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Transferasa

La ARN polimerasa de Saccharomyces cerevisiae forma un complejo con α-amanitina (en rojo). A pesar del uso del término " polimerasa ", las ARN polimerasas se clasifican como una forma de nucleotidil transferasa. [1]

En bioquímica , una transferasa es una de las clases de enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales específicos (por ejemplo, un grupo metilo o glicosilo ) de una molécula (llamada donante) a otra (llamada aceptor). [2] Están involucradas en cientos de vías bioquímicas diferentes a lo largo de la biología y son parte integral de algunos de los procesos más importantes de la vida.

Las transferasas están implicadas en una gran cantidad de reacciones en la célula. Tres ejemplos de estas reacciones son la actividad de la coenzima A (CoA) transferasa , que transfiere ésteres de tioles , [3] la acción de la N-acetiltransferasa , que forma parte de la vía que metaboliza el triptófano , [4] y la regulación de la piruvato deshidrogenasa (PDH), que convierte el piruvato en acetil CoA . [5] Las transferasas también se utilizan durante la traducción. En este caso, una cadena de aminoácidos es el grupo funcional transferido por una peptidil transferasa . La transferencia implica la eliminación de la cadena de aminoácidos en crecimiento de la molécula de ARNt en el sitio A del ribosoma y su posterior adición al aminoácido unido al ARNt en el sitio P. [6]

Mecanísticamente, una enzima que catalizara la siguiente reacción sería una transferasa:

En la reacción anterior (donde el guión representa un enlace, no un signo menos), X sería el donante e Y sería el aceptor. [7] R denota el grupo funcional transferido como resultado de la actividad de la transferasa. El donante es a menudo una coenzima .

Historia

Algunos de los descubrimientos más importantes relacionados con las transferasas se produjeron ya en la década de 1930. Los primeros descubrimientos de la actividad de las transferasas se produjeron en otras clasificaciones de enzimas , incluidas la beta-galactosidasa , la proteasa y la fosfatasa ácido-base . Antes de darse cuenta de que las enzimas individuales eran capaces de tal tarea, se creía que dos o más enzimas realizaban transferencias de grupos funcionales. [8]

Biodegradación de la dopamina a través de la catecol-O-metiltransferasa (junto con otras enzimas). El mecanismo de degradación de la dopamina le valió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1970.

La transaminación , o la transferencia de un grupo amina (o NH2 ) de un aminoácido a un cetoácido por una aminotransferasa (también conocida como "transaminasa"), fue observada por primera vez en 1930 por Dorothy M. Needham , después de observar la desaparición del ácido glutámico añadido al músculo de la pechuga de paloma. [9] Esta observación fue verificada más tarde por el descubrimiento de su mecanismo de reacción por Braunstein y Kritzmann en 1937. [10] Su análisis mostró que esta reacción reversible podría aplicarse a otros tejidos. [11] Esta afirmación fue validada por el trabajo de Rudolf Schoenheimer con radioisótopos como trazadores en 1937. [12] [13] Esto a su vez allanaría el camino para la posibilidad de que transferencias similares fueran un medio primario para producir la mayoría de los aminoácidos a través de la transferencia de amino. [14]

Otro ejemplo de investigación temprana sobre transferasas y posterior reclasificación fue el descubrimiento de la uridil transferasa. En 1953, se demostró que la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa era una transferasa, cuando se descubrió que podía producir de forma reversible UTP y G1P a partir de UDP-glucosa y un pirofosfato orgánico . [15]

Otro ejemplo de importancia histórica relacionado con la transferasa es el descubrimiento del mecanismo de degradación de las catecolaminas por la catecol-O-metiltransferasa . Este descubrimiento fue en gran parte la razón por la que Julius Axelrod recibió en 1970 el Premio Nobel de Fisiología o Medicina (compartido con Sir Bernard Katz y Ulf von Euler ). [16]

La clasificación de las transferasas continúa hasta el día de hoy, y con frecuencia se descubren nuevas. [17] [18] Un ejemplo de esto es Pipe, una sulfotransferasa involucrada en el patrón dorsal-ventral de Drosophila . [19] Inicialmente, se desconocía el mecanismo exacto de Pipe, debido a la falta de información sobre su sustrato. [20] La investigación sobre la actividad catalítica de Pipe eliminó la probabilidad de que fuera un glicosaminoglicano de heparán sulfato . [21] Investigaciones posteriores han demostrado que Pipe se dirige a las estructuras ováricas para sulfatación. [22] Pipe está actualmente clasificada como una 2-O-sulfotransferasa de heparán sulfato de Drosophila . [23]

Nomenclatura

Los nombres sistemáticos de las transferasas se construyen en la forma "donador:aceptor grupo transferasa". [24] Por ejemplo, metilamina:L-glutamato N-metiltransferasa sería la convención de nomenclatura estándar para la transferasa metilamina-glutamato N-metiltransferasa , donde metilamina es el donador, L-glutamato es el aceptor y metiltransferasa es la agrupación de la categoría EC. Esta misma acción de la transferasa se puede ilustrar de la siguiente manera:

metilamina + L-glutamato NH 3 + N-metil-L-glutamato [25]

Sin embargo, otros nombres aceptados se utilizan con más frecuencia para las transferasas, y a menudo se forman como "transferasa del grupo aceptor" o "transferasa del grupo donante". Por ejemplo, una metiltransferasa de ADN es una transferasa que cataliza la transferencia de un grupo metilo a un aceptor de ADN . En la práctica, muchas moléculas no se denominan utilizando esta terminología debido a los nombres comunes más frecuentes. [26] Por ejemplo, la ARN polimerasa es el nombre común moderno para lo que antes se conocía como ARN nucleotidiltransferasa, un tipo de nucleotidiltransferasa que transfiere nucleótidos al extremo 3' de una cadena de ARN en crecimiento . [27] En el sistema de clasificación de la CE, el nombre aceptado para la ARN polimerasa es ARN polimerasa dirigida al ADN. [28]

Clasificación

Descritas principalmente en función del tipo de grupo bioquímico transferido, las transferasas se pueden dividir en diez categorías (según la clasificación del número EC ). [29] Estas categorías comprenden más de 450 enzimas únicas diferentes. [30] En el sistema de numeración EC, las transferasas han recibido una clasificación de EC2 . El hidrógeno no se considera un grupo funcional cuando se trata de objetivos de transferasas; en cambio, la transferencia de hidrógeno se incluye en las oxidorreductasas , [30] debido a consideraciones de transferencia de electrones.

Role

EC 2.1: transferasas de un solo carbono

Reacción que involucra la aspartato transcarbamilasa.

EC 2.1 incluye enzimas que transfieren grupos de un solo carbono. Esta categoría consta de transferencias de grupos metilo , hidroximetilo , formilo, carboxi, carbamoilo y amido. [31] Las carbamoiltransferasas, por ejemplo, transfieren un grupo carbamoilo de una molécula a otra. [32] Los grupos carbamoilo siguen la fórmula NH 2 CO. [33] En ATCasa, dicha transferencia se escribe como carbamoil fosfato + L- aspartato L-carbamoil aspartato + fosfato . [34]

EC 2.2: transferasas de aldehído y cetona

La reacción catalizada por la transaldolasa

Enzimas que transfieren grupos aldehído o cetona y que se incluyen en la EC 2.2. Esta categoría consta de varias transcetolasas y transaldolasas. [35] La transaldolasa, homónima de las aldehído transferasas, es una parte importante de la vía de las pentosas fosfato. [36] La reacción que cataliza consiste en una transferencia de un grupo funcional dihidroxiacetona al gliceraldehído 3-fosfato (también conocido como G3P). La reacción es la siguiente: sedoheptulosa 7-fosfato + gliceraldehído 3-fosfato eritrosa 4-fosfato + fructosa 6-fosfato . [37]

EC 2.3: aciltransferasas

La transferencia de grupos acilo o grupos acilo que se convierten en grupos alquilo durante el proceso de transferencia son aspectos clave de EC 2.3. Además, esta categoría también diferencia entre grupos aminoacilos y no aminoacilos. La peptidil transferasa es una ribozima que facilita la formación de enlaces peptídicos durante la traducción . [38] Como aminoaciltransferasa, cataliza la transferencia de un péptido a un aminoacil -ARNt , siguiendo esta reacción: peptidil-ARNt A + aminoacil-ARNt B ARNt A + peptidil aminoacil-ARNt B. [39]

EC 2.4: transferasas de glicosil, hexosil y pentosil

La EC 2.4 incluye enzimas que transfieren grupos glicosilo , así como aquellas que transfieren hexosa y pentosa. La glicosiltransferasa es una subcategoría de las transferasas EC 2.4 que está involucrada en la biosíntesis de disacáridos y polisacáridos a través de la transferencia de monosacáridos a otras moléculas. [40] Un ejemplo de una glicosiltransferasa prominente es la lactosa sintasa , que es un dímero que posee dos subunidades proteicas . Su acción principal es producir lactosa a partir de glucosa y UDP-galactosa. [41] Esto ocurre a través de la siguiente vía: UDP-β-D-galactosa + D-glucosa UDP + lactosa. [42]

EC 2.5: alquil y aril transferasas

La EC 2.5 se relaciona con las enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo, pero no incluye grupos metilo. Esto contrasta con los grupos funcionales que se convierten en grupos alquilo cuando se transfieren, ya que están incluidos en la EC 2.3. Actualmente, la EC 2.5 solo posee una subclase: las alquil y aril transferasas. [43] La cisteína sintasa , por ejemplo, cataliza la formación de ácidos acéticos y cisteína a partir de O 3 -acetil-L-serina y sulfuro de hidrógeno : O 3 -acetil-L-serina + H 2 S L-cisteína + acetato. [44]

EC 2.6: transferasas nitrogenadas

La aspartato aminotransferasa puede actuar sobre varios aminoácidos diferentes.

La agrupación consistente con la transferencia de grupos nitrogenados es EC 2.6. Esto incluye enzimas como la transaminasa (también conocida como "aminotransferasa"), y un número muy pequeño de oximinotransferasas y otras enzimas de transferencia de grupos nitrogenados. La EC 2.6 anteriormente incluía a la amidinotransferasa, pero desde entonces ha sido reclasificada como una subcategoría de la EC 2.1 (enzimas de transferencia de un solo carbono). [45] En el caso de la aspartato transaminasa , que puede actuar sobre la tirosina , la fenilalanina y el triptófano , transfiere reversiblemente un grupo amino de una molécula a la otra. [46]

La reacción, por ejemplo, sigue el siguiente orden: L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato. [47]

CE 2.7: transferasas de fósforo

Si bien EC 2.7 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen fósforo , también incluye nucleotidil transferasas. [48] La subcategoría fosfotransferasa se divide en categorías según el tipo de grupo que acepta la transferencia. [24] Los grupos que se clasifican como aceptores de fosfato incluyen: alcoholes, grupos carboxi, grupos nitrogenados y grupos fosfato. [29] Otros componentes de esta subclase de transferasas son varias quinasas. Una quinasa destacada es la quinasa dependiente de ciclina (o CDK), que comprende una subfamilia de proteínas quinasas . Como su nombre lo indica, las CDK dependen en gran medida de moléculas de ciclina específicas para su activación . [49] Una vez combinado, el complejo CDK-ciclina es capaz de realizar su función dentro del ciclo celular. [50]

La reacción catalizada por CDK es la siguiente: ATP + una proteína diana ADP + una fosfoproteína. [51]

EC 2.8: transferasas de azufre

Diagrama de cinta de una estructura variante de la sulfotransferasa de estrógeno (PDB 1aqy EBI) [52]

La transferencia de grupos que contienen azufre está cubierta por EC 2.8 y se subdivide en las subcategorías de sulfurtransferasas, sulfotransferasas y CoA-transferasas, así como enzimas que transfieren grupos alquiltio. [53] Un grupo específico de sulfotransferasas son aquellas que utilizan PAPS como donante de grupos sulfato. [54] Dentro de este grupo se encuentra la alcohol sulfotransferasa que tiene una amplia capacidad de orientación. [55] Debido a esto, la alcohol sulfotransferasa también se conoce con otros nombres, incluidos "hidroxiesteroide sulfotransferasa", "esteroide sulfoquinasa" y "estrógeno sulfotransferasa". [56] Las disminuciones en su actividad se han relacionado con la enfermedad hepática humana. [57] Esta transferasa actúa a través de la siguiente reacción: sulfato de 3'-fosfoadenililo + un alcohol adenosina 3',5'bisfosfato + un sulfato de alquilo. [58]

EC 2.9: transferasas de selenio

La EC 2.9 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen selenio . [59] Esta categoría solo contiene dos transferasas y, por lo tanto, es una de las categorías más pequeñas de transferasas. La selenocisteína sintasa, que se agregó por primera vez al sistema de clasificación en 1999, convierte el seril-ARNt (Sec UCA) en selenocisteil-ARNt (Sec UCA). [60]

EC 2.10: transferasas metálicas

La categoría de EC 2.10 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen molibdeno o tungsteno . Sin embargo, a partir de 2011, solo se ha agregado una enzima: molibdopterina molibdotransferasa . [61] Esta enzima es un componente de la biosíntesis de MoCo en Escherichia coli . [62] La reacción que cataliza es la siguiente: adenilil- molibdopterina + cofactor de molibdeno molibdato + AMP. [63]

Papel en el grupo sanguíneo histológico

Las transferasas A y B son la base del sistema de grupos sanguíneos ABO humanos . Tanto las transferasas A como B son glicosiltransferasas, lo que significa que transfieren una molécula de azúcar a un antígeno H. [64] Esto permite que el antígeno H sintetice los conjugados de glicoproteína y glicolípido que se conocen como antígenos A/B . [64] El nombre completo de la transferasa A es alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa [65] y su función en la célula es agregar N-acetilgalactosamina al antígeno H, creando el antígeno A. [66] : 55  El nombre completo de la transferasa B es alfa 1-3-galactosiltransferasa, [65] y su función en la célula es agregar una molécula de galactosa al antígeno H, creando el antígeno B. [66]

El Homo sapiens puede tener cualquiera de los cuatro tipos de sangre diferentes : tipo A (expresa antígenos A), tipo B (expresa antígenos B), tipo AB (expresa antígenos A y B) y tipo O (no expresa antígenos A ni B). [67] El gen de las transferasas A y B se encuentra en el cromosoma 9. [ 68] El gen contiene siete exones y seis intrones [69] y el gen en sí tiene más de 18 kb de longitud. [70] Los alelos de las transferasas A y B son extremadamente similares. Las enzimas resultantes solo difieren en 4 residuos de aminoácidos. [66] Los residuos diferentes se encuentran en las posiciones 176, 235, 266 y 268 en las enzimas. [66] : 82–83 

Deficiencias

La galactosa-1-fosfato uridiltransferasa de E. coli . La deficiencia de la isoforma humana de esta transferasa causa galactosemia.

.

Las deficiencias de transferasa son la causa de muchas enfermedades comunes . El resultado más común de una deficiencia de transferasa es la acumulación de un producto celular .

Deficiencia de SCOT

La deficiencia de succinil-CoA:3-cetoácido CoA transferasa (o deficiencia de SCOT ) conduce a una acumulación de cetonas . [71] Las cetonas se crean a partir de la descomposición de las grasas en el cuerpo y son una fuente importante de energía. [72] La incapacidad de utilizar cetonas conduce a una cetoacidosis intermitente , que generalmente se manifiesta por primera vez durante la infancia. [72] Los pacientes con la enfermedad experimentan náuseas, vómitos, incapacidad para alimentarse y dificultades respiratorias. [72] En casos extremos, la cetoacidosis puede conducir al coma y la muerte. [72] La deficiencia es causada por una mutación en el gen OXCT1. [73] Los tratamientos se basan principalmente en el control de la dieta del paciente. [74]

Deficiencia de CPT-II

La deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II (también conocida como deficiencia de CPT-II ) conduce a un exceso de ácidos grasos de cadena larga , ya que el cuerpo carece de la capacidad de transportar ácidos grasos a las mitocondrias para ser procesados ​​como fuente de combustible. [75] La enfermedad es causada por un defecto en el gen CPT2. [76] Esta deficiencia se presentará en pacientes de una de tres formas: neonatal letal, hepatocardiomuscular infantil grave y forma miopática. [76] La miopática es la forma menos grave de la deficiencia y puede manifestarse en cualquier momento de la vida del paciente. [76] Las otras dos formas aparecen en la infancia. [76] Los síntomas comunes de la forma neonatal letal y las formas infantiles graves son insuficiencia hepática, problemas cardíacos, convulsiones y muerte. [76] La forma miopática se caracteriza por dolor muscular y debilidad después del ejercicio vigoroso. [76] El tratamiento generalmente incluye modificaciones dietéticas y suplementos de carnitina. [76]

Galactosemia

La galactosemia resulta de una incapacidad para procesar la galactosa, un azúcar simple . [77] Esta deficiencia ocurre cuando el gen de la galactosa-1-fosfato uridiltransferasa (GALT) tiene cualquier número de mutaciones, lo que lleva a una deficiencia en la cantidad de GALT producida. [78] [79] Hay dos formas de galactosemia: clásica y Duarte. [80] La galactosemia Duarte es generalmente menos grave que la galactosemia clásica y es causada por una deficiencia de galactoquinasa . [81] La galactosemia hace que los bebés sean incapaces de procesar los azúcares de la leche materna, lo que provoca vómitos y anorexia a los pocos días de nacer. [81] La mayoría de los síntomas de la enfermedad son causados ​​por una acumulación de galactosa-1-fosfato en el cuerpo. [81] Los síntomas comunes incluyen insuficiencia hepática, sepsis , retraso del crecimiento y deterioro mental, entre otros. [82] La acumulación de una segunda sustancia tóxica, el galactitol , se produce en los cristales de los ojos, lo que provoca cataratas . [83] Actualmente, el único tratamiento disponible es el diagnóstico temprano seguido de la adherencia a una dieta sin lactosa y la prescripción de antibióticos para las infecciones que puedan desarrollarse. [84]

Deficiencias de colina acetiltransferasa

La colina acetiltransferasa (también conocida como ChAT o CAT) es una enzima importante que produce el neurotransmisor acetilcolina . [85] La acetilcolina está involucrada en muchas funciones neuropsíquicas como la memoria, la atención, el sueño y el despertar. [86] [87] [88] La enzima tiene forma globular y consta de una sola cadena de aminoácidos. [89] La ChAT funciona para transferir un grupo acetilo de la acetil coenzima A a la colina en las sinapsis de las células nerviosas y existe en dos formas: soluble y unida a la membrana. [ 89] El gen ChAT se encuentra en el cromosoma 10. [90]

Enfermedad de Alzheimer

La disminución de la expresión de ChAT es una de las características de la enfermedad de Alzheimer . [91] Los pacientes con enfermedad de Alzheimer muestran una reducción del 30 al 90% en la actividad en varias regiones del cerebro, incluyendo el lóbulo temporal , el lóbulo parietal y el lóbulo frontal . [92] Sin embargo, no se cree que la deficiencia de ChAT sea la causa principal de esta enfermedad. [89]

Esclerosis lateral amiotrófica (ELA o enfermedad de Lou Gehrig)

Los pacientes con ELA muestran una marcada disminución de la actividad de ChAT en las neuronas motoras de la médula espinal y el cerebro . [93] Los niveles bajos de actividad de ChAT son una indicación temprana de la enfermedad y son detectables mucho antes de que las neuronas motoras comiencen a morir. Esto puede detectarse incluso antes de que el paciente presente síntomas . [94]

Enfermedad de Huntington

Los pacientes con Huntington también muestran una marcada disminución en la producción de ChAT. [95] Aunque la causa específica de la producción reducida no está clara, se cree que la muerte de neuronas motoras de tamaño mediano con dendritas espinosas conduce a niveles más bajos de producción de ChAT. [89]

Esquizofrenia

Los pacientes con esquizofrenia también presentan niveles disminuidos de ChAT, localizados en el tegmento mesopontino del cerebro [96] y el núcleo accumbens [97] , lo que se cree que se correlaciona con la disminución del funcionamiento cognitivo que experimentan estos pacientes. [89]

Síndrome de muerte súbita del lactante (SMSL)

Estudios recientes han demostrado que los bebés con SMSL muestran niveles reducidos de ChAT tanto en el hipotálamo como en el cuerpo estriado . [89] Los bebés con SMSL también muestran menos neuronas capaces de producir ChAT en el sistema vago. [98] Estos defectos en el bulbo raquídeo podrían conducir a una incapacidad para controlar funciones autónomas esenciales como los sistemas cardiovascular y respiratorio . [98]

Síndrome miasténico congénito (SMC)

El CMS es una familia de enfermedades que se caracterizan por defectos en la transmisión neuromuscular que conducen a episodios recurrentes de apnea (incapacidad para respirar) que pueden ser fatales. [99] La deficiencia de ChAT está implicada en los síndromes de miastenia donde el problema de transición ocurre presinápticamente . [100] Estos síndromes se caracterizan por la incapacidad de los pacientes para resintetizar acetilcolina . [100]

Usos en biotecnología

Transferasas terminales

Las transferasas terminales son transferasas que se pueden utilizar para etiquetar ADN o para producir vectores plasmídicos . [101] Cumple ambas tareas añadiendo desoxinucleótidos en forma de plantilla al extremo descendente o al extremo 3' de una molécula de ADN existente. La transferasa terminal es una de las pocas ADN polimerasas que pueden funcionar sin un cebador de ARN. [101]

Glutatión transferasas

La familia de glutatión transferasas (GST) es extremadamente diversa y, por lo tanto, se puede utilizar para una serie de propósitos biotecnológicos. Las plantas utilizan glutatión transferasas como un medio para segregar metales tóxicos del resto de la célula. [102] Estas glutatión transferasas se pueden utilizar para crear biosensores para detectar contaminantes como herbicidas e insecticidas. [103] Las glutatión transferasas también se utilizan en plantas transgénicas para aumentar la resistencia al estrés biótico y abiótico. [103] Actualmente, las glutatión transferasas se están explorando como objetivos para medicamentos contra el cáncer debido a su papel en la resistencia a los fármacos . [103] Además, los genes de glutatión transferasa se han investigado debido a su capacidad para prevenir el daño oxidativo y han demostrado una resistencia mejorada en cultivos transgénicos . [104]

Transferasas de caucho

Actualmente, la única fuente comercial disponible de caucho natural es la planta Hevea ( Hevea brasiliensis ). El caucho natural es superior al caucho sintético en una serie de usos comerciales. [105] Se están realizando esfuerzos para producir plantas transgénicas capaces de sintetizar caucho natural, incluido el tabaco y el girasol . [106] Estos esfuerzos se centran en la secuenciación de las subunidades del complejo enzimático de la transferasa del caucho para transfectar estos genes en otras plantas. [106]

Transferasas asociadas a la membrana

Muchas transferasas se asocian con membranas biológicas como proteínas de membrana periféricas o ancladas a membranas a través de una única hélice transmembrana , [107] por ejemplo numerosas glicosiltransferasas en el aparato de Golgi . Algunas otras son proteínas transmembrana de múltiples tramos , por ejemplo ciertas oligosacariltransferasas o glutatión S-transferasa microsomal de la familia MAPEG .

Referencias

  1. ^ "EC 2.7.7 Nucleotidiltransferasas". Nomenclatura enzimática. Recomendaciones . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 4 de octubre de 2020 .
  2. ^ "Transferasa". Genetics Home Reference . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  3. ^ Moore SA, Jencks WP (septiembre de 1982). "Reacciones modelo para la transferasa CoA que implican transferencia de tiol. Formación de anhídrido a partir de ésteres de tiol y ácidos carboxílicos". The Journal of Biological Chemistry . 257 (18): 10882–92. doi : 10.1016/S0021-9258(18)33907-3 . PMID  6955307.
  4. ^ Wishart D. "Metabolismo del triptófano". Base de datos de vías de moléculas pequeñas . Departamento de Ciencias de la Computación y Ciencias Biológicas, Universidad de Alberta . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  5. ^ Herbst EA, MacPherson RE, LeBlanc PJ, Roy BD, Jeoung NH, Harris RA, Peters SJ (enero de 2014). "La piruvato deshidrogenasa quinasa-4 contribuye a la recirculación de precursores gluconeogénicos durante la recuperación de glucógeno después del ejercicio". American Journal of Physiology. Fisiología reguladora, integradora y comparativa . 306 (2): R102–7. doi :10.1152/ajpregu.00150.2013. PMC 3921314. PMID  24305065 . 
  6. ^ Watson, James D. Biología molecular del gen . Upper Saddle River, NJ: Pearson, 2013. Impreso.
  7. ^ Boyce S, Tipton KF (2005). "Clasificación y nomenclatura de enzimas". Enciclopedia de ciencias de la vida . doi :10.1038/npg.els.0003893. ISBN 978-0470016176.
  8. ^ Morton RK (julio de 1953). "Actividad transferasa de enzimas hidrolíticas". Nature . 172 (4367): 65–8. Bibcode :1953Natur.172...65M. doi :10.1038/172065a0. PMID  13072573. S2CID  4180213.
  9. ^ Needham, Dorothy M (1930). "Un estudio cuantitativo del ácido succínico en el músculo: ácidos glutámico y aspártico como precursores". Biochem J . 24 (1): 208–27. doi :10.1042/bj0240208. PMC 1254374 . PMID  16744345. 
  10. ^ Snell EE, Jenkins WT (diciembre de 1959). "El mecanismo de la reacción de transaminación". Journal of Cellular and Comparative Physiology . 54 (S1): 161–177. doi :10.1002/jcp.1030540413. PMID  13832270.
  11. ^ Braunstein AE, Kritzmann MG (1937). "Formación y descomposición de aminoácidos por transferencia intermolecular del grupo amino". Nature . 140 (3542): 503–504. Código Bibliográfico :1937Natur.140R.503B. doi :10.1038/140503b0. S2CID  4009655.
  12. ^ Schoenheimer R (1949). El estado dinámico de los constituyentes del cuerpo . Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
  13. ^ Guggenheim KY (noviembre de 1991). "Rudolf Schoenheimer y el concepto del estado dinámico de los constituyentes del cuerpo". The Journal of Nutrition . 121 (11): 1701–4. doi : 10.1093/jn/121.11.1701 . PMID  1941176.
  14. ^ Hird FJ, Rowsell EV (septiembre de 1950). "Transaminaciones adicionales mediante preparaciones de partículas insolubles de hígado de rata". Nature . 166 (4221): 517–8. Bibcode :1950Natur.166..517H. doi :10.1038/166517a0. PMID  14780123. S2CID  4215187.
  15. ^ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (diciembre de 1953). "Uridil transferasas y la formación de trifosfato de uridina; producción enzimática de trifosfato de uridina: pirofosforólisis de difosfoglucosa de uridina". Nature . 172 (4388): 1036–7. Bibcode :1953Natur.172.1036M. doi :10.1038/1721036a0. PMID  13111246. S2CID  452922.
  16. ^ "Fisiología o Medicina 1970 - Nota de prensa". Nobelprize.org . Nobel Media AB . Consultado el 5 de noviembre de 2013 .
  17. ^ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (noviembre de 1996). "Una nueva superfamilia de enzimas: las fosfopanteteinil transferasas". Química y biología . 3 (11): 923–36. doi : 10.1016/S1074-5521(96)90181-7 . PMID  8939709.
  18. ^ Wongtrakul J, Pongjaroenkit S, Leelapat P, Nachaiwieng W, Prapanthadara LA, Ketterman AJ (marzo de 2010). "Expresión y caracterización de tres nuevas glutatión transferasas, una épsilon (AcGSTE2-2), omega (AcGSTO1-1) y theta (AcGSTT1-1) de Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), un importante vector de la malaria tailandesa". Revista de entomología médica . 47 (2): 162–71. doi :10.1603/me09132. PMID  20380296. S2CID  23558834.
  19. ^ Sen J, Goltz JS, Stevens L, Stein D (noviembre de 1998). "La expresión espacialmente restringida de la pipa en la cámara de huevos de Drosophila define la polaridad dorsal-ventral embrionaria". Cell . 95 (4): 471–81. doi : 10.1016/s0092-8674(00)81615-3 . PMID  9827800. S2CID  27722532.
  20. ^ Moussian B, Roth S (noviembre de 2005). "Formación del eje dorsoventral en el embrión de Drosophila: modelado y transducción de un gradiente de morfógenos". Current Biology . 15 (21): R887–99. Bibcode :2005CBio...15.R887M. doi : 10.1016/j.cub.2005.10.026 . PMID  16271864. S2CID  15984116.
  21. ^ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (septiembre de 2005). "La actividad de la proteína de la pipa de Drosophila en el ovario y la glándula salival embrionaria no requiere glicosaminoglicanos de heparán sulfato". Desarrollo . 132 (17): 3813–22. doi : 10.1242/dev.01962 . PMID  16049108.
  22. ^ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (julio de 2009). "La sulfatación de los componentes de la cáscara del huevo por Pipe define la polaridad dorsal-ventral en el embrión de Drosophila". Current Biology . 19 (14): 1200–5. Bibcode :2009CBio...19.1200Z. doi :10.1016/j.cub.2009.05.050. PMC 2733793 . PMID  19540119. 
  23. ^ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (marzo de 2007). "Estudio mutacional de la heparán sulfato 2-O-sulfotransferasa y la condroitín sulfato 2-O-sulfotransferasa". The Journal of Biological Chemistry . 282 (11): 8356–67. doi : 10.1074/jbc.M608062200 . PMID  17227754.
  24. ^ ab "EC 2 Introduction". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 5 de noviembre de 2013 .
  25. ^ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (febrero de 1966). "La síntesis enzimática del ácido N-metilglutámico". The Journal of Biological Chemistry . 241 (4): 935–45. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96855-9 . PMID  5905132.
  26. ^ Lower S. "Nombramiento de sustancias químicas". Libro de texto virtual de química general Chem1 . Consultado el 13 de noviembre de 2013 .
  27. ^ Hausmann R (3 de diciembre de 2010). Para captar la esencia de la vida: una historia de la biología molecular . Dordrecht: Springer. pp. 198-199. ISBN 978-90-481-6205-5.
  28. ^ "EC 2.7.7.6". Nomenclatura enzimática de la IUBMB . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 12 de noviembre de 2013 .
  29. ^ ab "Nomenclatura de la transferasa EC2". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  30. ^ ab "Transferasa". Encyclopædia Britannica . Encyclopædia Britannica, Inc . Consultado el 28 de julio de 2016 .
  31. ^ "EC 2.1.3: Carboxi- y carbamoiltransferasas". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  32. ^ "carbamoiltransferasa". Diccionario Libre . Farlex, Inc. . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  33. ^ "grupo carbamoilo (CHEBI:23004)". ChEBI: La base de datos y ontología de entidades químicas de interés biológico . Laboratorio Europeo de Biología Molecular . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  34. ^ Reichard P, Hanshoff G (1956). "Aspartato carbamil transferasa de Escherichia coli" (PDF) . Acta Chemica Scandinavica . 10 : 548–566. doi : 10.3891/acta.chem.scand.10-0548 .
  35. ^ "ENZIMA clase 2.2.1". ExPASy: Portal de recursos de bioinformática . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  36. ^ "Vía de las pentosas fosfato". Apuntes de Bioquímica Molecular II . Programa de Bioquímica y Biofísica del Instituto Politécnico Renssalaer . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  37. ^ "EC 2.2.1.2 Transaldolasa". Base de datos de estructuras enzimáticas . Laboratorio Europeo de Biología Molecular . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  38. ^ Voorhees RM, Weixlbaumer A, Loakes D, Kelley AC, Ramakrishnan V (mayo de 2009). "Información sobre la estabilización del sustrato a partir de instantáneas del centro de la peptidil transferasa del ribosoma 70S intacto". Nature Structural & Molecular Biology . 16 (5): 528–33. doi :10.1038/nsmb.1577. PMC 2679717 . PMID  19363482. 
  39. ^ "Entrada de ENZIMA: EC 2.3.2.12". ExPASy: Portal de recursos de bioinformática . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  40. ^ "Palabra clave: glicosiltransferasa". UniProt . Consorcio UniProt . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  41. ^ Fitzgerald DK, Brodbeck U, Kiyosawa I, Mawal R, Colvin B, Ebner KE (abril de 1970). "Alfa-lactalbúmina y la reacción de la lactosa sintetasa". The Journal of Biological Chemistry . 245 (8): 2103–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63212-0 . PMID  5440844.
  42. ^ "Entrada de ENZIMA: EC 2.4.1.22". ExPASy: Portal de recursos de bioinformática . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  43. ^ "EC 2.5". IntEnz . Laboratorio Europeo de Biología Molecular . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  44. ^ Qabazard B, Ahmed S, Li L, Arlt VM, Moore PK, Stürzenbaum SR (2013). "El envejecimiento de C. elegans está modulado por el sulfuro de hidrógeno y la sulfhidrilasa/cisteína sintasa cysl-2". PLOS ONE . ​​8 (11): e80135. Bibcode :2013PLoSO...880135Q. doi : 10.1371/journal.pone.0080135 . PMC 3832670 . PMID  24260346. 
  45. ^ "EC 2.6.2". Nomenclatura enzimática de la IUBMB . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 28 de noviembre de 2013 .
  46. ^ Kirsch JF, Eichele G, Ford GC, Vincent MG, Jansonius JN, Gehring H, Christen P (abril de 1984). "Mecanismo de acción de la aspartato aminotransferasa propuesto sobre la base de su estructura espacial". Journal of Molecular Biology . 174 (3): 497–525. doi :10.1016/0022-2836(84)90333-4. PMID  6143829.
  47. ^ "Entrada enzimática: 2.6.1.1". ExPASy: Portal de recursos de bioinformática . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 28 de noviembre de 2013 .
  48. ^ "EC 2.7". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 4 de diciembre de 2013 .
  49. ^ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (enero de 1996). "Caracterización bioquímica de la quinasa activadora de la proteína quinasa dependiente de ciclina humana. Identificación de p35 como una nueva subunidad reguladora". The Journal of Biological Chemistry . 271 (1): 471–7. doi : 10.1074/jbc.271.1.471 . PMID  8550604. S2CID  20348897.
  50. ^ Lewis R (2008). Genética humana: conceptos y aplicaciones (8.ª ed.). Boston: McGraw-Hill/Higher Education. pág. 32. ISBN 978-0-07-299539-8.
  51. ^ "Entrada de ENZIMA: EC 2.7.11.22". ExPASy: Portal de recursos de bioinformática . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 4 de diciembre de 2013 .
  52. ^ "Resumen de 1aqy". Banco de datos de proteínas en Europa. Aportando estructura a la biología . Instituto Europeo de Bioinformática . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  53. ^ "EC 2.8 Transferencia de grupos que contienen azufre". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  54. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (junio de 2001). "Estructura y función de las sulfotransferasas". Archivos de bioquímica y biofísica . 390 (2): 149–57. doi :10.1006/abbi.2001.2368. PMID  11396917.
  55. ^ "EC 2.8 Transferencia de grupos que contienen azufre". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  56. ^ "Enzima 2.8.2.2". Kegg: DBGET . Centro de Bioinformática de la Universidad de Kioto . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  57. ^ Ou Z, Shi X, Gilroy RK, Kirisci L, Romkes M, Lynch C, Wang H, Xu M, Jiang M, Ren S, Gramignoli R, Strom SC, Huang M, Xie W (enero de 2013). "Regulación de la sulfotransferasa hidroxiesteroide humana (SULT2A1) por RORα y RORγ y su posible relevancia para las enfermedades hepáticas humanas". Endocrinología molecular . 27 (1): 106–15. doi :10.1210/me.2012-1145. PMC 3545217 . PMID  23211525. 
  58. ^ Sekura RD, Marcus CJ, Lyon ES, Jakoby WB (mayo de 1979). "Ensayo de sulfotransferasas". Analytical Biochemistry . 95 (1): 82–6. doi :10.1016/0003-2697(79)90188-x. PMID  495970.
  59. ^ "EC 2.9.1". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  60. ^ Forchhammer K, Böck A (abril de 1991). "Selenocisteína sintasa de Escherichia coli. Análisis de la secuencia de reacción". The Journal of Biological Chemistry . 266 (10): 6324–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)38121-3 . PMID  2007585.
  61. ^ "EC 2.10.1". Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de la Universidad Queen Mary de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  62. ^ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (enero de 2007). "Análisis mutacional de MoeA de Escherichia coli: dos actividades funcionales se asignan a la hendidura del sitio activo". Bioquímica . 46 (1): 78–86. doi :10.1021/bi061551q. PMC 1868504 . PMID  17198377. 
  63. ^ Wünschiers R, Jahn M, Jahn D, Schomburg I, Peifer S, Heinzle E, Burtscher H, Garbe J, Steen A, Schobert M, Oesterhelt D, Wachtveitl J, Chang A (2010). "Capítulo 3: Metabolismo". En Michal G, Schomburg D (eds.). Vías bioquímicas: un atlas de bioquímica y biología molecular (2ª ed.). Oxford: Wiley-Blackwell. pag. 140. doi :10.1002/9781118657072.ch3. ISBN 9780470146842.
  64. ^ ab Nishida C, Tomita T, Nishiyama M, Suzuki R, Hara M, Itoh Y, Ogawa H, Okumura K, Nishiyama C (2011). "La B-transferasa con una sustitución Pro234Ser adquiere actividad AB-transferasa". Biociencia, biotecnología y bioquímica . 75 (8): 1570–5. doi : 10.1271/bbb.110276 . PMID  21821934.
  65. ^ ab "Grupo sanguíneo ABO ABO (transferasa A, alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa; transferasa B, alfa 1-3-galactosiltransferasa) [ Homo sapiens (humano) ]". NCBI . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  66. ^ abcd Datta SP, Smith GH, Campbell PN (2000). Diccionario Oxford de bioquímica y biología molecular (edición revisada). Oxford: Oxford Univ. Press. ISBN 978-0-19-850673-7.
  67. ^ O'Neil D. "Grupos sanguíneos ABO". Sangre humana: Introducción a sus componentes y tipos . Departamento de Ciencias del Comportamiento, Palomar College . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  68. ^ "Grupo sanguíneo ABO (transferasa A, alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa; transferasa B, alfa 1-3-galactosiltransferasa)". GeneCards: el compendio de genes humanos . Instituto de Ciencias Weizmann . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  69. ^ Moran, Lawrence (22 de febrero de 2007). "Human ABO Gene" (El gen ABO humano) . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  70. ^ Kidd, Kenneth. «Grupo sanguíneo ABO (transferasa A, alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa; transferasa B, alfa 1-3-galactosiltransferasa)» . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  71. ^ "Deficiencia de succinil-CoA:3-cetoácido CoA transferasa". Genetics Home Reference . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  72. ^ abcd "DEFICIENCIA DE SUCCINIL-CoA:3-OXOÁCIDO CoA TRANSFERASA". OMIM . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  73. ^ "Deficiencia de SCOT". NIH . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  74. ^ "Deficiencia de succinil-CoA 3-oxoácido transferasa" (PDF) . Climb National Information Centre . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  75. ^ "Deficiencia de carnitina plamitoiltransferasa I". Genetics Home Reference . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  76. ^ abcdefg Weiser, Thomas (1993). "Carnitine Palmitoyltransferase II Deficiency" (Deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II). NIH. PMID  20301431. Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  77. ^ "Galactosemia". Genetics Home Reference . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  78. ^ Dobrowolski SF, Banas RA, Suzow JG, Berkley M, Naylor EW (febrero de 2003). "Análisis de mutaciones comunes en el gen de la galactosa-1-fosfato uridil transferasa: nuevos ensayos para aumentar la sensibilidad y especificidad de la detección de galactosemia en recién nacidos". The Journal of Molecular Diagnostics . 5 (1): 42–7. doi :10.1016/S1525-1578(10)60450-3. PMC 1907369 . PMID  12552079. 
  79. ^ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (julio de 1999). "Base genética de la galactosemia deficiente en transferasa en Irlanda y la historia de la población de los nómadas irlandeses". Revista Europea de Genética Humana . 7 (5): 549–54. doi : 10.1038/sj.ejhg.5200327 . PMID  10439960. S2CID  22402528.
  80. ^ Mahmood U, Imran M, Naik SI, Cheema HA, Saeed A, Arshad M, Mahmood S (noviembre de 2012). "Detección de mutaciones comunes en el gen GALT mediante ARMS". Gene . 509 (2): 291–4. doi :10.1016/j.gene.2012.08.010. PMID  22963887. S2CID  11479049.
  81. ^ a b "Galactosemia". NORTE . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  82. ^ Berry GT (2000). "Galactosemia clásica y variante clínica de la galactosemia". GeneReviews [Internet] . PMID  20301691.
  83. ^ Bosch AM (agosto de 2006). "Revisión de la galactosemia clásica". Revista de enfermedades metabólicas hereditarias . 29 (4): 516–25. doi :10.1007/s10545-006-0382-0. PMID  16838075. S2CID  16382462.
  84. ^ Karadag N, Zenciroglu A, Eminoglu FT, Dilli D, Karagol BS, Kundak A, Dursun A, Hakan N, Okumus N (2013). "Revisión de la literatura y resultados de la galactosemia clásica diagnosticada en el período neonatal". Laboratorio Clínico . 59 (9–10): 1139–46. doi :10.7754/clin.lab.2013.121235. PMID  24273939.
  85. ^ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febrero de 1991). "Mapa del gen de la colina acetiltransferasa humana en la región 10q11-q22.2 mediante hibridación in situ". Genomics . 9 (2): 396–8. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID  1840566.
  86. ^ Braida D, Ponzoni L, Martucci R, Sparatore F, Gotti C, Sala M (mayo de 2014). "El papel de los receptores nicotínicos de acetilcolina neuronales (nAChR) en el aprendizaje y la memoria en el pez cebra". Psicofarmacología . 231 (9): 1975–85. doi :10.1007/s00213-013-3340-1. PMID  24311357. S2CID  8707545.
  87. ^ Stone TW (septiembre de 1972). "Mecanismos colinérgicos en la corteza cerebral somatosensorial de la rata". The Journal of Physiology . 225 (2): 485–99. doi :10.1113/jphysiol.1972.sp009951. PMC 1331117 . PMID  5074408. 
  88. ^ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (marzo de 2013). "Los ratones con eliminación selectiva de la liberación de acetilcolina estriatal son delgados, muestran una homeostasis energética alterada y un ciclo sueño/vigilia modificado". Journal of Neurochemistry . 124 (5): 658–69. doi : 10.1111/jnc.12128 . PMID  23240572. S2CID  22798872.
  89. ^ abcdef Oda Y (noviembre de 1999). "Colina acetiltransferasa: estructura, distribución y cambios patológicos en el sistema nervioso central" (PDF) . Pathology International . 49 (11): 921–37. doi :10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID  10594838. S2CID  23621617.
  90. ^ "Colina O-acetiltransferasa". GeneCards: The Human Gene Compendium . Instituto de Ciencias Weizmann . Consultado el 5 de diciembre de 2013 .
  91. ^ Szigeti C, Bencsik N, Simonka AJ, Legradi A, Kasa P, Gulya K (mayo de 2013). "Efectos a largo plazo de las inmunolesiones selectivas de las neuronas colinérgicas del núcleo basal magnocelular en las vías colinérgicas ascendentes en la rata: un modelo para la enfermedad de Alzheimer" (PDF) . Brain Research Bulletin . 94 : 9–16. doi :10.1016/j.brainresbull.2013.01.007. PMID  23357177. S2CID  22103097.
  92. ^ González-Castañeda RE, Sánchez-González VJ, Flores-Soto M, Vázquez-Camacho G, Macías-Islas MA, Ortiz GG (marzo de 2013). "Factor silenciador restrictivo neuronal y expresión de colina acetiltransferasa en tejido cerebral de pacientes con enfermedad de Alzheimer: un estudio piloto". Genética y Biología Molecular . 36 (1): 28–36. doi :10.1590/S1415-47572013000100005. PMC 3615522 . PMID  23569405. 
  93. ^ Rowland LP, Shneider NA (mayo de 2001). "Esclerosis lateral amiotrófica". The New England Journal of Medicine . 344 (22): 1688–700. doi :10.1056/NEJM200105313442207. PMID  11386269.
  94. ^ Casas C, Herrando-Grabulosa M, Manzano R, Mancuso R, Osta R, Navarro X (marzo de 2013). "Disfunción colinérgica presintomática temprana en un modelo murino de esclerosis lateral amiotrófica". Cerebro y comportamiento . 3 (2): 145–58. doi :10.1002/brb3.104. PMC 3607155 . PMID  23531559. 
  95. ^ Smith R, Chung H, Rundquist S, Maat-Schieman ML, Colgan L, Englund E, Liu YJ, Roos RA, Faull RL, Brundin P, Li JY (noviembre de 2006). "Defecto neuronal colinérgico sin pérdida de células en la enfermedad de Huntington". Genética molecular humana . 15 (21): 3119–31. doi : 10.1093/hmg/ddl252 . PMID  16987871.
  96. ^ Karson CN, Casanova MF, Kleinman JE, Griffin WS (marzo de 1993). "Colina acetiltransferasa en la esquizofrenia". The American Journal of Psychiatry . 150 (3): 454–9. doi :10.1176/ajp.150.3.454. PMID  8434662.
  97. ^ Mancama D, Mata I, Kerwin RW, Arranz MJ (octubre de 2007). "Variantes de la acetiltransferasa de colina y su influencia en la esquizofrenia y la respuesta a la olanzapina". American Journal of Medical Genetics Part B . 144B (7): 849–53. doi :10.1002/ajmg.b.30468. PMID  17503482. S2CID  6882521.
  98. ^ ab Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (marzo de 1999). "Reducción de la inmunorreactividad de la colina acetiltransferasa pero no de la inmunorreactividad del receptor muscarínico-m2 en el tronco encefálico de lactantes con SMSL". Journal of Neuropathology and Experimental Neurology . 58 (3): 255–64. doi : 10.1097/00005072-199903000-00005 . PMID  10197817.
  99. ^ Engel AG, Shen XM, Selcen D, Sine S (diciembre de 2012). "Nuevos horizontes para los síndromes miasténicos congénitos". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1275 (1): 54–62. Bibcode :2012NYASA1275...54E. doi :10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x. PMC 3546605 . PMID  23278578. 
  100. ^ ab Maselli RA, Chen D, Mo D, Bowe C, Fenton G, Wollmann RL (febrero de 2003). "Mutaciones de la acetiltransferasa de colina en el síndrome miasténico debido a una resíntesis deficiente de acetilcolina". Muscle & Nerve . 27 (2): 180–7. doi :10.1002/mus.10300. PMID  12548525. S2CID  10373463.
  101. ^ ab Bowen, R. "Terminal Transferase". Biotechnology and Genetic Engineering . Universidad Estatal de Colorado . Consultado el 10 de noviembre de 2013 .
  102. ^ Kumar B, Singh-Pareek SL, Sopory SK (2008). "Capítulo 23: Homeostasis del glutatión y estrés abiótico en plantas: enfoques fisiológicos, bioquímicos y moleculares". En Kumar A, Sopory S (eds.). Avances recientes en biotecnología vegetal y sus aplicaciones: volumen conmemorativo del Prof. Dr. Karl-Hermann Neumann . Nueva Delhi: IK International Pub. House. ISBN 9788189866099.
  103. ^ abc Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). "Glutatión transferasas: herramientas multidisciplinarias emergentes en biotecnología roja y verde". Patentes recientes sobre biotecnología . 3 (3): 211–23. doi :10.2174/187220809789389135. PMID  19747150.
  104. ^ Sytykiewicz H (2011). "Patrones de expresión del gen de glutatión transferasa (GstI) en plántulas de maíz bajo estrés oxidativo inducido por juglona". Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 12 (11): 7982–95. doi : 10.3390/ijms12117982 . PMC 3233451 . PMID  22174645. 
  105. ^ Shintani D. "¿Qué es el caucho?". Elastómica . Universidad de Nevada, Reno . Consultado el 23 de noviembre de 2013 .
  106. ^ ab "Desarrollo de cultivos industriales nacionales productores de caucho natural mediante biotecnología". USDA . Consultado el 23 de noviembre de 2013 .
  107. ^ Superfamilias de transferasas transmembrana de un solo paso en la base de datos Membranome