En la Escherichia coli dos heterodímeros αβ se unen para formar una estructura heterotetramérica α2β2.Al contrario, las SCS mitocondriales de los mamíferos son activas como dímeros αβ y por tanto no forman un heterotetrámero.Una cadena corta de aminoácidos une las dos subunidades β para formar la estructura tetramérica.Este dominio está localizado a unos 35 amstrong del residuo fosforilado de histidina.Este hecho hace creer a los investigadores que la enzima debe realizar un cambio conformacional importante para llevar el residuo histidina al dominio de formación del nucleótido trifosfato para facilitar la formación de éste.Investigaciones posteriores revelaron un fenómeno similar en tejidos de ratas y humanos.Esto es importante ya que la succinil-CoA es un intermedio necesario para la síntesis de porfirina, grupo hemo y cuerpos cetónicos.Ésta es una enfermedad que se caracteriza por el crecimiento hasta niveles tóxicos del ácido láctico.Como resultado, no existe SCS funcional en el metabolismo causando que las células no tengan un ciclo de Krebs funcional y la acidosis ocurra porque las células están obligadas a elegir la producción de ácido láctico para producir ATP.
Figura 1.
Mecanismo catalítico de la succinil-CoA sintetasa.
Figura 2.
Heterotetrámero de la succinil-CoA sintetasa. En rosa y verde subunidades α, y en amarillo y azul subunidades β. Las subunidades rosa y amarillo forman un dímero. Las subunidades verde y azul forman el otro dímero.
