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Valina

La valina (símbolo Val o V ) [4] es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas. Contiene un grupo α-amino (que está en la forma protonada −NH 3 + en condiciones biológicas), un grupo de ácido α-carboxílico (que está en la forma desprotonada −COO − en condiciones biológicas) y un grupo isopropilo de cadena lateral. , convirtiéndolo en un aminoácido alifático no polar . La valina es esencial en los humanos, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarla; debe obtenerse de fuentes dietéticas que son alimentos que contienen proteínas , como carnes, productos lácteos, productos de soja, frijoles y legumbres. Está codificado por todos los codones que comienzan con GU (GUU, GUC, GUA y GUG).

Historia y etimología

La valina fue aislada por primera vez de la caseína en 1901 por Hermann Emil Fischer . [5] El nombre valina proviene de su similitud estructural con el ácido valérico , que a su vez lleva el nombre de la planta valeriana debido a la presencia del ácido en las raíces de la planta. [6] [7]

Nomenclatura

Según la IUPAC , los átomos de carbono que forman la valina se numeran secuencialmente comenzando desde 1, que indica el carbono carboxilo , mientras que 4 y 4' indican los dos carbonos metílicos terminales. [8]

Metabolismo

Fuente y biosíntesis.

La valina, al igual que otros aminoácidos de cadena ramificada, es sintetizada por bacterias y plantas, pero no por los animales. [9] Por lo tanto, es un aminoácido esencial en los animales y debe estar presente en la dieta. Los seres humanos adultos necesitan alrededor de 24 mg/kg de peso corporal al día. [10] Se sintetiza en plantas y bacterias mediante varios pasos a partir del ácido pirúvico . La parte inicial de la vía también conduce a la leucina . El α-cetoisovalerato intermedio sufre aminación reductora con glutamato . Las enzimas involucradas en esta biosíntesis incluyen: [11]

  1. Acetolactato sintasa (también conocida como acetohidroxiácido sintasa)
  2. Acetohidroxiácido isomerorreductasa
  3. Dihidroxiácido deshidratasa
  4. Valina aminotransferasa

Degradación

Al igual que otros aminoácidos de cadena ramificada, el catabolismo de la valina comienza con la eliminación del grupo amino mediante transaminación , dando alfa-cetoisovalerato , un alfa- cetoácido , que se convierte en isobutiril-CoA mediante descarboxilación oxidativa mediante la cadena ramificada α. -complejo cetoácido deshidrogenasa . [12] Este se oxida aún más y se reordena a succinil-CoA , que puede entrar en el ciclo del ácido cítrico .

Síntesis

La valina racémica se puede sintetizar mediante bromación del ácido isovalérico seguida de la aminación del derivado α-bromo [13]

HO 2 CCH 2 CH(CH 3 ) 2 + Br 2 → HO 2 CCHBrCH(CH 3 ) 2 + HBr
HO 2 CCHBrCH(CH 3 ) 2 + 2 NH 3 → HO 2 CCH(NH 2 )CH(CH 3 ) 2 + NH 4 Br

Importancia médica

Enfermedades metabólicas

La degradación de la valina se ve afectada en las siguientes enfermedades metabólicas :

Resistencia a la insulina

Los niveles más bajos de valina sérica, al igual que otros aminoácidos de cadena ramificada, se asocian con la pérdida de peso y la disminución de la resistencia a la insulina : se observan niveles más altos de valina en la sangre de ratones, ratas y humanos diabéticos. [14] Los ratones alimentados con una dieta privada de BCAA durante un día mejoraron la sensibilidad a la insulina, y la alimentación con una dieta privada de valina durante una semana disminuye significativamente los niveles de glucosa en sangre. [15] En ratones obesos y resistentes a la insulina inducidos por una dieta, una dieta con niveles reducidos de valina y otros aminoácidos de cadena ramificada resultó en una rápida reversión de la adiposidad y una mejora en el control del nivel de glucosa. [16] El catabolito de valina 3-hidroxiisobutirato promueve la resistencia a la insulina en ratones al estimular la absorción de ácidos grasos en los músculos y la acumulación de lípidos. [17] En ratones, una dieta restringida en BCAA disminuyó los niveles de glucosa en sangre en ayunas y mejoró la composición corporal. [18]

Células madre hematopoyéticas

La valina dietética es esencial para la autorrenovación de las células madre hematopoyéticas (HSC), como lo demuestran experimentos en ratones. [19] La restricción de valina en la dieta agota selectivamente las HSC repobladoras a largo plazo en la médula ósea de ratón. Se logró un trasplante exitoso de células madre en ratones sin irradiación después de 3 semanas con una dieta restringida en valina. La supervivencia a largo plazo de los ratones trasplantados se logró cuando se reincorporó valina a la dieta gradualmente durante un período de dos semanas para evitar el síndrome de realimentación .

Ver también

Referencias

  1. ^ "Información fisicoquímica". emdmillipore. 2022 . Consultado el 17 de noviembre de 2022 .
  2. ^ Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM, eds. (1959). Datos para la investigación bioquímica . Oxford: Prensa de Clarendon. ASIN  B000S6TFHA. OCLC  859821178.
  3. ^ Oeste RC, ed. (1981). Manual CRC de Química y Física (62ª ed.). Boca Ratón, FL: CRC Press. pag. C-569. ISBN 0-8493-0462-8.
  4. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos". Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  5. ^ "Valina". Encyclopædia Britannica en línea . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
  6. ^ "Valina". Diccionario en línea Merriam-Webster . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
  7. ^ "Ácido valérico". Diccionario en línea Merriam-Webster . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
  8. ^ Jones JH, ed. (1985). Aminoácidos, Péptidos y Proteínas . Informes periódicos especializados. vol. 16. Londres: Real Sociedad de Química . pag. 389.ISBN _ 978-0-85186-144-9.
  9. ^ Basuchaudhuri P (2016). Metabolismo del nitrógeno en el arroz. Boca Ratón, Florida: CRC Press. pag. 159.ISBN _ 978-1-4987-4668-7. OCLC  945482059.
  10. ^ Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y aminoácidos". Ingestas dietéticas de referencia de energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: Prensa de las Academias Nacionales. págs. 589–768. doi :10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08537-3.
  11. ^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principios de bioquímica (3ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  12. ^ Mathews CK (2000). Bioquímica . Van Holde, KE, Ahern, Kevin G. (3ª ed.). San Francisco, California: Benjamin Cummings. pag. 776.ISBN _ 978-0-8053-3066-3. OCLC  42290721.
  13. ^ Marvel CS (1940). "dl-valina". Síntesis orgánicas . 20 : 106; Volúmenes recopilados , vol. 3, pág. 848..
  14. ^ Lynch CJ, Adams SH (diciembre de 2014). "Aminoácidos de cadena ramificada en señalización metabólica y resistencia a la insulina". Reseñas de la naturaleza. Endocrinología . 10 (12): 723–36. doi :10.1038/nrendo.2014.171. PMC 4424797 . PMID  25287287. 
  15. ^ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y, et al. (junio de 2014). "Efectos de la privación de aminoácidos de cadena ramificada individuales sobre la sensibilidad a la insulina y el metabolismo de la glucosa en ratones". Metabolismo . 63 (6): 841–50. doi :10.1016/j.metabol.2014.03.006. PMID  24684822.
  16. ^ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, et al. (febrero de 2018). "Restauración de la salud metabólica mediante disminución del consumo de aminoácidos de cadena ramificada". La Revista de Fisiología . 596 (4): 623–645. doi :10.1113/JP275075. PMC 5813603 . PMID  29266268. 
  17. ^ Jang C, Oh SF, Wada S, Rowe GC, Liu L, Chan MC y otros. (Abril de 2016). "Un metabolito de aminoácido de cadena ramificada impulsa el transporte vascular de ácidos grasos y provoca resistencia a la insulina". Medicina de la Naturaleza . 22 (4): 421–6. doi :10.1038/nm.4057. PMC 4949205 . PMID  26950361. 
  18. ^ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, et al. (Julio de 2016). "La disminución del consumo de aminoácidos de cadena ramificada mejora la salud metabólica". Informes celulares . 16 (2): 520–530. doi :10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC 4947548 . PMID  27346343. 
  19. ^ Taya Y, Ota Y, Wilkinson AC, Kanazawa A, Watarai H, Kasai M, et al. (Diciembre de 2016). "El agotamiento de la valina en la dieta permite el trasplante de células madre hematopoyéticas de ratón no mieloablativas". Ciencia . 354 (6316): 1152-1155. Código Bib : 2016 Ciencia... 354.1152T. doi : 10.1126/ciencia.aag3145. PMID  27934766. S2CID  45815137.

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