La asparagina (símbolo Asn o N [2] ) es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que está en el −NH protonado+ 3forma en condiciones biológicas), un grupo ácido α-carboxílico (que se encuentra en la forma desprotonada −COO− en condiciones biológicas) y una carboxamida de cadena lateral , clasificándolo como un aminoácido alifático polar (a pH fisiológico). No es esencial para los humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo. Está codificado por los codones AAU y AAC.
El símbolo de una letra N para la asparagina se asignó arbitrariamente, [3] con el asparagi memnónico propuesto N e; [4]
Historia
La asparagina fue aislada por primera vez en 1806 en forma cristalina por los químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet (entonces un joven asistente). Se aisló del jugo de espárragos , [5] [6] en el que abunda, de ahí el nombre elegido. Fue el primer aminoácido aislado. [7]
Tres años más tarde, en 1809, Pierre Jean Robiquet identificó una sustancia procedente de la raíz de regaliz con propiedades que calificó de muy similares a las de la asparagina, [8] y que Plisson identificó en 1828 como la propia asparagina. [9] [10]
La determinación de la estructura de la asparagina requirió décadas de investigación. La fórmula empírica de la asparagina fue determinada por primera vez en 1833 por los químicos franceses Antoine François Boutron Charlard y Théophile-Jules Pelouze ; Ese mismo año, el químico alemán Justus Liebig proporcionó una fórmula más precisa. [11] [12] En 1846, el químico italiano Raffaele Piria trató la asparagina con ácido nitroso , que eliminó los grupos amina (–NH 2 ) de la molécula y transformó la asparagina en ácido málico . [13] Esto reveló la estructura fundamental de la molécula: una cadena de cuatro átomos de carbono. Piria pensaba que la asparagina era una diamida del ácido málico; [14] sin embargo, en 1862 el químico alemán Hermann Kolbe demostró que esta suposición era errónea; en cambio, Kolbe concluyó que la asparagina era una amida de una amina del ácido succínico . [15] En 1886, el químico italiano Arnaldo Piutti (1857-1928) descubrió una imagen especular o " enantiómero " de la forma natural de la asparagina, que compartía muchas de las propiedades de la asparagina, pero que también difería de ella. [16] Dado que la estructura de la asparagina aún no se conocía completamente – la ubicación del grupo amino dentro de la molécula aún no estaba determinada [17] – Piutti sintetizó la asparagina y así publicó su verdadera estructura en 1888. [18]
Función estructural en proteínas.
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlaces de hidrógeno con la estructura peptídica, los residuos de asparagina a menudo se encuentran cerca del comienzo de las hélices alfa como giros asx y motivos asx , y en motivos de giro similares, o como anillos de amida , en láminas beta. Se puede pensar que su función es la de "tapar" las interacciones de enlaces de hidrógeno que de otro modo serían satisfechas por la estructura polipeptídica.
La asparagina también proporciona sitios clave para la glicosilación ligada a N , modificación de la cadena proteica con la adición de cadenas de carbohidratos. Normalmente, un árbol de carbohidratos sólo se puede añadir a un residuo de asparagina si este último está flanqueado en el lado C por X- serina o X- treonina , donde X es cualquier aminoácido con excepción de prolina . [19]
La asparagina se puede hidroxilar en el factor de transcripción inducible por hipoxia HIF1. Esta modificación inhibe la activación del gen mediada por HIF1. [20]
Fuentes
Fuentes dietéticas
La asparagina no es esencial para los humanos, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de la vía metabólica central y no es necesaria en la dieta.
El precursor de la asparagina es el oxaloacetato , que una enzima transaminasa convierte en aspartato . La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxaloacetato produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP , glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina y ATP . La asparagina sintetasa utiliza ATP para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y AMP libre. [21]
La biosíntesis de asparagina a partir de oxaloacetato.
En una reacción inversa a su biosíntesis, la asparaginasa hidroliza la asparagina a aspartato. Luego, el aspartato sufre transaminación para formar glutamato y oxaloacetato a partir de alfa-cetoglutarato. Oxalacetato, que entra en el ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs). [21]
Controversia de la acrilamida
Calentar una mezcla de asparagina y azúcares reductores u otra fuente de carbonilos produce acrilamida en los alimentos. Estos productos se encuentran en productos horneados como papas fritas, papas fritas y pan tostado. La acrilamida se convierte en el hígado en glicidamida , que es un posible carcinógeno. [22]
Función
La asparagina sintetasa es necesaria para el desarrollo normal del cerebro. [23] La asparagina también participa en la síntesis de proteínas durante la replicación de los poxvirus . [24]
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^ Ver:
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^ Plimmer RH (1912). La Constitución Química de las Proteínas. Parte I: Análisis (2ª ed.). Londres, Inglaterra: Longmans, Green and Co. p. 112.
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^ El químico francés Edouard Grimaux pensó que el grupo amina (–NH 2 ) estaba ubicado al lado del grupo amida (–C(O)NH 2 ), mientras que el químico italiano Icilio Guareschi pensó que el grupo amina estaba ubicado al lado del carboxilo. grupo (–COOH).
Grimaux E (1875). "Recherches synthétiques sur le groupe urique" [Investigaciones sintéticas del grupo úrico]. Boletín de la Société Chimique de París . 2da serie (en francés). 24 : 337–355.En P. 352, Grimaux presentó dos estructuras putativas para la asparagina, y en la p. 353, favoreció la estructura (I.), que es incorrecta. De la pág. 353: "... ce sont les formules marquées du chiffre I qui me semblent devoir être adoptées pour l'asparagine, … " (... son las fórmulas marcadas por la figura I las que, me parece, deberían adoptarse para la asparagina, … )
Guareschi I (1876). "Studi sull' asparagine e sull' acido aspartico" [Estudios de la asparagina y del ácido aspártico]. Atti della Reale Academia del Lincei . 2da serie (en italiano). 3 (parte 2): 378–393.En P. 388, Guareschi propuso dos estructuras (α y β) para la asparagina; prefirió α, el correcto. De la pág. 388: "La formola α mi sembra preferibile per seguente ragione: … " (La fórmula α me parece preferible por la siguiente razón: … )
Resumen en inglés en: Guareschi J (1877). "Asparagina y ácido aspártico". Revista de la Sociedad Química . 31 : 457–459.Ver especialmente p. 458.
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