La proteorodopsina (también conocida como pRodopsina ) es una familia de proteínas transmembrana que utilizan la retina como cromóforo para la funcionalidad mediada por la luz, en este caso, una bomba de protones . La pRodopsina se encuentra en bacterias planctónicas marinas , arqueas y eucariotas ( proteas ), pero se descubrió por primera vez en bacterias. [1] [2] [3] [4]
Su nombre se deriva de las proteobacterias (ahora llamadas Pseudomonadota ) que recibieron su nombre del griego antiguo Πρωτεύς ( Proteus ), un dios marino primitivo mencionado por Homero como " el anciano del mar ", Ῥόδος ( rhódon ) por " rosa ", debido a su color rosado, y ὄψις ( opsis ) por "vista". Algunos miembros de la familia, los pigmentos homólogos similares a la rodopsina , es decir, la bacteriorrodopsina (de la que hay más de 800 tipos) tienen funciones sensoriales como las opsinas , esenciales para la fototransducción visual . Muchas de estas funciones sensoriales son desconocidas, por ejemplo, la función de la neuropsina en la retina humana. [5] Se sabe que los miembros tienen diferentes espectros de absorción , incluida la luz visible verde y azul . [6] [7] [8] [9] [10] [11]
La proteorodopsina (PR o pRhodopsin) fue descubierta por primera vez en el año 2000 dentro de un cromosoma artificial bacteriano de Gammaproteobacteria marina no cultivada previamente , a la que todavía solo se hacía referencia por sus datos metagenómicos de ribotipo , SAR86. Se descubrió que más especies de Gammaproteobacteria, tanto Gram-positivas como Gram-negativas , expresaban la proteína. [1]
Se han obtenido muestras de bacterias que expresan proteorodopsina del Océano Pacífico Oriental , el Océano Pacífico Norte Central y el Océano Austral , la Antártida . [12] Posteriormente, se han identificado genes de variantes de proteorodopsina en muestras del Mediterráneo , el Mar Rojo , el Mar de los Sargazos , el Mar de Japón y el Mar del Norte . [4] [6]
Las variantes de proteorodopsina no se propagan aleatoriamente, sino que se dispersan a lo largo de gradientes de profundidad basados en el ajuste máximo de absorción de la secuencia particular de holoproteína ; esto se debe principalmente a la absorción electromagnética por el agua que crea gradientes de longitud de onda en relación con la profundidad. Oxyrrhis marina es un protista dinoflagelado con proteorodopsina que absorbe verde (un resultado del grupo L109) que existe principalmente en charcas de marea y costas poco profundas, donde aún hay luz verde disponible. Karlodinium micrum , otro dinoflagelado, expresa una proteorodopsina sintonizada con azul (E109) que puede estar relacionada con sus migraciones verticales en aguas profundas . [3] Originalmente se creía que O. marina era un heterótrofo , sin embargo, la proteorodopsina bien puede participar de una manera funcionalmente significativa, ya que fue el gen nuclear expresado más abundantemente y, además, se dispersa de manera desigual en el organismo, lo que sugiere alguna función de membrana de orgánulo . Hasta ahora, las únicas proteínas eucariotas transductoras de energía solar conocidas eran el fotosistema I y el fotosistema II . Se ha planteado la hipótesis de que la transferencia lateral de genes es el método por el cual la proteorodopsina se ha abierto camino en numerosos filos. Las bacterias, las arqueas y los eucariotas colonizan la zona fótica donde salen a la luz; la proteorodopsina ha podido diseminarse a través de esta zona, pero no a otras partes de la columna de agua. [3] [4] [9] [13] [14]
La proteorodopsina pertenece a una familia de proteínas retinilidén similares, más parecidas a sus homólogas arqueales, la halorrodopsina y la bacteriorrodopsina. La rodopsina sensorial fue descubierta por Franz Christian Boll en 1876. [11] [15] La bacteriorrodopsina fue descubierta en 1971 y nombrada en 1973 y actualmente solo se sabe que existe en arqueas, no en bacterias. [16] La halorrodopsina fue descubierta y nombrada por primera vez en 1977. [17] La bacteriorrodopsina y la halorrodopsina solo existen en arqueas, mientras que la proteorodopsina abarca bacterias, arqueas y eucariotas. La proteorodopsina comparte siete hélices α transmembrana unidas covalentemente por un mecanismo de base de Schiff a un residuo de lisina en la séptima hélice (hélice G). La bacteriorrodopsina, al igual que la proteorodopsina, es una bomba de protones impulsada por la luz. La rodopsina sensorial es una proteína acoplada a G que interviene en la visión. [1] [17]
En comparación con su homólogo arqueológico más conocido, la bacteriorrodopsina, la mayoría de los residuos del sitio activo de importancia conocida para el mecanismo de la bacteriorrodopsina se conservan en la proteorrodopsina. Sin embargo, la similitud de secuencia no se conserva significativamente, ni en la halo- ni en la bacteriorrodopsina. Los homólogos de los residuos del sitio activo Arg 82, Asp 85 (el aceptor primario de protones ), Asp 212 y Lys 216 (el sitio de unión de la base de Schiff de la retina ) en la bacteriorrodopsina se conservan como Arg94, Asp97, Asp227 y Lys231 en la proteorrodopsina. Sin embargo, en la proteorodopsina no hay residuos de ácido carboxílico directamente homólogos a Glu 194 o Glu204 de la bacteriorodopsina (o Glu 108 y 204 dependiendo de la variante de bacRhodopsin), que se cree que están involucrados en la vía de liberación de protones en la superficie extracelular. Sin embargo, Asp97 y Arg94 pueden reemplazar esta funcionalidad sin la proximidad de residuos como en la bacteriorodopsina. El departamento de química de la Universidad de Syracuse demostró decisivamente que Asp97 no puede ser el grupo de liberación de protones ya que la liberación ocurrió en condiciones forzadas bajo las cuales el grupo de ácido aspártico permaneció protonado. [18] [19] [20] [21]
La familia de haloproteínas rodopsina comparte el ligando retinal, uno de los muchos tipos de vitamina A. El retinal es un cromóforo poliinsaturado conjugado ( polieno ) , obtenido de la dieta carnívora o por la vía del caroteno ( β-caroteno 15,15'-monoxigenasa ).
La proteorodopsina funciona en todos los océanos de la Tierra como una bomba de H+ impulsada por la luz, mediante un mecanismo similar al de la bacteriorodopsina. Al igual que en la bacteriorodopsina, el cromóforo retiniano de la proteorodopsina está unido covalentemente a la apoproteína a través de una base de Schiff protonada en Lys231. La configuración del cromóforo retiniano en la proteorodopsina no fotolizada es predominantemente todo-trans, [18] y se isomeriza a 13-cis tras la iluminación con luz. Se han propuesto varios modelos del fotociclo completo de la proteorodopsina, basados en espectroscopia FTIR y UV-visible ; se parecen a los modelos de fotociclo establecidos para la bacteriorodopsina. [18] [20] [21] [22] Se han descubierto y expresado fotosistemas completos basados en proteorodopsina en E. coli, lo que les otorga una capacidad adicional de gradiente de energía mediada por luz para la generación de ATP sin necesidad externa de retinal o precursores; Junto con el gen PR, otras cinco proteínas codifican la vía biosintética del fotopigmento. [23]
Si se inserta el gen de la proteorodopsina en E. coli y se administra retinal a estas bacterias modificadas , incorporarán el pigmento a su membrana celular y bombearán H+ en presencia de luz. Un morado oscuro es representativo de colonias claramente transformadas, debido a la absorción de luz. Los gradientes de protones se pueden utilizar para alimentar otras estructuras proteínicas de membrana o para acidificar un orgánulo de tipo vesícula. [1] Se demostró además que el gradiente de protones generado por la proteorodopsina podría utilizarse para generar ATP. [23]
