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Rodopsina

La rodopsina , también conocida como púrpura visual , es una proteína codificada por el gen RHO [5] y un receptor acoplado a proteína G (GPCR). Es la opsina de las células bastón en la retina y una proteína receptora sensible a la luz que desencadena la fototransducción visual en los bastones. La rodopsina media la visión con luz tenue y, por lo tanto, es extremadamente sensible a la luz. [6] Cuando la rodopsina se expone a la luz, se fotoblanquea inmediatamente . En los humanos, se regenera por completo en unos 30 minutos, después de lo cual los bastones son más sensibles. [7] Los defectos en el gen de la rodopsina causan enfermedades oculares como la retinitis pigmentosa y la ceguera nocturna estacionaria congénita .

Nombres

La rodopsina fue descubierta por Franz Christian Boll en 1876. [8] [9] [10] El nombre rodopsina deriva del griego antiguo ῥόδον ( rhódon ) para "rosa", debido a su color rosado, y ὄψις ( ópsis ) para "vista". [11] Fue acuñado en 1878 por el fisiólogo alemán Wilhelm Friedrich Kühne (1837-1900). [12] [13]

Cuando George Wald descubrió que la rodopsina es una holoproteína , compuesta de retinal y una apoproteína , la llamó opsina, que hoy en día se describiría de forma más estricta como apo-rodopsina. [14] Hoy en día, el término opsina se refiere de forma más amplia a la clase de receptores acoplados a proteína G que se unen al retinal y, como resultado, se convierten en un fotorreceptor sensible a la luz , incluidas todas las proteínas estrechamente relacionadas. [15] [16] [17] [a] Cuando Wald y Colleges aislaron más tarde la yodopsina de las retinas de pollo, descubriendo así el primer cono conocido opsina , llamaron a la apo-yodopsina fotopsina (por su relación con la visión fotópica ) y a la apo-rodopsina escotopsina (por su uso en la visión escotópica ). [18]

General

La rodopsina es una proteína que se encuentra en los discos del segmento externo de las células bastón . Interviene en la visión escotópica , que es la visión monocromática en condiciones de poca luz. [7] [19] La rodopsina absorbe con mayor fuerza la luz verde-azul (~500 nm) [20] [21] y, por lo tanto, tiene un color púrpura rojizo, de ahí el término arcaico "púrpura visual".

Varias opsinas estrechamente relacionadas difieren sólo en unos pocos aminoácidos y en las longitudes de onda de la luz que absorben con mayor intensidad. Los humanos tenemos, incluida la rodopsina, nueve opsinas [15] , así como criptocromo (sensible a la luz, pero no es una opsina). [22]

Estructura

Rodopsina del ganado

La rodopsina, al igual que otras opsinas, es un receptor acoplado a proteína G (GPCR). [23] [24] Los GPCR son quimiorreceptores que se incrustan en la bicapa lipídica de las membranas celulares y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [25] [26] El ligando para la rodopsina es el cromóforo basado en vitamina A 11- cis - retinal , [27] [28] [29] [30] [31] que se encuentra horizontalmente a la membrana celular [32] y está unido covalentemente a un residuo de lisina (lys296) [33] en el séptimo dominio transmembrana [34] [32] a través de una base de Schiff . [35] [36] Sin embargo, 11- cis -retinal solo bloquea el bolsillo de unión y no activa la rodopsina. Solo se activa cuando el 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo -trans -retinal, [37] [38] la forma activadora del receptor, [39] [40] causando cambios conformes en la rodopsina (blanqueamiento), [39] que activan una cascada de fototransducción . [41] Por lo tanto, un quimiorreceptor se convierte en un receptor de luz o foto(n)receptor . [16]

La lisina de unión a la retina se conserva en casi todas las opsinas, y solo unas pocas la han perdido durante la evolución . [16] Las opsinas sin la lisina no son sensibles a la luz, [42] [43] [44] incluida la rodopsina. La rodopsina se activa de forma constitutiva (continua) mediante algunas de esas mutaciones incluso sin luz. [45] [46] [47] También la rodopsina de tipo salvaje es constitutivamente activa, si no se une 11- cis -retinal, pero mucho menos. [48] Por lo tanto, 11- cis -retinal es un agonista inverso . Tales mutaciones son una causa de retinitis pigmentosa autosómica dominante . [47] Artificialmente, la lisina de unión a la retina se puede desplazar a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la actividad. [49]

La rodopsina del ganado tiene 348 aminoácidos , siendo la lisina de unión a la retina Lys296. Fue la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [50] y estructura 3D se determinaron. [32] Su estructura se ha estudiado en detalle mediante cristalografía de rayos X en cristales de rodopsina. [51] Varios modelos (por ejemplo, el mecanismo del pedal de la bicicleta , el mecanismo del hula-twist ) intentan explicar cómo el grupo retinal puede cambiar su conformación sin chocar con el bolsillo de la proteína envolvente de la rodopsina. [52] [53] [54] Datos recientes apoyan que la rodopsina es un monómero funcional, en lugar de un dímero, que fue el paradigma de los receptores acoplados a proteína G durante muchos años. [55]

Dentro de su membrana nativa, la rodopsina se encuentra en una alta densidad, lo que facilita su capacidad para capturar fotones. Debido a su densa densidad dentro de la membrana, existe una mayor probabilidad de que la rodopsina capture proteínas. Sin embargo, la alta densidad también presenta una desventaja en lo que respecta a la señalización de la proteína G, ya que la difusión se vuelve más difícil en una membrana abarrotada que está repleta del receptor, la rodopsina. [56]

Fototransducción

El ciclo visual sigue la renovación del cromóforo retiniano y transcurre en paralelo a la vía de fototransducción.

La rodopsina es un receptor acoplado a proteína G esencial en la fototransducción .

Activación

En la rodopsina, el grupo aldehído del retinal está unido covalentemente al grupo amino de un residuo de lisina en la proteína en una base de Schiff protonada (-NH + =CH-). [33] Cuando la rodopsina absorbe luz, su cofactor retinal se isomeriza de la configuración 11-cis a la configuración todo-trans, y la proteína posteriormente experimenta una serie de relajaciones para adaptarse a la forma alterada del cofactor isomerizado. Los intermediarios formados durante este proceso se investigaron por primera vez en el laboratorio de George Wald , quien recibió el premio Nobel por esta investigación en 1967. [57] La ​​dinámica de la fotoisomerización se ha investigado posteriormente con espectroscopia IR resuelta en el tiempo y espectroscopia UV/Vis . Un primer fotoproducto llamado fotorrodopsina se forma dentro de los 200 femtosegundos después de la irradiación, seguido en picosegundos por un segundo llamado batorrodopsina con enlaces todo-trans distorsionados. Este intermediario puede ser atrapado y estudiado a temperaturas criogénicas , y fue inicialmente denominado prelumirrodopsina. [58] En intermediarios posteriores lumirrodopsina y metarrodopsina I , el enlace de la base de Schiff al retinal todo-trans permanece protonado, y la proteína retiene su color rojizo. El cambio crítico que inicia la excitación neuronal involucra la conversión de metarrodopsina I a metarrodopsina II , que está asociada con la desprotonación de la base de Schiff y el cambio de color de rojo a amarillo. [59]

Cascada de fototransducción

El producto de la activación de la luz, la metarrodopsina II, inicia la vía del segundo mensajero de la fototransducción visual al estimular la transducina de la proteína G (G t ), lo que da como resultado la liberación de su subunidad α. Esta subunidad unida a GTP a su vez activa una fosfodiesterasa de cGMP . La fosfodiesterasa de cGMP hidroliza (descompone) cGMP , reduciendo su concentración local para que ya no pueda activar los canales de cationes dependientes de cGMP . Esto conduce a la hiperpolarización de las células fotorreceptoras, lo que cambia la velocidad a la que liberan transmisores. [60] [41]

Desactivación

Meta II (metarrodopsina II) se desactiva rápidamente después de activar la transducina por la rodopsina quinasa y la arrestina . [61] El pigmento de rodopsina debe regenerarse para que se produzca una mayor fototransducción. Esto significa reemplazar todo-trans-retinal con 11-cis-retinal y la descomposición de Meta II es crucial en este proceso. Durante la descomposición de Meta II, el enlace de base de Schiff que normalmente mantiene todo-trans-retinal y la apoproteína opsina (aporrodopsina) se hidroliza y se convierte en Meta III. En el segmento externo del bastón, Meta III se desintegra en todo-trans-retinal y opsina separados. [61] Un segundo producto de la descomposición de Meta II es un complejo de opsina todo-trans-retinal en el que el todo-trans-retinal ha sido translocado a segundos sitios de unión. Si la descomposición de Meta II se convierte en Meta III o en el complejo de opsina todo-trans-retinal parece depender del pH de la reacción. Un pH más alto tiende a impulsar la reacción de desintegración hacia Meta III. [61]

Enfermedades de la retina

Las mutaciones en el gen de la rodopsina contribuyen en gran medida a varias enfermedades de la retina, como la retinitis pigmentosa . En general, la rodopsina defectuosa se agrega con la ubiquitina en los cuerpos de inclusión, altera la red de filamentos intermedios y afecta la capacidad de la célula para degradar proteínas que no funcionan, lo que conduce a la apoptosis de los fotorreceptores . [62] Otras mutaciones en la rodopsina conducen a la ceguera nocturna estacionaria congénita ligada al cromosoma X , principalmente debido a la activación constitutiva, cuando las mutaciones ocurren alrededor del bolsillo de unión del cromóforo de la rodopsina. [63] Se han descubierto varios otros estados patológicos relacionados con la rodopsina, incluido el tráfico post-Golgi deficiente, la activación desreguladora, la inestabilidad del segmento externo de la varilla y la unión de la arrestina. [63]

Véase también

Notas explicativas

  1. ^ Hofmann y Lamb [17] utilizan el término opsina en general para referirse al grupo de opsinas, sin embargo en su figura 4 también llaman opsina a la aporrodopsina.

Referencias

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