Es la forma activa de la vitamina B6, la cual comprende tres compuestos naturales, piridoxal, piridoxamina y piridoxina.La aldimina externa resultante puede perder un protón, dióxido de carbono, o la cadena lateral del aminoácido para formar un intermediario quinoide, el cual puede además actuar como nucléofilo en numerosas vías de reacción.En las transaminaciones, luego de la desprotonación, el intermediario quinoide acepta un protón en una posición diferente para convertirse en una cetimina.[3] Adicionalmente, el PLP es utilizado por las aminotransferasas (conocidas también como transaminasas) que actúan sobre algunos azúcares inusuales, tales como la perosamina y la desosamina.El PLP también se encuentra involucrado en varias reacciones de eliminación tales como las que llevan a cabo la serina deshidratasa y la GDP-4-ceto-6-desoximanosa-3-deshidratasa (Co1D).El PLP, también desempeña una función en la conversión de la levodopa en dopamina, facilitando la conversión del neurotransmisor excitatorio glutamato en el neurotransmisor inhibitorio GABA, y permite que la SAM se pueda descarboxilar para convertirse en propilamina, la cual es una precursora de las poliaminas.La facilidad con la que el nitrógeno del anillo piridina se protona juega un papel adicional en la especificidad.Estas vías metabólicas han sido estudiadas extensivamente en Escherichia coli y Bacillus subtilis, respectivamente.En E. coli la primera rama de la vía se encuentra catalizada por las enzimas codificadas por los genes epd, pdxB, serC y pdxA.Esta vía accidental es muy ineficiente, pero resulta posible gracias a la promiscuidad enzimática de varias enzimas.La subunidad PdxS cataliza la condensación de ribulosa 5-fosfato, gliceraldehído 3-fosfato y amonio para producir PLP.La subunidad PdxT produce el amonio necesario para la condensación a partir de glutamina.Otro tipo de inhibidores son sustratos análogos α-metil y amino-oxy, por ejemplo el α-metilglutamato).
Ejemplos mecanísticos: racemización de la alanina y eliminación de la cisteína.
