Modificación post-traduccional

Procesos biológicos

Modificación postraduccional de la insulina . En la parte superior, el ribosoma traduce una secuencia de ARNm en una proteína, insulina, y pasa la proteína a través del retículo endoplásmico , donde se corta, se pliega y se mantiene en forma mediante enlaces disulfuro (-SS-). Luego la proteína pasa a través del aparato de Golgi , donde se empaqueta en una vesícula. En la vesícula, se cortan más partes y se convierte en insulina madura.

La modificación postraduccional ( PTM ) es el proceso covalente de cambiar proteínas después de la biosíntesis de proteínas . Los PTM pueden involucrar enzimas o ocurrir espontáneamente. Las proteínas se crean mediante ribosomas que traducen el ARNm en cadenas polipeptídicas, que luego pueden cambiar para formar el producto proteico maduro. Los PTM son componentes importantes en la señalización celular , como por ejemplo cuando las prohormonas se convierten en hormonas .

Pueden ocurrir modificaciones postraduccionales en las cadenas laterales de los aminoácidos o en los extremos C o N de la proteína . ^[1] Pueden ampliar el conjunto químico de los 22 aminoácidos cambiando un grupo funcional existente o añadiendo uno nuevo, como el fosfato. La fosforilación es muy eficaz para controlar la actividad enzimática y es el cambio más común después de la traducción. ^[2] Muchas proteínas eucariotas y procarióticas también tienen moléculas de carbohidratos unidas a ellas en un proceso llamado glicosilación , que puede promover el plegamiento de proteínas y mejorar la estabilidad, además de cumplir funciones reguladoras. La unión de moléculas lipídicas , conocida como lipidación , a menudo se dirige a una proteína o parte de una proteína adherida a la membrana celular .

Otras formas de modificación postraduccional consisten en escindir enlaces peptídicos , como procesar un propéptido a una forma madura o eliminar el residuo de metionina iniciador . La formación de enlaces disulfuro a partir de residuos de cisteína también puede denominarse modificación postraduccional. ^{[3] Por ejemplo, la} hormona peptídica insulina se corta dos veces después de que se forman los enlaces disulfuro y se elimina un propéptido de la mitad de la cadena; la proteína resultante consta de dos cadenas polipeptídicas conectadas por enlaces disulfuro.

Algunos tipos de modificación postraduccional son consecuencias del estrés oxidativo . La carbonilación es un ejemplo que apunta a la proteína modificada para su degradación y puede resultar en la formación de agregados de proteínas. ^{[4] [5]} Las modificaciones de aminoácidos específicos se pueden utilizar como biomarcadores que indican daño oxidativo. ^[6]

Los sitios que suelen sufrir modificaciones postraduccionales son aquellos que tienen un grupo funcional que puede servir como nucleófilo en la reacción: los grupos hidroxilo de la serina , treonina y tirosina ; las formas aminas de lisina , arginina e histidina ; el anión tiolato de cisteína ; los carboxilatos de aspartato y glutamato ; y los extremos N y C. Además, aunque la amida de la asparagina es un nucleófilo débil, puede servir como punto de unión para los glicanos . Pueden ocurrir modificaciones más raras en las metioninas oxidadas y en algunos grupos metileno en las cadenas laterales. ^[7]

La modificación postraduccional de proteínas se puede detectar experimentalmente mediante una variedad de técnicas, incluida la espectrometría de masas , la transferencia Eastern y la transferencia Western . Se proporcionan métodos adicionales en la sección #Enlaces externos.

PTM que implican la adición de grupos funcionales.

Adición por una enzima in vivo.

Grupos hidrofóbicos para localización de membranas.

• miristoilación (un tipo de acilación ), unión de miristato , un ácido saturado C ₁₄
• palmitoilación (un tipo de acilación), unión de palmitato , un ácido saturado C ₁₆
• isoprenilación o prenilación , la adición de un grupo isoprenoide (por ejemplo , farnesol y geranilgeraniol )
  • farnesilación
  • geranilgeranilación
• Glipiación , formación de anclaje de glicosilfosfatidilinositol (GPI) a través de un enlace amida a la cola C-terminal

Cofactores para una mayor actividad enzimática.

• lipoilación (un tipo de acilación), unión de un grupo funcional lipoato (C ₈ )
• El resto de flavina ( FMN o FAD ) puede estar unido covalentemente.
• unión del hemo C mediante enlaces tioéter con cisteínas
• fosfopanteteinilación , la adición de un resto 4'-fosfopanteteinilo de la coenzima A , como en la biosíntesis de ácidos grasos, policétidos, péptidos no ribosómicos y leucina
• formación de bases de retinilideno Schiff

Modificaciones de factores de traducción.

• Formación de diftamida (en una histidina que se encuentra en eEF2 )
• unión de etanolamina fosfoglicerol (en el glutamato que se encuentra en eEF1α ) ^[8]
• formación de hipusina (en lisina conservada de eIF5A (eucariota) y aIF5A (arqueal))
• Adición de beta-lisina a una lisina conservada del factor de elongación P (EFP) en la mayoría de las bacterias. ^[9] EFP es un homólogo de eIF5A (eucariota) y aIF5A (arqueal) (ver arriba).

Grupos químicos más pequeños

• acilación , por ejemplo, O -acilación ( ésteres ), N -acilación ( amidas ), S -acilación ( tioésteres )
  • acetilación , la adición de un grupo acetilo , ya sea en el extremo N de la proteína o en los residuos de lisina . ^[10] Lo contrario se llama desacetilación .
  • formilación
• alquilación , la adición de un grupo alquilo , por ejemplo, metilo , etilo
  • metilación: adición de un grupo metilo , generalmente en residuos de lisina o arginina . Lo contrario se llama desmetilación .
• amidación en el extremo C-terminal. Formado por disociación oxidativa de un residuo Gly C-terminal. ^[11]
• formación de enlaces amida
  • adición de aminoácidos
    • arginilación , una adición de mediación de ARNt
    • poliglutamilación , enlace covalente de residuos de ácido glutámico al extremo N de la tubulina y algunas otras proteínas. ^[12] (Ver tubulina poliglutamilasa)
    • poliglicilación , enlace covalente de uno a más de 40 residuos de glicina a la cola C-terminal de tubulina
• butirilación
• gamma-carboxilación dependiente de la vitamina K ^[13]
• Glicosilación , la adición de un grupo glicosilo a arginina , asparagina , cisteína , hidroxilisina , serina , treonina , tirosina o triptófano dando como resultado una glicoproteína . A diferencia de la glicación , que se considera una unión no enzimática de azúcares.
  • O -GlcNAc , adición de N -acetilglucosamina a residuos de serina o treonina en un enlace β-glucosídico
  • polisialilación, adición de ácido polisiálico , PSA, a NCAM
• malonilación
• Hidroxilación : adición de un átomo de oxígeno a la cadena lateral de un residuo de Pro o Lys.
• Yodación : adición de un átomo de yodo al anillo aromático de un residuo de tirosina (por ejemplo, en tiroglobulina ).
• adición de nucleótidos como la ribosilación de ADP
• Formación de éster de fosfato ( unido a O ) o fosforamidato ( unido a N )
  • fosforilación , la adición de un grupo fosfato , generalmente a serina , treonina y tirosina ( unida a O ) o histidina ( unida a N )
  • adenililación , la adición de un resto adenililo , generalmente a tirosina ( unida a O ), o histidina y lisina ( unida a N )
  • Uridililación, la adición de un grupo uridililo (es decir, monofosfato de uridina , UMP), generalmente a la tirosina.
• propionilación
• formación de piroglutamato
• S -glutationilación
• S -nitrosilación
• S -sulfenilación ( también conocida como S -sulfenilación), adición covalente reversible de un átomo de oxígeno al grupo tiol de un residuo de cisteína ^[14]
• S -sulfinilación, adición covalente normalmente irreversible de dos átomos de oxígeno al grupo tiol de un residuo de cisteína ^[14]
• S -sulfonilación, adición covalente normalmente irreversible de tres átomos de oxígeno al grupo tiol de un residuo de cisteína , lo que resulta en la formación de un residuo de ácido cisteico ^[14]
• succinilación adición de un grupo succinilo a lisina
• Sulfatación , adición de un grupo sulfato a una tirosina .

Modificaciones no enzimáticas in vivo.

Ejemplos de PTM no enzimáticos son glicación, glucoxidación, nitrosilación, oxidación, succinación y lipoxidación. ^[15]

• Glicación , la adición de una molécula de azúcar a una proteína sin la acción controladora de una enzima.
• carbamilación la adición de ácido isociánico al extremo N de una proteína o a la cadena lateral de Lys. ^[dieciséis]
• carbonilación la adición de monóxido de carbono a otros compuestos orgánicos/inorgánicos.
• Formación espontánea de enlaces isopeptídicos , como se encuentra en muchas proteínas de superficie de bacterias Gram positivas . ^[17]

Adiciones no enzimáticas in vitro.

• Biotinilación : unión covalente de un resto de biotina utilizando un reactivo de biotinilación, normalmente con el fin de marcar una proteína.
• carbamilación: la adición de ácido isociánico al extremo N de una proteína o a la cadena lateral de los residuos de Lys o Cys, generalmente como resultado de la exposición a soluciones de urea. ^[18]
• Oxidación: adición de uno o más átomos de oxígeno a una cadena lateral susceptible, principalmente de residuos Met, Trp, His o Cys. Formación de enlaces disulfuro entre residuos de Cys.
• pegilación : unión covalente de polietilenglicol (PEG) usando un reactivo de pegilación, típicamente al extremo N o a las cadenas laterales de los residuos de Lys. La pegilación se utiliza para mejorar la eficacia de los productos farmacéuticos proteicos.

Conjugación con otras proteínas o péptidos.

• ubiquitinación , el enlace covalente a la proteína ubiquitina.
• SUMOilación , el enlace covalente a la proteína SUMO (pequeño modificador relacionado con la ubiquitina) ^[19]
• neddylación , el enlace covalente a la proteína Nedd
• ISGilación, el enlace covalente a la proteína ISG15 (gen 15 estimulado por interferón) ^[20]
• pupilación , el enlace covalente a la proteína procariótica similar a la ubiquitina

Modificación química de aminoácidos.

• citrulinación , o deiminación , la conversión de arginina en citrulina ^[21]
• desamidación , la conversión de glutamina en ácido glutámico o de asparagina en ácido aspártico
• eliminación, la conversión a un alqueno mediante eliminación beta de fosfotreonina y fosfoserina , o deshidratación de treonina y serina ^[22]

Cambios estructurales

• Puentes disulfuro , el enlace covalente de dos aminoácidos de cisteína .
• puentes lisina-cisteína, el enlace covalente de 1 lisina y 1 o 2 residuos de cistina a través de un átomo de oxígeno (puentes NOS y SONOS) ^[23]
• escisión proteolítica , escisión de una proteína en un enlace peptídico
• Formación de isoaspartato , mediante la ciclación de residuos de aminoácidos de asparagina o ácido aspártico.
• racemización
  • de serina por la proteína-serina epimerasa
  • de alanina en dermorfina , un péptido opioide de rana
  • de metionina en la deltorfina , también un péptido opioide de rana
• empalme de proteínas , eliminación autocatalítica de inteínas análoga al procesamiento de ARNm

Estadísticas

PTM comunes por frecuencia

En 2011, se compilaron estadísticas de cada modificación postraduccional detectada experimental y supuestamente utilizando información de todo el proteoma de la base de datos Swiss-Prot. ^[24] Las 10 modificaciones más comunes encontradas experimentalmente fueron las siguientes: ^[25]

PTM comunes por residuo

A continuación se muestran algunas modificaciones postraduccionales comunes a residuos de aminoácidos específicos. Las modificaciones se producen en la cadena lateral a menos que se indique lo contrario.

Bases de datos y herramientas

Diagrama de flujo del proceso y las fuentes de datos para predecir PTM. ^[26]

Las secuencias de proteínas contienen motivos de secuencia que se reconocen mediante enzimas modificadoras y que pueden documentarse o predecirse en bases de datos de PTM. Con la gran cantidad de modificaciones diferentes que se están descubriendo, existe la necesidad de documentar este tipo de información en bases de datos. La información de PTM se puede recopilar mediante medios experimentales o predecir a partir de datos seleccionados manualmente de alta calidad. Se han creado numerosas bases de datos, a menudo centradas en determinados grupos taxonómicos (por ejemplo, proteínas humanas) u otras características.

Lista de recursos

• PhosphoSitePlus ^[27] : una base de datos con información completa y herramientas para el estudio de la modificación postraduccional de proteínas de mamíferos.
• ProteomeScout ^[28] – Una base de datos de proteínas y modificaciones postraduccionales de forma experimental
• Base de datos de referencia de proteínas humanas ^[28] : una base de datos para diferentes modificaciones y para comprender diferentes proteínas, su clase y función/proceso relacionados con las proteínas que causan enfermedades.
• PROSITE ^[29] – Una base de datos de patrones de consenso para muchos tipos de PTM, incluidos los sitios.
• RESID ^[30] : una base de datos que consta de una colección de anotaciones y estructuras para PTM.
• iPTMnet ^[31] : una base de datos que integra información PTM de varias bases de conocimiento y resultados de minería de texto.
• dbPTM ^[26] – Una base de datos que muestra diferentes PTM e información sobre sus componentes/estructuras químicas y una frecuencia para el sitio modificado de aminoácidos.
• Uniprot tiene información de PTM, aunque puede ser menos completa que en bases de datos más especializadas.

  

  Efecto de los PTM sobre la función de las proteínas y los procesos fisiológicos. ^[32]

• La base de datos O-GlcNAc ^{[33] [34]} : una base de datos seleccionada para la cilación de proteínas O-GlcNAc y que hace referencia a más de 14 000 entradas de proteínas y 10 000 sitios de O -GlcNAc.

Herramientas

Lista de software para visualización de proteínas y sus PTM.

• PyMOL ^[35] : introduce un conjunto de PTM comunes en modelos de proteínas
• IMPRESIONANTE ^[36] – Herramienta interactiva para ver el papel de los polimorfismos de un solo nucleótido en los PTM
• Quimera ^[37] – Base de datos interactiva para visualizar moléculas

Ejemplos de casos

• Escisión y formación de puentes disulfuro durante la producción de insulina.
• PTM de histonas como regulación de la transcripción : control de la ARN polimerasa por la estructura de la cromatina
• PTM de la ARN polimerasa II como regulación de la transcripción.
• La escisión de cadenas polipeptídicas es crucial para la especificidad de las lectinas ^[38]

Ver también

• Orientación a proteínas
• Regulación postraduccional

Referencias

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enlaces externos

• dbPTM - base de datos de modificaciones postraduccionales de proteínas

( Copia de Wayback Machine )

• Lista de modificaciones postraduccionales en ExPASy
• Explore dominios SCOP por PTM, desde la base de datos dcGO
• Estadísticas de cada modificación postraduccional de la base de datos Swiss-Prot

(Copia de Wayback Machine)

• Servidor AutoMotif: un protocolo computacional para la identificación de modificaciones postraduccionales en secuencias de proteínas
• Análisis funcionales para la fosforilación específica de un sitio de una proteína diana en las células.
• Detección de modificaciones postraduccionales después de MSMS de alta precisión
• Descripción general y descripción de las técnicas de detección de modificaciones postraduccionales comúnmente utilizadas