stringtranslate.com

Opsina

Estructura tridimensional de la rodopsina bovina. Los siete dominios transmembrana se muestran en distintos colores. El cromóforo se muestra en rojo.
La molécula de retinal dentro de una proteína opsina absorbe un fotón de luz. La absorción del fotón hace que la retinal cambie de su isómero 11-cis-retinal a su isómero todo-trans-retinal. Este cambio en la forma de la retinal empuja contra la proteína opsina externa para iniciar una cascada de señales, que eventualmente puede resultar en el envío de señales químicas al cerebro en forma de percepción visual. El cuerpo recarga la retinal para que la señalización pueda volver a ocurrir.

Las opsinas animales son receptores acoplados a proteína G y un grupo de proteínas que se vuelven sensibles a la luz a través de un cromóforo , típicamente retinal . Cuando se unen al retinal, las opsinas se convierten en proteínas retinilidén , pero generalmente se las sigue llamando opsinas. Lo más destacado es que se encuentran en las células fotorreceptoras de la retina . Cinco grupos clásicos de opsinas están involucrados en la visión , mediando la conversión de un fotón de luz en una señal electroquímica, el primer paso en la cascada de transducción visual . Otra opsina que se encuentra en la retina de los mamíferos, la melanopsina , está involucrada en los ritmos circadianos y el reflejo pupilar, pero no en la visión. Los humanos tienen en total nueve opsinas. Además de la visión y la percepción de la luz, las opsinas también pueden detectar la temperatura , el sonido o las sustancias químicas .

Estructura y función

Las opsinas animales detectan la luz y son las moléculas que nos permiten ver. Las opsinas son receptores acoplados a proteína G (GPCR), [1] [2] que son quimiorreceptores y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [3] [4] El ligando para las opsinas es el cromóforo basado en vitamina A 11- cis -retinal, [5] [6] [7] [8] [9] que está unido covalentemente a un residuo de lisina [10] en el séptimo dominio transmembrana [11] [12] [13] a través de una base de Schiff . [14] [15] Sin embargo, 11- cis -retinal solo bloquea el bolsillo de unión y no activa la opsina. La opsina sólo se activa cuando el 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo -trans -retinal, [16] [17] la forma activadora del receptor, [18] [19] provocando cambios conformes en la opsina, [18] que activan una cascada de fototransducción . [20] De este modo, un quimiorreceptor se convierte en un receptor de luz o foto(n)receptor . [21]

En las células fotorreceptoras de vertebrados, el 11 -trans -retinal se libera y se reemplaza por un 11- cis -retinal recién sintetizado proveniente de las células epiteliales de la retina. Además del 11- cis -retinal (A1), el 11- cis -3,4-didehidroretinal (A2) también se encuentra en vertebrados como ligando, como en los peces de agua dulce. [19] Las opsinas unidas a A2 tienen un λmax y un espectro de absorción desplazados en comparación con las opsinas unidas a A1. [22]

Residuos y motivos conservados funcionalmente

Los siete dominios transmembrana α-helicoidales en las opsinas están conectados por tres bucles extracelulares y tres citoplasmáticos . A lo largo de las α-hélices y los bucles, muchos residuos de aminoácidos están altamente conservados entre todos los grupos de opsinas, lo que indica que cumplen funciones importantes y, por lo tanto, se denominan residuos funcionalmente conservados . En realidad, las inserciones y deleciones en las α-hélices son muy raras y deberían ocurrir preferentemente en los bucles. Por lo tanto, diferentes receptores acoplados a proteína G tienen diferente longitud y los residuos homólogos pueden estar en diferentes posiciones. Para hacer que dichas posiciones sean comparables entre diferentes receptores, Ballesteros y Weinstein introdujeron un esquema de numeración común para los receptores acoplados a proteína G. [23] El número antes del punto es el número del dominio transmembrana. El número después del punto se establece arbitrariamente en 50 para el residuo más conservado en ese dominio transmembrana entre los GPCR conocidos en 1995. Por ejemplo, en el séptimo dominio transmembrana, la prolina en el motivo NPxxY 7.53 altamente conservado es Pro 7.50 , la asparagina anterior es Asp 7.49 y los tres residuos de tirosina posteriores son Tyr 7.53 . [21] Otro esquema de numeración se basa en la rodopsina bovina . La rodopsina bovina tiene 348 aminoácidos y es la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [24] y cuya estructura 3D se determinaron. [12] El esquema de numeración de la rodopsina bovina está muy extendido en la literatura sobre opsinas. [21] Por lo tanto, es útil utilizar ambos esquemas.

La lisina que se une a la retina

Las opsinas sin la lisina de unión a la retina no son sensibles a la luz. [25] [26] En la rodopsina del ganado , esta lisina es el aminoácido 296 [12] [24] y, por lo tanto, según ambos esquemas de numeración, Lys296 7.43 . Está bien conservada entre las opsinas, tan bien conservada que las secuencias sin ella ni siquiera se consideraban opsinas y, por lo tanto, se excluyeron de las reconstrucciones filogenéticas a gran escala . [27] [28] Aun así, la mayoría de las opsinas tienen Lys296 7.43 , algunas la han perdido durante la evolución: en las nemopsinas de los nematodos , Lys296 7.43 se reemplaza por arginina . [29] [21] En las astropsinas de los erizos de mar [30] [21] y en las gluopsinas, Lys296 7.43 se reemplaza por ácido glutámico . [21] Una nemopsina se expresa en células quimiosensoriales en Caenorhabditis elegans . Por lo tanto, se cree que las nemopsinas son quimiorreceptores . [29] Las gluopsinas se encuentran en insectos como escarabajos , moscas escorpión , libélulas y mariposas y polillas , incluidos organismos modelo como la polilla de seda y la polilla halcón del tabaco . Sin embargo, las gluopsinas no tienen una función conocida. [21]

Tal función no necesita ser la detección de luz, ya que algunas opsinas también están involucradas en la termosensación , [31] mecanorrecepción como la audición [32] detección de fosfolípidos , quimiosensación y otras funciones. [33] [34] En particular, las opsinas rabdoméricas de Drosophila (rabopsinas, r-opsinas) Rh1, Rh4 y Rh7 funcionan no solo como fotorreceptores, sino también como quimiorreceptores para el ácido aristolóquico . Estas opsinas todavía tienen Lys296 7.43 como otras opsinas. Sin embargo, si esta lisina se reemplaza por una arginina en Rh1, entonces Rh1 pierde sensibilidad a la luz pero aún responde al ácido aristolóquico. Por lo tanto, Lys296 7.43 no es necesaria para que Rh1 funcione como quimiorreceptor. [26] Las rabopsinas Rh1 y Rh6 de Drosophila también están implicadas en la mecanorrecepción; nuevamente, para la mecanorrecepción no se necesita Lys296 7.43 , pero sí es necesaria para el funcionamiento adecuado de las células fotorreceptoras. [25]

Además de estas funciones, una opsina sin Lys296 7.43 , como una gluopsina, aún podría ser sensible a la luz, ya que en la rodopsina bovina, la lisina que se une a la retina se puede desplazar de la posición 296 a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la sensibilidad a la luz. [35]

Las opsinas tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas y las gluopsinas [21]
  • La mayoría de las opsinas conocidas tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas entre las tetraopinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G.
    La mayoría de las opsinas conocidas tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas entre las tetraopinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G.
  • La mayoría de las tetraopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas de las cromopsinas, que están resaltadas en el marco y ampliadas en la siguiente imagen. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
    La mayoría de las tetraopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto algunas de las cromopsinas, que están resaltadas en el marco y ampliadas en la siguiente imagen. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
  • La mayoría de las cromopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas, donde se reemplaza por argenina (R), y las gluopsinas, donde se reemplaza por ácido glutámico (E). Las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas están resaltadas por los marcos. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.
    La mayoría de las cromopsinas también tienen la lisina de unión a la retina, excepto las nemopsinas, donde se reemplaza por argenina (R), y las gluopsinas, donde se reemplaza por ácido glutámico (E). Las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas están resaltadas por los marcos. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas.

En la filogenia anterior, cada clado contiene secuencias de opsinas y otros receptores acoplados a proteína G. El número de secuencias y dos gráficos circulares se muestran al lado del clado. El primer gráfico circular muestra el porcentaje de un determinado aminoácido en la posición en las secuencias correspondientes a Lys296 7.43 en la rodopsina del ganado. Los aminoácidos están codificados por colores. Los colores son rojo para la lisina (K), morado para el ácido glutámico (E), naranja para la argenina (R), gris oscuro y medio para otros aminoácidos y gris claro para las secuencias que no tienen datos en esa posición. El segundo gráfico circular da la composición taxonómica de cada clado, el verde representa a los craneados , el verde oscuro a los cefalocordados , el verde medio a los equinodermos , el marrón a los nematodos , el rosa pálido a los anélidos , el azul oscuro a los artrópodos , el azul claro a los moluscos y el morado a los cnidarios . Las ramas de los clados tienen gráficos circulares que dan valores de soporte para las ramas. Los valores van de derecha a izquierda SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Las ramas se consideran soportadas cuando SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 y UFBoot ≥ 95%. Si un valor de soporte está por encima de su umbral, el gráfico circular es negro; de lo contrario, es gris. [21]

El motivo NPxxY

El motivo NPxxY7.53 está bien conservado entre las opsinas y los receptores acoplados a proteína G. Este motivo es importante para la unión de la proteína G y la activación del receptor. [21] Por ejemplo, si se muta a DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) en el receptor muscarínico m3 humano , la activación no se ve afectada, pero se elimina si se muta a APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). [36] Una mutación de este tipo a APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) reduce la activación de la proteína G de la rodopsina bovina al 45% en comparación con el tipo salvaje. También en la rodopsina bovina, si el motivo está mutado a NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 ), la rodopsina bovina no activa la proteína G. [37] Tal mutación también reduce la activación del receptor de vasopresina V2 . De hecho, en los receptores acoplados a proteína G, solo se conocen mutaciones de enfermedad de pérdida de función para Tyr 7.53 ⁠. [38]

También las mutaciones de Pro 7.50 influyen en la activación de la proteína G, si el motivo se muta a NAxxY 7.53 ( Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en el receptor muscarínico m3 de rata , el receptor aún puede activarse pero de manera menos eficiente, [39] esta mutación incluso elimina por completo la activación en el receptor de colecistoquinina B. [40] De hecho, las RGR-opsinas tienen NAxxY 7.53 y los retinocromos tienen VPxxY7.53 para anélidos o YPxxY7.53 para moluscos, de forma nativa. Tanto las RGR-opsinas como los retinocromos pertenecen a las cromopsinas. [21] Las RGR-opsinas [41] y los retinocromos [42] también se unen a diferencia de la mayoría de las opsinas al todo -trans -retinal en la oscuridad y lo convierten en 11 -cis -retinal cuando se iluminan. Por lo tanto, se cree que las RGR-opsinas y los retinocromos no señalan ni activan una cascada de fototransducción, sino que funcionan como fotoisomerasas para producir 11- cis -retinal para otras opsinas. [43] [44] Esta visión se considera establecida en la literatura sobre opsinas, [34] [45] [43] [46] [47] aunque no se ha demostrado de manera concluyente. [21] De hecho, el receptor de melatonina MT2 humano envía señales a través de una proteína G y tiene un motivo NAxxY 7.53 de forma nativa. Si este motivo se muta a NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 ), el receptor no se puede activar, pero se puede rescatar parcialmente si el motivo se muta a NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [48] ​​Además, cuando el motivo se muta a NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en la rodopsina bovina, el mutante tiene un 141% de actividad de tipo salvaje. [37] Esta evidencia muestra que un GPCR no necesita un motivo NPxxY 7.53 estándar para la señalización. [21]

Secuencias de consenso de las diferentes cromopsinas: La primera columna contiene un número para cada grupo de cromopsinas para una fácil referencia. La segunda columna muestra los nombres para cada grupo. La tercera contiene el número de secuencias en cada grupo. Y la cuarta columna contiene el logo de la secuencia , la altura de las letras indica el porcentaje de ese aminoácido dado en esa posición. El eje x da la posición del aminoácido correspondiente a la rodopsina bovina. Las posiciones 292 7.39 y 314 7.64 están resaltadas en gris. La lisina (K) 296 7.43 está resaltada con un fondo gris, que es reemplazada en las nemopsinas por arginina (R) y en las gluopsinas por ácido glutámico (E). El motivo NPxxY 7.53 está resaltado con un fondo gris. Se conserva en la mayoría de las opsinas y receptores acoplados a proteína G, sin embargo se deriva en los retinocromos, RGR-opsinas y gluopsinas. [21]

Otros residuos y motivos

Cys138 y Cys110 forman un puente disulfuro altamente conservado . Glu113 actúa como contraión, estabilizando la protonación del enlace de Schiff entre Lys296 y el ligando retinal. El Glu134-Arg135-Tyr136 es otro motivo altamente conservado, que participa en la propagación de la señal de transducción una vez que se ha absorbido un fotón.

Sitios de sintonización espectral

Ciertos residuos de aminoácidos , denominados sitios de ajuste espectral , tienen un fuerte efecto en los valores λ max . Utilizando mutagénesis dirigida al sitio , es posible mutar selectivamente estos residuos e investigar los cambios resultantes en las propiedades de absorción de luz de la opsina. Es importante diferenciar los sitios de ajuste espectral , residuos que afectan la longitud de onda a la que la opsina absorbe la luz, de los sitios funcionalmente conservados , residuos importantes para el funcionamiento adecuado de la opsina. No son mutuamente excluyentes, pero, por razones prácticas, es más fácil investigar los sitios de ajuste espectral que no afectan la funcionalidad de la opsina. Para una revisión completa de los sitios de ajuste espectral, consulte Yokoyama [49] y Deeb. [50] El impacto de los sitios de ajuste espectral en λ max difiere entre diferentes grupos de opsinas y entre grupos de opsinas de diferentes especies.

Opsinas en el ojo, el cerebro y la piel humanos

RPE, epitelio pigmentario de la retina ; ipRGC, células ganglionares de la retina intrínsecamente fotosensibles ; OPL, capa plexiforme externa ; IPL, capa plexiforme interna ; GCL, capa de células ganglionares

Calamar

Las sepias y los pulpos contienen opsina en su piel como parte de sus cromóforos. La opsina forma parte de la red de sensores que detecta el color y la forma del entorno de las sepias. [59] [60] [61]

Filogenia

Las opsinas animales (también conocidas como opsinas tipo 2) son miembros de las proteínas de siete dominios transmembrana de la superfamilia del receptor acoplado a proteína G (GPCR). [1] [2]

Las opsinas animales se dividen filogenéticamente en cinco grupos: las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas), las opsinas rabdoméricas (r-opsinas, rabopsinas), las xenopsinas, las nessopsinas y las tetraopsinas. Cuatro de estos subclados se encuentran en Bilateria (todos excepto las nessopsinas). [21] [28] Sin embargo, los clados bilaterales constituyen un taxón parafilético sin las opsinas de los cnidarios . [21] [28] [27] [62] Las nessopsinas también se conocen como opsinas antozoarias II [63] o simplemente como opsinas cnidarias. [64] Las tetraopsinas también se conocen como RGR/Go [65] u opsinas del grupo 4 [27] y contienen tres subgrupos: las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [21] [28] [64] Las cromopsinas tienen siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos, las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [21]

Las opsinas visuales animales se clasifican tradicionalmente como ciliares o rabdoméricas. Las opsinas ciliares, que se encuentran en vertebrados y cnidarios , se adhieren a estructuras ciliares como bastones y conos . Las opsinas rabdoméricas se adhieren a orgánulos que recogen luz llamados rabdómeros. Esta clasificación trasciende categorías filogenéticas (clados), de modo que tanto los términos "ciliar" como "rabdomérica" ​​pueden ser ambiguos. Aquí, "C-opsinas (ciliares)" se refiere a un clado que se encuentra exclusivamente en Bilateria y excluye las opsinas ciliares de cnidarios como las que se encuentran en la medusa de caja . De manera similar, "R-opsina (rabdomérica)" incluye a la melanopsina aunque no se presente en los rabdómeros de los vertebrados. [27]

Opsinas ciliares

Las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas) se expresan en las células fotorreceptoras ciliares e incluyen las opsinas visuales y encefalopsinas de vertebrados. [66] Convierten las señales de luz en impulsos nerviosos a través de canales iónicos controlados por nucleótidos cíclicos, que funcionan aumentando el diferencial de carga a través de la membrana celular (es decir, hiperpolarización . [67] )

Opsinas visuales de vertebrados

Las opsinas visuales de los vertebrados son una subclase de opsinas ciliares que se expresan en la retina de los vertebrados y median la visión. Se subdividen en:

Opsinas similares a rodopsina extrarretinales (o extraoculares) (Exo-Rh)

Estas opsinas pineales, que se encuentran en los actinopterigios (peces con aletas radiadas), aparentemente surgieron como resultado de la duplicación del gen Rh1 (rodopsina). Estas opsinas parecen cumplir funciones similares a las de la pinopsina que se encuentra en las aves y los reptiles. [71] [72]

Pinopsinas

La primera opsina pineal ( Pinopsina) se encontró en la glándula pineal del pollo . Es una opsina sensible al azul ( λmax = 470 nm). [73] [74]

Las opsinas pineales tienen un amplio rango de expresión en el cerebro, más notablemente en la región pineal .

Opsina de vertebrados antiguos (VA)

La opsina de vertebrados antiguos (VA) tiene tres isoformas: VA corta (VAS), VA media (VAM) y VA larga (VAL). Se expresa en la retina interna, dentro de las células horizontales y amacrinas , así como en el órgano pineal y la región habenular del cerebro. [75] Es sensible a aproximadamente 500 nm [14], se encuentra en la mayoría de las clases de vertebrados, pero no en los mamíferos. [76]

Parapinopsinas

La primera parapinopsina (PP) se encontró en el órgano parapineal del bagre . [77] La ​​parapinopsina de la lamprea es una opsina sensible a los rayos UV ( λ max = 370 nm). [78] Los teleósteos tienen dos grupos de parapinopsinas, una es sensible a los rayos UV ( λ max = 360-370 nm), la otra es sensible a la luz azul ( λ max = 460-480 nm). [79]

Parietopsinas

La primera parietopsina se encontró en las células fotorreceptoras del ojo parietal del lagarto. La parietopsina del lagarto es sensible al verde ( λ max = 522 nm), y a pesar de ser una c-opsina, al igual que las opsinas visuales de los vertebrados, no induce hiperpolarización a través de una proteína Gt, sino que induce despolarización a través de una proteína Go. [80] [81]

Encefalopsina o Panopsina

Las panopsinas se encuentran en muchos tejidos (piel, [51] cerebro, [53] [82] testículos, [53] corazón, hígado, [82] riñones, músculo esquelético, pulmón, páncreas y retina [82] ). Originalmente se encontraron en el cerebro humano y del ratón , por lo que se las llamó encefalopsinas. [53]

La primera panopsina de invertebrados se encontró en las células fotorreceptoras ciliares del anélido Platynereis dumerilii y se llama c(iliar)-opsina. [83] Esta c-opsina es sensible a los rayos UV ( λ max = 383 nm) y se puede ajustar a 125 nm con un solo aminoácido (rango λ max = 377 - 502 nm). [84] Por lo tanto, no es sorprendente que exista una segunda c-opsina sensible al cian ( λ max = 490 nm) en Platynereis dumerilii . [85] La primera c-opsina media en la gravitaxis inducida por los rayos UV de la larva . La gravitaxis forma con la fototaxis un medidor de profundidad ratio-cromático . [86] A diferentes profundidades, la luz en el agua se compone de diferentes longitudes de onda : primero desaparecen las longitudes de onda roja (> 600 nm) y las ultravioleta y violeta (< 420 nm). Cuanto mayor es la profundidad, más estrecho es el espectro, de modo que solo queda la luz cian (480 nm). [87] De este modo, las larvas pueden determinar su profundidad por el color. El color, a diferencia del brillo, permanece casi constante independientemente de la hora del día o del clima, por ejemplo, si está nublado. [88] [89]

Las panopsinas también se expresan en los cerebros de algunos insectos. [66] Las panopsinas del mosquito y del pez globo absorben al máximo a 500 nm y 460 nm, respectivamente. Ambas activan las proteínas Gi y Go in vitro. [90]

Las panopsinas son hermanas de las TMT-opsinas. [28] [91] [47] [92]

Opsina de tejido múltiple de teleósteos (TMT)

La primera TMT-opsina se encontró en muchos tejidos de peces teleósteos y, por lo tanto, se las llama opsinas de tejido múltiple de teleósteos (TMT). [93] Las TMT-opsinas forman tres grupos que están más estrechamente relacionados con un cuarto grupo, las panopsinas, que por lo tanto son paralógicas a las TMT-opsinas. [28] [47] [91] [92] Las TMT-opsinas y las panopsinas también comparten los mismos intrones , lo que confirma que pertenecen juntas. [93]

Opsinas en cnidarios

Los cnidarios , que incluyen medusas, corales y anémonas de mar , son los animales más basales que poseen ojos complejos. Las opsinas de las medusas en la ropalia se acoplan a las proteínas Gs, lo que aumenta el nivel intracelular de AMPc. [94] [62] Las opsinas de los corales pueden acoplarse a las proteínas Gq y a las proteínas Gc. Las proteínas Gc son un subtipo de proteínas G específicas de los cnidarios. [95] Las opsinas de los cnidarios pertenecen a dos grupos: las xenopsinas y las nessopsinas. Las xenopsinas también contienen opsinas bilaterales, mientras que las nessopsinas están restringidas a los cnidarios. [21] [28] Sin embargo, estudios anteriores han descubierto que algunas opsinas de los cnidarios pertenecen a las cilopsinas, las rabopsinas y las tetraopsinas de los bilaterales . [65] [96] [97]

Opsinas rabdoméricas

Las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) también se conocen como Gq-opsinas, porque se acoplan a una proteína Gq. Las rabopsinas son utilizadas por moluscos y artrópodos. Los artrópodos parecen alcanzar la visión del color de una manera similar a los vertebrados, utilizando tres (o más) grupos distintos de opsinas, distintos tanto en términos de filogenia como de sensibilidad espectral. [66] La rabopsina melanopsina también se expresa en vertebrados, donde regula los ritmos circadianos y media el reflejo pupilar. [66]

A diferencia de las cilopsinas, las rabopsinas están asociadas con canales iónicos de potencial receptor transitorio canónico; estos conducen a la erradicación de la diferencia de potencial eléctrico a través de una membrana celular (es decir, despolarización ). [67]

Es probable que la identificación de la estructura cristalina de la rodopsina del calamar [13] mejore nuestra comprensión de su función en este grupo.

Los artrópodos utilizan diferentes opsinas en sus diferentes tipos de ojos, pero al menos en Limulus las opsinas expresadas en los ojos laterales y compuestos son 99% idénticas y presumiblemente divergieron recientemente. [98]

Melanopsina

La melanopsina (OPN4) está implicada en los ritmos circadianos , el reflejo pupilar y la corrección del color en situaciones de alta luminosidad. Filogenéticamente, es un miembro de las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) y funcional y estructuralmente es una rabopsina, pero no se encuentra en los rabdómeros.

Tetraopsinas

Las tetraopsinas incluyen las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [21] [28] [64] Las cromopsinas constan de siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos, las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [21]

Neuropsinas

Las neuropsinas son sensibles a los rayos UVA, normalmente a 380 nm. Se encuentran en el cerebro, los testículos, la piel y la retina de los seres humanos y los roedores, así como en el cerebro y la retina de las aves. En las aves y los roedores, median la visión ultravioleta. [51] [56] [99] Se acoplan a las proteínas Gi. [56] [99] En los seres humanos, la neuropsina está codificada por el gen OPN5 . En la retina humana, su función es desconocida. En el ratón, fotoentrena la retina y la córnea al menos ex vivo. [100]

Go-opsinas

Las go-opsinas están ausentes en los vertebrados superiores [27] y en los ecdisozoos [101] . Se encuentran en las células fotorreceptoras ciliares del ojo de la vieira [102] y en el anfioxo cordado basal [ 103] . Sin embargo, en Platynereis dumerilii , una go-opsina se expresa en las células fotorreceptoras rabdoméricas de los ojos [87] .

Opsinas RGR

Las RGR-opsinas, también conocidas como receptores acoplados a la proteína G de la retina, se expresan en el epitelio pigmentario de la retina (EPR) y en las células de Müller . [104] Se unen preferentemente al todo-trans-retinal en la oscuridad en lugar del 11-cis-retinal. [41] Se pensaba que las RGR-opsinas eran fotoisomerasas [44] pero, en cambio, regulan el tráfico y la producción de retinoides. [66] [105] En particular, aceleran de forma independiente de la luz la producción de 11-cis-retinol (un precursor del 11-cis-retinal) a partir de ésteres de retinilo todo-trans. [106] Sin embargo, los ésteres de retinilo todo-trans están disponibles de forma dependiente de la luz por las RGR-opsinas. Se desconoce si las RGR-opsinas regulan esto a través de una proteína G u otro mecanismo de señalización. [107] La ​​opsina RGR del ganado absorbe al máximo en diferentes longitudes de onda según el valor de pH. A un pH alto absorbe al máximo la luz azul (469 nm) y a un pH bajo absorbe al máximo la luz ultravioleta (370 nm). [108]

Peropsina

La peropsina , un receptor similar al pigmento visual, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RRH . [109]

Otras proteínas llamadas opsinas

Los fotorreceptores se pueden clasificar de varias formas, incluyendo función (visión, fototaxis, fotoperiodismo, etc.), tipo de cromóforo ( retinal , flavina , bilina ), estructura molecular ( terciaria , cuaternaria ), salida de señal ( fosforilación , reducción , oxidación ), etc. [110]

Además de las opsinas animales, que son receptores acoplados a la proteína G , existe otro grupo de proteínas fotorreceptoras llamadas opsinas. [67] [111] Estas son las opsinas microbianas , que son utilizadas por procariotas y por algunas algas (como un componente de las canalrodopsinas ) y hongos , [112] mientras que los animales utilizan opsinas animales, exclusivamente. No se han encontrado opsinas fuera de estos grupos (por ejemplo, en plantas o placozoos ). [67]

Las opsinas microbianas y animales también se denominan opsinas de tipo 1 y tipo 2, respectivamente. Ambos tipos se denominan opsinas porque en un momento se pensó que estaban relacionadas: ambas son receptores de siete transmembrana y se unen covalentemente al retinal como cromóforo, lo que las convierte en fotorreceptores que detectan la luz. Sin embargo, ambos tipos no están relacionados a nivel de secuencia. [113]

De hecho, la identidad de secuencia entre las opsinas animales y microbianas no es mayor que la que podría explicarse por casualidad. Sin embargo, en los últimos años se han desarrollado nuevos métodos específicos para la filogenia profunda . Como resultado, varios estudios han encontrado evidencia de una posible relación filogenética entre ambos. [114] [35] [115] Sin embargo, esto no significa necesariamente que el último ancestro común de las opsinas microbianas y animales fuera en sí mismo sensible a la luz: todas las opsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) tarde en la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR) , que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retiniano se encuentra únicamente en la rama de opsinas de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otro lugar representa una evolución convergente , no una homología . Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [116] Según una hipótesis, tanto las opsinas microbianas como las animales pertenecen a la superfamilia del receptor acoplado a proteína transportadora-opsina-G (TOG) , un clado propuesto que incluye al receptor acoplado a proteína G (GPCR), la rodopsina microbiana translocante de iones (MR) y siete más. [117]

La mayoría de las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas en lugar de receptores adecuados y no se unen a una proteína G. Las opsinas microbianas se encuentran en los tres dominios de la vida: Archaea , Bacteria y Eukaryota . En Eukaryota, las opsinas microbianas se encuentran principalmente en organismos unicelulares como las algas verdes y en los hongos. En la mayoría de los eucariotas multicelulares complejos, las opsinas microbianas han sido reemplazadas por otras moléculas sensibles a la luz como el criptocromo y el fitocromo en las plantas y las opsinas animales en los animales . [118]

Las opsinas microbianas se conocen a menudo por la forma rodopsina de la molécula, es decir, rodopsina (en sentido amplio) = opsina + cromóforo. Entre los muchos tipos de opsinas microbianas se encuentran las bombas de protones bacteriorrodopsina (BR) y xantorrodopsina (xR), la bomba de cloruro halorrodopsina (HR), los fotosensores rodopsina sensorial I (SRI) y rodopsina sensorial II (SRII), así como proteorrodopsina (PR), opsina I de Neurospora (NOPI), rodopsinas sensoriales A de Chlamydomonas (CSRA), rodopsinas sensoriales B de Chlamydomonas (CSRB), canalrodopsina (ChR) y arquerodopsina (Arch). [119]

Varias opsinas microbianas, como la proteo- y la bacteriorodopsina , son utilizadas por varios grupos bacterianos para recolectar energía de la luz para llevar a cabo procesos metabólicos utilizando una vía no basada en la clorofila . Además de eso, las halorrodopsinas de Halobacteria y las canalrodopsinas de algunas algas, por ejemplo Volvox , les sirven como canales iónicos activados por la luz , entre otros, también para fines fototácticos . Existen rodopsinas sensoriales en Halobacteria que inducen una respuesta fototáctica al interactuar con proteínas transductoras incrustadas en la membrana que no tienen relación con las proteínas G. [120]

Las opsinas microbianas (como la canalrodopsina , la halorrodopsina y la arquerodopsina ) se utilizan en optogenética para activar o desactivar la actividad neuronal. Las opsinas microbianas son las preferidas si la actividad neuronal debe modularse a una frecuencia más alta, porque responden más rápido que las opsinas animales. Esto se debe a que las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas de protones/iones y, por lo tanto, se activan directamente con la luz, mientras que las opsinas animales activan las proteínas G, que luego activan las enzimas efectoras que producen metabolitos para abrir los canales iónicos. [121]

Véase también

Enlaces externos

Referencias

  1. ^ ab Casey PJ, Gilman AG (febrero de 1988). "Participación de la proteína G en el acoplamiento receptor-efector". The Journal of Biological Chemistry . 263 (6): 2577–2580. doi : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  2. ^ ab Attwood TK, Findlay JB (febrero de 1994). "Huellas dactilares de receptores acoplados a proteína G". Ingeniería de proteínas . 7 (2): 195–203. doi :10.1093/protein/7.2.195. PMID  8170923.
  3. ^ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, et al. (mayo de 1986). "Clonación del gen y ADNc del receptor beta-adrenérgico de mamíferos y homología con rodopsina". Nature . 321 (6065): 75–79. Bibcode :1986Natur.321...75D. doi :10.1038/321075a0. PMID  3010132. S2CID  4324074.
  4. ^ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (marzo de 1987). "La unión del ligando al receptor beta-adrenérgico implica su núcleo similar a la rodopsina". Nature . 326 (6108): 73–77. Bibcode :1987Natur.326...73D. doi :10.1038/326073a0. PMID  2881211. S2CID  4352920.
  5. ^ Wald G (julio de 1934). "Carotenoides y el ciclo de la vitamina A en la visión". Nature . 134 (3376): 65. Bibcode :1934Natur.134...65W. doi : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  6. ^ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (julio de 1955). "Isómeros cis impedidos de la vitamina A y el retineno: la estructura del isómero Neo-B". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 41 (7): 438–451. Bibcode :1955PNAS...41..438W. doi : 10.1073/pnas.41.7.438 . PMC 528115 . PMID  16589696. 
  7. ^ Brown PK, Wald G (octubre de 1956). "El isómero neo-b de la vitamina A y el retineno". The Journal of Biological Chemistry . 222 (2): 865–877. doi : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . PMID  13367054.
  8. ^ Oroshnik W (junio de 1956). "La síntesis y configuración de la vitamina A neo-B y la neorretinina b". Revista de la Sociedad Química Americana . 78 (11): 2651–2652. doi :10.1021/ja01592a095.
  9. ^ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (septiembre de 1956). "ISÓMEROS CIS IMPEDIDOS DE VITAMINA A Y RETINENE: LA ESTRUCTURA DEL ISÓMERO NEO-b". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 42 (9): 578–580. Bibcode :1956PNAS...42..578O. doi : 10.1073/pnas.42.9.578 . PMC 534254 . PMID  16589909. 
  10. ^ Bownds D (diciembre de 1967). "Sitio de unión del retinal a la rodopsina". Nature . 216 (5121): 1178–1181. Bibcode :1967Natur.216.1178B. doi :10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  11. ^ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL, et al. (1983). "La estructura de la rodopsina bovina". Biofísica de la estructura y el mecanismo . 9 (4): 235–244. doi :10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  12. ^ abc Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, et al. (Agosto de 2000). "Estructura cristalina de rodopsina: receptor acoplado a proteína AG". Ciencia . 289 (5480): 739–745. Código bibliográfico : 2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . doi : 10.1126/ciencia.289.5480.739. PMID  10926528. 
  13. ^ ab Murakami M, Kouyama T (mayo de 2008). "Estructura cristalina de la rodopsina del calamar". Nature . 453 (7193): 363–367. Bibcode :2008Natur.453..363M. doi :10.1038/nature06925. PMID  18480818. S2CID  4339970.
  14. ^ Collins FD (marzo de 1953). "Rodopsina y amarillo indicador". Nature . 171 (4350): 469–471. Código Bibliográfico :1953Natur.171..469C. doi :10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  15. ^ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (enero de 1955). "Estudios sobre rodopsina. VIII. Retinilidenmetilamina, un análogo indicador del amarillo". La revista bioquímica . 59 (1): 122-128. doi :10.1042/bj0590122. PMC 1216098 . PMID  14351151. 
  16. ^ Hubbard R, Kropf A (febrero de 1958). "La acción de la luz sobre la rodopsina". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 44 (2): 130–139. Bibcode :1958PNAS...44..130H. doi : 10.1073/pnas.44.2.130 . PMC 335377 . PMID  16590155. 
  17. ^ Kropf A, Hubbard R (noviembre de 1959). "El mecanismo de blanqueo de la rodopsina". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 74 (2): 266–280. Código Bibliográfico :1959NYASA..74..266K. doi :10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID  13627857. S2CID  45830716.
  18. ^ ab Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, et al. (Marzo de 2011). "Estructura cristalina de metarrodopsina II". Naturaleza . 471 (7340): 651–655. Código Bib :2011Natur.471..651C. doi : 10.1038/naturaleza09789. PMID  21389988. S2CID  4302421.
  19. ^ ab Wald G (octubre de 1968). "Base molecular de la excitación visual". Science . 162 (3850): 230–239. Bibcode :1968Sci...162..230W. doi :10.1126/science.162.3850.230. PMID  4877437.
  20. ^ Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (enero de 2012). "Evolución y diversidad de opsinas". Revisiones interdisciplinarias de Wiley: señalización y transporte de membranas . 1 (1): 104–111. doi : 10.1002/wmts.6 .
  21. ^ abcdefghijklmnopqrstu Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (agosto de 2022). "Las gluopsinas: opsinas sin la lisina de unión a la retina". Cells . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030 . PMID  35954284.  El material fue copiado y adaptado de esta fuente, que está disponible bajo una Licencia Creative Commons Atribución 4.0 Internacional.
  22. ^ Amora TL, Ramos LS, Galan JF, Birge RR (abril de 2008). "Ajuste espectral de pigmentos de conos rojos profundos". Bioquímica . 47 (16): 4614–4620. doi :10.1021/bi702069d. PMC 2492582 . PMID  18370404. 
  23. ^ Ballesteros JA, Weinstein H (1995). "Métodos integrados para la construcción de modelos tridimensionales y sondeo computacional de relaciones estructura-función en receptores acoplados a proteína G". Métodos en neurociencias . 25 : 366–428. doi :10.1016/S1043-9471(05)80049-7. ISBN 978-0-12-185295-5.
  24. ^ ab Ovchinnikov, Yu.A. (noviembre de 1982). "Rodopsina y bacteriorrodopsina: relaciones estructura-función". FEBS Letters . 148 (2): 179–191. doi : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  25. ^ ab Katana R, Guan C, Zanini D, Larsen ME, Giraldo D, Geurten BR, et al. (septiembre de 2019). "Funciones independientes de cromóforos de las apoproteínas de opsina en los mecanorreceptores de Drosophila". Biología actual . 29 (17): 2961–2969.e4. Código Bib : 2019CBio...29E2961K. doi : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID  31447373. S2CID  201420079.
  26. ^ ab Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (abril de 2020). "Funciones de las opsinas en el gusto de la Drosophila". Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Código Bibliográfico :2020CBio...30E1367L. doi :10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC 7252503 . PMID  32243853. 
  27. ^ abcde Porter ML, Blasic JR, Bok MJ, Cameron EG, Pringle T, Cronin TW, Robinson PR (enero de 2012). "Arrojando nueva luz sobre la evolución de la opsina". Actas. Ciencias biológicas . 279 (1726): 3–14. doi :10.1098/rspb.2011.1819. PMC 3223661. PMID  22012981 . 
  28. ^ abcdefgh Ramirez MD, Pairett AN, Pankey MS, Serb JM, Speiser DI, Swafford AJ, Oakley TH (diciembre de 2016). "El último ancestro común de la mayoría de los animales bilaterales poseía al menos nueve opsinas". Genome Biology and Evolution . 8 (12): 3640–3652. doi :10.1093/gbe/evw248. PMC 5521729 . PMID  28172965. 
  29. ^ ab Troemel ER, Chou JH, Dwyer ND, Colbert HA, Bargmann CI (octubre de 1995). "Los siete receptores transmembrana divergentes son candidatos a receptores quimiosensoriales en C. elegans". Cell . 83 (2): 207–218. doi : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID  7585938. S2CID  17819587.
  30. ^ D'Aniello S, Delroisse J, Valero-Gracia A, Lowe EK, Byrne M, Cannon JT, et al. (diciembre de 2015). "Evolución de la opsina en Ambulacraria". Marine Genomics . 24 (Pt 2): 177–183. Bibcode :2015MarGn..24..177D. doi : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . PMID  26472700.
  31. ^ Shen WL, Kwon Y, Adegbola AA, Luo J, Chess A, Montell C (marzo de 2011). "Función de la rodopsina en la discriminación de temperatura en Drosophila". Ciencia . 331 (6022): 1333–1336. Código bibliográfico : 2011 Ciencia... 331.1333S. doi : 10.1126/ciencia.1198904. PMID  21393546. S2CID  206530389.
  32. ^ Senthilan PR, Piepenbrock D, Ovezmyradov G, Nadrowski B, Bechstedt S, Pauls S, et al. (agosto de 2012). "Genes del órgano auditivo de Drosophila y defectos genéticos de audición". Cell . 150 (5): 1042–1054. doi : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . PMID  22939627. S2CID  1422764.
  33. ^ Feuda R, Menon AK, Göpfert MC (marzo de 2022). "Replanteando las opsinas". Biología molecular y evolución . 39 (3): msac033. doi :10.1093/molbev/msac033. PMC 8892948 . PMID  35143663. 
  34. ^ ab Leung NY, Montell C (octubre de 2017). "Roles no convencionales de las opsinas". Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 33 (1): 241–264. doi :10.1146/annurev-cellbio-100616-060432. PMC 5963513. PMID  28598695 . 
  35. ^ ab Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (agosto de 2013). "Reubicación de la lisina del sitio activo en la rodopsina e implicaciones para la evolución de las proteínas retinilidén". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (33): 13351–13355. Bibcode :2013PNAS..11013351D. doi : 10.1073/pnas.1306826110 . PMC 3746867 . PMID  23904486. 
  36. ^ Borroto-Escuela DO, Romero-Fernandez W, García-Negredo G, Correia PA, Garriga P, Fuxe K, Ciruela F (2011). "Disección del motivo NPxxY conservado del receptor de acetilcolina muscarínico M3: papel crítico de Asp-7.49 para la señalización del receptor y la formación de complejos multiproteicos". Fisiología celular y bioquímica . 28 (5): 1009–1022. doi :10.1159/000335788. hdl : 2445/126278 . PMID  22178951. S2CID  14008354.
  37. ^ ab Fritze O, Filipek S, Kuksa V, Palczewski K, Hofmann KP, Ernst OP (marzo de 2003). "Función del motivo NPxxY(x)5,6F conservado en el estado fundamental de la rodopsina y durante la activación". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (5): 2290–2295. Bibcode :2003PNAS..100.2290F. doi : 10.1073/pnas.0435715100 . PMC 151333 . PMID  12601165. 
  38. ^ Zhou Q, Yang D, Wu M, Guo Y, Guo W, Zhong L, et al. (diciembre de 2019). "Mecanismo de activación común de GPCR de clase A". eLife . 8 : e50279. doi : 10.7554/eLife.50279 . PMC 6954041 . PMID  31855179. 
  39. ^ Wess J, Nanavati S, Vogel Z, Maggio R (enero de 1993). "Función de los residuos de prolina y triptófano altamente conservados entre los receptores acoplados a proteína G estudiada mediante análisis mutacional del receptor muscarínico m3". The EMBO Journal . 12 (1): 331–338. doi :10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x. PMC 413210 . PMID  7679072. 
  40. ^ Galés C, Kowalski-Chauvel A, Dufour MN, Seva C, Moroder L, Pradayrol L, et al. (junio de 2000). "La mutación de Asn-391 dentro del motivo NPXXY conservado del receptor de colecistoquinina B elimina la activación de la proteína Gq sin afectar su asociación con el receptor". The Journal of Biological Chemistry . 275 (23): 17321–17327. doi : 10.1074/jbc.M909801199 . PMID  10748160.
  41. ^ ab Hao W, Fong HK (marzo de 1999). "El cromóforo endógeno de la opsina del receptor acoplado a la proteína G de la retina del epitelio pigmentario". The Journal of Biological Chemistry . 274 (10): 6085–6090. doi : 10.1074/jbc.274.10.6085 . PMID  10037690.
  42. ^ Hara T, Hara R (mayo de 1967). "Rodopsina y retinocromo en la retina del calamar". Nature . 214 (5088): 573–575. Bibcode :1967Natur.214..573H. doi :10.1038/214573a0. PMID  6036171. S2CID  4184319.
  43. ^ ab Tsukamoto H, Terakita A (noviembre de 2010). "Diversidad y propiedades funcionales de pigmentos biestables". Ciencias fotoquímicas y fotobiológicas . 9 (11): 1435–1443. doi : 10.1039/c0pp00168f . PMID  20852774.
  44. ^ abcdefghijkl Terakita A (1 de marzo de 2005). "Las opsinas". Genome Biology . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937 . PMID  15774036. 
  45. ^ Nagata T, Koyanagi M, Tsukamoto H, Terakita A (enero de 2010). "Identificación y caracterización de un homólogo protóstomo de la peropsina de una araña saltadora". Journal of Comparative Physiology A . 196 (1): 51–59. doi :10.1007/s00359-009-0493-9. PMID  19960196. S2CID  22879394.
  46. ^ Gehring WJ (enero de 2014). "La evolución de la visión". Wiley Interdisciplinary Reviews. Biología del desarrollo . 3 (1): 1–40. doi :10.1002/wdev.96. PMID  24902832. S2CID  36881435.
  47. ^ abc Kato M, Sugiyama T, Sakai K, Yamashita T, Fujita H, Sato K, et al. (18 de noviembre de 2016). "Dos proteínas relacionadas con la opsina 3 en la retina y el cerebro de pollo: una opsina 3 de tipo TMT es un sensor de luz azul en las células horizontales de la retina, el hipotálamo y el cerebelo". PLOS ONE . ​​11 (11): e0163925. Bibcode :2016PLoSO..1163925K. doi : 10.1371/journal.pone.0163925 . PMC 5115664 . PMID  27861495. 
  48. ^ Mazna P, Grycova L, Balik A, Zemkova H, Friedlova E, Obsilova V, et al. (noviembre de 2008). "El papel de los residuos de prolina en la estructura y función del receptor de melatonina MT2 humano". Journal of Pineal Research . 45 (4): 361–372. doi :10.1111/j.1600-079X.2008.00598.x. PMID  18544139. S2CID  6202186.
  49. ^ Yokoyama S (julio de 2000). "Evolución molecular de los pigmentos visuales de vertebrados". Progreso en la investigación de la retina y los ojos . 19 (4): 385–419. doi :10.1016/S1350-9462(00)00002-1. PMID  10785616. S2CID  28746630.
  50. ^ Deeb SS (mayo de 2005). "La base molecular de la variación en la visión del color humana". Clinical Genetics . 67 (5): 369–377. doi :10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x. PMID  15811001. S2CID  24105079.
  51. ^ abcdef Haltaufderhyde K, Ozdeslik RN, Wicks NL, Najera JA, Oancea E (2015). "Expresión de opsina en la piel epidérmica humana". Fotoquímica y fotobiología . 91 (1): 117–123. doi :10.1111/php.12354. PMC 4303996 . PMID  25267311. 
  52. ^ White JH, Chiano M, Wigglesworth M, Geske R, Riley J, White N, et al. (Julio de 2008). "Identificación de un nuevo gen de susceptibilidad al asma en el cromosoma 1qter y su evaluación funcional". Genética Molecular Humana . 17 (13): 1890-1903. doi : 10.1093/hmg/ddn087 . PMID  18344558.
  53. ^ abcd Blackshaw S, Snyder SH (mayo de 1999). "Encefalopsina: una nueva opsina extrarretiniana mamífera discretamente localizada en el cerebro". The Journal of Neuroscience . 19 (10): 3681–3690. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . PMC 6782724 . PMID  10234000. 
  54. ^ Nissilä J, Mänttäri S, Särkioja T, Tuominen H, Takala T, Timonen M, Saarela S (noviembre de 2012). "Abundancia de proteína encefalopsina (OPN3) en el cerebro de ratón adulto". Revista de fisiología comparada A. 198 (11): 833–839. doi :10.1007/s00359-012-0754-x. PMC 3478508 . PMID  22991144. 
  55. ^ ab Bailes HJ, Lucas RJ (mayo de 2013). "La melanopsina humana forma un pigmento con máxima sensibilidad a la luz azul (λmax ≈ 479 nm) que favorece la activación de las cascadas de señalización G(q/11) y G(i/o)". Actas. Ciencias biológicas . 280 (1759): 20122987. doi :10.1098/rspb.2012.2987. PMC 3619500. PMID  23554393 . 
  56. ^ abcd Kojima D, Mori S, Torii M, Wada A, Morishita R, Fukada Y (17 de octubre de 2011). "Proteína fotorreceptora sensible a rayos UV OPN5 en humanos y ratones". PLOS ONE . ​​6 (10): e26388. Bibcode :2011PLoSO...626388K. doi : 10.1371/journal.pone.0026388 . PMC 3197025 . PMID  22043319. 
  57. ^ Tarttelin EE, Bellingham J, Hankins MW, Foster RG, Lucas RJ (noviembre de 2003). "Neuropsina (Opn5): una nueva opsina identificada en el tejido neural de los mamíferos". FEBS Letters . 554 (3): 410–416. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . PMID  14623103.
  58. ^ Yamashita T, Ono K, Ohuchi H, Yumoto A, Gotoh H, Tomonari S, et al. (febrero de 2014). "Evolución de Opn5 de mamíferos como pigmento especializado en absorción de rayos UV mediante una mutación de un solo aminoácido". The Journal of Biological Chemistry . 289 (7): 3991–4000. doi : 10.1074/jbc.M113.514075 . PMC 3924266 . PMID  24403072. 
  59. ^ Mäthger LM, Roberts SB, Hanlon RT (octubre de 2010). "Evidencia de detección de luz distribuida en la piel de la sepia, Sepia officinalis". Biology Letters . 6 (5): 600–603. doi :10.1098/rsbl.2010.0223. PMC 2936158 . PMID  20392722. 
  60. ^ Yong E (20 de mayo de 2015). «Los pulpos, y tal vez los calamares, pueden percibir la luz con su piel». National Geographic . Archivado desde el original el 23 de febrero de 2021.
  61. ^ Yu C, Li Y, Zhang X, Huang X, Malyarchuk V, Wang S, et al. (septiembre de 2014). "Sistemas de camuflaje optoelectrónico adaptativo con diseños inspirados en pieles de cefalópodos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (36): 12998–13003. Bibcode :2014PNAS..11112998Y. doi : 10.1073/pnas.1410494111 . PMC 4246966 . PMID  25136094. 
  62. ^ ab Liegertová M, Pergner J, Kozmiková I, Fabian P, Pombinho AR, Strnad H, et al. (julio de 2015). "El genoma del cubozoo ilumina la diversificación funcional de las opsinas y la evolución de los fotorreceptores". Scientific Reports . 5 : 11885. Bibcode :2015NatSR...511885L. doi :10.1038/srep11885. PMC 5155618 . PMID  26154478. 
  63. ^ Quiroga Artigas G, Lapébie P, Leclère L, Takeda N, Deguchi R, Jékely G, et al. (Enero de 2018). "Una opsina expresada en gónadas media el desove inducido por la luz en la medusa Clytia". eVida . 7 : e29555. doi : 10.7554/eLife.29555 . PMC 5756024 . PMID  29303477. 
  64. ^ abc Rawlinson KA, Lapraz F, Ballister ER, Terasaki M, Rodgers J, McDowell RJ, et al. (octubre de 2019). "Los fotorreceptores extraoculares en forma de bastón en un platelminto expresan el fotopigmento de xenopsina". eLife . 8 : e45465. doi : 10.7554/eLife.45465 . PMC 6805122 . PMID  31635694. 
  65. ^ ab Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (noviembre de 2012). "La evolución de la opsina en los metazoos revela una ruta sencilla hacia la visión animal". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (46): 18868–18872. Bibcode :2012PNAS..10918868F. doi : 10.1073/pnas.1204609109 . PMC 3503164 . PMID  23112152. 
  66. ^ abcdef Shichida Y, Matsuyama T (octubre de 2009). "Evolución de las opsinas y la fototransducción". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2881–2895. doi :10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858 . PMID  19720651. 
  67. ^ abcd Plachetzki DC, Fong CR, Oakley TH (julio de 2010). "La evolución de la fototransducción a partir de una vía controlada por nucleótidos cíclicos ancestral". Actas . Ciencias biológicas . 277 (1690): 1963–1969. doi :10.1098/rspb.2009.1797. PMC 2880087. PMID  20219739. 
  68. ^ Hunt DM, Carvalho LS, Cowing JA, Davies WL (octubre de 2009). "Evolución y ajuste espectral de los pigmentos visuales en aves y mamíferos". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2941–2955. doi :10.1098/rstb.2009.0044. PMC 2781856 . PMID  19720655. 
  69. ^ Trezise AE, Collin SP (octubre de 2005). "Opsinas: evolución en espera". Current Biology . 15 (19): R794–R796. Bibcode :2005CBio...15.R794T. doi : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . PMID  16213808.
  70. ^ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, et al. (marzo de 2017). "Comportamiento fotocíclico de la rodopsina inducido por un mecanismo de isomerización atípico". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (13): E2608–E2615. Bibcode :2017PNAS..114E2608G. doi : 10.1073/pnas.1617446114 . PMC 5380078 . PMID  28289214. 
  71. ^ Mano H, Kojima D, Fukada Y (noviembre de 1999). "Exorrodopsina: una nueva rodopsina expresada en la glándula pineal del pez cebra". Investigación cerebral. Investigación cerebral molecular . 73 (1–2): 110–118. doi :10.1016/S0169-328X(99)00242-9. PMID  10581404.
  72. ^ Tarttelin EE, Fransen MP, Edwards PC, Hankins MW, Schertler GF, Vogel R, et al. (noviembre de 2011). "Adaptación de la opsina de exo-bastón de teleósteos expresada en la glándula pineal a la fotorrecepción sin formación de imágenes a través de la desintegración mejorada de Meta II". Cellular and Molecular Life Sciences . 68 (22): 3713–3723. doi :10.1007/s00018-011-0665-y. PMC 3203999 . PMID  21416149. 
  73. ^ Okano T, Yoshizawa T, Fukada Y (noviembre de 1994). "La pinopsina es una molécula fotorreceptora de la glándula pineal del pollo". Nature . 372 (6501): 94–97. Bibcode :1994Natur.372...94O. doi :10.1038/372094a0. PMID  7969427. S2CID  4301315.
  74. ^ Nakane Y, Yoshimura T (febrero de 2019). "Regulación fotoperiódica de la reproducción en vertebrados". Revisión anual de biociencias animales . 7 (1). Revisiones anuales : 173–194. doi :10.1146/annurev-animal-020518-115216. PMID  30332291. S2CID  52984435.
  75. ^ Philp AR, Garcia-Fernandez JM, Soni BG, Lucas RJ, Bellingham J, Foster RG (junio de 2000). "Opsina antigua de vertebrados (VA) y fotorrecepción extrarretiniana en el salmón del Atlántico (Salmo salar)". The Journal of Experimental Biology . 203 (Pt 12): 1925–1936. doi :10.1242/jeb.203.12.1925. PMID  10821749.
  76. ^ Poletini MO, Ramos BC, Moraes MN, Castrucci AM (2015). "Opsinas no visuales y regulación de los relojes periféricos por la luz y las hormonas". Fotoquímica y fotobiología . 91 (5): 1046–1055. doi : 10.1111/php.12494 . PMID  26174318. S2CID  41895317.
  77. ^ Blackshaw S, Snyder SH (noviembre de 1997). "Parapinopsin, una nueva opsina del bagre localizada en el órgano parapineal, define una nueva familia de genes". The Journal of Neuroscience . 17 (21): 8083–8092. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . PMC 6573767 . PMID  9334384. 
  78. ^ Koyanagi M, Kawano E, Kinugawa Y, Oishi T, Shichida Y, Tamotsu S, Terakita A (abril de 2004). "Pigmento UV biestable en la pineal de lamprea". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (17): 6687–6691. Código Bib : 2004PNAS..101.6687K. doi : 10.1073/pnas.0400819101 . PMC 404106 . PMID  15096614. 
  79. ^ Koyanagi M, Wada S, Kawano-Yamashita E, Hara Y, Kuraku S, Kosaka S, et al. (Septiembre de 2015). "Diversificación del fotopigmento no visual parapinopsina en sensibilidad espectral para diversas funciones pineales". Biología BMC . 13 (1): 73. doi : 10.1186/s12915-015-0174-9 . PMC 4570685 . PMID  26370232. 
  80. ^ Su CY, Luo DG, Terakita A, Shichida Y, Liao HW, Kazmi MA, et al. (marzo de 2006). "Componentes de fototransducción del ojo parietal y sus posibles implicaciones evolutivas". Science . 311 (5767): 1617–1621. Bibcode :2006Sci...311.1617S. doi :10.1126/science.1123802. PMID  16543463. S2CID  28604455.
  81. ^ Koyanagi M, Terakita A (mayo de 2014). "Diversidad de pigmentos animales a base de opsina y su potencial optogenético". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1837 (5): 710–716. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . PMID  24041647.
  82. ^ abc Halford S, Freedman MS, Bellingham J, Inglis SL, Poopalasundaram S, Soni BG, et al. (marzo de 2001). "Caracterización de un nuevo gen de opsina humana con amplia expresión tisular e identificación de genes incrustados y flanqueantes en el cromosoma 1q43". Genomics . 72 (2): 203–208. doi :10.1006/geno.2001.6469. PMID  11401433.
  83. ^ Arendt D, Tessmar-Raible K, Snyman H, Dorresteijn AW, Wittbrodt J (octubre de 2004). "Fotorreceptores ciliares con una opsina de tipo vertebrado en un cerebro de invertebrado". Science . 306 (5697): 869–871. Bibcode :2004Sci...306..869A. doi :10.1126/science.1099955. PMID  15514158. S2CID  2583520.
  84. ^ Tsukamoto H, Chen IS, Kubo Y, Furutani Y (agosto de 2017). "Una opsina ciliar en el cerebro de un zooplancton anélido marino es sensible a la luz ultravioleta, y la sensibilidad está ajustada por un solo residuo de aminoácido". The Journal of Biological Chemistry . 292 (31): 12971–12980. doi : 10.1074/jbc.M117.793539 . PMC 5546036 . PMID  28623234. 
  85. ^ Ayers T, Tsukamoto H, Gühmann M, Veedin Rajan VB, Tessmar-Raible K (abril de 2018). "Una opsina tipo Go media el reflejo de sombra en el anélido Platynereis dumerilii". Biología BMC . 16 (1): 41. doi : 10.1186/s12915-018-0505-8 . PMC 5904973 . PMID  29669554. 
  86. ^ Verasztó C, Gühmann M, Jia H, Rajan VB, Bezares-Calderón LA, Piñeiro-Lopez C, et al. (mayo de 2018). "Los circuitos de células fotorreceptoras ciliares y rabdoméricas forman un medidor de profundidad espectral en el zooplancton marino". eLife . 7 . doi : 10.7554/eLife.36440 . PMC 6019069 . PMID  29809157. 
  87. ^ ab Gühmann M, Jia H, Randel N, Verasztó C, Bezares-Calderón LA, Michiels NK, et al. (Agosto de 2015). "Sintonización espectral de fototaxis mediante una Go-Opsina en los ojos rabdoméricos de Platynereis". Biología actual . 25 (17): 2265–2271. Código Bib : 2015CBio...25.2265G. doi : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . PMID  26255845.
  88. ^ Nilsson DE (octubre de 2009). "La evolución de los ojos y el comportamiento guiado visualmente". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Biological Sciences . 364 (1531): 2833–2847. doi :10.1098/rstb.2009.0083. PMC 2781862 . PMID  19720648. 
  89. ^ Nilsson DE (marzo de 2013). "Evolución del ojo y su base funcional". Neurociencia visual . 30 (1–2): 5–20. doi :10.1017/S0952523813000035. PMC 3632888 . PMID  23578808. 
  90. ^ Koyanagi M, Takada E, Nagata T, Tsukamoto H, Terakita A (marzo de 2013). "Los homólogos de Opn3 vertebrados potencialmente sirven como un sensor de luz en tejido no fotorreceptor". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (13): 4998–5003. Bibcode :2013PNAS..110.4998K. doi : 10.1073/pnas.1219416110 . PMC 3612648 . PMID  23479626. 
  91. ^ ab Sakai K, Yamashita T, Imamoto Y, Shichida Y (22 de octubre de 2015). "Diversidad de estados activos en opsinas TMT". PLOS ONE . ​​10 (10): e0141238. Bibcode :2015PLoSO..1041238S. doi : 10.1371/journal.pone.0141238 . PMC 4619619 . PMID  26491964. 
  92. ^ ab Fischer RM, Fontinha BM, Kirchmaier S, Steger J, Bloch S, Inoue D, et al. (11 de junio de 2013). "La coexpresión de las opsinas VAL y TMT descubre interneuronas fotosensoriales y neuronas motoras antiguas en el cerebro de vertebrados". PLOS Biology . 11 (6): e1001585. doi : 10.1371/journal.pbio.1001585 . PMC 3679003 . PMID  23776409. 
  93. ^ ab Moutsaki P, Whitmore D, Bellingham J, Sakamoto K, David-Gray ZK, Foster RG (abril de 2003). "Opsina de tejido múltiple de teleósteos (tmt): ¿un fotopigmento candidato que regula los relojes periféricos del pez cebra?". Investigación cerebral. Investigación cerebral molecular . 112 (1–2): 135–145. doi :10.1016/S0169-328X(03)00059-7. PMID  12670711.
  94. ^ Koyanagi M, Takano K, Tsukamoto H, Ohtsu K, Tokunaga F, Terakita A (octubre de 2008). "La visión de las medusas comienza con la señalización de AMPc mediada por la cascada de opsina-G". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (40): 15576–15580. Código Bib : 2008PNAS..10515576K. doi : 10.1073/pnas.0806215105 . PMC 2563118 . PMID  18832159. 
  95. ^ Mason B, Schmale M, Gibbs P, Miller MW, Wang Q, Levay K, et al. (5 de diciembre de 2012). "Evidencia de múltiples vías de fototransducción en un coral constructor de arrecifes". PLOS ONE . ​​7 (12): e50371. Bibcode :2012PLoSO...750371M. doi : 10.1371/journal.pone.0050371 . PMC 3515558 . PMID  23227169. 
  96. ^ Suga H, Schmid V, Gehring WJ (enero de 2008). "Evolución y diversidad funcional de las opsinas de las medusas". Current Biology . 18 (1): 51–55. Bibcode :2008CBio...18...51S. doi : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . PMID  18160295.
  97. ^ Feuda R, Rota-Stabelli O, Oakley TH, Pisani D (julio de 2014). "Las opsinas de la medusa peine y los orígenes de la fototransducción animal". Genome Biology and Evolution . 6 (8): 1964–1971. doi :10.1093/gbe/evu154. PMC 4159004 . PMID  25062921. 
  98. ^ Smith WC, Price DA, Greenberg RM, Battelle BA (julio de 1993). "Opsinas de los ojos laterales y ocelos del cangrejo herradura, Limulus polyphemus". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (13): 6150–6154. Bibcode :1993PNAS...90.6150S. doi : 10.1073/pnas.90.13.6150 . PMC 46885 . PMID  8327495. 
  99. ^ ab Yamashita T, Ohuchi H, Tomonari S, Ikeda K, Sakai K, Shichida Y (diciembre de 2010). "Opn5 es un pigmento biestable sensible a los rayos UV que se acopla con los subtipos Gi y Gq de la proteína G". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (51): 22084–22089. Bibcode :2010PNAS..10722084Y. doi : 10.1073/pnas.1012498107 . PMC 3009823 . PMID  21135214. 
  100. ^ Buhr ED, Yue WW, Ren X, Jiang Z, Liao HW, Mei X, et al. (octubre de 2015). "Fotoentrenamiento mediado por neuropsina (OPN5) de osciladores circadianos locales en la retina y la córnea de mamíferos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (42): 13093–13098. Bibcode :2015PNAS..11213093B. doi : 10.1073/pnas.1516259112 . PMC 4620855 . PMID  26392540. 
  101. ^ Hering L, Mayer G (septiembre de 2014). "El análisis del repertorio de opsinas en el tardígrado Hypsibius dujardini proporciona información sobre la evolución de los genes de opsinas en panartrópodos". Genome Biology and Evolution . 6 (9): 2380–2391. doi :10.1093/gbe/evu193. PMC 4202329 . PMID  25193307. 
  102. ^ Kojima D, Terakita A, Ishikawa T, Tsukahara Y, Maeda A, Shichida Y (septiembre de 1997). "Una nueva cascada de fototransducción mediada por Go en células visuales de vieira". La Revista de Química Biológica . 272 (37): 22979–22982. doi : 10.1074/jbc.272.37.22979 . PMID  9287291.
  103. ^ Koyanagi M, Terakita A, Kubokawa K, Shichida Y (noviembre de 2002). "Homólogos de anfioxo de rodopsina y peropsina acopladas a Go que tienen 11-cis- y todo-trans-retinianos como cromóforos". Cartas FEBS . 531 (3): 525–528. doi : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . PMID  12435605. S2CID  11669142.
  104. ^ Jiang M, Pandey S, Fong HK (diciembre de 1993). "Un homólogo de la opsina en la retina y el epitelio pigmentario". Oftalmología investigativa y ciencia visual . 34 (13): 3669–3678. PMID  8258527.
  105. ^ Nagata T, Koyanagi M, Terakita A (20 de octubre de 2010). "Evolución molecular y diversidad funcional de fotopigmentos basados ​​en opsina" . Consultado el 7 de mayo de 2018 .
  106. ^ Wenzel A, Oberhauser V, Pugh EN, Lamb TD, Grimm C, Samardzija M, et al. (agosto de 2005). "El receptor acoplado a proteína G de la retina (RGR) mejora la actividad de la isomerohidrolasa independientemente de la luz". The Journal of Biological Chemistry . 280 (33): 29874–29884. doi : 10.1074/jbc.M503603200 . PMID  15961402.
  107. ^ Radu RA, Hu J, Peng J, Bok D, Mata NL, Travis GH (julio de 2008). "El receptor de proteína G de la retina en el epitelio pigmentario de la retina-opsina media la translocación dependiente de la luz de los ésteres de todo-trans-retinilo para la síntesis del cromóforo visual en las células del epitelio pigmentario de la retina". The Journal of Biological Chemistry . 283 (28): 19730–19738. doi : 10.1074/jbc.M801288200 . PMC 2443657 . PMID  18474598. 
  108. ^ Hao W, Fong HK (mayo de 1996). "Opsina que absorbe luz azul y ultravioleta del epitelio pigmentario de la retina". Bioquímica . 35 (20): 6251–6256. doi :10.1021/bi952420k. PMID  8639565.
  109. ^ Sun H, Gilbert DJ, Copeland NG, Jenkins NA, Nathans J (septiembre de 1997). "Peropsina, una nueva proteína similar a un pigmento visual ubicada en las microvellosidades apicales del epitelio pigmentario de la retina". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (18): 9893–9898. Bibcode :1997PNAS...94.9893S. doi : 10.1073/pnas.94.18.9893 . PMC 23288 . PMID  9275222. 
  110. ^ Björn LO (2 de enero de 2015). Fotobiología: la ciencia de la luz y la vida. Springer. pág. 169. ISBN 978-1-4939-1468-5. Recuperado el 3 de septiembre de 2015 .
  111. ^ Fernald RD (septiembre de 2006). "Arrojando luz genética sobre la evolución de los ojos". Science . 313 (5795): 1914–1918. Bibcode :2006Sci...313.1914F. doi :10.1126/science.1127889. PMID  17008522. S2CID  84439732.
  112. ^ Waschuk SA, Bezerra AG, Shi L, Brown LS (mayo de 2005). "Leptosphaeria rhodopsin: bacteriorrodopsina-like proton pump from a eukaryote". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (19): 6879–6883. Bibcode :2005PNAS..102.6879W. doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC 1100770 . PMID  15860584. 
  113. ^ Findlay JB, Pappin DJ (septiembre de 1986). "La familia de proteínas opsinas". The Biochemical Journal . 238 (3): 625–642. doi :10.1042/bj2380625. PMC 1147185 . PMID  2948499. 
  114. ^ Shen L, Chen C, Zheng H, Jin L (2013). "La relación evolutiva entre las rodopsinas microbianas y las rodopsinas metazoarias". TheScientificWorldJournal . 2013 : 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . PMC 3583139 . PMID  23476135. 
  115. ^ Zhang Z, Jin Z, Zhao Y, Zhang Z, Li R, Xiao J, Wu J (agosto de 2014). "Estudio sistemático de prototipos de receptores de pares de proteínas G: ¿realmente evolucionaron a partir de genes procariotas?". IET Systems Biology . 8 (4): 154–161. doi : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . PMC 8687355 . PMID  25075528. 
  116. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (septiembre de 2011). "Los análisis independientes de HHsearch, basados ​​en Needleman-Wunsch y de motivos revelan la jerarquía general de la mayoría de las familias de receptores acoplados a proteína G". Biología molecular y evolución . 28 (9): 2471–2480. doi : 10.1093/molbev/msr061 . PMID  21402729.
  117. ^ Yee DC, Shlykov MA, Västermark A, Reddy VS, Arora S, Sun EI, Saier MH (noviembre de 2013). "La superfamilia del receptor acoplado a proteína transportadora-opsina-G (TOG)". The FEBS Journal . 280 (22): 5780–5800. doi :10.1111/febs.12499. PMC 3832197 . PMID  23981446. 
  118. ^ Yoshizawa S, Kumagai Y, Kim H, Ogura Y, Hayashi T, Iwasaki W, et al. (mayo de 2014). "Caracterización funcional de las rodopsinas de flavobacterias revela una clase única de bomba de cloruro impulsada por luz en bacterias". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (18): 6732–6737. Bibcode :2014PNAS..111.6732Y. doi : 10.1073/pnas.1403051111 . PMC 4020065 . PMID  24706784. 
  119. ^ Grote M, Engelhard M, Hegemann P (mayo de 2014). "De bombas de iones, sensores y canales: perspectivas sobre las rodopsinas microbianas entre la ciencia y la historia". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 1837 (5): 533–545. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . PMID  23994288.
  120. ^ Römpler H, Stäubert C, Thor D, Schulz A, Hofreiter M, Schöneberg T (febrero de 2007). "Viaje en el tiempo acoplado a proteína G: aspectos evolutivos de la investigación de GPCR". Intervenciones moleculares . 7 (1): 17–25. doi :10.1124/mi.7.1.5. PMID  17339603.
  121. ^ Zhang F, Vierock J, Yizhar O, Fenno LE, Tsunoda S, Kianianmomeni A, et al. (Diciembre de 2011). "La familia de herramientas optogenéticas de opsina microbiana". Celúla . 147 (7): 1446-1457. doi :10.1016/j.cell.2011.12.004. PMC 4166436 . PMID  22196724.