En química, bioquímica y farmacología, una constante de disociación (

) es un tipo específico de constante de equilibrio que mide la propensión de un objeto más grande a separarse (disociarse) reversiblemente en componentes más pequeños, como cuando un complejo se desintegra en sus moléculas componentes, o cuando una sal se divide en sus iones componentes.

Esta interpretación simple no se aplica a valores más altos de

También supone la ausencia de reacciones competitivas, aunque la derivación puede extenderse para permitir y describir explícitamente la unión competitiva.

, se sustituye la concentración de las moléculas libres (

[1]​ Normalmente, cuando un ligando L une con una macromolécula M, puede influir en la cinética de unión de otros ligandos

Esto es válido para macromoléculas compuestas por más de una, en su mayoría, subunidades idénticas.

Se puede suponer entonces que cada una de estas n subunidades es idéntica, simétrica y que poseen un solo sitio de enlace.

Entonces, la primera ecuación se prueba aplicando la regla binomial La constante de disociación se usa comúnmente para describir la afinidad entre un ligando

; es decir, qué tan bien un ligando se une a una proteína particular.

Las afinidades de ligandos y proteínas están influenciadas por interacciones intermoleculares no covalentes entre las dos moléculas, tales como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas hidrófobas y de van der Waals.

representan concentraciones molares de la proteína, ligando y complejo, respectivamente.

La constante de disociación tiene unidades molares (M) y corresponde a la concentración del ligando

en la que la mitad de las proteínas están ocupadas en el equilibrio,[4]​ es decir, la concentración de ligando a la que se une la concentración de proteína con ligando

es igual a la concentración de proteína sin ligando unido

Cuanto menor sea la constante de disociación, más estrechamente unido estará el ligando, o mayor será la afinidad entre el ligando y la proteína.

Por ejemplo, un ligando con una constante de disociación nanomolar (nM) se une más estrechamente a una proteína particular que un ligando con una constante de disociación micromolar (μM).

La biotina y la avidina se unen con una constante de disociación de aproximadamente 10−15 M = 1 fM = 0.000001 nM.

Las drogas pueden producir efectos secundarios dañinos a través de interacciones con proteínas para las cuales no fueron diseñadas para interactuar.

Por lo tanto, gran parte de la investigación farmacéutica está dirigida a diseñar fármacos que se unan solo a sus proteínas diana (diseño negativo) con alta afinidad (típicamente 0,1-10 nM) o a mejorar la afinidad entre un fármaco en particular y su proteína diana in vivo (diseño positivo).

, utilizado para la constante de disociación ácida, puede llevar a confusión con la constante de asociación y puede ser necesario ver la reacción o la expresión de equilibrio para saber lo que se quiere decir.

Las constantes de disociación ácidas se expresan a veces por

la notación se ve también en otros contextos; se utiliza principalmente para disociaciones covalentes (es decir, reacciones en las que se forman o rompen enlaces químicos), ya que tales constantes de disociación pueden variar mucho.

Una molécula puede tener varias constantes de disociación ácidas.

En este sentido, es decir, según el número de los protones que pueden darse por vencido, los definimos como ácidos monopróticos, dipróticos y tripróticos.

El primero (por ejemplo, ácido acético o amonio) tiene solo un grupo disociable, el segundo (ácido carbónico, bicarbonato, glicina) tiene dos grupos disociables y el tercero (por ejemplo, ácido fosfórico) tiene tres grupos disociables.

La constante de disociación del agua se denota

que se calcularía utilizando esa concentración.

varía con la temperatura, como se muestra en la siguiente tabla.

Esta variación debe tenerse en cuenta al realizar mediciones precisas de cantidades como el pH.