Una amilasa ( / ˈ æ mɪ l eɪ s / ) es una enzima que cataliza la hidrólisis del almidón (del latín amylum ) en azúcares . La amilasa está presente en la saliva de los humanos y de algunos otros mamíferos, donde inicia el proceso químico de la digestión . Los alimentos que contienen grandes cantidades de almidón pero poca azúcar, como el arroz y las patatas , pueden adquirir un sabor ligeramente dulce al masticarlos porque la amilasa degrada parte del almidón en azúcar. El páncreas y las glándulas salivales producen amilasa ( alfa amilasa ) para hidrolizar el almidón de la dieta en disacáridos y trisacáridos que otras enzimas convierten en glucosa para suministrar energía al cuerpo. Las plantas y algunas bacterias también producen amilasa. Las proteínas de amilasa específicas se designan con diferentes letras griegas. Todas las amilasas son glucósido hidrolasas y actúan sobre enlaces α-1,4-glucosídicos .
Las α-amilasas ( EC 3.2.1.1) ( CAS 9014-71-5) (nombres alternativos: 1,4-α- D -glucanoglucanohidrolasa; glucogenasa) son metaloenzimas de calcio . Al actuar en ubicaciones aleatorias a lo largo de la cadena del almidón, la α-amilasa descompone los sacáridos de cadena larga , produciendo en última instancia maltotriosa y maltosa a partir de amilosa , o maltosa, glucosa y "dextrina límite" a partir de amilopectina . Pertenecen a la familia 13 de las glucósidos hidrolasas (https://www.cazypedia.org/index.php/Glycoside_Hydrolase_Family_13).
Debido a que puede actuar en cualquier parte del sustrato , la α-amilasa tiende a actuar más rápidamente que la β-amilasa. En los animales , es una enzima digestiva importante y su pH óptimo es de 6,7 a 7,0. [3]
En fisiología humana, tanto la amilasa salival como la pancreática son α-amilasas.
La forma de α-amilasa también se encuentra en plantas, hongos ( ascomicetos y basidiomicetos ) y bacterias ( Bacillus ).
Otra forma de amilasa, la β-amilasa ( EC 3.2.1.2) (nombres alternativos: 1,4-α- D -glucano maltohidrolasa; glucogenasa; sacarógeno amilasa) también es sintetizada por bacterias , hongos y plantas . Trabajando desde el extremo no reductor, la β-amilasa cataliza la hidrólisis del segundo enlace glicosídico α-1,4, escindiendo dos unidades de glucosa ( maltosa ) a la vez. Durante la maduración de la fruta , la β-amilasa descompone el almidón en maltosa, lo que da como resultado el sabor dulce de la fruta madura. Pertenecen a la familia de las glucósidos hidrolasas 14 .
Tanto la α-amilasa como la β-amilasa están presentes en las semillas; La β-amilasa está presente en forma inactiva antes de la germinación , mientras que la α-amilasa y las proteasas aparecen una vez iniciada la germinación. Muchos microbios también producen amilasa para degradar los almidones extracelulares. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos contenidos en el tracto digestivo . El pH óptimo para la β-amilasa es de 4,0 a 5,0. [4]
γ-amilasa ( EC 3.2.1.3) (nombres alternativos: glucano 1,4-a-glucosidasa; amiloglucosidasa; exo -1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosomal; 1,4-α- D -glucano glucohidrolasa) escindirá los enlaces glicosídicos α(1–6), así como el último enlace glicosídico α-1,4 en el extremo no reductor de la amilosa y la amilopectina , produciendo glucosa . La γ-amilasa tiene el pH óptimo más ácido de todas las amilasas porque es más activa alrededor de pH 3. Pertenecen a una variedad de diferentes familias de GH, como la familia de glucósido hidrolasa 15 en hongos, la familia de glucósido hidrolasa 31 de MGAM humana y Familia de glucósido hidrolasa 97 de formas bacterianas.
Las α- y β-amilasas son importantes en la elaboración de cerveza, licores y arroz elaborados a partir de azúcares derivados del almidón . En la fermentación , la levadura ingiere azúcares y excreta etanol . En la cerveza y algunos licores, los azúcares presentes al inicio de la fermentación se han producido "machacando" granos u otras fuentes de almidón (como las patatas ). En la elaboración tradicional de cerveza, la cebada malteada se mezcla con agua caliente para crear un " puré ", que se mantiene a una temperatura determinada para permitir que las amilasas del grano malteado conviertan el almidón de la cebada en azúcares. Diferentes temperaturas optimizan la actividad de la alfa o beta amilasa, lo que da como resultado diferentes mezclas de azúcares fermentables y no fermentables. Al seleccionar la temperatura del macerado y la proporción grano-agua, un cervecero puede cambiar el contenido de alcohol, la sensación en boca , el aroma y el sabor de la cerveza terminada.
En algunos métodos históricos de producción de bebidas alcohólicas, la conversión de almidón en azúcar comienza cuando el cervecero mastica el grano para mezclarlo con saliva. [5] Esta práctica se sigue practicando en la producción casera de algunas bebidas tradicionales, como el chhaang en el Himalaya, la chicha en los Andes y el kasiri en Brasil y Surinam .
Las amilasas se utilizan en la elaboración de pan y para descomponer azúcares complejos, como el almidón (que se encuentra en la harina ), en azúcares simples. Luego, la levadura se alimenta de estos azúcares simples y los convierte en productos de desecho de etanol y dióxido de carbono . Esto imparte sabor y hace que el pan suba. Si bien las amilasas se encuentran naturalmente en las células de levadura, a la levadura le toma tiempo producir suficientes enzimas para descomponer cantidades significativas de almidón en el pan. Éste es el motivo de masas de larga fermentación como la masa madre . Las técnicas modernas de elaboración de pan han incluido amilasas (a menudo en forma de cebada malteada ) en el mejorador del pan , lo que hace que el proceso sea más rápido y práctico para uso comercial. [6] [ verificación fallida ]
La α-amilasa suele figurar como ingrediente en la harina molida envasada comercialmente. Los panaderos con una exposición prolongada a la harina enriquecida con amilasa corren el riesgo de desarrollar dermatitis [7] o asma . [8]
En biología molecular , la presencia de amilasa puede servir como un método adicional para seleccionar la integración exitosa de una construcción indicadora además de la resistencia a los antibióticos . Como los genes indicadores están flanqueados por regiones homólogas del gen estructural de la amilasa, la integración exitosa alterará el gen de la amilasa y evitará la degradación del almidón, que es fácilmente detectable mediante tinción con yodo .
La amilasa también tiene aplicaciones médicas en el uso de la terapia de reemplazo de enzimas pancreáticas (PERT). Es uno de los componentes de Sollpura ( liprotamasa ) que ayuda en la descomposición de los sacáridos en azúcares simples. [9]
Se ha probado un inhibidor de la alfa-amilasa, llamado faseolamina, como posible ayuda dietética . [10]
Cuando se utiliza como aditivo alimentario , la amilasa tiene el número E E1100 y puede derivarse del páncreas de cerdo o de mohos .
La amilasa bacilar también se utiliza en detergentes para ropa y lavavajillas para disolver los almidones de telas y platos.
Los trabajadores de fábricas que trabajan con amilasa para cualquiera de los usos anteriores tienen un mayor riesgo de sufrir asma ocupacional . Entre el cinco y el nueve por ciento de los panaderos tienen una prueba cutánea positiva y entre un cuarto y un tercio de los panaderos con problemas respiratorios son hipersensibles a la amilasa. [11]
La amilasa sérica sanguínea se puede medir con fines de diagnóstico médico . Una concentración superior a la normal puede reflejar cualquiera de varias afecciones médicas, incluida la inflamación aguda del páncreas (que puede medirse simultáneamente con la lipasa más específica ), [12] úlcera péptica perforada , torsión de un quiste ovárico , estrangulación , íleo , mesentérico. isquemia , macroamilasemia y paperas . La amilasa se puede medir en otros fluidos corporales, incluida la orina y el líquido peritoneal .
Un estudio de enero de 2007 de la Universidad de Washington en St. Louis sugiere que las pruebas de saliva de la enzima podrían usarse para indicar déficits de sueño , ya que la enzima aumenta su actividad en correlación con el tiempo que un sujeto ha estado privado de sueño. [13]
En 1831, Erhard Friedrich Leuchs (1800-1837) describió la hidrólisis del almidón por la saliva, debido a la presencia de una enzima en la saliva, la " ptalina ", una amilasa. [14] [15] recibió su nombre del nombre griego antiguo para la saliva: πτύαλον - ptyalon .
La historia moderna de las enzimas comenzó en 1833, cuando los químicos franceses Anselme Payen y Jean-François Persoz aislaron un complejo de amilasa de la cebada en germinación y lo llamaron " diastasa ". [16] [17] Es a partir de este término que todos los nombres de enzimas posteriores tienden a terminar en el sufijo -asa.
En 1862, Alexander Jakulowitsch Danilewsky (1838-1923) separó la amilasa pancreática de la tripsina . [18] [19]
Los sacáridos son una fuente de alimento rica en energía. Los polímeros grandes, como el almidón, son parcialmente hidrolizados en la boca por la enzima amilasa antes de escindirse aún más en azúcares. Muchos mamíferos han visto grandes expansiones en el número de copias del gen de la amilasa. Estas duplicaciones permiten que la amilasa pancreática AMY2 se vuelva a dirigir a las glándulas salivales, lo que permite a los animales detectar el almidón por el gusto y digerirlo de manera más eficiente y en mayores cantidades. Esto ha sucedido de forma independiente en ratones, ratas, perros, cerdos y, lo más importante, en humanos después de la revolución agrícola. [20]
Tras la revolución agrícola de hace 12.000 años, la dieta humana comenzó a orientarse más hacia la domesticación de plantas y animales en lugar de la caza y la recolección . El almidón se ha convertido en un elemento básico de la dieta humana.
A pesar de los beneficios obvios, los primeros humanos no poseían amilasa salival, una tendencia que también se observa en parientes evolutivos del ser humano, como los chimpancés y los bonobos , que poseen una o ninguna copia del gen responsable de producir amilasa salival. [21]
Como en otros mamíferos, la alfa-amilasa pancreática AMY2 se duplicó varias veces. Un evento le permitió desarrollar especificidad salival, lo que llevó a la producción de amilasa en la saliva (llamada en humanos AMY1 ). La región 1p21.1 del cromosoma 1 humano contiene muchas copias de estos genes, denominados de diversas formas AMY1A , AMY1B , AMY1C , AMY2A , AMY2B , etc. [22]
Sin embargo, no todos los humanos poseen la misma cantidad de copias del gen AMY1 . Las poblaciones que se sabe que dependen más de los sacáridos tienen una mayor cantidad de copias de AMY1 que las poblaciones humanas que, en comparación, consumen poco almidón. El número de copias del gen AMY1 en humanos puede variar desde seis copias en grupos agrícolas como los europeos-americanos y los japoneses (dos poblaciones ricas en almidón) hasta sólo dos o tres copias en sociedades de cazadores-recolectores como los Biaka , Datog y Yakuts . [22]
La correlación que existe entre el consumo de almidón y el número de copias de AMY1 específicas de la población sugiere que se han seleccionado más copias de AMY1 en poblaciones con alto contenido de almidón mediante selección natural y se ha considerado el fenotipo favorable para esos individuos. Por lo tanto, lo más probable es que el beneficio de que un individuo posea más copias de AMY1 en una población rica en almidón aumente la aptitud física y produzca una descendencia más sana y en forma. [22]
Este hecho es especialmente evidente cuando se comparan poblaciones geográficamente cercanas con diferentes hábitos alimentarios que poseen un número diferente de copias del gen AMY1 . Tal es el caso de algunas poblaciones asiáticas que se ha demostrado que poseen pocas copias de AMY1 en comparación con algunas poblaciones agrícolas de Asia. Esto ofrece una fuerte evidencia de que la selección natural ha actuado sobre este gen en contraposición a la posibilidad de que el gen se haya propagado a través de la deriva genética. [22]
Las variaciones en el número de copias de amilasa en los perros reflejan las de las poblaciones humanas, lo que sugiere que adquirieron copias adicionales mientras seguían a los humanos. [23] A diferencia de los humanos, cuyos niveles de amilasa dependen del contenido de almidón en la dieta, los animales salvajes que comen una amplia gama de alimentos tienden a tener más copias de amilasa. Esto puede tener que ver principalmente con la detección de almidón y no con la digestión. [20]
