Proteína G
[2] Los receptores acoplados a la proteína G (GPCR, del inglés: G protein-coupled receptors) comprenden las dianas de varias aminas biógenas, eicosanoides y otras moléculas que envían señales a células diana como lípidos, péptidos hormonales, opiáceos, aminoácidos (GABA) y muchos otros péptidos y ligandos proteínicos.
Gracias a su número e importancia fisiológica, los GPCR constituyen objetivos muy utilizados para los fármacos; quizás la mitad de los fármacos que no son antibióticos están dirigidos hacia estos receptores, que constituyen la tercera familia más grande de genes en el ser humano.
De esta manera, un estímulo del exterior celular, un ligando por ejemplo, accede al receptor celular asociado a proteína G o GPCR desencadenando una cascada de actividades enzimáticas o segundos mensajeros como respuesta.
[4] Debido a su estructura molecular, las proteínas G se clasifican en dos tipos, heterotriméricas y monoméricas.
Las segundas, pequeñas o monoméricas, con una única subunidad, se encuentran libres en el citosol y nucleoplasma.
Dicha actividad hidrolítica se modula también mediante proteínas accesorias, como son las pertenecientes a los siguientes grupos:[6] Estos reguladores, denominados a veces en la literatura como RGS (siglas en inglés de regulator of G protein signaling), modifican la actividad hidrolítica de las proteínas G mediante mecanismos moleculares que han sido descritos en algunos casos, puesto que hay decenas de reguladores identificados.
[8] Las proteínas G heterotriméricas, se sitúan en la membrana plasmática, a la cual están ligadas por sus subunidades α y γ mediante estructuras hidrofóbicas, de tipo ácido graso o isoprenoide.
[11][12][13] Las proteínas G monoméricas o pequeñas son GTPasas de masas moleculares entre 20 y 40 kDa.
Actúan en el mismo polipéptido la actividad GTPasa y la capacidad reconocimiento de motivos estructurales en otras moléculas, siendo además muy móviles en el interior celular, sin poseer la restricción de su ligación a las membranas celulares.
