Receptor acoplado a proteínas G
[1][2][3][4][5][6] Los receptores acoplados a proteínas G GPCR solo se encuentran en eukaryotas, incluyendo la levadura, choanomonadas y animales.
Los receptores acoplados a proteínas G son una superfamilia que incluye las siguientes familias:[2][4][9][10] Todos los receptores acoplados a proteínas G tienen siete hélices alfa transmembrana, un N-terminal y tres bucles extra celulares, un C-terminal y tres bucles intracelulares.
[1][3][4][10] También son conocidos como receptores 7TM (transmembrana) o "en serpentina", debido a la región incluida en la membrana, que asoma siete veces.
Se cree que una molécula de receptor existe en un equilibrio entre los estados conformacionales biofísicos activos e inactivos.
[16] Existen tres tipos de ligandos: Aún no se sabe exactamente cómo los estados activos e inactivos difieren entre sí.
En este punto, las subunidades de laproteína G se disocian del receptor, así como entre ellos, para producir un monómero Gα-GTP y un dímero Gβγ, que ahora son libres para modular la actividad de otras proteínas intracelulares.
La mitad fosfatidilinositol del enlace GPI contiene dos grupos acilo hidrófobos que anclan cualquier proteína enlazada con GPI (por ejemplo, Gβγ) con la membrana plasmática, y también, en cierta medida, a las balsas lipídicas locales (compare esto con el efecto de palmitoilación en la localización del RAPG discutida anteriormente).
Así, incluso en esta etapa temprana del proceso, la señalización iniciada por RAPG tiene la capacidad de auto-terminación.
