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Transaminación

Reacción de aminotransferencia entre un aminoácido y un alfa-cetoácido

La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Esta es una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que el organismo puede sintetizar de novo).

La transaminación en bioquímica se logra mediante enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como aceptor de grupos amino predominante y produce glutamato como nuevo aminoácido.

Aminoácido + α-cetoglutarato ↔ α-cetoácido + glutamato

El grupo amino del glutamato, a su vez, se transfiere al oxaloacetato en una segunda reacción de transaminación produciendo aspartato.

Glutamato + oxaloacetato ↔ α-cetoglutarato + aspartato

Mecanismo de acción

La transaminación catalizada por aminotransferasa se produce en dos etapas. En el primer paso, el grupo α amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima aminada. Durante la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor de cetoácido, formando el producto aminoácido mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de un aldehído que contiene coenzima, el piridoxal-5'-fosfato (PLP) , un derivado de la piridoxina ( vitamina B 6 ). El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima en piridoxamina-5'-fosfato (PMP). El PLP se une covalentemente a la enzima mediante un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo enzimático de Lys . La base de Schiff, que está conjugada con el anillo de piridinio de la enzima, es el foco de la actividad de la coenzima.

Mecanismo Ping Pong Bi Bi de transaminación catalizada por enzima dependiente de PLP. La reacción de la aminotransferasa se produce en dos etapas que constan de tres pasos: transiminación, tautomerización e hidrólisis. En la primera etapa, el grupo alfa amino del aminoácido se transfiere a PLP produciendo un alfa cetoácido y PMP. En la segunda etapa de la reacción, en la que el grupo amino de PMP se transfiere a un alfa cetoácido diferente para producir un nuevo alfa aminoácido y PLP.
El producto de las reacciones de transaminación depende de la disponibilidad de α-cetoácidos. Los productos suelen ser alanina , aspartato o glutamato , ya que sus correspondientes alfa-cetoácidos se producen mediante el metabolismo de los combustibles. Al ser una vía degradativa importante de aminoácidos, la lisina , la prolina y la treonina son los únicos tres aminoácidos que no siempre sufren transaminación y más bien utilizan la deshidrogenasa respectiva.
Mecanismo alternativo
Un segundo tipo de reacción de transaminación puede describirse como una sustitución nucleofílica de una amina o anión amida en una amina o sal de amonio. [1] Por ejemplo, el ataque de una amina primaria por un anión amida primario se puede utilizar para preparar aminas secundarias:
RNH 2 + R'NH − → RR'NH + NH 2 −
Las aminas secundarias simétricas se pueden preparar usando níquel Raney (2RNH 2 → R 2 NH + NH 3 ). Y finalmente, las sales de amonio cuaternario se pueden desalquilar utilizando etanolamina:
R 4 N + + NH 2 CH 2 CH 2 OH → R 3 N + RN + H 2 CH 2 CH 2 OH
Los aminonaftalenos también sufren transaminaciones. [2]

Tipos de aminotransferasa

La transaminación está mediada por varios tipos de enzimas aminotransferasas . Una aminotransferasa puede ser específica para un aminoácido individual, o puede ser capaz de procesar cualquier miembro de un grupo de aminoácidos similares, por ejemplo, los aminoácidos de cadena ramificada, que comprenden valina, isoleucina y leucina. Los dos tipos comunes de aminotransferasas son la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST) .

Referencias

  1. ^ Stand, Gerald (1 de enero de 2000). "Derivados de naftaleno". Enciclopedia de química industrial de Ullmann . Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA. doi :10.1002/14356007.a17_009. ISBN 9783527306732.

• Smith, MB y March, J. Química Orgánica Avanzada: Reacciones, Mecanismos y Estructura, 5ª ed. Wiley, 2001, pág. 503. ISBN 0-471-58589-0 • Gerald Booth "Derivados de naftaleno" en la Enciclopedia de química industrial de Ullmann, 2005, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a17_009  

Voet y Voet. "Bioquímica" Cuarta edición

enlaces externos