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Ciclina

Estructura terciaria de la ciclina A humana (que carece de los 170 aminoácidos del extremo amino), que muestra el núcleo central de dos haces de cinco hélices, con hélices adicionales en el extremo amino (negro) y el extremo carboxilo (gris). La región amarilla en la hélice 1 es la secuencia MRAIL o parche hidrofóbico, que contribuye al reconocimiento de algunos sustratos. (PDB 1fin)

Las ciclinas son proteínas que controlan la progresión de una célula a través del ciclo celular activando las quinasas dependientes de ciclina (CDK). [1]

Etimología

Las ciclinas fueron descubiertas originalmente por R. Timothy Hunt en 1982 mientras estudiaba el ciclo celular de los erizos de mar. [2] [3]

En una entrevista para "The Life Scientific" (emitida el 13/12/2011) presentada por Jim Al-Khalili , R. Timothy Hunt explicó que el nombre "ciclina" se le dio originalmente por su afición al ciclismo. Fue sólo después de que se le dio el nombre que su importancia en el ciclo celular se hizo evidente. Como era apropiado, el nombre se mantuvo. [4] R. Timothy Hunt : "Por cierto, el nombre ciclina, que acuñé, fue en realidad una broma, es porque me gustaba mucho el ciclismo en ese momento, pero las ciclinas iban y venían en la célula..." [4]

Función

Expresión de ciclinas humanas a través del ciclo celular .

Las ciclinas se denominaron originalmente así porque su concentración varía de manera cíclica durante el ciclo celular. (Tenga en cuenta que las ciclinas ahora se clasifican de acuerdo con su estructura de caja de ciclina conservada, y no todas estas ciclinas cambian de nivel a lo largo del ciclo celular. [5] ) Las oscilaciones de las ciclinas, es decir, las fluctuaciones en la expresión del gen de la ciclina y la destrucción por la vía del proteasoma mediada por la ubiquitina, inducen oscilaciones en la actividad de Cdk para impulsar el ciclo celular. Una ciclina forma un complejo con Cdk, que comienza a activarse, pero la activación completa también requiere fosforilación. La formación del complejo da como resultado la activación del sitio activo de Cdk . Las ciclinas en sí mismas no tienen actividad enzimática, pero tienen sitios de unión para algunos sustratos y dirigen las Cdk a ubicaciones subcelulares específicas. [5]

Las ciclinas, cuando se unen a las quinasas dependientes , como la proteína p34 / cdc2 / cdk1 , forman el factor promotor de la maduración . Los MPF activan otras proteínas a través de la fosforilación . Estas proteínas fosforiladas, a su vez, son responsables de eventos específicos durante la división celular, como la formación de microtúbulos y la remodelación de la cromatina . Las ciclinas se pueden dividir en cuatro clases según su comportamiento en el ciclo celular de las células somáticas de vertebrados y las células de levadura: ciclinas G1, ciclinas G1/S, ciclinas S y ciclinas M. Esta división es útil cuando se habla de la mayoría de los ciclos celulares, pero no es universal ya que algunas ciclinas tienen diferentes funciones o tiempos en diferentes tipos de células.

Las ciclinas G1/S aumentan a finales de la fase G1 y disminuyen a principios de la fase S. El complejo Cdk-ciclina G1/S comienza a inducir los procesos iniciales de replicación del ADN, principalmente al detener los sistemas que impiden la actividad de Cdk en la fase S en G1. Las ciclinas también promueven otras actividades para hacer progresar el ciclo celular, como la duplicación del centrosoma en vertebrados o el cuerpo polar del huso en levaduras. El aumento en la presencia de ciclinas G1/S va acompañado de un aumento en la presencia de ciclinas S.

Las ciclinas G1 no se comportan como las demás ciclinas, ya que sus concentraciones aumentan gradualmente (sin oscilaciones) a lo largo del ciclo celular en función del crecimiento celular y de las señales externas reguladoras del crecimiento. La presencia de ciclinas G coordina el crecimiento celular con la entrada a un nuevo ciclo celular.

Las ciclinas S se unen a Cdk y el complejo induce directamente la replicación del ADN. Los niveles de ciclinas S se mantienen altos, no solo durante la fase S, sino también durante la G2 y la mitosis temprana para promover los eventos tempranos de la mitosis.

Las concentraciones de ciclina M aumentan a medida que la célula comienza a entrar en mitosis y las concentraciones alcanzan su punto máximo en la metafase. Los cambios celulares en el ciclo celular, como el ensamblaje de husos mitóticos y la alineación de las cromátidas hermanas a lo largo de los husos, son inducidos por complejos de ciclina M-Cdk. La destrucción de ciclinas M durante la metafase y la anafase, después de que se satisface el punto de control de ensamblaje del huso, provoca la salida de la mitosis y la citocinesis. [6] La expresión de ciclinas detectadas inmunocitoquímicamente en células individuales en relación con el contenido de ADN celular (fase del ciclo celular), [7] o en relación con el inicio y la terminación de la replicación del ADN durante la fase S, se puede medir mediante citometría de flujo . [8]

El herpesvirus del sarcoma de Kaposi ( KSHV ) codifica una ciclina de tipo D (ORF72) que se une a CDK6 y es probable que contribuya a los cánceres relacionados con el KSHV. [9]

Estructura del dominio

Las ciclinas son generalmente muy diferentes entre sí en la estructura primaria, o secuencia de aminoácidos. Sin embargo, todos los miembros de la familia de las ciclinas son similares en 100 aminoácidos que componen la caja de ciclina. Las ciclinas contienen dos dominios de un pliegue todo-α similar , el primero ubicado en el extremo N-terminal y el segundo en el extremo C-terminal . Se cree que todas las ciclinas contienen una estructura terciaria similar de dos dominios compactos de 5 hélices α. El primero de los cuales es la caja de ciclina conservada, fuera de la cual las ciclinas son divergentes. Por ejemplo, las regiones amino-terminales de las ciclinas S y M contienen motivos cortos de caja de destrucción que dirigen a estas proteínas para la proteólisis en la mitosis.

Tipos

Existen varias ciclinas diferentes que están activas en diferentes partes del ciclo celular y que hacen que la Cdk fosforile diferentes sustratos. También existen varias ciclinas "huérfanas" para las que no se ha identificado ningún socio de Cdk. Por ejemplo, la ciclina F es una ciclina huérfana que es esencial para la transición G 2 /M. [12] [13] Un estudio en C. elegans reveló los roles específicos de las ciclinas mitóticas. [14] [15] Cabe destacar que estudios recientes han demostrado que la ciclina A crea un entorno celular que promueve el desprendimiento de los microtúbulos de los cinetocoros en prometafase para asegurar una corrección eficiente de errores y una segregación fiel de los cromosomas. Las células deben separar sus cromosomas con precisión, un evento que depende de la unión biorientada de los cromosomas a los microtúbulos del huso a través de estructuras especializadas llamadas cinetocoros. En las primeras fases de la división, existen numerosos errores en cómo los cinetocoros se unen a los microtúbulos del huso. Las uniones inestables promueven la corrección de errores al causar un desprendimiento, realineamiento y re-adherencia constante de los microtúbulos de los cinetocoros en las células mientras intentan encontrar la unión correcta. La proteína ciclina A gobierna este proceso al mantenerlo en marcha hasta que se eliminan los errores. En células normales, la expresión persistente de ciclina A impide la estabilización de los microtúbulos unidos a los cinetocoros incluso en células con cromosomas alineados. A medida que los niveles de ciclina A disminuyen, las uniones de los microtúbulos se vuelven estables, lo que permite que los cromosomas se dividan correctamente a medida que avanza la división celular. Por el contrario, en las células deficientes en ciclina A, las uniones de los microtúbulos se estabilizan prematuramente. En consecuencia, estas células pueden no corregir errores, lo que conduce a tasas más altas de segregación incorrecta de cromosomas. [16]

Grupos principales

Hay dos grupos principales de ciclinas:

Subtipos

Los subtipos específicos de ciclina junto con su CDK correspondiente (entre paréntesis) son:

Otras proteínas que contienen este dominio

Además, la siguiente proteína humana contiene un dominio de ciclina:

CNTD1

Historia

Leland H. Hartwell , R. Timothy Hunt y Paul M. Nurse ganaron el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 2001 por su descubrimiento de la ciclina y la quinasa dependiente de ciclina. [17]

Referencias

  1. ^ Galderisi U, Jori FP, Giordano A (agosto de 2003). "Regulación del ciclo celular y diferenciación neuronal". Oncogene . 22 (33): 5208–19. doi :10.1038/sj.onc.1206558. PMID  12910258. S2CID  19528945.
  2. ^ Evans T, Rosenthal ET, Youngblom J, Distel D, Hunt T (junio de 1983). "Ciclina: una proteína especificada por el ARNm materno en los huevos de erizo de mar que se destruye en cada división celular". Cell . 33 (2): 389–96. doi :10.1016/0092-8674(83)90420-8. PMID  6134587. S2CID  32305758.
  3. ^ "Tim Hunt - Biografía". NobelPrize.org .
  4. ^ ab "The Life Scientific". BBC Radio 4. BBC . Consultado el 13 de diciembre de 2011 .
  5. ^ ab Morgan D (2006). El ciclo celular: principios de control . Oxford: Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920610-0.
  6. ^ Clute P, Pines J (junio de 1999). "Control temporal y espacial de la destrucción de ciclina B1 en metafase". Nature Cell Biology . 1 (2): 82–7. doi :10.1038/10049. PMID  10559878. S2CID  21441201.
  7. ^ Darzynkiewicz Z, Gong J, Juan G, Ardelt B, Traganos F (septiembre de 1996). "Citometría de proteínas ciclinas". Citometría . 25 (1): 1–13. doi :10.1002/(SICI)1097-0320(19960901)25:1<1::AID-CYTO1>3.0.CO;2-N. PMID  8875049.
  8. ^ Darzynkiewicz Z, Zhao H, Zhang S, Lee MY, Lee EY , Zhang Z (mayo de 2015). "Inicio y terminación de la replicación del ADN durante la fase S en relación con las ciclinas D1, E y A, p21WAF1, Cdt1 y la subunidad p12 de la ADN polimerasa δ revelada en células individuales por citometría". Oncotarget . 6 (14): 11735–50. doi :10.18632/oncotarget.4149. PMC 4494901 . PMID  26059433. 
  9. ^ Chang Y, Moore PS, Talbot SJ, Boshoff CH, Zarkowska T, Godden-Kent, Paterson H, Weiss RA, Mittnacht S (agosto de 1996). "Ciclina codificada por el herpesvirus KS". Nature . 382 (6590): 410. Bibcode :1996Natur.382..410C. doi : 10.1038/382410a0 . PMID  8684480. S2CID  5118433.
  10. ^ Brown NR, Noble ME, Endicott JA, Garman EF, Wakatsuki S, Mitchell E, Rasmussen B, Hunt T, Johnson LN (noviembre de 1995). "La estructura cristalina de la ciclina A". Structure . 3 (11): 1235–47. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00259-3 . PMID  8591034.
  11. ^ Davies TG, Tunnah P, Meijer L, Marko D, Eisenbrand G, Endicott JA, Noble ME (mayo de 2001). "Unión de inhibidores a CDK2 activa e inactiva: la estructura cristalina de CDK2-ciclina A/indirrubina-5-sulfonato". Structure . 9 (5): 389–97. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00598-6 . PMID  11377199.
  12. ^ Fung TK, Poon RY (junio de 2005). "Un viaje en montaña rusa con las ciclinas mitóticas". Seminarios en biología celular y del desarrollo . 16 (3): 335–42. doi :10.1016/j.semcdb.2005.02.014. PMID  15840442.
  13. ^ Karp G (2007). Biología celular y molecular: conceptos y experimentos . Nueva York: Wiley. págs. 148, 165-170 y 624-664. ISBN 978-0-470-04217-5.
  14. ^ van der Voet M, Lorson MA, Srinivasan DG, Bennett KL, van den Heuvel S (diciembre de 2009). "Las ciclinas mitóticas de C. elegans tienen funciones distintas y superpuestas en la segregación cromosómica". Ciclo celular . 8 (24): 4091–102. doi :10.4161/cc.8.24.10171. PMC 3614003 . PMID  19829076. 
  15. ^ Rahman MM, Kipreos ET (enero de 2010). "Se revelan los roles específicos de las ciclinas mitóticas". Ciclo celular . 9 (1): 22–3. doi : 10.4161/cc.9.1.10577 . PMID  20016257.
  16. ^ Baumann K (noviembre de 2013). "Ciclo celular: correcciones de ciclina A". Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 14 (11): 692. doi : 10.1038/nrm3680 . PMID  24064541. S2CID  34397179.
  17. ^ "El Premio Nobel de Fisiología o Medicina 2001". The Nobel Foundation . Consultado el 15 de marzo de 2009 .

Lectura adicional

Enlaces externos

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