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péptido

Un tetrapéptido (por ejemplo Val - Gly - Ser - Ala ) con un extremo amino marcado en verde ( L-valina ) y un extremo carboxilo marcado en azul ( L-alanina )

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos . [1] [2] Un polipéptido es una cadena peptídica más larga, continua y no ramificada. [3] Los polipéptidos que tienen una masa molecular de 10.000 Da o más se denominan proteínas . [4] Las cadenas de menos de veinte aminoácidos se denominan oligopéptidos e incluyen dipéptidos , tripéptidos y tetrapéptidos .

Los péptidos se incluyen en las amplias clases químicas de polímeros y oligómeros biológicos , junto con los ácidos nucleicos , los oligosacáridos , los polisacáridos y otros.

Las proteínas constan de uno o más polipéptidos dispuestos de forma biológicamente funcional, a menudo unidos a ligandos como coenzimas y cofactores , a otra proteína u otra macromolécula como ADN o ARN , o a conjuntos macromoleculares complejos . [5]

Los aminoácidos que se han incorporado a los péptidos se denominan residuos . Durante la formación de cada enlace amida se libera una molécula de agua . [6] Todos los péptidos, excepto los cíclicos , tienen un residuo N-terminal (grupo amina) y C-terminal (grupo carboxilo) al final del péptido (como se muestra para el tetrapéptido en la imagen).

Clasificación

Existen numerosos tipos de péptidos que se han clasificado según sus fuentes y funciones. Según el Manual de péptidos biológicamente activos , algunos grupos de péptidos incluyen péptidos vegetales, péptidos bacterianos/antibióticos , péptidos fúngicos, péptidos de invertebrados, péptidos de anfibios/piel, péptidos de veneno, péptidos cancerosos/anticancerígenos, péptidos de vacunas, péptidos inmunes/inflamatorios, péptidos cerebrales. péptidos, péptidos endocrinos , péptidos ingestivos, péptidos gastrointestinales, péptidos cardiovasculares, péptidos renales, péptidos respiratorios, péptidos opioides , péptidos neurotróficos y péptidos hematoencefálicos. [7]

Algunos péptidos ribosómicos están sujetos a proteólisis . Estos funcionan, típicamente en organismos superiores, como hormonas y moléculas de señalización. Algunos microbios producen péptidos como antibióticos , como las microcinas y las bacteriocinas . [8]

Los péptidos frecuentemente tienen modificaciones postraduccionales como fosforilación , hidroxilación , sulfonación , palmitoilación , glicosilación y formación de disulfuro . En general, los péptidos son lineales, aunque se han observado estructuras de lazo . [9] Se producen manipulaciones más exóticas, como la racemización de L-aminoácidos a D-aminoácidos en el veneno de ornitorrinco . [10]

Los péptidos no ribosómicos son ensamblados por enzimas , no por el ribosoma. Un péptido no ribosómico común es el glutatión , un componente de las defensas antioxidantes de la mayoría de los organismos aeróbicos. [11] Otros péptidos no ribosómicos son más comunes en organismos unicelulares , plantas y hongos y se sintetizan mediantecomplejos enzimáticos modulares llamados péptidos sintetasas no ribosomales . [12]

Estos complejos suelen estar dispuestos de forma similar y pueden contener muchos módulos diferentes para realizar un conjunto diverso de manipulaciones químicas en el producto en desarrollo. [13] Estos péptidos son a menudo cíclicos y pueden tener estructuras cíclicas muy complejas, aunque también son comunes los péptidos lineales no ribosómicos. Dado que el sistema está estrechamente relacionado con la maquinaria para la formación de ácidos grasos y policétidos , a menudo se encuentran compuestos híbridos. La presencia de oxazoles o tiazoles indica a menudo que el compuesto se sintetizó de esta manera. [14]

Las peptonas se derivan de la leche animal o de la carne digerida porproteólisis. [15]Además de contener pequeños péptidos, el material resultante incluye grasas, metales, sales, vitaminas y muchos otros compuestos biológicos. Las peptonas se utilizan en medios nutritivos para el cultivo de bacterias y hongos. [dieciséis]

Los fragmentos de péptidos se refieren a fragmentos de proteínas que se utilizan para identificar o cuantificar la proteína fuente. [17] A menudo, estos son productos de la degradación enzimática realizada en el laboratorio sobre una muestra controlada, pero también pueden ser muestras forenses o paleontológicas que han sido degradadas por efectos naturales. [18] [19]

Síntesis química

Tabla de aminoácidos
Síntesis de péptidos en fase sólida en una resina de amida en pista utilizando un aminoácido protegido con Fmoc -α- amina

Interacciones proteína-péptido

Ejemplo de interacción de proteína (naranja) y péptido (verde). Obtenido de Propedia: una base de datos de interacciones péptido-proteína [20] .

Los péptidos pueden realizar interacciones con proteínas y otras macromoléculas. Son responsables de numerosas funciones importantes en las células humanas, como la señalización celular, y actúan como moduladores inmunológicos. [21] De hecho, los estudios han informado que entre el 15 y el 40% de todas las interacciones proteína-proteína en células humanas están mediadas por péptidos. [22] Además, se estima que al menos el 10% del mercado farmacéutico se basa en productos peptídicos. [21]

Familias de ejemplo

Las familias de péptidos de esta sección son péptidos ribosómicos, normalmente con actividad hormonal. Todos estos péptidos son sintetizados por las células como "propéptidos" o "proproteínas" más largos y truncados antes de salir de la célula. Se liberan al torrente sanguíneo donde realizan sus funciones de señalización.

Péptidos antimicrobianos

Péptidos de taquiquinina

Péptidos intestinales vasoactivos

Péptidos relacionados con el polipéptido pancreático

Péptidos opioides

Péptidos de calcitonina

Péptidos autoensamblados

Otros péptidos

Terminología

Longitud

Varios términos relacionados con los péptidos no tienen definiciones de longitud estrictas y, a menudo, su uso se superpone:

Número de aminoácidos

Un tripéptido (ejemplo Val - Gly - Ala ) con un extremo amino marcado
en verde ( L-valina ) y un extremo carboxilo marcado en azul ( L-alanina )

Los péptidos y las proteínas a menudo se describen por el número de aminoácidos en su cadena; por ejemplo, una proteína con 158 aminoácidos puede describirse como una "proteína de 158 aminoácidos de longitud".Los péptidos de longitudes más cortas específicas se denominan utilizando prefijos multiplicadores numéricos IUPAC :

Las mismas palabras también se utilizan para describir un grupo de residuos en un polipéptido más grande ( p. ej ., motivo RGD ).

Función

Ver también

Wikiquote tiene citas relacionadas con el péptido .

Referencias

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