Un oligopéptido ( oligo- , "unos pocos"), es un péptido que consta de dos a veinte aminoácidos , incluyendo dipéptidos , tripéptidos , tetrapéptidos y otros polipéptidos. Algunas de las principales clases de oligopéptidos naturales incluyen aeruginosinas , cianopeptolinas , microcistinas , microviridinas , microgininas, anabaenopeptinas y ciclamidas . Las microcistinas se estudian mejor debido a su posible impacto tóxico en el agua potable. [1] Una revisión de algunos oligopéptidos encontró que la clase más grande son las cianopeptolinas (40,1%), seguidas de las microcistinas (13,4%). [2]
Producción
Las clases de oligopéptidos son producidas por sintetasas de péptidos no ribosómicos (NRPS), excepto las ciclamidas y las microviridinas que se sintetizan a través de vías ribosómicas . [3]
Ejemplos
Los ejemplos de oligopéptidos incluyen: [4]
Amanitinas : péptidos cíclicos extraídos de los carpóforos de varias especies de hongos diferentes. Son potentes inhibidores de las ARN polimerasas en la mayoría de las especies eucariotas, que impiden la producción de ARN mensajero y la síntesis de proteínas. Estos péptidos son importantes en el estudio de la transcripción. La alfa-amanitina es la principal toxina de la especie Amanita phalloides , venenosa si es ingerida por humanos o animales.
Antidolor : Un oligopéptido producido por varias bacterias que actúa como inhibidor de la proteasa .
Ceruletide : un decapéptido específico que se encuentra en la piel de Hyla caerulea , la rana arbórea verde australiana . El ceruletide tiene mucho en común con la colecistoquinina en cuanto a acción y composición . Estimula la secreción gástrica, biliar y pancreática, y ciertos músculos lisos . Se utiliza para inducir pancreatitis en modelos animales experimentales.
Glutatión : tripéptido que cumple múltiples funciones en las células. Se conjuga con fármacos para hacerlos más solubles para su excreción, es un cofactor de algunas enzimas, participa en la reorganización de los enlaces disulfuro de las proteínas y reduce los peróxidos.
Netropsina : oligopéptido básico aislado de Streptomyces netropsis . Es citotóxico y su unión fuerte y específica a las áreas AT del ADN resulta útil para la investigación genética.
Pepstatinas : oligopéptidos N- acilados aislados de filtrados de cultivos de actinomicetos, que actúan específicamente para inhibir las proteasas ácidas como la pepsina y la renina.
Péptido T - N -( N -( N (2)-( N -( N -( N -( N -( N - D -Alanil L -seril)- L -treonil)- L -treonil) L -treonil)- L -asparaginil)- L -tirosil) L -treonina. Octapéptido que comparte homología de secuencia con la proteína de envoltura del VIH gp120. Puede ser útil como agente antiviral en la terapia del SIDA. La secuencia pentapeptídica central, TTNYT, que consta de los aminoácidos 4-8 en el péptido T, es la secuencia de envoltura del VIH necesaria para la unión al receptor CD4.
Faloidina : Un polipéptido muy tóxico aislado principalmente de la Amanita phalloides (Agaricaceae) o hongo de la muerte; causa daños fatales al hígado, los riñones y el sistema nervioso central en caso de intoxicación por hongos; se utiliza en el estudio del daño hepático.
Teprotida : un nonapéptido sintético (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro) que es exactamente el mismo que el péptido del veneno de la serpiente Bothrops jararaca. Inhibe la quininasa II y la angiotensina I y se ha propuesto como agente antihipertensivo.
Tuftsina - N (2)-((1-( N (2)- L -Treonil)- L -Lisil)- L -Prolil)- L -Arginina. Tetrapéptido que se fabrica en el bazo mediante la escisión enzimática de una gammaglobulina leucofílica. Estimula la actividad fagocítica de los leucocitos polimorfonucleares sanguíneos y, en particular, de los neutrófilos. El péptido se encuentra en el fragmento Fd de la molécula de gammaglobulina.
^ Martin Welker; Hans Von Döhren (2006). "Péptidos cianobacterianos: la biosíntesis combinatoria de la naturaleza". FEMS Microbiology Reviews . 30 (4): 530–563. doi : 10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x . PMID 16774586.
^ George E. Chlipala; Shunyan Mo; Jimmy Orjala (2011). "Químicodiversidad en cianobacterias terrestres y de agua dulce: una fuente para el descubrimiento de fármacos". Curr Drug Targets . 12 (11): 1654–73. doi :10.2174/138945011798109455. PMC 3244969 . PMID 21561419.
^ Ramsy Agha; Samuel Cirés; Lars Wörmer; Antonio Quesada (2013). "Estabilidad limitada de microcistinas en composiciones de oligopéptidos de Microcystis aeruginosa (cianobacteria): implicaciones en la definición de quimiotipos". Toxins . 5 (6): 1089–1104. doi : 10.3390/toxins5061089 . PMC 3717771 . PMID 23744054.
^ Argos, Patrick. "Una investigación de los dominios de enlace de oligopéptidos en las estructuras terciarias de proteínas y posibles candidatos para la fusión génica general" (PDF) . Laboratorio Europeo de Biología Molecular. Archivado desde el original (PDF) el 28 de julio de 2014. Consultado el 28 de julio de 2014 .
Enlaces externos
Busque oligopéptido en Wikcionario, el diccionario libre.
