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Opsina

Estructura tridimensional de la rodopsina bovina. Los siete dominios transmembrana se muestran en distintos colores. El cromóforo se muestra en rojo.
La molécula de retinal dentro de una proteína opsina absorbe un fotón de luz. La absorción del fotón hace que la retinal cambie de su isómero 11-cis-retinal a su isómero todo-trans-retinal. Este cambio en la forma de la retinal empuja contra la proteína opsina externa para iniciar una cascada de señales, que eventualmente puede resultar en el envío de señales químicas al cerebro en forma de percepción visual. El cuerpo recarga la retinal para que la señalización pueda volver a ocurrir.

Las opsinas animales son receptores acoplados a proteína G y un grupo de proteínas que se vuelven sensibles a la luz a través de un cromóforo , típicamente retinal . Cuando se unen al retinal, las opsinas se convierten en proteínas retinilidén , pero generalmente se las sigue llamando opsinas de todos modos. Lo más destacado es que se encuentran en las células fotorreceptoras de la retina . Cinco grupos clásicos de opsinas están involucrados en la visión , mediando la conversión de un fotón de luz en una señal electroquímica, el primer paso en la cascada de transducción visual . Otra opsina que se encuentra en la retina de los mamíferos, la melanopsina , está involucrada en los ritmos circadianos y el reflejo pupilar , pero no en la visión. Los humanos tienen en total nueve opsinas. Además de la visión y la percepción de la luz, las opsinas también pueden detectar la temperatura , el sonido o las sustancias químicas .

Estructura y función

Las opsinas animales detectan la luz y son las moléculas que nos permiten ver. Las opsinas son receptores acoplados a proteína G (GPCR), [1] [2] que son quimiorreceptores y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [3] [4] El ligando para las opsinas es el cromóforo basado en vitamina A 11- cis -retinal, [5] [6] [7] [8] [9] que está unido covalentemente a un residuo de lisina [10] en el séptimo dominio transmembrana [11] [12] [13] a través de una base de Schiff . [14] [15] Sin embargo, 11- cis -retinal solo bloquea el bolsillo de unión y no activa la opsina. La opsina sólo se activa cuando el 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo -trans -retinal, [16] [17] la forma activadora del receptor, [18] [19] provocando cambios conformes en la opsina, [18] que activan una cascada de fototransducción . [20] De este modo, un quimiorreceptor se convierte en un receptor de luz o foto(n)receptor . [21]

En las células fotorreceptoras de vertebrados, el 11 -trans -retinal se libera y se reemplaza por un 11- cis -retinal recién sintetizado proveniente de las células epiteliales de la retina. Además del 11- cis -retinal (A1), el 11- cis -3,4-didehidroretinal (A2) también se encuentra en vertebrados como ligando, como en los peces de agua dulce. [19] Las opsinas unidas a A2 tienen un λmax y un espectro de absorción desplazados en comparación con las opsinas unidas a A1. [22]

Residuos y motivos conservados funcionalmente

Los siete dominios transmembrana α-helicoidales en las opsinas están conectados por tres bucles extracelulares y tres citoplasmáticos . A lo largo de las α-hélices y los bucles, muchos residuos de aminoácidos están altamente conservados entre todos los grupos de opsinas, lo que indica que cumplen funciones importantes y, por lo tanto, se denominan residuos funcionalmente conservados . En realidad, las inserciones y deleciones en las α-hélices son muy raras y deberían ocurrir preferentemente en los bucles. Por lo tanto, diferentes receptores acoplados a proteína G tienen diferente longitud y los residuos homólogos pueden estar en diferentes posiciones. Para hacer que dichas posiciones sean comparables entre diferentes receptores, Ballesteros y Weinstein introdujeron un esquema de numeración común para los receptores acoplados a proteína G. [23] El número antes del punto es el número del dominio transmembrana. El número después del punto se establece arbitrariamente en 50 para el residuo más conservado en ese dominio transmembrana entre los GPCR conocidos en 1995. Por ejemplo, en el séptimo dominio transmembrana, la prolina en el motivo NPxxY 7.53 altamente conservado es Pro 7.50 , la asparagina anterior es Asp 7.49 y los tres residuos de tirosina posteriores son Tyr 7.53 . [21] Otro esquema de numeración se basa en la rodopsina bovina . La rodopsina bovina tiene 348 aminoácidos y es la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [24] y cuya estructura 3D se determinaron. [12] El esquema de numeración de la rodopsina bovina está muy extendido en la literatura sobre opsinas. [21] Por lo tanto, es útil utilizar ambos esquemas.

La lisina que se une a la retina

Las opsinas sin la lisina de unión a la retina no son sensibles a la luz. [25] [26] En la rodopsina del ganado , esta lisina es el aminoácido 296 [12] [24] y, por lo tanto, según ambos esquemas de numeración, Lys296 7.43 . Está bien conservada entre las opsinas, tan bien conservada que las secuencias sin ella ni siquiera se consideraban opsinas y, por lo tanto, se excluían de las reconstrucciones filogenéticas a gran escala . [27] [28] Aun así, la mayoría de las opsinas tienen Lys296 7.43 , algunas la han perdido durante la evolución: en las nemopsinas de los nematodos , Lys296 7.43 se reemplaza por arginina . [29] [21] En las astropsinas de los erizos de mar [30] [21] y en las gluopsinas, Lys296 7.43 se reemplaza por ácido glutámico . [21] Una nemopsina se expresa en células quimiosensoriales en Caenorhabditis elegans . Por lo tanto, se cree que las nemopsinas son quimiorreceptores . [29] Las gluopsinas se encuentran en insectos como escarabajos , moscas escorpión , libélulas y mariposas y polillas , incluidos organismos modelo como la polilla de seda y la polilla halcón del tabaco . Sin embargo, las gluopsinas no tienen una función conocida. [21]

Tal función no necesita ser la detección de luz, ya que algunas opsinas también están involucradas en la termosensación , [31] mecanorrecepción como la audición [32] detección de fosfolípidos , quimiosensación y otras funciones. [33] [34] En particular, las opsinas rabdoméricas de Drosophila (rabopsinas, r-opsinas) Rh1, Rh4 y Rh7 funcionan no solo como fotorreceptores, sino también como quimiorreceptores para el ácido aristolóquico . Estas opsinas todavía tienen Lys296 7.43 como otras opsinas. Sin embargo, si esta lisina se reemplaza por una arginina en Rh1, entonces Rh1 pierde sensibilidad a la luz pero aún responde al ácido aristolóquico. Por lo tanto, Lys296 7.43 no es necesaria para que Rh1 funcione como quimiorreceptor. [26] Las rabopsinas Rh1 y Rh6 de Drosophila también están implicadas en la mecanorrecepción; nuevamente, para la mecanorrecepción no se necesita Lys296 7.43 , pero sí es necesaria para el funcionamiento adecuado de las células fotorreceptoras. [25]

Además de estas funciones, una opsina sin Lys296 7.43 , como una gluopsina, aún podría ser sensible a la luz, ya que en la rodopsina bovina, la lisina que se une a la retina se puede desplazar de la posición 296 a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la sensibilidad a la luz. [35]

Las opsinas tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas y las gluopsinas [21]
  • La mayoría de las opsinas conocidas tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas entre las tetraopinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G.
    La mayoría de las opsinas conocidas tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas entre las tetraopinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G.
  • La mayoría de las tetraopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas de las cromopsinas, que están resaltadas en el marco y ampliadas en la siguiente imagen. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
    La mayoría de las tetraopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas de las cromopsinas, que están resaltadas en el marco y ampliadas en la siguiente imagen. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
  • La mayoría de las cromopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas, donde se reemplaza por argenina (R), y las gluopsinas, donde se reemplaza por ácido glutámico (E). Las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas están resaltadas por los marcos. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
    La mayoría de las cromopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas, donde se reemplaza por argenina (R), y las gluopsinas, donde se reemplaza por ácido glutámico (E). Las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas están resaltadas por los marcos. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.

En la filogenia anterior, cada clado contiene secuencias de opsinas y otros receptores acoplados a proteína G. El número de secuencias y dos gráficos circulares se muestran al lado del clado. El primer gráfico circular muestra el porcentaje de un determinado aminoácido en la posición en las secuencias correspondientes a Lys296 7.43 en la rodopsina del ganado. Los aminoácidos están codificados por colores. Los colores son rojo para la lisina (K), morado para el ácido glutámico (E), naranja para la argenina (R), gris oscuro y medio para otros aminoácidos y gris claro para las secuencias que no tienen datos en esa posición. El segundo gráfico circular da la composición taxonómica de cada clado, el verde representa a los craneados , el verde oscuro a los cefalocordados , el verde medio a los equinodermos , el marrón a los nematodos , el rosa pálido a los anélidos , el azul oscuro a los artrópodos , el azul claro a los moluscos y el morado a los cnidarios . Las ramas de los clados tienen gráficos circulares que dan valores de soporte para las ramas. Los valores van de derecha a izquierda SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Las ramas se consideran soportadas cuando SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 y UFBoot ≥ 95%. Si un valor de soporte está por encima de su umbral, el gráfico circular es negro; de lo contrario, es gris. [21]

El motivo NPxxY

El motivo NPxxY7.53 está bien conservado entre las opsinas y los receptores acoplados a proteína G. Este motivo es importante para la unión de la proteína G y la activación del receptor. [21] Por ejemplo, si se muta a DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) en el receptor muscarínico m3 humano , la activación no se ve afectada, pero se elimina si se muta a APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). [36] Una mutación de este tipo a APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) reduce la activación de la proteína G de la rodopsina bovina al 45% en comparación con el tipo salvaje. También en la rodopsina bovina, si el motivo está mutado a NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 ), la rodopsina bovina no activa la proteína G. [37] Tal mutación también reduce la activación del receptor de vasopresina V2 . De hecho, en los receptores acoplados a proteína G, solo se conocen mutaciones de enfermedad de pérdida de función para Tyr 7.53 ⁠. [38]

También las mutaciones de Pro 7.50 influyen en la activación de la proteína G, si el motivo se muta a NAxxY 7.53 ( Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en el receptor muscarínico m3 de rata , el receptor aún puede activarse pero de manera menos eficiente, [39] esta mutación incluso elimina por completo la activación en el receptor de colecistoquinina B. [40] De hecho, las RGR-opsinas tienen NAxxY 7.53 y los retinocromos tienen VPxxY7.53 para anélidos o YPxxY7.53 para moluscos, de forma nativa. Tanto las RGR-opsinas como los retinocromos pertenecen a las cromopsinas. [21] Las RGR-opsinas [41] y los retinocromos [42] también se unen a diferencia de la mayoría de las opsinas al todo -trans -retinal en la oscuridad y lo convierten en 11 -cis -retinal cuando se iluminan. Por lo tanto, se cree que las RGR-opsinas y los retinocromos no señalan ni activan una cascada de fototransducción sino que funcionan como fotoisomerasas para producir 11- cis -retinal para otras opsinas. [43] [44] Esta visión se considera establecida en la literatura sobre opsinas, [34] [45] [43] [46] [47] aunque no se ha demostrado de manera concluyente. [21] De hecho, el receptor de melatonina MT2 humano envía señales a través de una proteína G y tiene un motivo NAxxY 7.53 de forma nativa. Si este motivo se muta a NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 ), el receptor no se puede activar, pero se puede rescatar parcialmente si el motivo se muta a NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [48] ​​Además, cuando el motivo se muta a NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en la rodopsina bovina, el mutante tiene un 141% de actividad de tipo salvaje. [37] Esta evidencia muestra que un GPCR no necesita un motivo NPxxY 7.53 estándar para la señalización. [21]

Secuencias de consenso de las diferentes cromopsinas: La primera columna contiene un número para cada grupo de cromopsinas para una fácil referencia. La segunda columna muestra los nombres para cada grupo. La tercera contiene el número de secuencias en cada grupo. Y la cuarta columna contiene el logo de la secuencia , la altura de las letras indica el porcentaje de ese aminoácido dado en esa posición. El eje x da la posición del aminoácido correspondiente a la rodopsina bovina. Las posiciones 292 7.39 y 314 7.64 están resaltadas en gris. La lisina (K) 296 7.43 está resaltada con un fondo gris, que es reemplazada en las nemopsinas por arginina (R) y en las gluopsinas por ácido glutámico (E). El motivo NPxxY 7.53 está resaltado con un fondo gris. Se conserva en la mayoría de las opsinas y receptores acoplados a proteína G, sin embargo se deriva en los retinocromos, RGR-opsinas y gluopsinas. [21]

Otros residuos y motivos

Cys138 y Cys110 forman un puente disulfuro altamente conservado . Glu113 actúa como contraión, estabilizando la protonación del enlace de Schiff entre Lys296 y el ligando retinal. El Glu134-Arg135-Tyr136 es otro motivo altamente conservado, que participa en la propagación de la señal de transducción una vez que se ha absorbido un fotón.

Sitios de sintonización espectral

Ciertos residuos de aminoácidos , denominados sitios de ajuste espectral , tienen un fuerte efecto en los valores λ max . Utilizando mutagénesis dirigida al sitio , es posible mutar selectivamente estos residuos e investigar los cambios resultantes en las propiedades de absorción de luz de la opsina. Es importante diferenciar los sitios de ajuste espectral , residuos que afectan la longitud de onda a la que la opsina absorbe la luz, de los sitios funcionalmente conservados , residuos importantes para el funcionamiento adecuado de la opsina. No son mutuamente excluyentes, pero, por razones prácticas, es más fácil investigar los sitios de ajuste espectral que no afectan la funcionalidad de la opsina. Para una revisión completa de los sitios de ajuste espectral, consulte Yokoyama [49] y Deeb. [50] El impacto de los sitios de ajuste espectral en λ max difiere entre diferentes grupos de opsinas y entre grupos de opsinas de diferentes especies.

Opsinas en el ojo, el cerebro y la piel humanos

RPE, epitelio pigmentario de la retina ; ipRGC, células ganglionares de la retina intrínsecamente fotosensibles ; OPL, capa plexiforme externa ; IPL, capa plexiforme interna ; GCL, capa de células ganglionares

Calamar

Las sepias y los pulpos contienen opsina en su piel como parte de sus cromóforos. La opsina forma parte de la red de sensores que detecta el color y la forma del entorno de las sepias. [59] [60] [61]

Las opsinas animales (también conocidas como opsinas tipo 2) son miembros de las proteínas de siete dominios transmembrana de la superfamilia del receptor acoplado a proteína G (GPCR). [1] [2]

Las opsinas animales se dividen filogenéticamente en cinco grupos: las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas), las opsinas rabdoméricas (r-opsinas, rabopsinas), las xenopsinas, las nessopsinas y las tetraopsinas. Cuatro de estos subclados se encuentran en Bilateria (todos excepto las nessopsinas). [21] [28] Sin embargo, los clados bilaterales constituyen un taxón parafilético sin las opsinas de los cnidarios . [21] [28] [27] [62] Las nessopsinas también se conocen como opsinas antozoarias II [63] o simplemente como opsinas cnidarias. [64] Las tetraopsinas también se conocen como RGR/Go [65] u opsinas del grupo 4 [27] y contienen tres subgrupos: las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [21] [28] [64] Las cromopsinas tienen siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos, las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [21]

Las opsinas visuales animales se clasifican tradicionalmente como ciliares o rabdoméricas. Las opsinas ciliares, que se encuentran en vertebrados y cnidarios , se adhieren a estructuras ciliares como bastones y conos . Las opsinas rabdoméricas se adhieren a orgánulos que recogen luz llamados rabdómeros. Esta clasificación trasciende categorías filogenéticas (clados), de modo que tanto los términos "ciliar" como "rabdomérica" ​​pueden ser ambiguos. Aquí, "C-opsinas (ciliares)" se refiere a un clado que se encuentra exclusivamente en Bilateria y excluye las opsinas ciliares de cnidarios como las que se encuentran en la medusa de caja . De manera similar, "R-opsina (rabdomérica)" incluye a la melanopsina aunque no se presente en los rabdómeros de los vertebrados. [27]

Opsinas ciliares

Las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas) se expresan en las células fotorreceptoras ciliares e incluyen las opsinas visuales y encefalopsinas de vertebrados. [66] Convierten las señales de luz en impulsos nerviosos a través de canales iónicos controlados por nucleótidos cíclicos, que funcionan aumentando el diferencial de carga a través de la membrana celular (es decir, hiperpolarización . [67] )

Opsinas visuales de vertebrados

Las opsinas visuales de los vertebrados son una subclase de opsinas ciliares que se expresan en la retina de los vertebrados y median la visión. Se subdividen en:

Opsinas extrarretinianas (o extraoculares) similares a la rodopsina (Exo-Rh)

Estas opsinas pineales, que se encuentran en los actinopterigios (peces con aletas radiadas), aparentemente surgieron como resultado de la duplicación del gen Rh1 (rodopsina). Estas opsinas parecen cumplir funciones similares a las de la pinopsina que se encuentra en las aves y los reptiles. [71] [72]

Pinopsinas

La primera opsina pineal (Pinopsina) se encontró en la glándula pineal del pollo . Es una opsina sensible al azul ( λmax = 470 nm). [73] [74]

Las opsinas pineales tienen un amplio rango de expresión en el cerebro, más notablemente en la región pineal .

Opsina de vertebrados antiguos (VA)

La opsina de vertebrados antiguos (VA) tiene tres isoformas: VA corta (VAS), VA media (VAM) y VA larga (VAL). Se expresa en la retina interna, dentro de las células horizontales y amacrinas , así como en el órgano pineal y la región habenular del cerebro. [75] Es sensible a aproximadamente 500 nm [14], se encuentra en la mayoría de las clases de vertebrados, pero no en los mamíferos. [76]

Parapinopsinas

La primera parapinopsina (PP) se encontró en el órgano parapineal del bagre . [77] La ​​parapinopsina de la lamprea es una opsina sensible a los rayos UV ( λ max = 370 nm). [78] Los teleósteos tienen dos grupos de parapinopsinas, una es sensible a los rayos UV ( λ max = 360-370 nm), la otra es sensible a la luz azul ( λ max = 460-480 nm). [79]

Parietopsinas

La primera parietopsina se encontró en las células fotorreceptoras del ojo parietal del lagarto. La parietopsina del lagarto es sensible al verde ( λmax = 522 nm), y a pesar de ser una c-opsina, al igual que las opsinas visuales de los vertebrados, no induce hiperpolarización a través de una proteína Gt, sino que induce despolarización a través de una proteína Go. [80] [81]

Encefalopsina o Panopsina

Las panopsinas se encuentran en muchos tejidos (piel, [51] cerebro, [53] [82] testículos, [53] corazón, hígado, [82] riñones, músculo esquelético, pulmón, páncreas y retina [82] ). Originalmente se encontraron en el cerebro humano y del ratón , por lo que se las llamó encefalopsinas. [53]

La primera panopsina de invertebrados se encontró en las células fotorreceptoras ciliares del anélido Platynereis dumerilii y se llama c(iliar)-opsina. [83] Esta c-opsina es sensible a los rayos UV ( λ max = 383 nm) y se puede ajustar a 125 nm con un solo aminoácido (rango λ max = 377 - 502 nm). [84] Por lo tanto, no es sorprendente que exista una segunda c-opsina sensible al cian ( λ max = 490 nm) en Platynereis dumerilii . [85] La primera c-opsina media en la gravitaxis inducida por los rayos UV de la larva . La gravitaxis forma con la fototaxis un medidor de profundidad ratio-cromático . [86] En diferentes profundidades, la luz en el agua se compone de diferentes longitudes de onda : primero desaparecen las longitudes de onda roja (> 600 nm) y las ultravioleta y violeta (< 420 nm). Cuanto mayor es la profundidad, más estrecho es el espectro, de modo que solo queda la luz cian (480 nm). [87] De este modo, las larvas pueden determinar su profundidad por el color. El color, a diferencia del brillo, se mantiene casi constante independientemente de la hora del día o del clima, por ejemplo, si está nublado. [88] [89]

Las panopsinas también se expresan en los cerebros de algunos insectos. [66] Las panopsinas del mosquito y del pez globo absorben al máximo a 500 nm y 460 nm, respectivamente. Ambas activan las proteínas Gi y Go in vitro. [90]

Las panopsinas son hermanas de las TMT-opsinas. [28] [91] [47] [92]

Opsina de tejido múltiple de teleósteos (TMT)

La primera TMT-opsina se encontró en muchos tejidos de peces teleósteos y, por lo tanto, se las llama opsinas de tejido múltiple de teleósteos (TMT). [93] Las TMT-opsinas forman tres grupos que están más estrechamente relacionados con un cuarto grupo, las panopsinas, que por lo tanto son paralógicas a las TMT-opsinas. [28] [47] [91] [92] Las TMT-opsinas y las panopsinas también comparten los mismos intrones , lo que confirma que pertenecen juntas. [93]

Opsinas en cnidarios

Los cnidarios , que incluyen medusas, corales y anémonas de mar , son los animales más basales que poseen ojos complejos. Las opsinas de las medusas en la ropalia se acoplan a las proteínas Gs, lo que aumenta el nivel intracelular de AMPc. [94] [62] Las opsinas de los corales pueden acoplarse a las proteínas Gq y a las proteínas Gc. Las proteínas Gc son un subtipo de proteínas G específicas de los cnidarios. [95] Las opsinas de los cnidarios pertenecen a dos grupos: las xenopsinas y las nessopsinas. Las xenopsinas también contienen opsinas bilaterales, mientras que las nessopsinas están restringidas a los cnidarios. [21] [28] Sin embargo, estudios anteriores han descubierto que algunas opsinas de los cnidarios pertenecen a las cilopsinas, las rabopsinas y las tetraopsinas de los bilaterales . [65] [96] [97]

Opsinas rabdoméricas

Las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) también se conocen como Gq-opsinas, porque se acoplan a una proteína Gq. Las rabopsinas son utilizadas por moluscos y artrópodos. Los artrópodos parecen alcanzar la visión del color de una manera similar a los vertebrados, utilizando tres (o más) grupos distintos de opsinas, distintos tanto en términos de filogenia como de sensibilidad espectral. [66] La rabopsina melanopsina también se expresa en vertebrados, donde regula los ritmos circadianos y media el reflejo pupilar. [66]

A diferencia de las cilopsinas, las rabopsinas están asociadas con canales iónicos de potencial receptor transitorio canónico; estos conducen a la erradicación de la diferencia de potencial eléctrico a través de una membrana celular (es decir, despolarización ). [67]

Es probable que la identificación de la estructura cristalina de la rodopsina del calamar [13] mejore nuestra comprensión de su función en este grupo.

Los artrópodos utilizan diferentes opsinas en sus diferentes tipos de ojos, pero al menos en Limulus las opsinas expresadas en los ojos laterales y compuestos son 99% idénticas y presumiblemente divergieron recientemente. [98]

Melanopsina

La melanopsina (OPN4) está implicada en los ritmos circadianos , el reflejo pupilar y la corrección del color en situaciones de alta luminosidad. Filogenéticamente, es un miembro de las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) y funcional y estructuralmente es una rabopsina, pero no se encuentra en los rabdómeros.

Tetraopsinas

Las tetraopsinas incluyen las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [21] [28] [64] Las cromopsinas constan de siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos, las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [21]

Neuropsinas

Las neuropsinas son sensibles a los rayos UVA, normalmente a 380 nm. Se encuentran en el cerebro, los testículos, la piel y la retina de los seres humanos y los roedores, así como en el cerebro y la retina de las aves. En las aves y los roedores, median la visión ultravioleta. [51] [56] [99] Se acoplan a las proteínas Gi. [56] [99] En los seres humanos, la neuropsina está codificada por el gen OPN5 . En la retina humana, su función es desconocida. En el ratón, fotoentrena la retina y la córnea al menos ex vivo. [100]

Go-opsinas

Las go-opsinas están ausentes en los vertebrados superiores [27] y en los ecdisozoos [101] . Se encuentran en las células fotorreceptoras ciliares del ojo de la vieira [102] y en el anfioxo cordado basal [ 103] . Sin embargo, en Platynereis dumerilii , una go-opsina se expresa en las células fotorreceptoras rabdoméricas de los ojos [87] .

Opsinas RGR

Las RGR-opsinas, también conocidas como receptores acoplados a la proteína G de la retina, se expresan en el epitelio pigmentario de la retina (EPR) y en las células de Müller . [104] Se unen preferentemente al todo-trans-retinal en la oscuridad en lugar del 11-cis-retinal. [41] Se pensaba que las RGR-opsinas eran fotoisomerasas [44] pero, en cambio, regulan el tráfico y la producción de retinoides. [66] [105] En particular, aceleran de forma independiente de la luz la producción de 11-cis-retinol (un precursor del 11-cis-retinal) a partir de ésteres de retinilo todo-trans. [106] Sin embargo, los ésteres de retinilo todo-trans están disponibles de forma dependiente de la luz por las RGR-opsinas. Se desconoce si las RGR-opsinas regulan esto a través de una proteína G u otro mecanismo de señalización. [107] La ​​opsina RGR del ganado absorbe al máximo en diferentes longitudes de onda según el valor de pH. A un pH alto absorbe al máximo la luz azul (469 nm) y a un pH bajo absorbe al máximo la luz ultravioleta (370 nm). [108]

Peropsina

La peropsina , un receptor similar al pigmento visual, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RRH . [109]

Otras proteínas llamadas opsinas

Los fotorreceptores se pueden clasificar de varias formas, incluyendo función (visión, fototaxis, fotoperiodismo, etc.), tipo de cromóforo ( retinal , flavina , bilina ), estructura molecular ( terciaria , cuaternaria ), salida de señal ( fosforilación , reducción , oxidación ), etc. [110]

Además de las opsinas animales, que son receptores acoplados a la proteína G , existe otro grupo de proteínas fotorreceptoras llamadas opsinas. [67] [111] Estas son las opsinas microbianas , que son utilizadas por procariotas y por algunas algas (como un componente de las canalrodopsinas ) y hongos , [112] mientras que los animales utilizan opsinas animales exclusivamente. No se han encontrado opsinas fuera de estos grupos (por ejemplo, en plantas o placozoos ). [67]

Las opsinas microbianas y animales también se denominan opsinas de tipo 1 y tipo 2, respectivamente. Ambos tipos se denominan opsinas porque en un momento se pensó que estaban relacionadas: ambas son receptores de siete transmembrana y se unen covalentemente al retinal como cromóforo, lo que las convierte en fotorreceptores que detectan la luz. Sin embargo, ambos tipos no están relacionados a nivel de secuencia. [113]

De hecho, la identidad de secuencia entre las opsinas animales y microbianas no es mayor que la que podría explicarse por casualidad. Sin embargo, en los últimos años se han desarrollado nuevos métodos específicos para la filogenia profunda . Como resultado, varios estudios han encontrado evidencia de una posible relación filogenética entre ambos. [114] [35] [115] Sin embargo, esto no significa necesariamente que el último ancestro común de las opsinas microbianas y animales fuera en sí mismo sensible a la luz: todas las opsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) tarde en la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR) , que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retiniano se encuentra únicamente en la rama de opsinas de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otro lugar representa una evolución convergente , no una homología . Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [116] Según una hipótesis, tanto las opsinas microbianas como las animales pertenecen a la superfamilia del receptor acoplado a proteína transportadora-opsina-G (TOG) , un clado propuesto que incluye al receptor acoplado a proteína G (GPCR), la rodopsina microbiana translocante de iones (MR) y siete más. [117]

La mayoría de las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas en lugar de receptores adecuados y no se unen a una proteína G. Las opsinas microbianas se encuentran en los tres dominios de la vida: Archaea , Bacteria y Eukaryota . En Eukaryota, las opsinas microbianas se encuentran principalmente en organismos unicelulares como las algas verdes y en los hongos. En la mayoría de los eucariotas multicelulares complejos, las opsinas microbianas han sido reemplazadas por otras moléculas sensibles a la luz como el criptocromo y el fitocromo en las plantas y las opsinas animales en los animales . [118]

Las opsinas microbianas se conocen a menudo por la forma rodopsina de la molécula, es decir, rodopsina (en sentido amplio) = opsina + cromóforo. Entre los muchos tipos de opsinas microbianas se encuentran las bombas de protones bacteriorrodopsina (BR) y xantorrodopsina (xR), la bomba de cloruro halorrodopsina (HR), los fotosensores rodopsina sensorial I (SRI) y rodopsina sensorial II (SRII), así como proteorrodopsina (PR), opsina I de Neurospora (NOPI), rodopsinas sensoriales A de Chlamydomonas (CSRA), rodopsinas sensoriales B de Chlamydomonas (CSRB), canalrodopsina (ChR) y arquerodopsina (Arch). [119]

Varias opsinas microbianas, como la proteo- y la bacteriorodopsina , son utilizadas por varios grupos bacterianos para recolectar energía de la luz para llevar a cabo procesos metabólicos utilizando una vía no basada en la clorofila . Además de eso, las halorrodopsinas de Halobacteria y las canalrodopsinas de algunas algas, por ejemplo Volvox , les sirven como canales iónicos activados por la luz , entre otros, también para fines fototácticos . Existen rodopsinas sensoriales en Halobacteria que inducen una respuesta fototáctica al interactuar con proteínas transductoras incrustadas en la membrana que no tienen relación con las proteínas G. [120]

Las opsinas microbianas (como la canalrodopsina , la halorrodopsina y la arquerodopsina ) se utilizan en optogenética para activar o desactivar la actividad neuronal. Las opsinas microbianas son las preferidas si la actividad neuronal debe modularse a una frecuencia más alta, porque responden más rápido que las opsinas animales. Esto se debe a que las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas de protones/iones y, por lo tanto, se activan directamente con la luz, mientras que las opsinas animales activan las proteínas G, que luego activan las enzimas efectoras que producen metabolitos para abrir los canales iónicos. [121]

Véase también

Enlaces externos

Referencias

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