La bioquímica o química biológica es el estudio de los procesos químicos dentro y relacionados con los organismos vivos . [1] Una subdisciplina tanto de la química como de la biología , la bioquímica puede dividirse en tres campos: biología estructural , enzimología y metabolismo . Durante las últimas décadas del siglo XX, la bioquímica ha tenido éxito en la explicación de los procesos vivos a través de estas tres disciplinas. Casi todas las áreas de las ciencias de la vida se están descubriendo y desarrollando a través de la metodología y la investigación bioquímicas. [2] La bioquímica se centra en la comprensión de la base química que permite que las moléculas biológicas den lugar a los procesos que ocurren dentro de las células vivas y entre células, [3] a su vez se relaciona en gran medida con la comprensión de los tejidos y órganos , así como la estructura y función de los organismos. [4] La bioquímica está estrechamente relacionada con la biología molecular , el estudio de los mecanismos moleculares de los fenómenos biológicos. [5]
Gran parte de la bioquímica se ocupa de las estructuras, funciones e interacciones de macromoléculas biológicas como proteínas , ácidos nucleicos , carbohidratos y lípidos . Proporcionan la estructura de las células y realizan muchas de las funciones asociadas con la vida. [6] La química de la célula también depende de las reacciones de pequeñas moléculas e iones . Estos pueden ser inorgánicos (por ejemplo, agua e iones metálicos ) u orgánicos (por ejemplo, los aminoácidos , que se utilizan para sintetizar proteínas ). [7] Los mecanismos utilizados por las células para aprovechar la energía de su entorno a través de reacciones químicas se conocen como metabolismo . Los hallazgos de la bioquímica se aplican principalmente en medicina , nutrición y agricultura . En medicina, los bioquímicos investigan las causas y curas de las enfermedades . [ 8] La nutrición estudia cómo mantener la salud y el bienestar y también los efectos de las deficiencias nutricionales . [9] En agricultura, los bioquímicos investigan el suelo y los fertilizantes con el objetivo de mejorar el cultivo de cultivos, el almacenamiento de cultivos y el control de plagas . En las últimas décadas, los principios y métodos bioquímicos se han combinado con enfoques de resolución de problemas propios de la ingeniería para manipular sistemas vivos con el fin de producir herramientas útiles para la investigación, los procesos industriales y el diagnóstico y control de enfermedades: la disciplina de la biotecnología .
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En su definición más amplia, la bioquímica puede considerarse como el estudio de los componentes y la composición de los seres vivos y cómo se unen para convertirse en vida. En este sentido, la historia de la bioquímica puede remontarse a los antiguos griegos . [10] Sin embargo, la bioquímica como disciplina científica específica comenzó en algún momento del siglo XIX, o un poco antes, dependiendo de qué aspecto de la bioquímica se esté enfocando. Algunos argumentaron que el comienzo de la bioquímica puede haber sido el descubrimiento de la primera enzima , la diastasa (ahora llamada amilasa ), en 1833 por Anselme Payen , [11] mientras que otros consideraron que la primera demostración de Eduard Buchner de un proceso bioquímico complejo , la fermentación alcohólica en extractos libres de células en 1897, fue el nacimiento de la bioquímica. [12] [13] Algunos también podrían señalar como su comienzo el influyente trabajo de 1842 de Justus von Liebig , Química animal o Química orgánica en sus aplicaciones a la fisiología y patología , que presentó una teoría química del metabolismo, [10] o incluso antes, los estudios del siglo XVIII sobre la fermentación y la respiración de Antoine Lavoisier . [14] [15] Muchos otros pioneros en el campo que ayudaron a descubrir las capas de complejidad de la bioquímica han sido proclamados fundadores de la bioquímica moderna. Emil Fischer , que estudió la química de las proteínas , [16] y F. Gowland Hopkins , que estudió las enzimas y la naturaleza dinámica de la bioquímica, representan dos ejemplos de bioquímicos tempranos. [17]
El término "bioquímica" se utilizó por primera vez cuando Vinzenz Kletzinsky (1826-1882) publicó su "Compendium der Biochemie" en Viena en 1858; derivaba de una combinación de biología y química . En 1877, Felix Hoppe-Seyler utilizó el término ( biochemie en alemán) como sinónimo de química fisiológica en el prólogo del primer número de Zeitschrift für Physiologische Chemie (Revista de química fisiológica), donde defendía la creación de institutos dedicados a este campo de estudio. [18] [19] Sin embargo, a menudo se cita al químico alemán Carl Neuberg como el creador de la palabra en 1903, [20] [21] [22] mientras que algunos se la atribuyeron a Franz Hofmeister . [23]
En el pasado se creía generalmente que la vida y sus materiales tenían alguna propiedad o sustancia esencial (a menudo denominada " principio vital ") distinta de cualquier otra que se encuentre en la materia no viva, y se pensaba que solo los seres vivos podían producir las moléculas de la vida. [25] En 1828, Friedrich Wöhler publicó un artículo sobre su síntesis fortuita de urea a partir de cianato de potasio y sulfato de amonio ; algunos lo consideraron un derrocamiento directo del vitalismo y el establecimiento de la química orgánica . [26] [27] Sin embargo, la síntesis de Wöhler ha provocado controversia ya que algunos rechazan la muerte del vitalismo en sus manos. [28] Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde mediados del siglo XX, con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía , la difracción de rayos X , la interferometría de polarización dual , la espectroscopia de RMN , el etiquetado radioisotópico , la microscopía electrónica y las simulaciones de dinámica molecular . Estas técnicas permitieron el descubrimiento y análisis detallado de muchas moléculas y vías metabólicas de la célula , como la glucólisis y el ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico), y condujeron a una comprensión de la bioquímica a nivel molecular. [ cita requerida ]
Otro acontecimiento histórico significativo en la bioquímica es el descubrimiento del gen y su papel en la transferencia de información en la célula. En la década de 1950, James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin y Maurice Wilkins fueron fundamentales para resolver la estructura del ADN y sugerir su relación con la transferencia genética de información. [29] En 1958, George Beadle y Edward Tatum recibieron el Premio Nobel por su trabajo en hongos que demostraba que un gen produce una enzima . [30] En 1988, Colin Pitchfork fue la primera persona condenada por asesinato con pruebas de ADN , lo que condujo al crecimiento de la ciencia forense . [31] Más recientemente, Andrew Z. Fire y Craig C. Mello recibieron el Premio Nobel de 2006 por descubrir el papel de la interferencia del ARN (ARNi) en el silenciamiento de la expresión genética . [32]
Alrededor de dos docenas de elementos químicos son esenciales para varios tipos de vida biológica . La mayoría de los elementos raros en la Tierra no son necesarios para la vida (las excepciones son el selenio y el yodo ), [33] mientras que algunos de los más comunes ( aluminio y titanio ) no se utilizan. La mayoría de los organismos comparten las necesidades de elementos, pero existen algunas diferencias entre plantas y animales . Por ejemplo, las algas oceánicas utilizan bromo , pero las plantas y los animales terrestres no parecen necesitar ninguno. Todos los animales necesitan sodio , pero no es un elemento esencial para las plantas. Las plantas necesitan boro y silicio , pero los animales pueden no necesitarlo (o pueden necesitar cantidades ultrapequeñas). [ cita requerida ]
Sólo seis elementos ( carbono , hidrógeno , nitrógeno , oxígeno , calcio y fósforo ) constituyen casi el 99% de la masa de las células vivas, incluidas las del cuerpo humano (véase la composición del cuerpo humano para obtener una lista completa). Además de los seis elementos principales que componen la mayor parte del cuerpo humano, los seres humanos necesitan cantidades más pequeñas de posiblemente 18 más. [34]
Las 4 clases principales de moléculas en bioquímica (a menudo llamadas biomoléculas ) son carbohidratos , lípidos , proteínas y ácidos nucleicos . [35] Muchas moléculas biológicas son polímeros : en esta terminología, los monómeros son macromoléculas relativamente pequeñas que se unen entre sí para crear macromoléculas grandes conocidas como polímeros. Cuando los monómeros se unen para sintetizar un polímero biológico , experimentan un proceso llamado síntesis por deshidratación . Diferentes macromoléculas pueden ensamblarse en complejos más grandes, a menudo necesarios para la actividad biológica .
Dos de las principales funciones de los carbohidratos son el almacenamiento de energía y la provisión de estructura. Uno de los azúcares comunes , conocido como glucosa , es un carbohidrato, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la Tierra que cualquier otro tipo de biomolécula conocida; se utilizan para almacenar energía e información genética , además de desempeñar papeles importantes en las interacciones y comunicaciones entre células . [ cita requerida ]
El tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido , que entre otras propiedades contiene carbono , hidrógeno y oxígeno , principalmente en una proporción de 1:2:1 (fórmula generalizada C n H 2 n O n , donde n es al menos 3). La glucosa (C 6 H 12 O 6 ) es uno de los carbohidratos más importantes; otros incluyen fructosa (C 6 H 12 O 6 ), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas , [36] [a] y desoxirribosa (C 5 H 10 O 4 ), un componente del ADN . Un monosacárido puede cambiar entre la forma acíclica (de cadena abierta) y una forma cíclica . La forma de cadena abierta se puede convertir en un anillo de átomos de carbono unidos por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo del otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemicetal , dependiendo de si la forma lineal era una aldosa o una cetosa . [38]
En estas formas cíclicas, el anillo suele tener 5 o 6 átomos. Estas formas se denominan furanosas y piranosas , respectivamente, por analogía con el furano y el pirano , los compuestos más simples con el mismo anillo carbono-oxígeno (aunque carecen de los dobles enlaces carbono-carbono de estas dos moléculas). Por ejemplo, la aldohexosa glucosa puede formar un enlace hemiacetal entre el hidroxilo del carbono 1 y el oxígeno del carbono 4, lo que produce una molécula con un anillo de 5 miembros, llamada glucofuranosa . La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, llamada glucopiranosa . Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos llamadas heptosas son raras. [ cita requerida ]
Dos monosacáridos pueden unirse mediante un enlace glucosídico o éster para formar un disacárido mediante una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa en la que el enlace glucosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos se denomina hidrólisis . El disacárido más conocido es la sacarosa o azúcar común , que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa que se encuentra en la leche y que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de galactosa . La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa , y la deficiencia de esta enzima produce intolerancia a la lactosa .
Cuando se unen unos pocos (alrededor de tres a seis) monosacáridos, se denomina oligosacárido ( oligo- significa "pocos"). Estas moléculas tienden a usarse como marcadores y señales , además de tener otros usos. [39] Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido . Pueden unirse en una cadena lineal larga o pueden estar ramificados . Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno , ambos compuestos de monómeros de glucosa repetidos . La celulosa es un componente estructural importante de las paredes celulares de las plantas y el glucógeno se utiliza como una forma de almacenamiento de energía en los animales.
El azúcar se puede caracterizar por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con el aldehído de cadena abierta ( aldosa ) o la forma ceto ( cetosa ). Si la unión de monómeros tiene lugar en dicho átomo de carbono, el grupo hidroxi libre de la forma piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral OH de otro azúcar, produciendo un acetal completo . Esto evita la apertura de la cadena a la forma aldehído o ceto y hace que el residuo modificado no sea reductor. La lactosa contiene un extremo reductor en su fracción de glucosa, mientras que la fracción de galactosa forma un acetal completo con el grupo C4-OH de la glucosa. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación de acetal completo entre el carbono aldehído de la glucosa (C1) y el carbono ceto de la fructosa (C2).
Los lípidos comprenden una amplia gama de moléculas y, hasta cierto punto, son un grupo amplio de compuestosrelativamente insolubles en agua o no polares de origen biológico, entre los que se incluyen ceras , ácidos grasos , fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos , glicolípidos y terpenoides (por ejemplo, retinoides y esteroides ). Algunos lípidos son moléculas alifáticas lineales de cadena abierta, mientras que otras tienen estructuras de anillo. Algunos son aromáticos (con una estructura cíclica [de anillo] y plana [plana]) mientras que otros no lo son. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos. [42]
Los lípidos suelen estar formados por una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos , el principal grupo de lípidos a granel, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos . Los ácidos grasos se consideran el monómero en ese caso, y pueden ser saturados (sin enlaces dobles en la cadena carbonada) o insaturados (uno o más enlaces dobles en la cadena carbonada). [ cita requerida ]
La mayoría de los lípidos tienen algún carácter polar y son en gran parte apolares. En general, la mayor parte de su estructura es apolar o hidrófoba ("teme al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua . Otra parte de su estructura es polar o hidrófila ("amante del agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua. Esto los convierte en moléculas anfifílicas (que tienen porciones hidrófobas e hidrófilas). En el caso del colesterol , el grupo polar es un simple –OH (hidroxilo o alcohol). [ cita requerida ]
En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.
Los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos que utilizamos para cocinar y comer, como la mantequilla , el queso , el ghee , etc., están compuestos de grasas . Los aceites vegetales son ricos en varios ácidos grasos poliinsaturados (PUFA). Los alimentos que contienen lípidos se digieren dentro del cuerpo y se descomponen en ácidos grasos y glicerol, los productos de degradación finales de las grasas y los lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos , también se utilizan en varios productos farmacéuticos , ya sea como cosolubilizantes (por ejemplo, en infusiones parenterales) o como componentes portadores de fármacos (por ejemplo, en un liposoma o transfersoma ).
Las proteínas son moléculas muy grandes (macrobiopolímeros) hechas de monómeros llamados aminoácidos . Un aminoácido consiste en un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino , –NH 2 , un grupo de ácido carboxílico , –COOH (aunque estos existen como –NH 3 + y –COO − en condiciones fisiológicas), un átomo de hidrógeno simple y una cadena lateral comúnmente denotada como "–R". La cadena lateral "R" es diferente para cada aminoácido de los cuales hay 20 estándar . Es este grupo "R" el que hace que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen en gran medida en la conformación tridimensional general de una proteína. Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en una forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un neurotransmisor importante . Los aminoácidos se pueden unir a través de un enlace peptídico . En esta síntesis de deshidratación , se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo de ácido carboxílico del otro. La molécula resultante se denomina dipéptido y los tramos cortos de aminoácidos (normalmente, menos de treinta) se denominan péptidos o polipéptidos . Los tramos más largos merecen el título de proteínas . Como ejemplo, la importante proteína del suero sanguíneo, la albúmina, contiene 585 residuos de aminoácidos . [43]
Las proteínas pueden tener funciones estructurales y/o funcionales. Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina son, en última instancia, los responsables de la contracción del músculo esquelético. Una propiedad que tienen muchas proteínas es que se unen específicamente a una determinada molécula o clase de moléculas; pueden ser extremadamente selectivas en lo que se unen. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se unen a un tipo específico de molécula. Los anticuerpos están compuestos de cadenas pesadas y ligeras. Dos cadenas pesadas estarían unidas a dos cadenas ligeras a través de enlaces disulfuro entre sus aminoácidos. Los anticuerpos son específicos a través de la variación basada en diferencias en el dominio N-terminal. [44]
El ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), que utiliza anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que utiliza la medicina moderna para detectar diversas biomoléculas. Sin embargo, probablemente las proteínas más importantes sean las enzimas . Prácticamente todas las reacciones en una célula viva requieren una enzima para reducir la energía de activación de la reacción. Estas moléculas reconocen moléculas reactivas específicas llamadas sustratos ; luego catalizan la reacción entre ellas. Al reducir la energía de activación , la enzima acelera esa reacción a una velocidad de 10 11 o más; una reacción que normalmente tardaría más de 3000 años en completarse espontáneamente podría tardar menos de un segundo con una enzima. La enzima en sí no se agota en el proceso y es libre de catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Usando varios modificadores, la actividad de la enzima puede regularse, lo que permite controlar la bioquímica de la célula en su conjunto.
La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles. La estructura primaria de una proteína consiste en su secuencia lineal de aminoácidos; por ejemplo, "alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-...". La estructura secundaria se ocupa de la morfología local (la morfología es el estudio de la estructura). Algunas combinaciones de aminoácidos tenderán a enrollarse en una espiral llamada hélice α o en una lámina llamada lámina β ; algunas hélices α se pueden ver en el esquema de hemoglobina anterior. La estructura terciaria es la forma tridimensional completa de la proteína. Esta forma está determinada por la secuencia de aminoácidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de aminoácidos; la sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 por un residuo de valina cambia tanto el comportamiento de la hemoglobina que da lugar a la enfermedad de células falciformes . Por último, la estructura cuaternaria se ocupa de la estructura de una proteína con múltiples subunidades peptídicas, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad. [45]
Las proteínas ingeridas se descomponen generalmente en aminoácidos individuales o dipéptidos en el intestino delgado y luego se absorben. Luego se pueden unir para formar nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la vía de las pentosas fosfato se pueden utilizar para formar los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. Sin embargo, los humanos y otros mamíferos solo pueden sintetizar la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina . Debido a que deben ingerirse, estos son los aminoácidos esenciales . Los mamíferos poseen las enzimas para sintetizar alanina , asparagina , aspartato , cisteína , glutamato , glutamina , glicina , prolina , serina y tirosina , los aminoácidos no esenciales. Si bien pueden sintetizar arginina e histidina , no pueden producirlas en cantidades suficientes para animales jóvenes en crecimiento, por lo que a menudo se consideran aminoácidos esenciales.
Si se elimina el grupo amino de un aminoácido, queda un esqueleto de carbono llamado α - cetoácido . Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (convirtiéndolo en un α-cetoácido) a otro α-cetoácido (convirtiéndolo en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que para muchas de las vías, los intermediarios de otras vías bioquímicas se convierten en el esqueleto del α-cetoácido y luego se agrega un grupo amino, a menudo a través de la transaminación . Luego, los aminoácidos pueden unirse para formar una proteína.
Un proceso similar se utiliza para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en los aminoácidos que lo componen. El amoníaco libre (NH3), que existe en forma de ion amonio (NH4+) en la sangre, es tóxico para los seres vivos. Por lo tanto, debe existir un método adecuado para excretarlo. Se han desarrollado diferentes tácticas en diferentes animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares liberan el amoníaco al medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar amoníaco en el agua, donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea a través del ciclo de la urea .
Para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos utilizan métodos de comparación de secuencias. Métodos como los alineamientos de secuencias y los alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de la formación de un patrón evolutivo de familias de proteínas . Al encontrar cuán similares son dos secuencias de proteínas, adquirimos conocimiento sobre su estructura y, por lo tanto, su función.
Los ácidos nucleicos , llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares , es el nombre genérico de la familia de los biopolímeros . Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética en todas las células vivas y virus. [2] Los monómeros se denominan nucleótidos y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (ya sea una purina o una pirimidina ), un azúcar pentosa y un grupo fosfato . [46]
Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen entre sí para formar la estructura principal del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son adenina , citosina , guanina , timina y uracilo . Las bases nitrogenadas de cada cadena de un ácido nucleico formarán enlaces de hidrógeno con ciertas otras bases nitrogenadas en una cadena complementaria de ácido nucleico. La adenina se une con timina y uracilo, la timina se une solo con adenina, y la citosina y la guanina solo pueden unirse entre sí. La adenina, la timina y el uracilo contienen dos enlaces de hidrógeno, mientras que los enlaces de hidrógeno formados entre la citosina y la guanina son tres.
Además del material genético de la célula, los ácidos nucleicos desempeñan a menudo un papel como segundos mensajeros , además de formar la molécula base para el trifosfato de adenosina (ATP), la principal molécula transportadora de energía que se encuentra en todos los organismos vivos. Además, las bases nitrogenadas posibles en los dos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina se encuentran tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina se encuentra solo en el ADN y el uracilo en el ARN.
La glucosa es una fuente de energía en la mayoría de las formas de vida. Por ejemplo, los polisacáridos se descomponen en sus monómeros mediante enzimas ( la glucógeno fosforilasa elimina los residuos de glucosa del glucógeno, un polisacárido). Los disacáridos como la lactosa o la sacarosa se descomponen en sus dos componentes, los monosacáridos. [47]
La glucosa se metaboliza principalmente mediante una vía muy importante de diez pasos llamada glucólisis , cuyo resultado neto es descomponer una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato . Esto también produce dos moléculas netas de ATP , la moneda energética de las células, junto con dos equivalentes reductores de conversión de NAD + (nicotinamida adenina dinucleótido: forma oxidada) a NADH (nicotinamida adenina dinucleótido: forma reducida). Esto no requiere oxígeno; si no hay oxígeno disponible (o la célula no puede usar oxígeno), el NAD se restaura convirtiendo el piruvato en lactato (ácido láctico) (p. ej. en humanos) o en etanol más dióxido de carbono (p. ej. en levadura ). Otros monosacáridos como la galactosa y la fructosa se pueden convertir en intermediarios de la vía glucolítica. [48]
En las células aeróbicas con suficiente oxígeno , como en la mayoría de las células humanas, el piruvato se metaboliza aún más. Se convierte irreversiblemente en acetil-CoA , emitiendo un átomo de carbono como producto de desecho dióxido de carbono , generando otro equivalente reductor como NADH . Las dos moléculas de acetil-CoA (de una molécula de glucosa) entran entonces en el ciclo del ácido cítrico , produciendo dos moléculas de ATP, seis moléculas más de NADH y dos (ubi)quinonas reducidas (a través de FADH 2 como cofactor unido a la enzima), y liberando los átomos de carbono restantes como dióxido de carbono. Las moléculas de NADH y quinol producidas luego alimentan los complejos enzimáticos de la cadena respiratoria, un sistema de transporte de electrones que transfiere los electrones en última instancia al oxígeno y conserva la energía liberada en forma de un gradiente de protones sobre una membrana ( membrana mitocondrial interna en eucariotas). Así, el oxígeno se reduce a agua y los aceptores de electrones originales NAD + y quinona se regeneran. Esta es la razón por la que los humanos inhalan oxígeno y exhalan dióxido de carbono. La energía liberada al transferir los electrones desde los estados de alta energía en NADH y quinol se conserva primero como gradiente de protones y se convierte en ATP a través de la ATP sintasa. Esto genera 28 moléculas adicionales de ATP (24 de los 8 NADH + 4 de los 2 quinoles), lo que suma un total de 32 moléculas de ATP conservadas por glucosa degradada (dos de la glucólisis + dos del ciclo del citrato). [49] Está claro que el uso de oxígeno para oxidar completamente la glucosa proporciona a un organismo mucha más energía que cualquier característica metabólica independiente del oxígeno, y se cree que esta es la razón por la que la vida compleja apareció solo después de que la atmósfera de la Tierra acumulara grandes cantidades de oxígeno.
En los vertebrados , los músculos esqueléticos que se contraen vigorosamente (durante el levantamiento de pesas o el sprint, por ejemplo) no reciben suficiente oxígeno para satisfacer la demanda de energía, por lo que cambian al metabolismo anaeróbico , convirtiendo la glucosa en lactato. La combinación de glucosa de origen no carbohidrato, como la grasa y las proteínas. Esto solo ocurre cuando se agotan los suministros de glucógeno en el hígado. La vía es una reversión crucial de la glucólisis de piruvato a glucosa y puede utilizar muchas fuentes como aminoácidos, glicerol y el ciclo de Krebs . El catabolismo de proteínas y grasas a gran escala generalmente ocurre cuando las personas sufren inanición o ciertos trastornos endocrinos. [50] El hígado regenera la glucosa, utilizando un proceso llamado gluconeogénesis . Este proceso no es exactamente lo opuesto a la glucólisis, y en realidad requiere tres veces la cantidad de energía obtenida de la glucólisis (se utilizan seis moléculas de ATP, en comparación con las dos obtenidas en la glucólisis). De manera análoga a las reacciones anteriores, la glucosa producida puede luego sufrir glucólisis en los tejidos que necesitan energía, almacenarse como glucógeno (o almidón en las plantas), o convertirse en otros monosacáridos o unirse a di- u oligosacáridos. Las vías combinadas de glucólisis durante el ejercicio, el paso del lactato por el torrente sanguíneo hasta el hígado, la gluconeogénesis posterior y la liberación de glucosa al torrente sanguíneo se denominan ciclo de Cori . [51]
Los investigadores en bioquímica utilizan técnicas específicas propias de la bioquímica, pero cada vez las combinan más con técnicas e ideas desarrolladas en los campos de la genética , la biología molecular y la biofísica . No existe una línea definida entre estas disciplinas. La bioquímica estudia la química necesaria para la actividad biológica de las moléculas, la biología molecular estudia su actividad biológica, la genética estudia su herencia, que resulta estar presente en su genoma . Esto se muestra en el siguiente esquema que representa una posible visión de las relaciones entre los campos:
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