Holoproteína

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Una holoproteína o proteína conjugada es una apoproteína combinada con su grupo prostético . ^[1]

Algunas enzimas no necesitan componentes adicionales para mostrar una actividad completa. Otras requieren que moléculas no proteicas llamadas cofactores estén unidas para la actividad. ^[2] Los cofactores pueden ser inorgánicos (por ejemplo, iones metálicos y grupos de hierro-azufre ) u compuestos orgánicos (por ejemplo, flavina y hemo ). Los cofactores orgánicos pueden ser coenzimas , que se liberan del sitio activo de la enzima durante la reacción, o grupos prostéticos , que están fuertemente unidos a una enzima. Los grupos prostéticos orgánicos pueden estar unidos covalentemente (por ejemplo, biotina en enzimas como la piruvato carboxilasa ). ^[3]

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica , que tiene un cofactor de zinc unido como parte de su sitio activo. ^[4] Estos iones o moléculas fuertemente unidos se encuentran generalmente en el sitio activo y están involucrados en la catálisis. ^[5]^{: 8.1.1} Por ejemplo, los cofactores flavina y hemo a menudo están involucrados en reacciones redox . ^[5]^{: 17}

Las enzimas que requieren un cofactor pero no tienen un enlace se denominan apoenzimas o apoproteínas . Una enzima junto con el cofactor o los cofactores necesarios para la actividad se denomina holoenzima (o haloenzima). El término holoenzima también se puede aplicar a las enzimas que contienen múltiples subunidades proteicas, como las ADN polimerasas ; en este caso, la holoenzima es el complejo completo que contiene todas las subunidades necesarias para la actividad. ^[5]^{: 8.1.1}

Referencias

^ "Holoproteína". Diccionario médico de Farlex Partner. 2012.
^ de Bolster M (1997). «Glosario de términos utilizados en química bioinorgánica: cofactor». Unión Internacional de Química Pura y Aplicada. Archivado desde el original el 21 de enero de 2017. Consultado el 30 de octubre de 2007 .
^ Chapman-Smith A, Cronan JE (1999). "La biotinilación enzimática de proteínas: una modificación postraduccional de especificidad excepcional". Trends Biochem. Sci . 24 (9): 359–63. doi :10.1016/s0968-0004(99)01438-3. PMID 10470036.
^ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R (febrero de 2005). "Caracterización estructural y cinética de la histidina del sitio activo como lanzadera de protones en catálisis por la anhidrasa carbónica II humana". Bioquímica . 44 (4): 1097–115. doi :10.1021/bi0480279. PMID 15667203.
^ abc Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Bioquímica (quinta edición). San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Bioquímica. Quinta edición. Nueva York: WH Freeman; 2002. Disponible en: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/