Alcohol-deshidrogenasa
Las alcohol-deshidrogenasas son un grupo de siete enzimas que están frecuentemente presentes en muchos organismos y facilitan la interconversión entre alcoholes y aldehídos o cetonas con la reducción de NAD+ a NADH.
En los humanos y muchos otros animales, sirven para eliminar alcoholes que podrían ser tóxicos; en las levaduras y muchas bacterias, algunas alcohol-deshidrogenasas catalizan la reacción opuesta como parte de la fermentación alcohólica.
En todos los seres vivos la enzima actúa sobre los alcoholes primarios, secundarios y hemiacetales.
[2] A diferencia de los humanos, las levaduras y las bacterias no fermentan glucosa para obtener lactato.
Los humanos aprovechan este proceso para producir bebidas alcohólicas permitiendo a las levaduras fermentar varios tipos de cereales o frutas.
Es interesante apuntar que las levaduras pueden producir y consumir su propio alcohol.
La levadura utiliza la ADH2 para convertir etanol en acetaldehído, y solamente se expresa cuando la concentración de azúcar es baja.
En comparación con las otras familias, estas enzimas son sensibles al oxígeno.
Al contrario que con procesos químicos, las enzimas producen directamente el enantiómero deseado del alcohol por reducción de la cetona correspondiente.
De todas formas, la investigación continúa para identificar los genes y su influencia en el alcoholismo.
Un estudio sugiere que la dependencia de las drogas tiene siete genes ADH relacionados con este trastorno.
Esto puede resultar en tratamientos que estén enfocados a estos genes específicos.
De todas formas, es necesaria más investigación para obtener resultados concluyentes al respecto.
