoría de las opsinas y receptores acoplados a proteína G; sin embargo, se deriva de los retinocromos, las opsinas RGR y las gluopsinas. [21]

Otros residuos y motivos

Cys138 y Cys110 forman un puente disulfuro altamente conservado . Glu113 sirve como contraión, estabilizando la protonación del enlace de Schiff entre Lys296 y el ligando retiniano. El Glu134-Arg135-Tyr136 es otro motivo altamente conservado, implicado en la propagación de la señal de transducción una vez que se ha absorbido un fotón.

Sitios de sintonización espectral

Ciertos residuos de aminoácidos , denominados sitios de sintonización espectral , tienen un fuerte efecto sobre los valores de λmax . Utilizando la mutagénesis dirigida al sitio , es posible mutar selectivamente estos residuos e investigar los cambios resultantes en las propiedades de absorción de luz de la opsina. Es importante diferenciar los sitios de sintonización espectral , residuos que afectan la longitud de onda a la que la opsina absorbe la luz, de los sitios funcionalmente conservados , residuos importantes para el correcto funcionamiento de la opsina. No son mutuamente excluyentes, pero, por razones prácticas, es más fácil investigar sitios de sintonización espectral que no afectan la funcionalidad de la opsina. Para una revisión exhaustiva de los sitios de sintonización espectral, consulte Yokoyama [49] y Deeb. [50] El impacto de los sitios de sintonización espectral en λ max difiere entre diferentes grupos de opsina y entre grupos de opsina de diferentes especies.

Opsinas en el ojo, el cerebro y la piel humanos.

EPR, epitelio pigmentario de la retina ; ipRGC, células ganglionares de la retina intrínsecamente fotosensibles ; OPL, capa plexiforme exterior ; IPL, capa plexiforme interna ; GCL, capa de células ganglionares

Calamar

Las sepias y los pulpos contienen opsina en la piel como parte de los cromóforos. La opsina es parte de la red de detección que detecta el color y la forma del entorno de la sepia. [59] [60] [61]

Filogenia

Las opsinas animales (también conocidas como opsinas tipo 2) son miembros de las proteínas de siete dominios transmembrana de la superfamilia del receptor acoplado a proteína G (GPCR). [1] [2]

Las opsinas animales se dividen filogenéticamente en cinco grupos: las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas), las opsinas rabdoméricas (r-opsinas, rabopsinas), las xenopsinas, las nesopsinas y las tetraopsinas. Cuatro de estos subclados se encuentran en Bilateria (todos menos las nesopsinas). [21] [28] Sin embargo, los clados bilaterales constituyen un taxón parafilético sin las opsinas de los cnidarios . [21] [28] [27] [62] Las nesopsinas también se conocen como opsinas antozoarias II [63] o simplemente como opsinas cnidarias. [64] Las tetraopsinas también se conocen como RGR/Go [65] o opsinas del grupo 4 [27] y contienen tres subgrupos: las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [21] [28] [64] Las cromopsinas tienen siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos, las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [21]

Las opsinas visuales animales se clasifican tradicionalmente como ciliares o rabdoméricas. Las opsinas ciliares, que se encuentran en vertebrados y cnidarios , se adhieren a estructuras ciliares como bastones y conos . Las opsinas rabdoméricas están unidas a orgánulos que captan la luz llamados rabdómeros. Esta clasificación atraviesa categorías filogenéticas (clados), por lo que tanto los términos "ciliar" como "rabdomérico" pueden ser ambiguos. Aquí, "opsinas C (ciliares)" se refiere a un clado que se encuentra exclusivamente en Bilateria y excluye las opsinas ciliares cnidarias como las que se encuentran en las medusas de caja . De manera similar, "R-opsina (rabdomérica)" incluye melanopsina aunque no se encuentra en los rabdómeros de los vertebrados. [27]

opsinas ciliares

Las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas) se expresan en células fotorreceptoras ciliares e incluyen las opsinas visuales y encefalopsinas de vertebrados. [66] Convierten señales luminosas en impulsos nerviosos a través de canales iónicos activados por nucleótidos cíclicos, que funcionan aumentando el diferencial de carga a través de la membrana celular (es decir, hiperpolarización . [67] )

Opsinas visuales de vertebrados

Las opsinas visuales de vertebrados son una subclase de opsinas ciliares que se expresan en la retina de los vertebrados y median la visión. Se subdividen además en:

Opsinas similares a rodopsina extrarretinales (o extraoculares) (Exo-Rh)

Estas opsinas pineales, que se encuentran en los Actinopterygii (peces con aletas radiadas), aparentemente surgieron como resultado de la duplicación del gen Rh1 (rodopsina). Estas opsinas parecen cumplir funciones similares a las de la pinopsina que se encuentran en aves y reptiles. [71] [72]

Pinopsinas

La primera opsina pineal (pinopsina) se encontró en la glándula pineal del pollo . Es una opsina sensible al azul ( λ max = 470 nm). [73] [74]

Las opsinas pineales tienen una amplia gama de expresión en el cerebro, más notablemente en la región pineal .

Opsina de vertebrados antiguos (VA)

La opsina de vertebrados antiguos (VA) tiene tres isoformas VA corta (VAS), VA media (VAM) y VA larga (VAL). Se expresa en la retina interna, dentro de las células horizontales y amacrinas , así como en el órgano pineal y la región habenular del cerebro. [75] Es sensible a aproximadamente 500 nm [14], y se encuentra en la mayoría de las clases de vertebrados, pero no en los mamíferos. [76]

Parapinopsinas

La primera parapinopsina (PP) se encontró en el órgano parapineal del bagre . [77] La ​​parapinopsina de la lamprea es una opsina sensible a los rayos UV ( λ max = 370 nm). [78] Los teleósteos tienen dos grupos de parapinopsinas, uno es sensible a los rayos UV ( λ max = 360-370 nm), el otro es sensible a la luz azul ( λ max = 460-480 nm). [79]

Parietopsinas

La primera parietopsina se encontró en las células fotorreceptoras del ojo parietal del lagarto. La parietopsina del lagarto es sensible al verde ( λ max = 522 nm) y, a pesar de ser una c-opsina, como las opsinas visuales de los vertebrados, no induce la hiperpolarización a través de una proteína Gt, pero induce la despolarización a través de una proteína Go. [80] [81]

Encefalopsina o panopsina

Las panopsinas se encuentran en muchos tejidos (piel, [51] cerebro, [53] [82] testículos, [53] corazón, hígado, [82] riñón, músculo esquelético, pulmón, páncreas y retina [82] . Se encontraron originalmente en el cerebro humano y de ratón y, por eso, se les llamó encefalopsina. [53]

La primera panopsina de invertebrados se encontró en las células fotorreceptoras ciliares del anélido Platynereis dumerilii y se llama c(iliar)-opsina. [83] Esta c-opsina es sensible a los rayos UV ( λ max = 383 nm) y se puede ajustar en 125 nm en un solo aminoácido (rango λ max = 377 - 502 nm). [84] Por lo tanto, no es de extrañar que exista una segunda c-opsina sensible al cian ( λ max = 490 nm) en Platynereis dumerilii . [85] La primera c-opsina media en la gravitaxis inducida por UV de la larva . La gravitaxis forma con la fototaxis un medidor de profundidad cromático proporcional . [86] En diferentes profundidades, la luz en el agua se compone de diferentes longitudes de onda : primero, las longitudes de onda roja (> 600 nm) y UV y violeta (< 420 nm) desaparecen. Cuanto mayor es la profundidad, más estrecho es el espectro, de modo que sólo queda luz cian (480 nm). [87] Por lo tanto, las larvas pueden determinar su profundidad por el color. El color, a diferencia del brillo, permanece casi constante independientemente de la hora del día o del clima, por ejemplo si está nublado. [88] [89]

Las panopsinas también se expresan en el cerebro de algunos insectos. [66] Las panopsinas del mosquito y del pez globo se absorben máximamente a 500 nm y 460 nm, respectivamente. Ambos activan las proteínas Gi y Go in vitro. [90]

Las panopsinas son hermanas de las opsinas TMT. [28] [91] [47] [92]

Opsina de tejido múltiple de teleósteos (TMT)

La primera opsina TMT se encontró en muchos tejidos de los peces teleósteos y, por lo tanto, se denominan opsinas de tejido múltiple teleósteos (TMT). [93] Las opsinas TMT forman tres grupos que están más estrechamente relacionados con un cuarto grupo, las panopsinas, que por tanto son parálogas a las opsinas TMT. [28] [47] [91] [92] Las opsinas TMT y las panopsinas también comparten los mismos intrones , lo que confirma que van juntas. [93]

Opsinas en cnidarios

Los cnidarios , que incluyen medusas, corales y anémonas de mar , son los animales más básicos que poseen ojos complejos. Las opsinas de medusa en la rhopalia se acoplan a proteínas Gs que aumentan el nivel de AMPc intracelular. [94] [62] Las opsinas de coral pueden acoplarse a proteínas Gq y proteínas Gc. Las proteínas Gc son un subtipo de proteínas G específicas de los cnidarios. [95] Las opsinas cnidarias pertenecen a dos grupos: las xenopsinas y las nessopsinas. Las xenopsinas también contienen opsinas bilaterales, mientras que las nesopsinas están restringidas a los cnidarios. [21] [28] Sin embargo, estudios anteriores han encontrado que algunas opsinas cnidarias pertenecen a las cilopsinas, rabopsinas y tetraopsinas de los bilaterales . [65] [96] [97]

Opsinas rabdoméricas

Las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, opsinas r) también se conocen como opsinas Gq porque se acoplan a una proteína Gq. Las rabopsinas son utilizadas por moluscos y artrópodos. Los artrópodos parecen alcanzar la visión de los colores de manera similar a los vertebrados, mediante el uso de tres (o más) grupos distintos de opsinas, distintos tanto en términos de filogenia como de sensibilidad espectral. [66] La rabopsina melanopsina también se expresa en los vertebrados, donde regula los ritmos circadianos y media el reflejo pupilar. [66]

A diferencia de las cilopsinas, las rabopsinas están asociadas con canales iónicos potenciales de receptores transitorios canónicos; esto conduce a la erradicación de la diferencia de potencial eléctrico a través de la membrana celular (es decir, despolarización ). [67]

Es probable que la identificación de la estructura cristalina de la rodopsina de calamar [13] mejore nuestra comprensión de su función en este grupo.

Los artrópodos usan diferentes opsinas en sus diferentes tipos de ojos, pero al menos en Limulus las opsinas expresadas en los ojos laterales y compuestos son 99% idénticas y presumiblemente divergieron recientemente. [98]

melanopsina

La melanopsina (OPN4) participa en los ritmos circadianos , el reflejo pupilar y la corrección del color en situaciones de alto brillo. Filogenéticamente, es miembro de las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) y funcional y estructuralmente una rabopsina, pero no se encuentra en los rabdómeros.

Tetraopsinas

Las tetraopsinas incluyen las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [21] [28] [64] Las cromopsinas constan de siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos, las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [21]

Neuropsinas

Las neuropsinas son sensibles a los rayos UVA, normalmente a 380 nm. Se encuentran en el cerebro, los testículos, la piel y la retina de humanos y roedores, así como en el cerebro y la retina de las aves. En aves y roedores median la visión ultravioleta. [51] [56] [99] Se acoplan a proteínas Gi. [56] [99] En humanos, la neuropsina está codificada por el gen OPN5 . En la retina humana se desconoce su función. En el ratón, fotoarrastra la retina y la córnea al menos ex vivo. [100]

Go-opsins

Las go-opsinas están ausentes en los vertebrados superiores [27] y en los ecdisozoos . [101] Se encuentran en las células fotorreceptoras ciliares del ojo de vieira [102] y en el anfioxo cordado basal . [103] Sin embargo, en Platynereis dumerilii , una Go-opsina se expresa en las células fotorreceptoras rabdoméricas de los ojos. [87]

Opsinas RGR

Las RGR-opsinas, también conocidas como receptores acoplados a proteína G de la retina, se expresan en el epitelio pigmentario de la retina (EPR) y en las células de Müller . [104] Se unen preferentemente a todo trans-retinal en la oscuridad en lugar de a 11-cis-retinal. [41] Se pensaba que las RGR-opsinas eran fotoisomerasas [44] pero, en cambio, regulan el tráfico y la producción de retinoides. [66] [105] En particular, aceleran, independientemente de la luz, la producción de 11-cis-retinol (un precursor de 11-cis-retinal) a partir de ésteres todo-trans-retinilo. [106] Sin embargo, los ésteres todo-trans-retinilo están disponibles de forma dependiente de la luz mediante las opsinas RGR. Se desconoce si las opsinas RGR regulan esto a través de una proteína G u otro mecanismo de señalización. [107] La ​​RGR-opsina del ganado se absorbe al máximo en diferentes longitudes de onda dependiendo del valor de pH. A pH alto, absorbe al máximo la luz azul (469 nm) y a pH bajo, absorbe al máximo la luz UV (370 nm). [108]

peropsina

La peropsina , un receptor similar a un pigmento visual, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RRH . [109]

Otras proteínas llamadas opsinas

Los fotorreceptores se pueden clasificar de varias maneras, incluida su función (visión, fototaxis, fotoperiodismo, etc.), tipo de cromóforo ( retina , flavina , bilina ), estructura molecular ( terciaria , cuaternaria ), salida de señal ( fosforilación , reducción , oxidación ), etc. [110 ]

Además de las opsinas animales, que son receptores acoplados a proteínas G , existe otro grupo de proteínas fotorreceptoras llamadas opsinas. [67] [111] Estas son las opsinas microbianas , son utilizadas por procariotas y por algunas algas (como componente de las canalrodopsinas ) y hongos , [112] mientras que los animales usan opsinas animales, exclusivamente. No se han encontrado opsinas fuera de estos grupos (por ejemplo, en plantas o placozoos ). [67]

Las opsinas microbianas y animales también se denominan opsinas tipo 1 y tipo 2 respectivamente. Ambos tipos se llaman opsinas porque en un momento se pensó que estaban relacionados: ambos son receptores de siete transmembranas y se unen covalentemente a la retina como cromóforo, lo que los convierte en fotorreceptores que detectan la luz. Sin embargo, ambos tipos no están relacionados a nivel de secuencia. [113]

De hecho, la identidad de secuencia entre las opsinas animales y mirobianas no es mayor de lo que podría explicarse por azar. Sin embargo, en los últimos años se han desarrollado nuevos métodos específicos de la filogenia profunda . Como resultado, varios estudios han encontrado evidencia de una posible relación filogenética entre ambos. [114] [35] [115] Sin embargo, esto no significa necesariamente que el último ancestro común de las opsinas microbianas y animales fuera sensible a la luz: todas las opsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) tarde en la historia de la gran G. -familia de genes del receptor acoplado a proteínas (GPCR) , que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retiniano se encuentra únicamente en la rama de opsina de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otros lugares representa una evolución convergente , no una homología . Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [116] Según una hipótesis, tanto las opsinas microbianas como las animales pertenecen a la superfamilia del receptor acoplado a proteína G (TOG) , un clado propuesto que incluye el receptor acoplado a proteína G (GPCR), la rodopsina microbiana translocadora de iones ( MR), y siete personas más. [117]

La mayoría de las opsinas microbianas son canales o bombas iónicas en lugar de receptores adecuados y no se unen a una proteína G. Las opsinas microbianas se encuentran en los tres dominios de la vida: Archaea , Bacteria y Eukaryota . En Eukaryota, las opsinas microbianas se encuentran principalmente en organismos unicelulares como las algas verdes y en los hongos. En la mayoría de los eucariotas multicelulares complejos, las opsinas microbianas han sido reemplazadas por otras moléculas sensibles a la luz, como el criptocromo y el fitocromo en las plantas, y las opsinas animales en los animales . [118]

Las opsinas microbianas a menudo se conocen por la forma rodopsina de la molécula, es decir, rodopsina (en sentido amplio) = opsina + cromóforo. Entre los muchos tipos de opsinas microbianas se encuentran las bombas de protones bacteriorrodopsina (BR) y xantorhodopsina (xR), la bomba de cloruro halorhodopsina (HR), los fotosensores sensoriales rodopsina I (SRI) y sensorial rodopsina II (SRII), así como la proteorodopsina ( PR), neurospora opsina I (NOPI), rodopsinas sensoriales A de Chlamydomonas (CSRA), rodopsinas sensoriales B de Chlamydomonas (CSRB), canalrodopsina (ChR) y arqueerhodopsina (Arch). [119]

Varios grupos bacterianos utilizan varias opsinas microbianas, como la proteo y la bacteriorrodopsina , para recolectar energía de la luz para llevar a cabo procesos metabólicos utilizando una vía no basada en clorofila . Además, las halorhodopsinas de las halobacterias y las canalrodopsinas de algunas algas, como por ejemplo Volvox , sirven como canales iónicos activados por la luz , entre otros, también con fines fototácticos . Las rodopsinas sensoriales existen en las halobacterias que inducen una respuesta fototáctica al interactuar con proteínas transductoras integradas en la membrana que no tienen relación con las proteínas G. [120]

Las opsinas microbianas (como canalrodopsina , halorrodopsina y arqueerhodopsina ) se utilizan en optogenética para activar o desactivar la actividad neuronal. Se prefieren las opsinas microbianas si la actividad neuronal debe modularse a una frecuencia más alta, porque responden más rápido que las opsinas animales. Esto se debe a que las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas de protones/iones y, por lo tanto, se activan directamente con la luz, mientras que las opsinas animales activan las proteínas G, que luego activan enzimas efectoras que producen metabolitos para abrir canales iónicos. [121]

Ver también

enlaces externos

Referencias

  1. ^ ab Casey PJ, Gilman AG (febrero de 1988). "Implicación de la proteína G en el acoplamiento receptor-efector". La Revista de Química Biológica . 263 (6): 2577–2580. doi : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  2. ^ ab Attwood TK, Findlay JB (febrero de 1994). "Toma de huellas dactilares de receptores acoplados a proteína G". Ingeniería de proteínas . 7 (2): 195–203. doi : 10.1093/proteína/7.2.195. PMID  8170923.
  3. ^ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, et al. (mayo de 1986). "Clonación del gen y ADNc del receptor beta-adrenérgico de mamíferos y homología con rodopsina". Naturaleza . 321 (6065): 75–79. Código Bib :1986Natur.321...75D. doi :10.1038/321075a0. PMID  3010132. S2CID  4324074.
  4. ^ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (marzo de 1987). "La unión del ligando al receptor beta-adrenérgico implica su núcleo similar a la rodopsina". Naturaleza . 326 (6108): 73–77. Código bibliográfico : 1987Natur.326...73D. doi :10.1038/326073a0. PMID  2881211. S2CID  4352920.
  5. ^ Wald G (julio de 1934). "Los carotenoides y el ciclo de la vitamina A en la visión". Naturaleza . 134 (3376): 65. Bibcode : 1934Natur.134...65W. doi : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  6. ^ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (julio de 1955). "Isómeros Cis obstaculizados de vitamina A y retineno: la estructura del isómero Neo-B". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 41 (7): 438–451. Código bibliográfico : 1955PNAS...41..438W. doi : 10.1073/pnas.41.7.438 . PMC 528115 . PMID  16589696. 
  7. ^ Brown PK, Wald G (octubre de 1956). "El isómero neo-b de la vitamina A y el retineno". La Revista de Química Biológica . 222 (2): 865–877. doi : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . PMID  13367054.
  8. ^ Oroshnik W (junio de 1956). "La síntesis y configuración de la vitamina A neo-B y la neoretinina b". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 78 (11): 2651–2652. doi :10.1021/ja01592a095.
  9. ^ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (septiembre de 1956). "ISÓMEROS CIS OBSTÁCULOS DE VITAMINA A Y RETINENO: LA ESTRUCTURA DEL ISOMERO NEO-b". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 42 (9): 578–580. Código bibliográfico : 1956PNAS...42..578O. doi : 10.1073/pnas.42.9.578 . PMC 534254 . PMID  16589909. 
  10. ^ Bownds D (diciembre de 1967). "Sitio de unión de la retina en rodopsina". Naturaleza . 216 (5121): 1178–1181. Código bibliográfico : 1967Natur.216.1178B. doi :10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  11. ^ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL y col. (1983). "La estructura de la rodopsina bovina". Biofísica de Estructura y Mecanismo . 9 (4): 235–244. doi :10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  12. ^ abc Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, et al. (Agosto de 2000). "Estructura cristalina de rodopsina: receptor acoplado a proteína AG". Ciencia . 289 (5480): 739–745. Código Bib : 2000 Ciencia... 289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . doi : 10.1126/ciencia.289.5480.739. PMID  10926528. 
  13. ^ ab Murakami M, Kouyama T (mayo de 2008). "Estructura cristalina de la rodopsina de calamar". Naturaleza . 453 (7193): 363–367. Código Bib :2008Natur.453..363M. doi : 10.1038/naturaleza06925. PMID  18480818. S2CID  4339970.
  14. ^ Collins FD (marzo de 1953). "Rodopsina e indicador amarillo". Naturaleza . 171 (4350): 469–471. Código Bib :1953Natur.171..469C. doi :10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  15. ^ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (enero de 1955). "Estudios sobre rodopsina. VIII. Retinilidenmetilamina, un análogo indicador del amarillo". La revista bioquímica . 59 (1): 122-128. doi :10.1042/bj0590122. PMC 1216098 . PMID  14351151. 
  16. ^ Hubbard R, Kropf A (febrero de 1958). "La acción de la luz sobre la rodopsina". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 44 (2): 130-139. Código bibliográfico : 1958PNAS...44..130H. doi : 10.1073/pnas.44.2.130 . PMC 335377 . PMID  16590155. 
  17. ^ Kropf A, Hubbard R (noviembre de 1959). "El mecanismo de blanqueo de la rodopsina". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 74 (2): 266–280. Código bibliográfico : 1959NYASA..74..266K. doi :10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID  13627857. S2CID  45830716.
  18. ^ ab Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, et al. (Marzo de 2011). "Estructura cristalina de metarrodopsina II". Naturaleza . 471 (7340): 651–655. Código Bib :2011Natur.471..651C. doi : 10.1038/naturaleza09789. PMID  21389988. S2CID  4302421.
  19. ^ ab Wald G (octubre de 1968). "Base molecular de la excitación visual". Ciencia . 162 (3850): 230–239. Código Bib : 1968 Ciencia... 162.. 230W. doi : 10.1126/ciencia.162.3850.230. PMID  4877437.
  20. ^ Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (enero de 2012). "Evolución y diversidad de opsinas". Revisiones interdisciplinarias de Wiley: señalización y transporte de membranas . 1 (1): 104-111. doi : 10.1002/wmts.6 .
  21. ^ abcdefghijklmnopqrstu Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (agosto de 2022). "Las gluopsinas: opsinas sin lisina de unión a la retina". Células . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/celdas11152441 . PMC 9368030 . PMID  35954284.  El material fue copiado y adaptado de esta fuente, que está disponible bajo una licencia internacional Creative Commons Attribution 4.0.
  22. ^ Amora TL, Ramos LS, Galán JF, Birge RR (abril de 2008). "Sintonización espectral de pigmentos de conos de color rojo intenso". Bioquímica . 47 (16): 4614–4620. doi :10.1021/bi702069d. PMC 2492582 . PMID  18370404. 
  23. ^ Ballesteros JA, Weinstein H (1995). "Métodos integrados para la construcción de modelos tridimensionales y sondeo computacional de relaciones estructura-función en receptores acoplados a proteína G". Métodos en Neurociencias . 25 : 366–428. doi :10.1016/S1043-9471(05)80049-7.
  24. ^ ab Ovchinnikov, Yu.A. (noviembre de 1982). "Rodopsina y bacteriorrodopsina: relaciones estructura-función". Cartas FEBS . 148 (2): 179-191. doi : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  25. ^ ab Katana R, Guan C, Zanini D, Larsen ME, Giraldo D, Geurten BR, et al. (septiembre de 2019). "Funciones independientes de cromóforos de las apoproteínas de opsina en los mecanorreceptores de Drosophila". Biología actual . 29 (17): 2961–2969.e4. doi : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID  31447373. S2CID  201420079.
  26. ^ ab Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (abril de 2020). "Funciones de las opsinas en el gusto de Drosophila". Biología actual . 30 (8): 1367–1379.e6. doi :10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC 7252503 . PMID  32243853. 
  27. ^ abcde Porter ML, Blasic JR, Bok MJ, Cameron EG, Pringle T, Cronin TW, Robinson PR (enero de 2012). "Arrojando nueva luz sobre la evolución de las opsinas". Actas. Ciencias Biologicas . 279 (1726): 3–14. doi :10.1098/rspb.2011.1819. PMC 3223661 . PMID  22012981. 
  28. ^ abcdefgh Ramirez MD, Pairett AN, Pankey MS, Serb JM, Speiser DI, Swafford AJ, Oakley TH (diciembre de 2016). "El último ancestro común de la mayoría de los animales bilaterales poseía al menos nueve opsinas". Biología y evolución del genoma . 8 (12): 3640–3652. doi : 10.1093/gbe/evw248. PMC 5521729 . PMID  28172965. 
  29. ^ ab Troemel ER, Chou JH, Dwyer ND, Colbert HA, Bargmann CI (octubre de 1995). "Los siete receptores transmembrana divergentes son candidatos a receptores quimiosensoriales en C. elegans". Celúla . 83 (2): 207–218. doi : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID  7585938. S2CID  17819587.
  30. ^ D'Aniello S, Delroisse J, Valero-Gracia A, Lowe EK, Byrne M, Cannon JT y col. (Diciembre de 2015). "Evolución de la opsina en la Ambulacraria". Genómica Marina . 24 (Parte 2): 177–183. Código Bib : 2015MarGn..24..177D. doi : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . PMID  26472700.
  31. ^ Shen WL, Kwon Y, Adegbola AA, Luo J, Chess A, Montell C (marzo de 2011). "Función de la rodopsina en la discriminación de temperatura en Drosophila". Ciencia . 331 (6022): 1333–1336. Código bibliográfico : 2011 Ciencia... 331.1333S. doi : 10.1126/ciencia.1198904. PMID  21393546. S2CID  206530389.
  32. ^ Senthilan PR, Piepenbrock D, Ovezmyradov G, Nadrowski B, Bechstedt S, Pauls S, et al. (Agosto 2012). "Genes de órganos auditivos de Drosophila y defectos genéticos de la audición". Celúla . 150 (5): 1042-1054. doi : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . PMID  22939627. S2CID  1422764.
  33. ^ Feuda R, Menon AK, Göpfert MC (marzo de 2022). "Repensar las opciones". Biología Molecular y Evolución . 39 (3): msac033. doi :10.1093/molbev/msac033. PMC 8892948 . PMID  35143663. 
  34. ^ ab Leung NY, Montell C (octubre de 2017). "Funciones no convencionales de las opsinas". Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 33 (1): 241–264. doi : 10.1146/annurev-cellbio-100616-060432. PMC 5963513 . PMID  28598695. 
  35. ^ ab Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (agosto de 2013). "Reubicación de la lisina del sitio activo en la rodopsina e implicaciones para la evolución de las proteínas retinilideno". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (33): 13351–13355. Código Bib : 2013PNAS..11013351D. doi : 10.1073/pnas.1306826110 . PMC 3746867 . PMID  23904486. 
  36. ^ Borroto-Escuela DO, Romero-Fernandez W, García-Negredo G, Correia PA, Garriga P, Fuxe K, Ciruela F (2011). "Disección del motivo NPxxY conservado del receptor muscarínico de acetilcolina M3: papel fundamental de Asp-7.49 para la señalización del receptor y la formación de complejos multiproteicos". Fisiología Celular y Bioquímica . 28 (5): 1009–1022. doi : 10.1159/000335788. hdl : 2445/126278 . PMID  22178951. S2CID  14008354.
  37. ^ ab Fritze O, Filipek S, Kuksa V, Palczewski K, Hofmann KP, Ernst OP (marzo de 2003). "Papel del motivo NPxxY (x) 5,6F conservado en el estado fundamental de rodopsina y durante la activación". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (5): 2290–2295. Código Bib : 2003PNAS..100.2290F. doi : 10.1073/pnas.0435715100 . PMC 151333 . PMID  12601165. 
  38. ^ Zhou Q, Yang D, Wu M, Guo Y, Guo W, Zhong L, et al. (Diciembre de 2019). "Mecanismo de activación común de los GPCR de clase A". eVida . 8 : e50279. doi : 10.7554/eLife.50279 . PMC 6954041 . PMID  31855179. 
  39. ^ Wess J, Nanavati S, Vogel Z, Maggio R (enero de 1993). "Papel funcional de los residuos de prolina y triptófano altamente conservado entre los receptores acoplados a proteína G estudiados mediante análisis mutacional del receptor muscarínico m3". La Revista EMBO . 12 (1): 331–338. doi :10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x. PMC 413210 . PMID  7679072. 
  40. ^ Galés C, Kowalski-Chauvel A, Dufour MN, Seva C, Moroder L, Pradayrol L, et al. (junio de 2000). "La mutación de Asn-391 dentro del motivo NPXXY conservado del receptor de colecistoquinina B suprime la activación de la proteína Gq sin afectar su asociación con el receptor". La Revista de Química Biológica . 275 (23): 17321–17327. doi : 10.1074/jbc.M909801199 . PMID  10748160.
  41. ^ ab Hao W, Fong HK (marzo de 1999). "El cromóforo endógeno de la opsina del receptor acoplado a proteína G de la retina del epitelio pigmentario". La Revista de Química Biológica . 274 (10): 6085–6090. doi : 10.1074/jbc.274.10.6085 . PMID  10037690.
  42. ^ Hara T, Hara R (mayo de 1967). "Rodopsina y retinocromo en la retina del calamar". Naturaleza . 214 (5088): 573–575. Código Bib :1967Natur.214..573H. doi :10.1038/214573a0. PMID  6036171. S2CID  4184319.
  43. ^ ab Tsukamoto H, Terakita A (noviembre de 2010). "Diversidad y propiedades funcionales de pigmentos biestables". Ciencias fotoquímicas y fotobiológicas . 9 (11): 1435-1443. doi : 10.1039/c0pp00168f . PMID  20852774.
  44. ^ abcdefghijkl Terakita A (1 de marzo de 2005). "Las opsinas". Biología del genoma . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937 . PMID  15774036. 
  45. ^ Nagata T, Koyanagi M, Tsukamoto H, Terakita A (enero de 2010). "Identificación y caracterización de un homólogo protóstomo de peropsina de una araña saltadora". Revista de fisiología comparada A. 196 (1): 51–59. doi :10.1007/s00359-009-0493-9. PMID  19960196. S2CID  22879394.
  46. ^ Gehring WJ (enero de 2014). "La evolución de la visión". Reseñas interdisciplinarias de Wiley. Biología del desarrollo . 3 (1): 1–40. doi :10.1002/wdev.96. PMID  24902832. S2CID  36881435.
  47. ^ abc Kato M, Sugiyama T, Sakai K, Yamashita T, Fujita H, Sato K, et al. (18 de noviembre de 2016). "Dos proteínas relacionadas con la opsina 3 en la retina y el cerebro del pollo: una opsina 3 de tipo TMT es un sensor de luz azul en las células horizontales de la retina, el hipotálamo y el cerebelo". MÁS UNO . 11 (11): e0163925. Código Bib : 2016PLoSO..1163925K. doi : 10.1371/journal.pone.0163925 . PMC 5115664 . PMID  27861495. 
  48. ^ Mazna P, Grycova L, Balik A, Zemkova H, Friedlova E, Obsilova V, et al. (noviembre de 2008). "El papel de los residuos de prolina en la estructura y función del receptor de melatonina MT2 humano". Revista de investigación pineal . 45 (4): 361–372. doi :10.1111/j.1600-079X.2008.00598.x. PMID  18544139. S2CID  6202186.
  49. ^ Yokoyama S (julio de 2000). "Evolución molecular de pigmentos visuales de vertebrados". Avances en la investigación de la retina y los ojos . 19 (4): 385–419. doi :10.1016/S1350-9462(00)00002-1. PMID  10785616. S2CID  28746630.
  50. ^ Deeb SS (mayo de 2005). "La base molecular de la variación en la visión humana del color". Genética Clínica . 67 (5): 369–377. doi :10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x. PMID  15811001. S2CID  24105079.
  51. ^ abcdef Haltaufderhyde K, Ozdeslik RN, Wicks NL, Najera JA, Oancea E (2015). "Expresión de opsina en piel epidérmica humana". Fotoquímica y Fotobiología . 91 (1): 117-123. doi :10.1111/php.12354. PMC 4303996 . PMID  25267311. 
  52. ^ White JH, Chiano M, Wigglesworth M, Geske R, Riley J, White N, et al. (Julio de 2008). "Identificación de un nuevo gen de susceptibilidad al asma en el cromosoma 1qter y su evaluación funcional". Genética Molecular Humana . 17 (13): 1890-1903. doi : 10.1093/hmg/ddn087 . PMID  18344558.
  53. ^ abcd Blackshaw S, Snyder SH (mayo de 1999). "Encefalopsina: una nueva opsina extrarretiniana de mamíferos discretamente localizada en el cerebro". La Revista de Neurociencia . 19 (10): 3681–3690. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . PMC 6782724 . PMID  10234000. 
  54. ^ Nissilä J, Mänttäri S, Särkioja T, Tuominen H, Takala T, Timonen M, Saarela S (noviembre de 2012). "Abundancia de proteína encefalopsina (OPN3) en el cerebro de ratón adulto". Revista de fisiología comparada A. 198 (11): 833–839. doi :10.1007/s00359-012-0754-x. PMC 3478508 . PMID  22991144. 
  55. ^ ab Bailes HJ, Lucas RJ (mayo de 2013). "La melanopsina humana forma un pigmento máximamente sensible a la luz azul (λmax ≈ 479 nm) que apoya la activación de las cascadas de señalización G (q/11) y G (i/o)". Actas. Ciencias Biologicas . 280 (1759): 20122987. doi :10.1098/rspb.2012.2987. PMC 3619500 . PMID  23554393. 
  56. ^ abcd Kojima D, Mori S, Torii M, Wada A, Morishita R, Fukada Y (17 de octubre de 2011). "Proteína fotorreceptora OPN5 sensible a los rayos UV en humanos y ratones". MÁS UNO . 6 (10): e26388. Código Bib : 2011PLoSO...626388K. doi : 10.1371/journal.pone.0026388 . PMC 3197025 . PMID  22043319. 
  57. ^ Tarttelin EE, Bellingham J, Hankins MW, Foster RG, Lucas RJ (noviembre de 2003). "Neuropsina (Opn5): una nueva opsina identificada en tejido neural de mamíferos". Cartas FEBS . 554 (3): 410–416. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . PMID  14623103.
  58. ^ Yamashita T, Ono K, Ohuchi H, Yumoto A, Gotoh H, Tomonari S, et al. (Febrero 2014). "Evolución de Opn5 en mamíferos como pigmento especializado que absorbe los rayos UV mediante una mutación de un solo aminoácido". La Revista de Química Biológica . 289 (7): 3991–4000. doi : 10.1074/jbc.M113.514075 . PMC 3924266 . PMID  24403072. 
  59. ^ Mäthger LM, Roberts SB, Hanlon RT (octubre de 2010). "Evidencia de detección de luz distribuida en la piel de la sepia, Sepia officinalis". Cartas de biología . 6 (5): 600–603. doi :10.1098/rsbl.2010.0223. PMC 2936158 . PMID  20392722. 
  60. ^ Yong E (20 de mayo de 2015). "Los pulpos, y tal vez los calamares, pueden sentir la luz con su piel". National Geographic . Archivado desde el original el 23 de febrero de 2021.
  61. ^ Yu C, Li Y, Zhang X, Huang X, Malyarchuk V, Wang S, et al. (septiembre de 2014). "Sistemas de camuflaje optoelectrónicos adaptativos con diseños inspirados en pieles de cefalópodos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (36): 12998–13003. Código Bib : 2014PNAS..11112998Y. doi : 10.1073/pnas.1410494111 . PMC 4246966 . PMID  25136094. 
  62. ^ ab Liegertová M, Pergner J, Kozmiková I, Fabian P, Pombinho AR, Strnad H, et al. (Julio de 2015). "El genoma de cubozoo ilumina la diversificación funcional de las opsinas y la evolución de los fotorreceptores". Informes científicos . 5 : 11885. Código Bib : 2015NatSR...511885L. doi :10.1038/srep11885. PMC 5155618 . PMID  26154478. 
  63. ^ Quiroga Artigas G, Lapébie P, Leclère L, Takeda N, Deguchi R, Jékely G, et al. (Enero de 2018). "Una opsina expresada en gónadas media el desove inducido por la luz en la medusa Clytia". eVida . 7 : e29555. doi : 10.7554/eLife.29555 . PMC 5756024 . PMID  29303477. 
  64. ^ abc Rawlinson KA, Lapraz F, Ballister ER, Terasaki M, Rodgers J, McDowell RJ, et al. (octubre de 2019). "Los fotorreceptores extraoculares en forma de bastón en un gusano plano expresan fotopigmento de xenopsina". eVida . 8 : e45465. doi : 10.7554/eLife.45465 . PMC 6805122 . PMID  31635694. 
  65. ^ ab Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (noviembre de 2012). "La evolución de la opsina de los metazoos revela una ruta sencilla hacia la visión animal". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (46): 18868–18872. Código bibliográfico : 2012PNAS..10918868F. doi : 10.1073/pnas.1204609109 . PMC 3503164 . PMID  23112152. 
  66. ^ abcdef Shichida Y, Matsuyama T (octubre de 2009). "Evolución de las opsinas y la fototransducción". Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2881–2895. doi :10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858 . PMID  19720651. 
  67. ^ abcd Plachetzki DC, Fong CR, Oakley TH (julio de 2010). "La evolución de la fototransducción a partir de una vía ancestral controlada por nucleótidos cíclicos". Actas. Ciencias Biologicas . 277 (1690): 1963–1969. doi :10.1098/rspb.2009.1797. PMC 2880087 . PMID  20219739. 
  68. ^ Hunt DM, Carvalho LS, Cowing JA, Davies WL (octubre de 2009). "Evolución y sintonización espectral de pigmentos visuales en aves y mamíferos". Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2941–2955. doi :10.1098/rstb.2009.0044. PMC 2781856 . PMID  19720655. 
  69. ^ Trezise AE, Collin SP (octubre de 2005). "Opsins: evolución en espera". Biología actual . 15 (19): R794–R796. doi : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . PMID  16213808.
  70. ^ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, et al. (Marzo de 2017). "Comportamiento fotocíclico de la rodopsina inducido por un mecanismo de isomerización atípico". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (13): E2608–E2615. doi : 10.1073/pnas.1617446114 . PMC 5380078 . PMID  28289214. 
  71. ^ Mano H, Kojima D, Fukada Y (noviembre de 1999). "Exorodopsina: una nueva rodopsina expresada en la glándula pineal del pez cebra". Investigación del cerebro. Investigación molecular del cerebro . 73 (1–2): 110–118. doi :10.1016/S0169-328X(99)00242-9. PMID  10581404.
  72. ^ Tarttelin EE, Fransen MP, Edwards PC, Hankins MW, Schertler GF, Vogel R, et al. (noviembre de 2011). "Adaptación de la opsina de exoro-bastones de teleósteos expresada en la pineal a la fotorrecepción que no forma imágenes a través de la desintegración mejorada de Meta II". Ciencias de la vida celulares y moleculares . 68 (22): 3713–3723. doi :10.1007/s00018-011-0665-y. PMC 3203999 . PMID  21416149. 
  73. ^ Okano T, Yoshizawa T, Fukada Y (noviembre de 1994). "La pinopsina es una molécula fotorreceptiva de la pineal de pollo". Naturaleza . 372 (6501): 94–97. Código Bib :1994Natur.372...94O. doi :10.1038/372094a0. PMID  7969427. S2CID  4301315.
  74. ^ Nakane Y, Yoshimura T (febrero de 2019). "Regulación fotoperiódica de la reproducción en vertebrados". Revisión anual de biociencias animales . Revisiones anuales . 7 (1): 173–194. doi :10.1146/annurev-animal-020518-115216. PMID  30332291. S2CID  52984435.
  75. ^ Philp AR, García-Fernández JM, Soni BG, Lucas RJ, Bellingham J, Foster RG (junio de 2000). "Opsina antigua (VA) de vertebrados y fotorrecepción extrarretiniana en el salmón del Atlántico (Salmo salar)". La Revista de Biología Experimental . 203 (parte 12): 1925-1936. doi :10.1242/jeb.203.12.1925. PMID  10821749.
  76. ^ Poletini MO, Ramos BC, Moraes MN, Castrucci AM (2015). "Opsinas no visuales y la regulación de relojes periféricos por luz y hormonas". Fotoquímica y Fotobiología . 91 (5): 1046-1055. doi : 10.1111/php.12494 . PMID  26174318. S2CID  41895317.
  77. ^ Blackshaw S, Snyder SH (noviembre de 1997). "La parapinopsina, una nueva opsina de bagre localizada en el órgano parapineal, define una nueva familia de genes". La Revista de Neurociencia . 17 (21): 8083–8092. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . PMC 6573767 . PMID  9334384. 
  78. ^ Koyanagi M, Kawano E, Kinugawa Y, Oishi T, Shichida Y, Tamotsu S, Terakita A (abril de 2004). "Pigmento UV biestable en la pineal de lamprea". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (17): 6687–6691. Código Bib : 2004PNAS..101.6687K. doi : 10.1073/pnas.0400819101 . PMC 404106 . PMID  15096614. 
  79. ^ Koyanagi M, Wada S, Kawano-Yamashita E, Hara Y, Kuraku S, Kosaka S, et al. (Septiembre de 2015). "Diversificación del fotopigmento no visual parapinopsina en sensibilidad espectral para diversas funciones pineales". Biología BMC . 13 (1): 73. doi : 10.1186/s12915-015-0174-9 . PMC 4570685 . PMID  26370232. 
  80. ^ Su CY, Luo DG, Terakita A, Shichida Y, Liao HW, Kazmi MA, et al. (Marzo de 2006). "Componentes de fototransducción del ojo parietal y sus posibles implicaciones evolutivas". Ciencia . 311 (5767): 1617–1621. Código bibliográfico : 2006 Ciencia... 311.1617S. doi : 10.1126/ciencia.1123802. PMID  16543463. S2CID  28604455.
  81. ^ Koyanagi M, Terakita A (mayo de 2014). "Diversidad de pigmentos animales a base de opsina y su potencial optogenético". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1837 (5): 710–716. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . PMID  24041647.
  82. ^ abc Halford S, Freedman MS, Bellingham J, Inglis SL, Poopalasundaram S, Soni BG, et al. (Marzo de 2001). "Caracterización de un nuevo gen de opsina humana con amplia expresión tisular e identificación de genes incrustados y flanqueantes en el cromosoma 1q43". Genómica . 72 (2): 203–208. doi :10.1006/geno.2001.6469. PMID  11401433.
  83. ^ Arendt D, Tessmar-Raible K, Snyman H, Dorresteijn AW, Wittbrodt J (octubre de 2004). "Fotorreceptores ciliares con opsina de tipo vertebrado en un cerebro de invertebrados". Ciencia . 306 (5697): 869–871. Código Bib : 2004 Ciencia... 306..869A. doi : 10.1126/ciencia.1099955. PMID  15514158. S2CID  2583520.
  84. ^ Tsukamoto H, Chen IS, Kubo Y, Furutani Y (agosto de 2017). "Una opsina ciliar en el cerebro de un zooplancton anélido marino es sensible a los rayos ultravioleta, y la sensibilidad está regulada por un solo residuo de aminoácido". La Revista de Química Biológica . 292 (31): 12971–12980. doi : 10.1074/jbc.M117.793539 . PMC 5546036 . PMID  28623234. 
  85. ^ Ayers T, Tsukamoto H, Gühmann M, Veedin Rajan VB, Tessmar-Raible K (abril de 2018). "Una opsina tipo Go media el reflejo de sombra en el anélido Platynereis dumerilii". Biología BMC . 16 (1): 41. doi : 10.1186/s12915-018-0505-8 . PMC 5904973 . PMID  29669554. 
  86. ^ Verasztó C, Gühmann M, Jia H, Rajan VB, Bezares-Calderón LA, Piñeiro-Lopez C, et al. (mayo de 2018). "Los circuitos de células fotorreceptoras ciliares y rabdoméricas forman un medidor de profundidad espectral en el zooplancton marino". eVida . 7 . doi : 10.7554/eLife.36440 . PMC 6019069 . PMID  29809157. 
  87. ^ ab Gühmann M, Jia H, Randel N, Verasztó C, Bezares-Calderón LA, Michiels NK, et al. (Agosto de 2015). "Sintonización espectral de fototaxis mediante una Go-Opsina en los ojos rabdoméricos de Platynereis". Biología actual . 25 (17): 2265–2271. doi : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . PMID  26255845.
  88. ^ Nilsson DE (octubre de 2009). "La evolución de los ojos y el comportamiento guiado visualmente". Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2833–2847. doi :10.1098/rstb.2009.0083. PMC 2781862 . PMID  19720648. 
  89. ^ Nilsson DE (marzo de 2013). "Evolución del ojo y su base funcional". Neurociencia Visual . 30 (1–2): 5–20. doi :10.1017/S0952523813000035. PMC 3632888 . PMID  23578808. 
  90. ^ Koyanagi M, Takada E, Nagata T, Tsukamoto H, Terakita A (marzo de 2013). "Los homólogos de Opn3 de vertebrados sirven potencialmente como sensores de luz en tejidos no fotorreceptivos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (13): 4998–5003. Código Bib : 2013PNAS..110.4998K. doi : 10.1073/pnas.1219416110 . PMC 3612648 . PMID  23479626. 
  91. ^ ab Sakai K, Yamashita T, Imamoto Y, Shichida Y (22 de octubre de 2015). "Diversidad de estados activos en operaciones TMT". MÁS UNO . 10 (10): e0141238. Código Bib : 2015PLoSO..1041238S. doi : 10.1371/journal.pone.0141238 . PMC 4619619 . PMID  26491964. 
  92. ^ ab Fischer RM, Fontinha BM, Kirchmaier S, Steger J, Bloch S, Inoue D, et al. (11 de junio de 2013). "La coexpresión de opsinas VAL y TMT descubre interneuronas fotosensoriales y neuronas motoras antiguas en el cerebro de los vertebrados". Más biología . 11 (6): e1001585. doi : 10.1371/journal.pbio.1001585 . PMC 3679003 . PMID  23776409. 
  93. ^ ab Moutsaki P, Whitmore D, Bellingham J, Sakamoto K, David-Gray ZK, Foster RG (abril de 2003). "Opsina de tejido múltiple (tmt) de teleósteos: ¿un fotopigmento candidato que regula los relojes periféricos del pez cebra?". Investigación del cerebro. Investigación molecular del cerebro . 112 (1–2): 135–145. doi :10.1016/S0169-328X(03)00059-7. PMID  12670711.
  94. ^ Koyanagi M, Takano K, Tsukamoto H, Ohtsu K, Tokunaga F, Terakita A (octubre de 2008). "La visión de las medusas comienza con la señalización de AMPc mediada por la cascada de opsina-G". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (40): 15576–15580. Código Bib : 2008PNAS..10515576K. doi : 10.1073/pnas.0806215105 . PMC 2563118 . PMID  18832159. 
  95. ^ Mason B, Schmale M, Gibbs P, Miller MW, Wang Q, Levay K, et al. (5 de diciembre de 2012). "Evidencia de múltiples vías de fototransducción en un coral formador de arrecifes". MÁS UNO . 7 (12): e50371. Código Bib : 2012PLoSO...750371M. doi : 10.1371/journal.pone.0050371 . PMC 3515558 . PMID  23227169. 
  96. ^ Suga H, Schmid V, Gehring WJ (enero de 2008). "Evolución y diversidad funcional de las opsinas de medusas". Biología actual . 18 (1): 51–55. doi : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . PMID  18160295.
  97. ^ Feuda R, Rota-Stabelli O, Oakley TH, Pisani D (julio de 2014). "Las opsinas de gelatina en peine y los orígenes de la fototransducción animal". Biología y evolución del genoma . 6 (8): 1964-1971. doi : 10.1093/gbe/evu154. PMC 4159004 . PMID  25062921. 
  98. ^ Smith WC, Price DA, Greenberg RM, Battelle BA (julio de 1993). "Opsinas de los ojos laterales y ocelos del cangrejo herradura, Limulus polyphemus". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (13): 6150–6154. Código bibliográfico : 1993PNAS...90.6150S. doi : 10.1073/pnas.90.13.6150 . PMC 46885 . PMID  8327495. 
  99. ^ ab Yamashita T, Ohuchi H, Tomonari S, Ikeda K, Sakai K, Shichida Y (diciembre de 2010). "Opn5 es un pigmento biestable sensible a los rayos UV que se acopla con los subtipos Gi y Gq de proteína G". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (51): 22084–22089. Código Bib : 2010PNAS..10722084Y. doi : 10.1073/pnas.1012498107 . PMC 3009823 . PMID  21135214. 
  100. ^ Buhr ED, Yue WW, Ren X, Jiang Z, Liao HW, Mei X, et al. (octubre de 2015). "Fotoentrenamiento mediado por neuropsina (OPN5) de osciladores circadianos locales en la retina y la córnea de los mamíferos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (42): 13093–13098. Código Bib : 2015PNAS..11213093B. doi : 10.1073/pnas.1516259112 . PMC 4620855 . PMID  26392540. 
  101. ^ Hering L, Mayer G (septiembre de 2014). "El análisis del repertorio de opsina en el tardígrado Hypsibius dujardini proporciona información sobre la evolución de los genes de opsina en panarthropoda". Biología y evolución del genoma . 6 (9): 2380–2391. doi : 10.1093/gbe/evu193. PMC 4202329 . PMID  25193307. 
  102. ^ Kojima D, Terakita A, Ishikawa T, Tsukahara Y, Maeda A, Shichida Y (septiembre de 1997). "Una nueva cascada de fototransducción mediada por Go en células visuales de vieira". La Revista de Química Biológica . 272 (37): 22979–22982. doi : 10.1074/jbc.272.37.22979 . PMID  9287291.
  103. ^ Koyanagi M, Terakita A, Kubokawa K, Shichida Y (noviembre de 2002). "Homólogos de anfioxo de rodopsina y peropsina acopladas a Go que tienen 11-cis- y todo-trans-retinianos como cromóforos". Cartas FEBS . 531 (3): 525–528. doi : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . PMID  12435605. S2CID  11669142.
  104. ^ Jiang M, Pandey S, Fong HK (diciembre de 1993). "Un homólogo de opsina en la retina y el epitelio pigmentario". Oftalmología de investigación y ciencias visuales . 34 (13): 3669–3678. PMID  8258527.
  105. ^ Nagata T, Koyanagi M, Terakita A (20 de octubre de 2010). "Evolución molecular y diversidad funcional de fotopigmentos basados ​​en opsina" . Consultado el 7 de mayo de 2018 .
  106. ^ Wenzel A, Oberhauser V, Pugh EN, Lamb TD, Grimm C, Samardzija M, et al. (Agosto de 2005). "El receptor acoplado a proteína G de la retina (RGR) mejora la actividad de la isomerohidrolasa independientemente de la luz". La Revista de Química Biológica . 280 (33): 29874–29884. doi : 10.1074/jbc.M503603200 . PMID  15961402.
  107. ^ Radu RA, Hu J, Peng J, Bok D, Mata NL, Travis GH (julio de 2008). "Epitelio pigmentario de la retina-receptor de proteína G de la retina-opsina media la translocación dependiente de la luz de ésteres totalmente trans-retinilo para la síntesis de cromóforo visual en células epiteliales pigmentarias de la retina". La Revista de Química Biológica . 283 (28): 19730–19738. doi : 10.1074/jbc.M801288200 . PMC 2443657 . PMID  18474598. 
  108. ^ Hao W, Fong HK (mayo de 1996). "Opsina que absorbe la luz azul y ultravioleta del epitelio pigmentario de la retina". Bioquímica . 35 (20): 6251–6256. doi :10.1021/bi952420k. PMID  8639565.
  109. ^ Sun H, Gilbert DJ, Copeland NG, Jenkins NA, Nathans J (septiembre de 1997). "Peropsina, una nueva proteína similar a un pigmento visual ubicada en las microvellosidades apicales del epitelio pigmentario de la retina". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (18): 9893–9898. Código bibliográfico : 1997PNAS...94.9893S. doi : 10.1073/pnas.94.18.9893 . PMC 23288 . PMID  9275222. 
  110. ^ Björn LO (2 de enero de 2015). Fotobiología: la ciencia de la luz y la vida. Saltador. pag. 169.ISBN​ 978-1-4939-1468-5. Consultado el 3 de septiembre de 2015 .
  111. ^ Fernald RD (septiembre de 2006). "Arrojando una luz genética sobre la evolución de los ojos". Ciencia . 313 (5795): 1914-1918. Código Bib : 2006 Ciencia... 313.1914F. doi : 10.1126/ciencia.1127889. PMID  17008522. S2CID  84439732.
  112. ^ Waschuk SA, Bezerra AG, Shi L, Brown LS (mayo de 2005). "Leptosphaeria rodopsina: bomba de protones similar a bacteriorrodopsina de un eucariota". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (19): 6879–6883. Código Bib : 2005PNAS..102.6879W. doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC 1100770 . PMID  15860584. 
  113. ^ Findlay JB, Pappin DJ (septiembre de 1986). "La familia de proteínas opsina". La revista bioquímica . 238 (3): 625–642. doi :10.1042/bj2380625. PMC 1147185 . PMID  2948499. 
  114. ^ Shen L, Chen C, Zheng H, Jin L (2013). "La relación evolutiva entre rodopsinas microbianas y rodopsinas metazoarias". El diario científico mundial . 2013 : 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . PMC 3583139 . PMID  23476135. 
  115. ^ Zhang Z, Jin Z, Zhao Y, Zhang Z, Li R, Xiao J, Wu J (agosto de 2014). "Estudio sistemático sobre prototipos de receptores de pareja de proteína G: ¿realmente evolucionaron a partir de genes procarióticos?". Biología de sistemas IET . 8 (4): 154-161. doi : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . PMC 8687355 . PMID  25075528. 
  116. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (septiembre de 2011). "Los análisis independientes de HHsearch, Needleman-Wunsch y de motivos revelan la jerarquía general para la mayoría de las familias de receptores acoplados a proteína G". Biología Molecular y Evolución . 28 (9): 2471–2480. doi : 10.1093/molbev/msr061 . PMID  21402729.
  117. ^ Yee DC, Shlykov MA, Västermark A, Reddy VS, Arora S, Sun EI, Saier MH (noviembre de 2013). "La superfamilia del receptor acoplado a proteína (TOG) transportador-opsina-G". El Diario FEBS . 280 (22): 5780–5800. doi :10.1111/febs.12499. PMC 3832197 . PMID  23981446. 
  118. ^ Yoshizawa S, Kumagai Y, Kim H, Ogura Y, Hayashi T, Iwasaki W, et al. (mayo de 2014). "La caracterización funcional de las flavobacterias rodopsinas revela una clase única de bomba de cloruro impulsada por luz en las bacterias". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (18): 6732–6737. Código Bib : 2014PNAS..111.6732Y. doi : 10.1073/pnas.1403051111 . PMC 4020065 . PMID  24706784. 
  119. ^ Grote M, Engelhard M, Hegemann P (mayo de 2014). "De bombas, sensores y canales de iones: perspectivas sobre las rodopsinas microbianas entre la ciencia y la historia". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1837 (5): 533–545. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . PMID  23994288.
  120. ^ Römpler H, Stäubert C, Thor D, Schulz A, Hofreiter M, Schöneberg T (febrero de 2007). "Viaje en el tiempo acoplado a proteína G: aspectos evolutivos de la investigación de GPCR". Intervenciones moleculares . 7 (1): 17–25. doi :10.1124/mi.7.1.5. PMID  17339603.
  121. ^ Zhang F, Vierock J, Yizhar O, Fenno LE, Tsunoda S, Kianianmomeni A, et al. (Diciembre de 2011). "La familia de herramientas optogenéticas de opsina microbiana". Celúla . 147 (7): 1446-1457. doi :10.1016/j.cell.2011.12.004. PMC 4166436 . PMID  22196724.