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Aminoácidos

Estructura de un L -alfa-aminoácido típico en forma "neutra".

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos funcionales amino y ácido carboxílico . [1] Aunque existen más de 500 aminoácidos en la naturaleza, con diferencia los más importantes son los 22 α-aminoácidos incorporados a las proteínas . [2] Sólo estos 22 aparecen en el código genético de la vida. [3] [4]

Los aminoácidos se pueden clasificar según la ubicación de los grupos funcionales estructurales centrales ( aminoácidos alfa- (α-) , beta- (β-) , gamma- (γ-) , etc.), otras categorías se relacionan con la polaridad , la ionización. y tipo de grupo de cadena lateral ( alifático , acíclico , aromático , polar , etc.). En forma de proteínas, los residuos de aminoácidos forman el segundo componente más grande ( siendo el agua el más grande) de los músculos y otros tejidos humanos . [5] Más allá de su papel como residuos en proteínas, los aminoácidos participan en una serie de procesos como el transporte de neurotransmisores y la biosíntesis . Se cree que desempeñaron un papel clave al permitir la vida en la Tierra y su surgimiento .

Los aminoácidos son nombrados formalmente por la Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica IUPAC - IUBMB en términos de la estructura "neutral" ficticia que se muestra en la ilustración. Por ejemplo, el nombre sistemático de la alanina es ácido 2-aminopropanoico, basado en la fórmula CH 3 −CH(NH 2 ) −COOH . La Comisión justificó este enfoque de la siguiente manera: [6]

Los nombres sistemáticos y las fórmulas dadas se refieren a formas hipotéticas en las que los grupos amino no están protonados y los grupos carboxilo no están disociados. Esta convención es útil para evitar diversos problemas de nomenclatura, pero no debe interpretarse como que estas estructuras representan una fracción apreciable de las moléculas de aminoácidos.

Historia

Los primeros aminoácidos se descubrieron a principios del siglo XIX. [7] [8] En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de los espárragos que posteriormente recibió el nombre de asparagina , el primer aminoácido descubierto. [9] [10] La cistina fue descubierta en 1810, [11] aunque su monómero, la cisteína , permaneció sin descubrir hasta 1884. [12] [10] [a] La glicina y la leucina fueron descubiertas en 1820. [13] El último de los 20 aminoácidos comunes descubiertos fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose , quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los requerimientos mínimos diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo. [14] [15]

La unidad de la categoría química fue reconocida por Wurtz en 1865, pero no le dio ningún nombre particular. [16] El primer uso del término "aminoácido" en el idioma inglés data de 1898, [17] mientras que el término alemán, Aminosäure , se utilizó antes. [18] Se descubrió que las proteínas producen aminoácidos después de la digestión enzimática o la hidrólisis ácida . En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron de forma independiente que las proteínas se forman a partir de muchos aminoácidos, mediante lo cual se forman enlaces entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, dando como resultado una estructura lineal que Fischer denominó " péptido ". [19]

Estructura general

Los 21 α-aminoácidos proteinógenos que se encuentran en los eucariotas , agrupados según los valores de p K a de sus cadenas laterales y las cargas transportadas a pH fisiológico (7,4) .

Los 2- , alfa- o α-aminoácidos [20] tienen la fórmula genérica H 2 NCHRCOOH en la mayoría de los casos, [b] donde R es un sustituyente orgánico conocido como " cadena lateral ". [21]

De los muchos cientos de aminoácidos descritos, 22 son proteinogénicos ("constructores de proteínas"). [22] [23] [24] Son estos 22 compuestos los que se combinan para dar una amplia gama de péptidos y proteínas ensamblados por ribosomas . [25] Los aminoácidos no proteinógenos o modificados pueden surgir de una modificación postraduccional o durante la síntesis de péptidos no ribosómicos .

quiralidad

El átomo de carbono al lado del grupo carboxilo se llama carbono α . En los aminoácidos proteinogénicos lleva la amina y el grupo R o cadena lateral específica de cada aminoácido. Con cuatro sustituyentes distintos, el carbono α es estereogénico en todos los aminoácidos α excepto en la glicina. Todos los aminoácidos proteogénicos quirales tienen la configuración L. Son enantiómeros "zurdos" , que se refiere a los estereoisómeros del carbono alfa.

Algunos D -aminoácidos ("diestros") se han encontrado en la naturaleza, por ejemplo, en envolturas bacterianas , como neuromodulador ( D - serina ) y en algunos antibióticos . [26] [27] En raras ocasiones, los residuos de D -aminoácidos se encuentran en las proteínas y se convierten a partir del L -aminoácido como una modificación postraduccional . [28] [c]

cadenas laterales

Cadenas laterales cargadas

Cinco aminoácidos poseen una carga a pH neutro. A menudo, estas cadenas laterales aparecen en las superficies de las proteínas para permitir su solubilidad en agua, y las cadenas laterales con cargas opuestas forman importantes contactos electrostáticos llamados puentes salinos que mantienen estructuras dentro de una sola proteína o entre proteínas interconectadas. [31] Muchas proteínas unen metales específicamente a sus estructuras, y estas interacciones comúnmente están mediadas por cadenas laterales cargadas como aspartato , glutamato e histidina . Bajo ciertas condiciones, cada grupo formador de iones puede cargarse formando sales dobles. [32]

Los dos aminoácidos cargados negativamente a pH neutro son aspartato (Asp, D) y glutamato (Glu, E). Los grupos carboxilato aniónicos se comportan como bases de Brønsted en la mayoría de circunstancias. [31] Las enzimas en ambientes de pH muy bajo, como la proteasa aspártica pepsina en el estómago de los mamíferos, pueden tener residuos catalíticos de aspartato o glutamato que actúan como ácidos de Brønsted.

Grupos funcionales encontrados en histidina (izquierda), lisina (centro) y arginina (derecha)

Hay tres aminoácidos con cadenas laterales que son cationes a pH neutro: arginina (Arg, R), lisina (Lys, K) e histidina (His, H). La arginina tiene un grupo guanidina cargado y la lisina un grupo alquilamino cargado y están completamente protonados a pH 7. El grupo imidazol de la histidina tiene un pK a de 6,0 y solo está protonado alrededor del 10 % a pH neutro. Debido a que la histidina se encuentra fácilmente en sus formas ácida básica y conjugada, a menudo participa en transferencias catalíticas de protones en reacciones enzimáticas. [31]

Cadenas laterales polares sin carga

Los aminoácidos polares no cargados serina (Ser, S), treonina (Thr, T), asparagina (Asn, N) y glutamina (Gln, Q) forman fácilmente enlaces de hidrógeno con agua y otros aminoácidos. [31] No se ionizan en condiciones normales, siendo una excepción destacada la serina catalítica en las serina proteasas . Este es un ejemplo de perturbación grave y no es característico de los residuos de serina en general. La treonina tiene dos centros quirales, no solo el centro quiral L (2 S ) en el carbono α compartido por todos los aminoácidos excepto la glicina aquiral, sino también (3 R ) en el carbono β. La especificación estereoquímica completa es (2 S , 3 R ) - L -treonina.

Cadenas laterales hidrofóbicas

Las interacciones de aminoácidos no polares son la principal fuerza impulsora detrás de los procesos que pliegan las proteínas en sus estructuras funcionales tridimensionales. [31] Ninguna de las cadenas laterales de estos aminoácidos se ioniza fácilmente y, por lo tanto, no tienen pK as , con la excepción de la tirosina (Tyr, Y). El hidroxilo de la tirosina puede desprotonarse a pH alto formando el fenolato cargado negativamente. Debido a esto, se podría colocar la tirosina en la categoría de aminoácidos polares sin carga, pero su muy baja solubilidad en agua coincide bien con las características de los aminoácidos hidrófobos.

Cadenas laterales de casos especiales

Varias cadenas laterales no están bien descritas en las categorías cargada, polar e hidrófoba. La glicina (Gly, G) podría considerarse un aminoácido polar ya que su pequeño tamaño hace que su solubilidad esté determinada en gran medida por los grupos amino y carboxilato. Sin embargo, la falta de cadenas laterales proporciona a la glicina una flexibilidad única entre los aminoácidos con grandes ramificaciones en el plegamiento de proteínas. [31] La cisteína (Cys, C) también puede formar enlaces de hidrógeno fácilmente, lo que la ubicaría en la categoría de aminoácidos polares, aunque a menudo se puede encontrar en estructuras de proteínas que forman enlaces covalentes, llamados enlaces disulfuro , con otras cisteínas. Estos enlaces influyen en el plegamiento y la estabilidad de las proteínas, y son esenciales en la formación de anticuerpos . La prolina (Pro, P) tiene una cadena lateral alquílica y podría considerarse hidrófoba, pero debido a que la cadena lateral se une nuevamente al grupo alfa amino, se vuelve particularmente inflexible cuando se incorpora a las proteínas. Al igual que la glicina, esto influye en la estructura de las proteínas de una manera única entre los aminoácidos. La selenocisteína (Sec, U) es un aminoácido raro que no está codificado directamente por el ADN, sino que se incorpora a las proteínas a través del ribosoma. La selenocisteína tiene un potencial redox más bajo en comparación con la cisteína similar y participa en varias reacciones enzimáticas únicas. [33] La pirrolisina (Pyl, O) es otro aminoácido no codificado en el ADN, pero sintetizado en proteínas por los ribosomas. [34] Se encuentra en especies de arqueas donde participa en la actividad catalítica de varias metiltransferasas.

β- y γ-aminoácidos

Aminoácidos con estructura NH.+3−CXY−CXY−CO−2, como la β-alanina , un componente de la carnosina y algunos otros péptidos, son β-aminoácidos. Los de estructura NH+3−CXY-CXY-CXY-CO−2son γ-aminoácidos, etc., donde X e Y son dos sustituyentes (uno de los cuales normalmente es H). [6]

Zwitteriones

Ionización y carácter de Brønsted del amino N-terminal, carboxilato C-terminal y cadenas laterales de residuos de aminoácidos.

Las formas naturales comunes de aminoácidos tienen una estructura zwitteriónica , con −NH+3( −NH+2− en el caso de prolina) y −CO−2grupos funcionales unidos al mismo átomo de C y, por tanto, son α-aminoácidos. y son los únicos que se encuentran en las proteínas durante la traducción en el ribosoma. En solución acuosa a un pH cercano a la neutralidad, los aminoácidos existen como zwitteriones , es decir, como iones dipolares con ambos NH .+3y compañía−2en estados cargados, por lo que la estructura general es NH+3−CHR−CO−2. A pH fisiológico las llamadas "formas neutras" −NH 2 −CHR−CO 2 H no están presentes en ningún grado mensurable. [35] Aunque las dos cargas en la estructura del zwitterión suman cero, es engañoso llamar a una especie con una carga neta de cero "sin carga".

En condiciones fuertemente ácidas (pH por debajo de 3), el grupo carboxilato se protona y la estructura se convierte en un ácido amoniocarboxílico, NH .+3−CHR − CO2H . Esto es relevante para enzimas como la pepsina que son activas en ambientes ácidos como el estómago y los lisosomas de los mamíferos , pero no se aplica significativamente a las enzimas intracelulares. En condiciones muy básicas (pH superior a 10, lo que normalmente no se ve en condiciones fisiológicas), el grupo amonio se desprotona para dar NH 2 −CHR−CO−2.

Aunque en química se utilizan varias definiciones de ácidos y bases, la única que es útil para la química en solución acuosa es la de Brønsted : [36] [37] un ácido es una especie que puede donar un protón a otra especie, y una base es aquella que puede aceptar un protón. Este criterio se utiliza para etiquetar los grupos en la ilustración anterior. Las cadenas laterales de carboxilato de los residuos de aspartato y glutamato son las principales bases de Brønsted en las proteínas. Asimismo, la lisina, la tirosina y la cisteína suelen actuar como ácido de Brønsted. La histidina en estas condiciones puede actuar como ácido de Brønsted y como base.

Punto isoeléctrico

Compuesto de curvas de titulación de veinte aminoácidos proteinogénicos agrupados por categoría de cadena lateral

Para los aminoácidos con cadenas laterales no cargadas, el zwitterion predomina en valores de pH entre los dos valores de p K a , pero coexiste en equilibrio con pequeñas cantidades de iones netos negativos y netos positivos. En el punto medio entre los dos valores de p K a , la cantidad traza de iones negativos netos y la traza de iones positivos netos se equilibran, de modo que la carga neta promedio de todas las formas presentes es cero. [38] Este pH se conoce como punto isoeléctrico p I , por lo que p I =1/2( pKa1 + pKa2 ) . _

Para los aminoácidos con cadenas laterales cargadas, está involucrado el p K a de la cadena lateral. Así, para el aspartato o el glutamato con cadenas laterales negativas, el grupo amino terminal está esencialmente en su totalidad en la forma cargada −NH+3, pero esta carga positiva debe equilibrarse mediante el estado en el que solo un grupo carboxilato C-terminal tiene carga negativa. Esto ocurre a medio camino entre los dos valores de carboxilato p K a : p I =1/2(p K a1 + p K a(R) ), donde p K a(R) es la cadena lateral p K a . [37]

Se aplican consideraciones similares a otros aminoácidos con cadenas laterales ionizables, incluido no sólo el glutamato (similar al aspartato), sino también la cisteína, la histidina, la lisina, la tirosina y la arginina con cadenas laterales positivas.

Los aminoácidos tienen movilidad cero en la electroforesis en su punto isoeléctrico, aunque este comportamiento suele explotarse más para péptidos y proteínas que para aminoácidos individuales. Los zwitteriones tienen una solubilidad mínima en su punto isoeléctrico y algunos aminoácidos (en particular, con cadenas laterales no polares) pueden aislarse mediante precipitación en agua ajustando el pH al punto isoeléctrico requerido.

Propiedades fisicoquímicas

Los 20 aminoácidos canónicos se pueden clasificar según sus propiedades. Los factores importantes son la carga, la hidrofilicidad o hidrofobicidad , el tamaño y los grupos funcionales. [27] Estas propiedades influyen en la estructura de las proteínas y en las interacciones proteína-proteína . Las proteínas solubles en agua tienden a tener sus residuos hidrófobos ( Leu , Ile , Val , Phe y Trp ) enterrados en el medio de la proteína, mientras que las cadenas laterales hidrófilas están expuestas al disolvente acuoso. (En bioquímica , un residuo se refiere a un monómero específico dentro de la cadena polimérica de un polisacárido , proteína o ácido nucleico ). Las proteínas integrales de membrana tienden a tener anillos externos de aminoácidos hidrofóbicos expuestos que las anclan en la bicapa lipídica . Algunas proteínas de membrana periférica tienen un parche de aminoácidos hidrofóbicos en su superficie que se adhiere a la membrana. De manera similar, las proteínas que tienen que unirse a moléculas cargadas positivamente tienen superficies ricas en aminoácidos cargados negativamente, como el glutamato y el aspartato , mientras que las proteínas que se unen a moléculas cargadas negativamente tienen superficies ricas en aminoácidos cargados positivamente, como la lisina y la arginina . Por ejemplo, la lisina y la arginina están presentes en grandes cantidades en las regiones de baja complejidad de las proteínas de unión a ácidos nucleicos. [39] Existen varias escalas de hidrofobicidad de los residuos de aminoácidos. [40]

Algunos aminoácidos tienen propiedades especiales. La cisteína puede formar enlaces disulfuro covalentes con otros residuos de cisteína. La prolina forma un ciclo con la estructura polipeptídica y la glicina es más flexible que otros aminoácidos.

La glicina y la prolina están fuertemente presentes en las regiones de baja complejidad de las proteínas tanto eucariotas como procarióticas, mientras que ocurre lo contrario con la cisteína, la fenilalanina, el triptófano, la metionina, la valina, la leucina y la isoleucina, que son altamente reactivas, complejas o hidrófobas. [39] [41] [42]

Muchas proteínas sufren una variedad de modificaciones postraduccionales , mediante las cuales se unen grupos químicos adicionales a las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, a veces produciendo lipoproteínas (que son hidrofóbicas) [43] o glicoproteínas (que son hidrofílicas) [44], lo que permite que la proteína se una temporalmente. a una membrana. Por ejemplo, una proteína de señalización puede unirse y luego separarse de una membrana celular, porque contiene residuos de cisteína a los que se les puede agregar el ácido graso palmítico y posteriormente eliminarlo. [45]

Tabla de abreviaturas y propiedades de aminoácidos estándar.

Aunque en la tabla se incluyen símbolos de una letra, IUPAC-IUBMB recomiendan [6] que "el uso de símbolos de una letra debe restringirse a la comparación de secuencias largas".

La notación de una letra fue elegida por la IUPAC-IUB basándose en las siguientes reglas: [46]

En algunas especies, dos aminoácidos adicionales están codificados por codones que generalmente se interpretan como codones de terminación :

Además de los códigos de aminoácidos específicos, los marcadores de posición se utilizan en los casos en que el análisis químico o cristalográfico de un péptido o proteína no puede determinar de manera concluyente la identidad de un residuo. También se utilizan para resumir motivos de secuencias de proteínas conservadas . El uso de letras individuales para indicar conjuntos de residuos similares es similar al uso de códigos de abreviatura para bases degeneradas . [55] [56]

A veces se usa Unk en lugar de Xaa , pero es menos estándar.

Ter o * (de terminación) se utiliza para designar mutaciones en proteínas cuando se produce un codón de parada. No corresponde a ningún aminoácido en absoluto. [61]

Además, muchos aminoácidos no estándar tienen un código específico. Por ejemplo, varios fármacos peptídicos, como bortezomib y MG132 , se sintetizan artificialmente y conservan sus grupos protectores , que tienen códigos específicos. Bortezomib es Pyz –Phe–boroLeu y MG132 es Z –Leu–Leu–Leu–al. Para ayudar en el análisis de la estructura de las proteínas, se encuentran disponibles análogos de aminoácidos fotorreactivos . Estos incluyen fotoleucina ( pLeu ) y fotometionina ( pMet ). [62]

Ocurrencia y funciones en bioquímica.

Aminoácidos proteinogénicos

Los aminoácidos son los precursores de las proteínas. [25] Se unen mediante reacciones de condensación para formar cadenas poliméricas cortas llamadas péptidos o cadenas más largas llamadas polipéptidos o proteínas. Estas cadenas son lineales y no ramificadas, y cada residuo de aminoácido dentro de la cadena está unido a dos aminoácidos vecinos. En la naturaleza, el proceso de producción de proteínas codificadas por material genético de ADN/ARN se llama traducción e implica la adición paso a paso de aminoácidos a una cadena proteica en crecimiento mediante una ribozima llamada ribosoma . [63] El orden en el que se agregan los aminoácidos se lee a través del código genético de una plantilla de ARNm , que es una copia de ARN de uno de los genes del organismo .

Veintidós aminoácidos se incorporan de forma natural a los polipéptidos y se denominan aminoácidos proteinogénicos o naturales. [27] De estos, 20 están codificados por el código genético universal. Los 2 restantes, selenocisteína y pirrolisina , se incorporan a las proteínas mediante mecanismos sintéticos únicos. La selenocisteína se incorpora cuando el ARNm que se traduce incluye un elemento SECIS , lo que hace que el codón UGA codifique selenocisteína en lugar de un codón de parada. [64] Algunas arqueas metanogénicas utilizan la pirrolisina en enzimas que utilizan para producir metano . Está codificado con el codón UAG, que normalmente es un codón de parada en otros organismos. [65] Este codón UAG va seguido de una secuencia descendente de PYLIS . [66]

Varios estudios evolutivos independientes han sugerido que Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr pueden pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituyeron el código genético temprano, mientras que Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe puede pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituyeron adiciones posteriores del código genético. [67] [68] [69]

Aminoácidos estándar versus no estándar

Los 20 aminoácidos que están codificados directamente por los codones del código genético universal se denominan aminoácidos estándar o canónicos . A menudo se incorpora una forma modificada de metionina ( N -formilmetionina ) en lugar de metionina como aminoácido inicial de las proteínas en bacterias, mitocondrias y cloroplastos. Otros aminoácidos se denominan no estándar o no canónicos . La mayoría de los aminoácidos no estándar tampoco son proteinogénicos (es decir, no pueden incorporarse a las proteínas durante la traducción), pero dos de ellos son proteinogénicos, ya que pueden incorporarse traslacionalmente a las proteínas explotando información no codificada en el código genético universal.

Los dos aminoácidos proteinogénicos no estándar son la selenocisteína (presente en muchos no eucariotas, así como en la mayoría de los eucariotas, pero no codificada directamente por el ADN) y la pirrolisina (que se encuentra sólo en algunas arqueas y al menos en una bacteria ). La incorporación de estos aminoácidos no estándar es rara. Por ejemplo, 25 proteínas humanas incluyen selenocisteína en su estructura primaria, [70] y las enzimas caracterizadas estructuralmente (selenoenzimas) emplean selenocisteína como resto catalítico en sus sitios activos. [71] La pirrolisina y la selenocisteína se codifican mediante codones variantes. Por ejemplo, la selenocisteína está codificada por el codón de parada y el elemento SECIS . [72] [73] [74]

La N -formilmetionina (que a menudo es el aminoácido inicial de las proteínas en bacterias, mitocondrias y cloroplastos ) generalmente se considera una forma de metionina en lugar de un aminoácido proteinogénico separado. Las combinaciones de codones y ARNt que no se encuentran en la naturaleza también se pueden utilizar para "expandir" el código genético y formar nuevas proteínas conocidas como aloproteínas que incorporan aminoácidos no proteinógenos . [75] [76] [77]

Aminoácidos no proteinógenos

Aparte de los 22 aminoácidos proteinogénicos , se conocen muchos aminoácidos no proteinogénicos . Estos no se encuentran en las proteínas (por ejemplo, carnitina , GABA , levotiroxina ) o no se producen directamente y de forma aislada mediante la maquinaria celular estándar. Por ejemplo, la hidroxiprolina , se sintetiza a partir de prolina . Otro ejemplo es la selenometionina ).

Los aminoácidos no proteinogénicos que se encuentran en las proteínas se forman mediante modificación postraduccional . Tales modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína, por ejemplo, la adición de grupos hidrófobos largos puede hacer que una proteína se una a una membrana de fosfolípidos . [78] Ejemplos:

Algunos aminoácidos no proteinógenos no se encuentran en las proteínas. Los ejemplos incluyen el ácido 2-aminoisobutírico y el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico . Los aminoácidos no proteinógenos suelen aparecer como intermediarios en las vías metabólicas de los aminoácidos estándar; por ejemplo, la ornitina y la citrulina aparecen en el ciclo de la urea , parte del catabolismo de los aminoácidos (ver más abajo). [82] Una rara excepción al predominio de los α-aminoácidos en biología es el β-aminoácido beta alanina (ácido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis de ácido pantoténico (vitamina B 5 ). un componente de la coenzima A. [83]

En nutrición de mamíferos

Diagrama que muestra la presencia relativa de aminoácidos en el suero sanguíneo obtenidos de diversas dietas.
Proporción de aminoácidos en diversas dietas humanas y la mezcla resultante de aminoácidos en el suero sanguíneo humano. El glutamato y la glutamina son los más frecuentes en los alimentos con más del 10%, mientras que la alanina, la glutamina y la glicina son las más comunes en la sangre.

Los aminoácidos no son un componente típico de los alimentos: los animales comen proteínas. La proteína se descompone en aminoácidos en el proceso de digestión. Luego se utilizan para sintetizar nuevas proteínas, otras biomoléculas o se oxidan a urea y dióxido de carbono como fuente de energía. [84] La vía de oxidación comienza con la eliminación del grupo amino por una transaminasa ; el grupo amino luego se introduce en el ciclo de la urea . El otro producto de la transamidación es un cetoácido que entra en el ciclo del ácido cítrico . [85] Los aminoácidos glucogénicos también se pueden convertir en glucosa, a través de la gluconeogénesis . [86]

De los 20 aminoácidos estándar, nueve ( His , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp y Val ) se denominan aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizarlos a partir de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal. por lo que deben obtenerse de los alimentos. [87] [88] [89]

Aminoácidos semiesenciales y condicionalmente esenciales, y requerimientos juveniles.

Además, la cisteína, la tirosina y la arginina se consideran aminoácidos semiesenciales, y la taurina, un ácido aminosulfónico semiesencial en los niños. Algunos aminoácidos son condicionalmente esenciales para ciertas edades o condiciones médicas. Los aminoácidos esenciales también pueden variar de una especie a otra. [d] Las vías metabólicas que sintetizan estos monómeros no están completamente desarrolladas. [90] [91]

Funciones no proteicas

Muchos aminoácidos proteinógenos y no proteinógenos tienen funciones biológicas más allá de ser precursores de proteínas y péptidos. En los seres humanos, los aminoácidos también desempeñan funciones importantes en diversas vías biosintéticas. Las defensas contra los herbívoros en las plantas a veces emplean aminoácidos. [95] Ejemplos:

Aminoácidos estándar

Funciones de los aminoácidos no estándar

Usos en la industria

Alimentación animal

En ocasiones se añaden aminoácidos a los piensos porque algunos de los componentes de estos piensos, como la soja , tienen niveles bajos de algunos de los aminoácidos esenciales , especialmente de lisina, metionina, treonina y triptófano. [107] Asimismo, los aminoácidos se utilizan para quelar cationes metálicos con el fin de mejorar la absorción de minerales de los complementos alimenticios. [108]

Alimento

La industria alimentaria es un importante consumidor de aminoácidos, especialmente ácido glutámico , que se utiliza como potenciador del sabor , [109] y aspartamo (aspartilfenilalanina 1-metil éster), que se utiliza como edulcorante artificial . [110] A veces los fabricantes añaden aminoácidos a los alimentos para aliviar los síntomas de deficiencias minerales, como la anemia, mejorando la absorción de minerales y reduciendo los efectos secundarios negativos de la suplementación con minerales inorgánicos. [111]

Bloques de construcción químicos

Los aminoácidos son materias primas de bajo costo que se utilizan en la síntesis de grupos quirales como componentes básicos enantioméricamente puros . [112] [113]

Los aminoácidos se utilizan en la síntesis de algunos cosméticos . [107]

Usos aspiracionales

Fertilizante

La capacidad quelante de los aminoácidos se utiliza a veces en fertilizantes para facilitar el suministro de minerales a las plantas con el fin de corregir deficiencias minerales, como la clorosis férrica. Estos fertilizantes también se utilizan para evitar que se produzcan deficiencias y mejorar la salud general de las plantas. [114]

Plásticos biodegradables

Los aminoácidos han sido considerados componentes de polímeros biodegradables, que tienen aplicaciones como envases respetuosos con el medio ambiente y en medicina, en la administración de fármacos y en la construcción de implantes protésicos . [115] Un ejemplo interesante de tales materiales es el poliaspartato , un polímero biodegradable soluble en agua que puede tener aplicaciones en pañales desechables y agricultura. [116] Debido a su solubilidad y capacidad para quelar iones metálicos, el poliaspartato también se utiliza como agente antical biodegradable e inhibidor de la corrosión . [117] [118]

Síntesis

Para conocer los pasos de la reacción, consulte el texto.
La síntesis de aminoácidos de Strecker.

Síntesis química

La producción comercial de aminoácidos suele depender de bacterias mutantes que producen en exceso aminoácidos individuales utilizando glucosa como fuente de carbono. Algunos aminoácidos se producen mediante conversiones enzimáticas de intermediarios sintéticos. El ácido 2-aminotiazolina-4-carboxílico es, por ejemplo, un intermediario en una síntesis industrial de L -cisteína . El ácido aspártico se produce mediante la adición de amoníaco al fumarato utilizando una liasa. [111]

Biosíntesis

En las plantas, el nitrógeno se asimila primero a compuestos orgánicos en forma de glutamato , formado a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Para otros aminoácidos, las plantas usan transaminasas para mover el grupo amino del glutamato a otro alfa-cetoácido. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y el oxaloacetato en alfa-cetoglutarato y aspartato. [119] Otros organismos también utilizan transaminasas para la síntesis de aminoácidos.

Los aminoácidos no estándar generalmente se forman mediante modificaciones de aminoácidos estándar. Por ejemplo, la homocisteína se forma mediante la vía de transsulfuración o mediante la desmetilación de la metionina a través del metabolito intermedio S -adenosilmetionina , [120] mientras que la hidroxiprolina se produce mediante una modificación postraduccional de la prolina . [121]

Los microorganismos y las plantas sintetizan muchos aminoácidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios producen ácido 2-aminoisobutírico y lantionina , que es un derivado de alanina con puente de sulfuro. Ambos aminoácidos se encuentran en lantibióticos peptídicos como la alameticina . [122] Sin embargo, en las plantas, el ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico es un pequeño aminoácido cíclico disustituido que es un intermediario en la producción de la hormona vegetal etileno . [123]

Síntesis primordial

Se supone que la formación de aminoácidos y péptidos precede y quizás induce la aparición de vida en la Tierra . Los aminoácidos pueden formarse a partir de precursores simples en diversas condiciones. [124] El metabolismo químico de aminoácidos y compuestos muy pequeños en la superficie puede haber llevado a la acumulación de aminoácidos, coenzimas y pequeñas moléculas de carbono a base de fosfato. [125] [ se necesitan citas adicionales ] Los aminoácidos y componentes básicos similares podrían haberse elaborado en protopéptidos , y los péptidos se consideran actores clave en el origen de la vida. [126]

En el famoso experimento de Urey-Miller , el paso de un arco eléctrico a través de una mezcla de metano, hidrógeno y amoníaco produce una gran cantidad de aminoácidos. Desde entonces, los científicos han descubierto una variedad de formas y componentes mediante los cuales puede haber ocurrido la formación potencialmente prebiótica y la evolución química de los péptidos, como agentes condensantes, el diseño de péptidos autorreplicantes y una serie de mecanismos no enzimáticos mediante los cuales los aminoácidos Los ácidos podrían haber surgido y convertirse en péptidos. [126] Varias hipótesis invocan la síntesis de Strecker mediante la cual el cianuro de hidrógeno, aldehídos simples, amoníaco y agua producen aminoácidos. [124]

Según una revisión, los aminoácidos, e incluso los péptidos, "aparecen con bastante regularidad en los diversos caldos experimentales que se han permitido cocinar a partir de productos químicos simples. Esto se debe a que los nucleótidos son mucho más difíciles de sintetizar químicamente que los aminoácidos". En orden cronológico, sugiere que debe haber habido un "mundo de proteínas" o al menos un "mundo de polipéptidos", posiblemente seguido más tarde por el " mundo de ARN " y el " mundo de ADN ". [127] Los mapeos de codones y aminoácidos pueden ser el sistema de información biológica en el origen primordial de la vida en la Tierra. [128] Si bien los aminoácidos y, en consecuencia, los péptidos simples deben haberse formado en diferentes escenarios geoquímicos probados experimentalmente, la transición de un mundo abiótico a las primeras formas de vida aún está en gran medida sin resolver. [129]

Reacciones

Los aminoácidos experimentan las reacciones que se esperan de los grupos funcionales constituyentes. [130] [131]

Formación de enlaces peptídicos

Se muestran dos aminoácidos uno al lado del otro. Uno pierde hidrógeno y oxígeno de su grupo carboxilo (COOH) y el otro pierde hidrógeno de su grupo amino (NH2). Esta reacción produce una molécula de agua (H2O) y dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico (–CO–NH–). Los dos aminoácidos unidos se llaman dipéptido.
La condensación de dos aminoácidos para formar un dipéptido . Los dos residuos de aminoácidos están unidos mediante un enlace peptídico.

Como los grupos amina y ácido carboxílico de los aminoácidos pueden reaccionar para formar enlaces amida, una molécula de aminoácido puede reaccionar con otra y unirse a través de un enlace amida. Esta polimerización de aminoácidos es lo que crea proteínas. Esta reacción de condensación produce el enlace peptídico recién formado y una molécula de agua. En las células, esta reacción no ocurre directamente; en cambio, el aminoácido se activa primero mediante la unión a una molécula de ARN de transferencia a través de un enlace éster . Este aminoacil-ARNt se produce en una reacción dependiente de ATP llevada a cabo por una aminoacil-ARNt sintetasa . [132] Este aminoacil-ARNt es entonces un sustrato para el ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena proteica que se alarga en el enlace éster. [133] Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas producidas por los ribosomas se sintetizan comenzando en su extremo N y avanzando hacia su extremo C.

Sin embargo, no todos los enlaces peptídicos se forman de esta forma. En algunos casos, los péptidos son sintetizados por enzimas específicas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión es parte esencial de las defensas de las células contra el estrés oxidativo. Este péptido se sintetiza en dos pasos a partir de aminoácidos libres. [134] En el primer paso, la gamma-glutamilcisteína sintetasa condensa cisteína y glutamato a través de un enlace peptídico formado entre la cadena lateral carboxilo del glutamato (el carbono gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido luego se condensa con glicina por la glutatión sintetasa para formar glutatión. [135]

En química, los péptidos se sintetizan mediante una variedad de reacciones. Uno de los más utilizados en la síntesis de péptidos en fase sólida utiliza los derivados de oximas aromáticos de los aminoácidos como unidades activadas. Estos se añaden secuencialmente a la cadena peptídica en crecimiento, que está unida a un soporte de resina sólida. [136] Las bibliotecas de péptidos se utilizan en el descubrimiento de fármacos mediante detección de alto rendimiento . [137]

La combinación de grupos funcionales permite que los aminoácidos sean ligandos polidentados eficaces para quelatos de metales y aminoácidos. [138] Las múltiples cadenas laterales de los aminoácidos también pueden sufrir reacciones químicas.

catabolismo

Catabolismo de aminoácidos proteinogénicos. Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus principales productos de degradación: [139]
* Glucógenos , teniendo los productos la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis
* Cetogénicos , teniendo los productos la capacidad de formar glucosa. Estos productos todavía pueden usarse para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
* Aminoácidos catabolizados en productos tanto glucogénicos como cetogénicos.

La degradación de un aminoácido a menudo implica la desaminación moviendo su grupo amino a α-cetoglutarato, formando glutamato . Este proceso involucra transaminasas, a menudo las mismas que las utilizadas en la aminación durante la síntesis. En muchos vertebrados, el grupo amino se elimina a través del ciclo de la urea y se excreta en forma de urea . Sin embargo, la degradación de los aminoácidos puede producir ácido úrico o amoníaco. Por ejemplo, la serina deshidratasa convierte la serina en piruvato y amoníaco. [100] Después de la eliminación de uno o más grupos amino, el resto de la molécula a veces se puede usar para sintetizar nuevos aminoácidos, o se puede usar como energía al ingresar a la glucólisis o al ciclo del ácido cítrico , como se detalla en la imagen de la derecha.

Complejización

Los aminoácidos son ligandos bidentados que forman complejos de aminoácidos de metales de transición . [140]

Análisis químico

El contenido total de nitrógeno de la materia orgánica está formado principalmente por los grupos amino de las proteínas. El Nitrógeno Total Kjeldahl ( TKN ) es una medida de nitrógeno ampliamente utilizada en el análisis de aguas (residuales), suelos, alimentos, piensos y materia orgánica en general. Como sugiere el nombre, se aplica el método Kjeldahl . Hay métodos más sensibles disponibles. [141] [142]

Ver también

Notas

  1. ^ El descubrimiento tardío se explica por el hecho de que la cisteína se oxida a cistina en el aire.
  2. ^ La prolina y otros aminoácidos cíclicos son una excepción a esta fórmula general. La ciclación del α-aminoácido crea la correspondiente amina secundaria. En ocasiones se les denomina iminoácidos .
  3. ^ La convención L y D para la configuración de aminoácidos no se refiere a la actividad óptica del aminoácido en sí, sino a la actividad óptica del isómero de gliceraldehído a partir del cual, en teoría, se puede sintetizar ese aminoácido ( D -gliceraldehído es dextrógiro ; El L -gliceraldehído es levógiro). Una convención alternativa es utilizar los designadores ( S ) y ( R ) para especificar la configuración absoluta . [29] Casi todos los aminoácidos en las proteínas son ( S ) en el carbono α, siendo la cisteína ( R ) y la glicina no quiral . [30] La cisteína tiene su cadena lateral en la misma ubicación geométrica que los otros aminoácidos, pero la terminología R / S se invierte porque el azufre tiene un número atómico más alto en comparación con el oxígeno carboxílico, lo que le da a la cadena lateral una mayor prioridad por parte de Cahn- Reglas de secuencia de Ingold-Prelog .
  4. ^ Por ejemplo, los rumiantes como las vacas obtienen varios aminoácidos a través de microbios en las dos primeras cámaras del estómago .

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Otras lecturas

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