La eledoisina es un undecapéptido de origen molusco , perteneciente a la familia de neuropéptidos de las taquiquininas .
Fue aislado por primera vez de las glándulas salivales posteriores de dos especies de moluscos Eledone muschata y Eledone aldovandi , que pertenecen al orden de los octópodos Cephalopoda . [1]
Otras taquiquininas de origen no mamífero incluyen la kassinina y la fisalaemina . Las taquiquininas de origen mamífero sustancia P , NKA y NKB tienen efectos similares a las taquiquininas de origen no mamífero y han sido estudiadas y caracterizadas más ampliamente. Estos péptidos presentan un espectro amplio y complejo de actividades farmacológicas y fisiológicas, como vasodilatación , hipertensión y estimulación del músculo liso extravascular . [2]
La eledoisina tiene la secuencia de aminoácidos pGlu-Pro-Ser-Lys-Asp-Ala-Phe-Ile-Gly-Leu-Met-NH2 (qPSKDAFIGLM-NH2), donde pGlu y q representan ácido piroglutámico . Como todos los péptidos de taquiquinina, la eledoisina comparte la misma secuencia C-terminal de consenso, es decir, Phe-Xxx-Gly-Leu-Met-NH. El residuo invariante "Phe7" probablemente sea necesario para la unión al receptor. "Xxx" es una cadena lateral aromática (fenilalanina, tirosina) o alifática ramificada (valina, isoleucina) y se cree que es importante en la selectividad del receptor. Se cree que esta región común, a menudo denominada "dominio del mensaje", es responsable de la activación del receptor. La región N-terminal divergente o "dominio de dirección" varía en secuencia y longitud de aminoácidos y se cree que desempeña un papel en la determinación de la especificidad del subtipo del receptor. [3]