La rodopsina sensorial II (SRII) , también conocida como foborrodopsina de Pharaonis ( p pR) , es una proteína de membrana de las arqueas , responsable de generar la señal de fototaxis . La rodopsina sensorial II se encuentra en Halobacterium salinarum y Natronomonas pharaonis .
La estructura de la rodopsina II sensorial es típica de la rodopsina microbiana . Consta de siete hélices a transmembrana con una molécula de retina conectada a través de una base de Schiff a K 205. Una característica notable de la rodopsina II sensorial es la presencia del residuo cargado Y 199 en la superficie de la región hidrofóbica . Este residuo es responsable de la unión de la proteína transductora sensorial de la rodopsina II, HtrII. HtrII consta de dos hélices transmembrana, dos dominios HAMP y un dominio de señalización de aceptación de metilo. En el caso de Halobacterium salinarum, HtrII también comprende una región quimiosensora extracelular, que es responsable de la detección de serina .
SRII en la membrana plasmática se une a su transductor a través de una serie de enlaces . La absorción de fotones induce cambios estructurales en SRII, que cuando se transmiten a HtrII, HtrII a su vez regula el nivel de quinasas no unidas en el citoplasma . Las quinasas regulan la rotación de los flagelos a través de la fosforilación. De este modo, la señal de fototaxis se convierte en movimiento de las bacterias.