GTPasa

Son enzimas de tipo hidrolasa que pueden unirse e hidrolizar la molécula guanosín trifosfato (GTP).

[2]​ Las GTPasas son una numerosa superfamilia de enzimas las cuales, basadas en su función, pueden ser divididas en dos clases generales:[3]​ Estas dos clases pueden contienen juntas a unas 20 familias de enzimas distintivas que pueden ser subdivididas en 57 subfamilias basados en los motivos estructurales que comparten entre sí, así como la arquitectura de ciertas regiones o dominios.

En la mayoría de las GTPasas, la especificidad por la base nitrogenada guanina se debe a una región de la molécula llamada en general motivo y que posee una secuencia consenso ([N/T]KXD) presente en todas las proteínas que reconocen y fijan nucleótidos.

[4]​ En aquellas GTPasas con menor afinidad por la guanina, se nota que el motivo [N/T]KXD está ausente o está sustituida por otros nucleótidos, como el caso del grupo de GTPasas inducidas por interferón-γ que en sustitución tiene un igualmente conservado motivo compuesto por los aminoácidos arginina-ácido aspártico (RD), por lo que se unen a la guanina con una baja afinidad.

El interruptor (del inglés switch) ocurre por medio del cambio unidireccional de la GTPasa de la forma «activa: unida al GTP» a la forma «inactiva: unida al GDP».