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rodopsina microbiana

Bacteriorrodopsina púrpura en halobacterias en los estanques de evaporación de sal de Cargill en la Bahía de San Francisco , ubicados en Newark, California [1]

Las rodopsinas microbianas , también conocidas como rodopsinas bacterianas , son proteínas de unión a la retina que proporcionan transporte de iones dependiente de la luz y funciones sensoriales en bacterias halófilas [2] [3] y otras bacterias. Son proteínas integrales de membrana con siete hélices transmembrana, la última de las cuales contiene el punto de unión (una lisina conservada) para la retina .

Esta familia de proteínas incluye bombas de protones impulsadas por luz , bombas de iones y canales de iones , así como sensores de luz. Por ejemplo, las proteínas de las halobacterias incluyen la bacteriorrodopsina y la arqueerodopsina , que son bombas de protones impulsadas por luz ; halorhodopsina , una bomba de cloruro impulsada por luz; y rodopsina sensorial, que media las respuestas fotoatrayentes (en rojo) y fotofóbicas (en ultravioleta). Las proteínas de otras bacterias incluyen la proteorodopsina .

Como su nombre indica, las rodopsinas microbianas se encuentran en Archaea y Bacteria , y también en Eucariotas (como las algas ) y virus ; aunque son raros en organismos multicelulares complejos . [4] [5]

Nomenclatura

La rodopsina era originalmente sinónimo de " púrpura visual ", un pigmento visual (molécula sensible a la luz) que se encuentra en las retinas de las ranas y otros vertebrados , se utiliza para la visión con poca luz y generalmente se encuentra en los bastones . Este sigue siendo el significado de rodopsina en sentido estricto, cualquier proteína evolutivamente homóloga a esta proteína. En un sentido amplio y no genético, la rodopsina se refiere a cualquier molécula, ya sea relacionada por descendencia genética o no (en su mayoría no), que consta de una opsina y un cromóforo (generalmente una variante de retinal). Todas las rodopsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) al final de la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR), que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanoflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retiniano se encuentra únicamente en la rama de opsina de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otros lugares representa una evolución convergente, no una homología. Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [6]

El término rodopsina bacteriana se refería originalmente a la primera rodopsina microbiana descubierta, conocida hoy como bacteriorrodopsina . La primera bacteriorrodopsina resultó ser de origen arqueal, de Halobacterium salinarum . [7] Desde entonces, se han descubierto otras rodopsinas microbianas, lo que hace que el término rodopsina bacteriana sea ambiguo. [8] [9]

Mesa

A continuación se muestra una lista de algunas de las rodopsinas microbianas más conocidas y algunas de sus propiedades.

La familia de rodopsinas microbianas translocadoras de iones

La familia de rodopsina microbiana (MR) translocadora de iones (TC# 3.E.1) es miembro de la superfamilia TOG de portadores secundarios. Los miembros de la familia MR catalizan la translocación de iones impulsada por la luz a través de las membranas citoplasmáticas microbianas o sirven como receptores de luz. La mayoría de las proteínas de la familia MR son todas aproximadamente del mismo tamaño (250-350 residuos de aminoacilo) y poseen siete llaves helicoidales transmembrana con sus extremos N en el exterior y sus extremos C en el interior. Hay 9 subfamilias en la familia MR: [18]

  1. Las bacteriorrodopsinas bombean protones fuera de la célula;
  2. Las halorrodopsinas bombean cloruro (y otros aniones como bromuro, yoduro y nitrato) al interior de la célula;
  3. Las rodopsinas sensoriales, que normalmente funcionan como receptores para el comportamiento fototáctico, son capaces de bombear protones fuera de la célula si se disocian de sus proteínas transductoras;
  4. las chaperonas fúngicas son proteínas inducidas por estrés con una función bioquímica mal definida, pero esta subfamilia también incluye una rodopsina que bombea H + ; [19]
  5. la rodopsina bacteriana, llamada proteorodopsina , es una bomba de protones impulsada por luz que funciona como las bacteriorrodopsinas;
  6. el receptor que contiene retina Neurospora crassa sirve como fotorreceptor (Neurospora ospin I); [20]
  7. el canal de protones activado por luz de algas verdes, canalrodopsina-1;
  8. Rodopsinas sensoriales de cianobacterias.
  9. Rodopsina/guanilil ciclasa activada por luz

Se han publicado un análisis filogenético de rodopsinas microbianas y un análisis detallado de posibles ejemplos de transferencia horizontal de genes . [21]

Estructura

Entre las estructuras de alta resolución de los miembros de la familia MR se encuentran las proteínas arqueales, bacteriorrodopsina , [22] arqueerhodopsina , [23] rodopsina sensorial II , [24] halorhodopsina , [25] así como una rodopsina sensorial cianobacteriana Anabaena (TC# 3 .E.1.1.6) [26] y otros.

Función

La asociación de las rodopsinas sensoriales con sus proteínas transductoras parece determinar si funcionan como transportadores o receptores. La asociación de un receptor sensorial de rodopsina con su transductor se produce a través de los dominios helicoidales transmembrana de las dos proteínas que interactúan. Hay dos rodopsinas sensoriales en cualquier arqueón halófilo, una (SRI) que responde positivamente a la luz naranja pero negativamente a la luz azul, la otra (SRII) que responde sólo negativamente a la luz azul. Cada transductor es específico para su receptor afín. Está disponible una estructura de rayos X de SRII complejada con su transductor (HtrII) a una resolución de 1,94 Å ( 1H2S ). [27] Se han revisado los aspectos moleculares y evolutivos de la transducción de señales luminosas por receptores sensoriales microbianos. [28]

homólogos

Los homólogos incluyen supuestas proteínas chaperonas fúngicas, una rodopsina que contiene retina de Neurospora crassa , [29] una rodopsina que bombea H + de Leptosphaeria maculans , [19] bombas de protones que contienen retina aisladas de bacterias marinas, [30] una fotorreceptor en cianobacterias que no bombea iones e interactúa con una pequeña proteína transductora soluble (14 kDa) [26] [31] y canales de H + activados por luz del alga verde Chlamydomonas reinhardtii . [32] La proteína NOP-1 de N. crassa exhibe un fotociclo y residuos de translocación de H + conservados que sugieren que este fotorreceptor putativo es una bomba lenta de H + . [19] [33] [34]

La mayoría de los homólogos de la familia MR en levaduras y hongos tienen aproximadamente el mismo tamaño y topología que las proteínas de las arqueas (283-344 residuos de aminoacilo; 7 supuestos segmentos transmembrana α-helicoidales), pero son inducidos por choque térmico y disolventes tóxicos. Proteínas de función bioquímica desconocida. Se ha sugerido que funcionan como chaperonas impulsadas por pmf que pliegan proteínas extracelulares, pero sólo evidencia indirecta respalda este postulado. [20] La familia MR está relacionada lejanamente con la familia 7 TMS LCT (TC# 2.A.43). [20] Los miembros representativos de la familia MR se pueden encontrar en la base de datos de clasificación de transportadores.

Bacteriorrodopsina

La bacteriorrodopsina bombea un ion H + , desde el citosol al medio extracelular, por cada fotón absorbido. Se han propuesto vías y mecanismos de transporte específicos. [25] [35] [36] El mecanismo implica:

  1. fotoisomerización de la retina y sus cambios configuracionales iniciales,
  2. desprotonación de la base de Schiff retiniana y la liberación acoplada de un protón a la superficie de la membrana extracelular,
  3. el evento de cambio que permite la reprotonación de la base de Schiff desde el lado citoplasmático.

Seis modelos estructurales describen las transformaciones de la retina y su interacción con el agua 402, Asp85 y Asp212 con detalle atómico, así como los desplazamientos de residuos funcionales más lejos de la base de Schiff . Los cambios proporcionan fundamentos de cómo la relajación de la retina distorsionada provoca movimientos de átomos de agua y proteínas que resultan en transferencias vectoriales de protones hacia y desde la base de Schiff. [35] La deformación de la hélice está acoplada al transporte vectorial de protones en el fotociclo de la bacteriorrodopsina. [37]

La mayoría de los residuos que participan en la trimerización no se conservan en la bacteriorrodopsina, una proteína homóloga capaz de formar una estructura trimérica en ausencia de bacterioruberina. A pesar de una gran alteración en la secuencia de aminoácidos, la forma del espacio hidrofóbico intratrímero lleno de lípidos está altamente conservada entre la arqueerodopsina-2 y la bacteriorrodopsina. Dado que una hélice transmembrana que enfrenta este espacio sufre un gran cambio conformacional durante el ciclo de bombeo de protones, es factible que la trimerización sea una estrategia importante para capturar componentes lipídicos especiales que son relevantes para la actividad proteica. [38]

arqueerhodopsina

Esquema de estructura terciaria de Archaerhodopsin.
Estructura del estado fundamental de Archaerhodopsin-3, que muestra el grupo retiniano unido covalentemente: PDB:6S6C. [23]

Las arqueerhodopsinas son transportadores de iones H + impulsados ​​por la luz . Se diferencian de la bacteriorrodopsina en que la membrana sanguínea, en la que se expresan, incluye bacterioruberina, un segundo cromóforo que se cree que protege contra el fotoblanqueo . La bacteriorrodopsina también carece de la estructura de bucle omega que se ha observado en el extremo N de las estructuras de varias arqueerodopsinas.

La arqueerhodopsina-2 (AR2) se encuentra en la membrana sanguínea de Halorubrum sp . Es una bomba de protones impulsada por luz. Los cristales triangulares y hexagonales revelaron que los trímeros están dispuestos en una red de panal. [38] En estos cristales, la bacterioruberina se une a las grietas entre las subunidades del trímero. La cadena de polieno del segundo cromóforo está inclinada respecto de la normal de membrana en un ángulo de aproximadamente 20 grados y, en el lado citoplasmático, está rodeada por hélices AB y DE de subunidades vecinas. Este peculiar modo de unión sugiere que la bacterioruberina desempeña un papel estructural en la trimerización de AR2. En comparación con la estructura aR2 en otra forma cristalina que no contiene bacterioruberina, el canal de liberación de protones adopta una conformación más cerrada en el cristal P321 o P6(3); es decir, la conformación nativa de la proteína se estabiliza en el complejo proteína trimérica-bacteriorubrina.

Los mutantes de arqueerhodopsina-3 (AR3) se utilizan ampliamente como herramientas en optogenética para la investigación en neurociencia. [39]

canalrodopsinas

La canalrodopsina -1 (ChR1) o canalopsina-1 (Chop1; Cop3; CSOA) de C. reinhardtii está estrechamente relacionada con las rodopsinas sensoriales de las arqueas. Tiene 712 aas con un péptido señal, seguido de una región anfipática corta y luego un dominio N-terminal hidrófobo con siete TMS probables (residuos 76-309) seguido de un dominio C-terminal hidrófilo largo de aproximadamente 400 residuos. Parte del dominio hidrófilo C-terminal es homólogo a la intersección (proteína 1A del dominio EH y SH3) de animales (AAD30271).

Chop1 sirve como canal de protones activado por la luz y media en la fototaxis y las respuestas fotofóbicas en las algas verdes. [32] Según este fenotipo, Chop1 podría asignarse a la categoría TC #1.A, pero debido a que pertenece a una familia en la que homólogos bien caracterizados catalizan el transporte activo de iones, se asigna a la familia MR. La expresión del gen chop1 , o una forma truncada de ese gen que codifica sólo el núcleo hidrófobo (residuos 1-346 o 1-517) en ovocitos de rana en presencia de retinal totalmente trans produce una conductancia dependiente de la luz que muestra características de un Canal pasivamente pero selectivamente permeable a los protones. Esta actividad del canal probablemente genera corrientes bioeléctricas. [32]

Un homólogo de ChR1 en C. reinhardtii es la canalrodopsina-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Esta proteína es 57% idéntica y 10% similar a ChR1. Forma un canal iónico selectivo de cationes activado por absorción de luz. Transporta cationes monovalentes y divalentes. Desensibiliza a una pequeña conductancia en luz continua. La recuperación de la desensibilización se acelera por H + extracelular y un potencial de membrana negativo. Puede ser un fotorreceptor de células adaptadas a la oscuridad. [40] Un aumento transitorio en la hidratación de las hélices α transmembrana con at(1/2) = 60 μs coincide con el inicio de la permeación de cationes. El aspartato 253 acepta el protón liberado por la base de Schiff (t(1/2) = 10 μs), siendo este último reprotonado por el ácido aspártico 156 (t(1/2) = 2 ms). Los grupos internos aceptores y donantes de protones, correspondientes a D212 y D115 en la bacteriorrodopsina, son claramente diferentes de otras rodopsinas microbianas, lo que indica que sus posiciones espaciales en la proteína se reubicaron durante la evolución. El E90 desprotona exclusivamente en estado no conductor. Las reacciones de transferencia de protones observadas y los cambios conformacionales de las proteínas se relacionan con la activación del canal catiónico. [41]

halorrodopsinas

La bacteriorrodopsina bombea un ion Cl- desde el medio extracelular al citosol por cada fotón absorbido. Aunque los iones se mueven en dirección opuesta, la corriente generada (definida por el movimiento de carga positiva) es la misma que para la bacteriorrodopsina y las arqueerodopsinas.

Rodopsina bacteriana marina

Se ha informado que una rodopsina bacteriana marina funciona como bomba de protones. Sin embargo, también se parece a la rodopsina II sensorial de arqueas, así como a un Orf del hongo Leptosphaeria maculans (AF290180). Estas proteínas exhiben entre un 20 y un 30% de identidad entre sí.

Reacción de transporte

La reacción de transporte generalizada para rodopsinas bacterianas y sensoriales es: [18]

H + (entrada) + hν → H + (fuera).

Eso para la halorrodopsina es:

Cl − (fuera) + hν → Cl − (entrada).

Ver también

Referencias

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