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lisina

La lisina (símbolo Lys o K ) [2] es un α-aminoácido que es precursor de muchas proteínas . Contiene un grupo α-amino (que está en el −NH protonado +
3forma cuando se disuelve en agua), un grupo ácido α-carboxílico (que está en la forma desprotonada −COO − cuando se disuelve en agua), y una cadena lateral lisilo ((CH 2 ) 4 NH 2 ), clasificándolo como básico , aminoácido alifático cargado (a pH fisiológico) . Está codificado por los codones AAA y AAG. Como casi todos los demás aminoácidos, el carbono α es quiral y la lisina puede referirse a un enantiómero o a una mezcla racémica de ambos. A los efectos de este artículo, lisina se referirá al enantiómero biológicamente activo L -lisina, donde el carbono α está en la configuración S.

El cuerpo humano no puede sintetizar lisina. Es esencial en el ser humano y por tanto debe obtenerse de la dieta. En los organismos que sintetizan lisina, existen dos vías biosintéticas principales , las vías del diaminopimelato y del α-aminoadipato , que emplean distintas enzimas y sustratos y se encuentran en diversos organismos. El catabolismo de la lisina se produce a través de una de varias vías, la más común de las cuales es la vía de la sacaropina .

La lisina desempeña varias funciones en los seres humanos, la más importante en la proteinogénesis , pero también en la reticulación de polipéptidos de colágeno , la absorción de nutrientes minerales esenciales y en la producción de carnitina , que es clave en el metabolismo de los ácidos grasos . La lisina también suele participar en las modificaciones de las histonas y, por lo tanto, afecta el epigenoma . El grupo ε -amino participa a menudo en enlaces de hidrógeno y como base general en catálisis . El grupo ε- amonio ( −NH+
3) está unido al cuarto carbono del carbono α, que está unido al grupo carboxilo (C=OOH). [3]

Debido a su importancia en varios procesos biológicos, la falta de lisina puede provocar varios estados patológicos, incluidos tejidos conectivos defectuosos, alteración del metabolismo de los ácidos grasos, anemia y deficiencia proteica-energética sistémica. Por el contrario, un exceso de lisina, provocado por un catabolismo ineficaz, puede provocar graves trastornos neurológicos .

La lisina fue aislada por primera vez por el químico biológico alemán Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel en 1889 a partir de la hidrólisis de la proteína caseína , [4] y por eso la llamó lisina, de λύσις lisis "aflojamiento". [5] [6] En 1902, los químicos alemanes Emil Fischer y Fritz Weigert determinaron la estructura química de la lisina sintetizándola. [7]

El símbolo de una letra K se asignó a la lisina por ser el más cercano alfabéticamente, la L a la leucina estructuralmente más simple y la M a la metionina. [8]

Biosíntesis

Vías de biosíntesis de lisina. Dos vías son responsables de la biosíntesis de novo de L -lisina, a saber, la vía (A) del diaminopimelato y (B) la vía del α-aminoadipato.

Se han identificado dos vías en la naturaleza para la síntesis de lisina. La vía del diaminopimelato (DAP) pertenece a la familia biosintética derivada del aspartato , que también participa en la síntesis de treonina , metionina e isoleucina , [9] [10] mientras que la vía del α-aminoadipato (AAA) es parte de la familia biosintética del glutamato . . [11] [12]

Vía DAP

La vía DAP se encuentra tanto en procariotas como en plantas y comienza con la reacción de condensación catalizada por la dihidrodipicolinato sintasa (DHDPS) (EC 4.3.3.7) entre el semialdehído L -aspartato derivado del aspartato y el piruvato para formar (4 S ) -4-hidroxi. Ácido -2,3,4,5-tetrahidro-(2 S )-dipicolínico (HTPA). [13] [14] [15] [16] [17] Luego, el producto se reduce mediante dihidrodipicolinato reductasa (DHDPR) (EC 1.3.1.26), con NAD(P)H como donador de protones, para producir 2,3, 4,5-tetrahidrodipicolinato (THDP). [18] A partir de este momento, se han encontrado cuatro variaciones de vías, a saber, las vías de la acetilasa, la aminotransferasa, la deshidrogenasa y la succinilasa. [9] [19] Tanto la vía de la acetilasa como la variante de la succinilasa utilizan cuatro pasos catalizados por enzimas , la vía de la aminotransferasa utiliza dos enzimas y la vía de la deshidrogenasa utiliza una sola enzima. [20] Estas cuatro vías variantes convergen en la formación del penúltimo producto, el mesodiaminopimelato , que posteriormente se descarboxila enzimáticamente en una reacción irreversible catalizada por la diaminopimelato descarboxilasa (DAPDC) (EC 4.1.1.20) para producir L -lisina. [21] [22] La vía DAP está regulada en múltiples niveles, incluso aguas arriba en las enzimas involucradas en el procesamiento del aspartato, así como en el paso inicial de condensación catalizada por DHDPS. [22] [23] La lisina imparte un fuerte circuito de retroalimentación negativa sobre estas enzimas y, posteriormente, regula toda la vía. [23]

Vía AAA

La vía AAA implica la condensación de α-cetoglutarato y acetil-CoA a través del AAA intermedio para la síntesis de L -lisina. Se ha demostrado que esta vía está presente en varias especies de levaduras , así como en protistas y hongos superiores. [12] [24] [25] [26] [27] [28] [29] También se ha informado que se ha encontrado una variante alternativa de la ruta AAA en Thermus thermophilus y Pyrococcus horikoshii , lo que podría indicar que esta vía está más ampliamente difundido en procariotas de lo que se propuso originalmente. [30] [31] [32] El primer paso y el que limita la velocidad en la vía AAA es la reacción de condensación entre acetil-CoA y α-cetoglutarato catalizada por la homocitrato-sintasa (HCS) (EC 2.3.3.14) para dar el intermedio homocitrilo-CoA, que es hidrolizada por la misma enzima para producir homocitrato . [33] El homocitrato se deshidrata enzimáticamente mediante la homoaconitasa (HAc) (EC 4.2.1.36) para producir cis -homoaconitato . [34] Luego, el HAc cataliza una segunda reacción en la que el homoaconitato de cis se rehidrata para producir homoisocitrato . [12] El producto resultante sufre una descarboxilación oxidativa mediante la homoisocitrato deshidrogenasa (HIDH) (EC 1.1.1.87) para producir α-cetoadipato. [12] Luego se forma AAA mediante una aminotransferasa dependiente de piridoxal 5′-fosfato (PLP) (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), utilizando glutamato como donante de amino. [33] A partir de este momento, la vía AAA varía con [¿falta algo aquí? -> ¡como mínimo, encabezado de sección! ] sobre el reino. En los hongos, el AAA se reduce a α-aminoadipato-semialdehído mediante la AAA reductasa (EC 1.2.1.95) en un proceso único que implica tanto adenilación como reducción y que se activa mediante una fosfopanteteinil transferasa (EC 2.7.8.7). [12] Una vez que se forma el semialdehído, la sacaropina reductasa (EC 1.5.1.10) cataliza una reacción de condensación con glutamato y NAD(P)H, como donante de protones, y la imina se reduce para producir el penúltimo producto, la sacaropina. [32] El paso final de la vía en los hongos implica la La sacaropina deshidrogenasa (SDH) (EC 1.5.1.8) catalizó la desaminación oxidativa de la sacaropina, lo que dio como resultado L -lisina. [12] En una vía variante del AAA que se encuentra en algunos procariotas, el AAA se convierte primero en N -acetil-α-aminoadipato, que se fosforila y luego se desfosforila reductivamente al ε-aldehído. [32] [33] El aldehído luego se transamina a N -acetilisina, que se desacetila para dar L -lisina. [32] [33] Sin embargo, las enzimas implicadas en esta vía variante necesitan una mayor validación.

catabolismo

Vía del catabolismo de la sacaropina lisina. La vía de la sacaropina es la vía más destacada para el catabolismo de la lisina.

Como ocurre con todos los aminoácidos, el catabolismo de la lisina se inicia a partir de la absorción de lisina de la dieta o de la descomposición de proteínas intracelulares . El catabolismo también se utiliza como medio para controlar la concentración intracelular de lisina libre y mantener un estado estable para prevenir los efectos tóxicos del exceso de lisina libre. [35] Hay varias vías involucradas en el catabolismo de la lisina, pero la más comúnmente utilizada es la vía de la sacaropina, que tiene lugar principalmente en el hígado (y órganos equivalentes) en los animales, específicamente dentro de las mitocondrias . [36] [35] [37] [38] Esta es la vía inversa de la vía AAA descrita anteriormente. [36] [39] En animales y plantas, los dos primeros pasos de la vía de la sacaropina son catalizados por la enzima bifuncional, semialdehído sintasa α-aminoadípica (AASS) , que posee tanto lisina-cetoglutarato reductasa (LKR) (EC 1.5.1.8 ) y actividades SDH, mientras que en otros organismos, como bacterias y hongos, ambas enzimas están codificadas por genes separados . [40] [41] El primer paso implica la reducción catalizada por LKR de L -lisina en presencia de α-cetoglutarato para producir sacaropina, con NAD(P)H actuando como donante de protones. [42] La sacaropina luego sufre una reacción de deshidratación, catalizada por SDH en presencia de NAD + , para producir AAS y glutamato. [43] La AAS deshidrogenasa (AASD) (EC 1.2.1.31) luego deshidrata aún más la molécula en AAA. [42] Posteriormente, PLP-AT cataliza la reacción inversa a la de la vía de biosíntesis de AAA, lo que da como resultado que el AAA se convierta en α-cetoadipato. El producto, α‑cetoadipato, se descarboxila en presencia de NAD + y coenzima A para producir glutaril-CoA; sin embargo, la enzima implicada en esto aún no se ha dilucidado por completo. [44] [45] Alguna evidencia sugiere que el complejo 2-oxoadipato deshidrogenasa (OADHc), que es estructuralmente homólogo a la subunidad E1 del complejo oxoglutarato deshidrogenasa (OGDHc) (EC 1.2.4.2), es responsable de la reacción de descarboxilación. [44] [46] Finalmente, el glutaril-CoA se descarboxila oxidativamente a crotonil-CoA mediante la glutaril-CoA deshidrogenasa (EC 1.3.8.6), que luego se procesa a través de múltiples pasos enzimáticos para producir acetil-CoA; un metabolito de carbono esencial involucrado en el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) . [42][47] [48] [49]

Valor nutricional

La lisina es un aminoácido esencial en los humanos. [50] El requerimiento nutricional diario humano varía desde ~60 mg/kg en la infancia hasta ~30 mg/kg en adultos. [36] Este requisito se cumple comúnmente en una sociedad occidental con la ingesta de lisina de fuentes cárnicas y vegetales muy por encima del requisito recomendado. [36] En las dietas vegetarianas, la ingesta de lisina es menor debido a la cantidad limitada de lisina en los cultivos de cereales en comparación con las fuentes de carne. [36]

Dada la concentración limitada de lisina en los cultivos de cereales, durante mucho tiempo se ha especulado que el contenido de lisina puede aumentarse mediante prácticas de modificación genética . [51] [52] A menudo, estas prácticas han implicado la desregulación intencional de la vía DAP mediante la introducción de ortólogos de la enzima DHDPS insensibles a la retroalimentación de lisina. [51] [52] Estos métodos han tenido un éxito limitado, probablemente debido a los efectos secundarios tóxicos del aumento de la lisina libre y los efectos indirectos en el ciclo del TCA. [53] Las plantas acumulan lisina y otros aminoácidos en forma de proteínas de almacenamiento de semillas , que se encuentran dentro de las semillas de la planta, y esto representa el componente comestible de los cultivos de cereales. [54] Esto resalta la necesidad no solo de aumentar la lisina libre, sino también de dirigir la lisina hacia la síntesis de proteínas estables de almacenamiento de semillas y, posteriormente, aumentar el valor nutricional del componente consumible de los cultivos. [55] [56] Si bien las prácticas de modificación genética han tenido un éxito limitado, las técnicas de reproducción selectiva más tradicionales han permitido el aislamiento del " maíz con proteína de calidad ", que ha aumentado significativamente los niveles de lisina y triptófano , también un aminoácido esencial. Este aumento en el contenido de lisina se atribuye a una mutación opaca-2 que redujo la transcripción de proteínas de almacenamiento de semillas relacionadas con la zeína que carecen de lisina y , como resultado, aumentó la abundancia de otras proteínas ricas en lisina. [56] [57] Comúnmente, para superar la abundancia limitante de lisina en la alimentación del ganado , se agrega lisina producida industrialmente. [58] [59] El proceso industrial incluye el cultivo fermentativo de Corynebacterium glutamicum y la posterior purificación de lisina. [58]

Fuentes dietéticas

Buenas fuentes de lisina son los alimentos ricos en proteínas como los huevos, la carne (específicamente la carne roja, el cordero, el cerdo y las aves), la soja , los frijoles y los guisantes, el queso (particularmente el parmesano) y ciertos pescados (como el bacalao y las sardinas ). [60] La lisina es el aminoácido limitante (el aminoácido esencial que se encuentra en menor cantidad en un alimento determinado) en la mayoría de los cereales , pero es abundante en la mayoría de las legumbres (legumbres). [61] Los frijoles contienen la lisina de la que carece el maíz , y en el registro arqueológico humano los frijoles y el maíz a menudo aparecen juntos, como en Las Tres Hermanas : frijoles, maíz y calabaza. [62]

Se considera que un alimento tiene suficiente lisina si tiene al menos 51 mg de lisina por gramo de proteína (de modo que la proteína tiene un 5,1% de lisina). [63] La L -lisina HCl se utiliza como suplemento dietético y proporciona un 80,03 % de L -lisina. [64] Como tal, 1 g de L -lisina está contenido en 1,25 g de L -lisina HCl.

Roles biológicos

La función más común de la lisina es la proteinogénesis. La lisina frecuentemente juega un papel importante en la estructura de las proteínas . Dado que su cadena lateral contiene un grupo cargado positivamente en un extremo y una larga cola de carbono hidrofóbica cerca de la columna vertebral, la lisina se considera algo anfipática . Por esta razón, la lisina se puede encontrar enterrada y más comúnmente en los canales de disolventes y en el exterior de las proteínas, donde puede interactuar con el entorno acuoso. [65] La lisina también puede contribuir a la estabilidad de las proteínas, ya que su grupo ε-amino a menudo participa en enlaces de hidrógeno , puentes salinos e interacciones covalentes para formar una base de Schiff . [65] [66] [67] [68]

Un segundo papel importante de la lisina es la regulación epigenética mediante la modificación de histonas . [69] [70] Hay varios tipos de modificaciones covalentes de histonas, que comúnmente involucran residuos de lisina que se encuentran en la cola que sobresale de las histonas. Las modificaciones a menudo incluyen la adición o eliminación de un acetilo (-CH 3 CO) formando acetilisina o volviendo a lisina, hasta tres metilo (-CH 3 ) , ubiquitina o un grupo de proteína sumo . [69] [71] [72] [73] [74] Las diversas modificaciones tienen efectos posteriores sobre la regulación genética , en la que los genes pueden activarse o reprimirse.

También se ha implicado que la lisina desempeña un papel clave en otros procesos biológicos, incluidos; proteínas estructurales de los tejidos conectivos , homeostasis del calcio y metabolismo de los ácidos grasos . [75] [76] [77] Se ha demostrado que la lisina participa en la reticulación entre los tres polipéptidos helicoidales del colágeno , lo que da como resultado su estabilidad y resistencia a la tracción. [75] [78] Este mecanismo es similar al papel de la lisina en las paredes celulares bacterianas , en las que la lisina (y el mesodiaminopimelato ) son fundamentales para la formación de enlaces cruzados y, por lo tanto, la estabilidad de la pared celular. [79] Este concepto se ha explorado previamente como un medio para evitar la liberación no deseada de bacterias genéticamente modificadas potencialmente patógenas . Se propuso que una cepa auxotrófica de Escherichia coli ( X 1776) podría usarse para todas las prácticas de modificación genética, ya que la cepa no puede sobrevivir sin la suplementación con DAP y, por lo tanto, no puede vivir fuera de un entorno de laboratorio. [80] También se ha propuesto que la lisina participa en la absorción intestinal de calcio y la retención renal y, por lo tanto, puede desempeñar un papel en la homeostasis del calcio . [76] Finalmente, se ha demostrado que la lisina es un precursor de la carnitina , que transporta los ácidos grasos a las mitocondrias , donde pueden oxidarse para liberar energía. [77] [81] La carnitina se sintetiza a partir de trimetillisina , que es un producto de la degradación de ciertas proteínas, ya que dicha lisina primero debe incorporarse a las proteínas y metilarse antes de convertirse en carnitina. [77] Sin embargo, en los mamíferos la fuente principal de carnitina es a través de fuentes dietéticas, en lugar de a través de la conversión de lisina. [77]

En opsinas como la rodopsina y las opsinas visuales (codificadas por los genes OPN1SW , OPN1MW y OPN1LW ), el retinaldehído forma una base de Schiff con un residuo de lisina conservado, y la interacción de la luz con el grupo retinilideno provoca la transducción de señales en la visión del color (ver ciclo visual) . para detalles).

Roles en disputa

Ha habido una larga discusión sobre el hecho de que la lisina, cuando se administra por vía intravenosa u oral, puede aumentar significativamente la liberación de hormonas de crecimiento . [82] Esto ha llevado a los atletas a usar lisina como un medio para promover el crecimiento muscular durante el entrenamiento; sin embargo, hasta la fecha no se ha encontrado evidencia significativa que respalde esta aplicación de lisina. [82] [83]

Debido a que las proteínas del virus del herpes simple (VHS) son más ricas en arginina y más pobres en lisina que las células que infectan, se han probado suplementos de lisina como tratamiento. Dado que los dos aminoácidos se absorben en el intestino, se recuperan en el riñón y se trasladan a las células mediante los mismos transportadores de aminoácidos , una abundancia de lisina limitaría, en teoría, la cantidad de arginina disponible para la replicación viral. [84] Los estudios clínicos no proporcionan buena evidencia de su eficacia como profiláctico o en el tratamiento de los brotes de HSV. [85] [86] En respuesta a las afirmaciones del producto de que la lisina podría mejorar las respuestas inmunes al HSV, una revisión realizada por la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria no encontró evidencia de una relación causa-efecto. La misma revisión, publicada en 2011, no encontró evidencia que respalde las afirmaciones de que la lisina podría reducir el colesterol, aumentar el apetito, contribuir a la síntesis de proteínas en cualquier función que no sea la de un nutriente ordinario, o aumentar la absorción o retención de calcio. [87]

Roles en la enfermedad

Las enfermedades relacionadas con la lisina son el resultado del procesamiento posterior de la lisina, es decir, la incorporación a proteínas o la modificación en biomoléculas alternativas. El papel de la lisina en el colágeno se ha descrito anteriormente; sin embargo, la falta de lisina e hidroxilisina implicadas en la reticulación de los péptidos de colágeno se ha relacionado con una enfermedad del tejido conectivo. [88] Como la carnitina es un metabolito clave derivado de la lisina involucrado en el metabolismo de los ácidos grasos, una dieta deficiente que carece de suficiente carnitina y lisina puede conducir a una disminución de los niveles de carnitina, lo que puede tener importantes efectos en cascada en la salud de un individuo. [81] [89] También se ha demostrado que la lisina desempeña un papel en la anemia , ya que se sospecha que la lisina tiene un efecto sobre la absorción de hierro y, posteriormente, la concentración de ferritina en el plasma sanguíneo . [90] Sin embargo, el mecanismo de acción exacto aún no se ha dilucidado. [90] Más comúnmente, la deficiencia de lisina se observa en sociedades no occidentales y se manifiesta como desnutrición proteico-energética , que tiene efectos profundos y sistémicos en la salud del individuo. [91] [92] También existe una enfermedad genética hereditaria que involucra mutaciones en las enzimas responsables del catabolismo de la lisina, a saber, la enzima bifuncional AASS de la vía de la sacaropina. [93] Debido a la falta de catabolismo de la lisina, el aminoácido se acumula en el plasma y los pacientes desarrollan hiperlisinemia , que puede presentarse desde asintomáticos hasta discapacidades neurológicas graves , incluidas epilepsia , ataxia , espasticidad y deterioro psicomotor . [93] [94] La importancia clínica de la hiperlisinemia es objeto de debate en el campo y algunos estudios no encuentran correlación entre las discapacidades físicas o mentales y la hiperlisinemia. [95] Además de esto, las mutaciones en genes relacionados con el metabolismo de la lisina se han implicado en varios estados patológicos, incluida la epilepsia dependiente de piridoxina ( gen ALDH7A1 ), la aciduria α-cetoadípica y α-aminoadípica ( gen DHTKD1 ) y la aciduria de tipo glutárico. 1 ( gen GCDH ). [44] [96] [97] [98] [99]

La hiperlisinuria se caracteriza por altas cantidades de lisina en la orina. [100] A menudo se debe a una enfermedad metabólica en la que una proteína implicada en la descomposición de la lisina no funciona debido a una mutación genética. [101] También puede ocurrir debido a una falla del transporte tubular renal . [101]

Uso de lisina en alimentación animal.

Lisina vendida como suplemento para gatos

La producción de lisina para alimentación animal es una importante industria mundial, alcanzando en 2009 casi 700.000 toneladas por un valor de mercado de más de 1.220 millones de euros. [102] La lisina es un aditivo importante para la alimentación animal porque es un aminoácido limitante a la hora de optimizar el crecimiento de ciertos animales como cerdos y pollos para la producción de carne. La suplementación con lisina permite el uso de proteínas vegetales de menor costo (maíz, por ejemplo, en lugar de soja ) manteniendo altas tasas de crecimiento y limitando la contaminación por excreción de nitrógeno. [103] A su vez, sin embargo, la contaminación por fosfatos es un costo ambiental importante cuando el maíz se utiliza como alimento para aves y cerdos. [104]

La lisina se produce industrialmente mediante fermentación microbiana, a partir de una base principalmente de azúcar. La investigación en ingeniería genética busca activamente cepas bacterianas para mejorar la eficiencia de la producción y permitir que la lisina se produzca a partir de otros sustratos. [102]

En la cultura popular

La película Jurassic Park de 1993 , que está basada en la novela Jurassic Park de Michael Crichton de 1990 , presenta dinosaurios que fueron alterados genéticamente para que no pudieran producir lisina, un ejemplo de auxotrofia diseñada . [105] Esto se conoció como la "contingencia de lisina" y se suponía que evitaría que los dinosaurios clonados sobrevivieran fuera del parque, obligándolos a depender de suplementos de lisina proporcionados por el personal veterinario del parque. En realidad ningún animal puede producir lisina, es un aminoácido esencial . [106]

En 1996, la lisina se convirtió en el foco de un caso de fijación de precios , el más grande en la historia de Estados Unidos. La Archer Daniels Midland Company pagó una multa de 100 millones de dólares y tres de sus ejecutivos fueron condenados y cumplieron penas de prisión. También fueron declaradas culpables en el caso de fijación de precios dos empresas japonesas ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) y una empresa surcoreana (Sewon). [107] Se pueden encontrar grabaciones de vídeo secretas de los conspiradores que fijan el precio de la lisina en línea o solicitándolos a la División Antimonopolio del Departamento de Justicia de EE . UU. Este caso sirvió de base para el libro El informante: una historia real , [108] y la película ¡El informante! .

Referencias

Este artículo fue adaptado de la siguiente fuente bajo una licencia CC BY 4.0 (2018) (informes de los revisores): Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 de junio de 2018). "Lisina: biosíntesis, catabolismo y funciones" (PDF) . WikiRevista científica . 1 (1): 4. doi :10.15347/WJS/2018.004. ISSN  2470-6345. Wikidata  Q55120301.

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