La enzima succinato deshidrogenasa (SDH), succinato coenzima Q reductasa o complejo II mitocondrial (número EC 1.3.5.1) es un complejo proteico ligado a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones, y que contiene FAD (flavín-adenín-dinucleótido) unido covalentemente.
El FADH2 cede sus dos hidrógenos a la ubiquinona (coenzima Q) que se reduce a ubiquinol (QH2) y abandona el enzima, difundiendo en la bicapa lipídica hasta alcanzar el siguiente complejo enzimático de la cadena respiratoria.
Es poco usual hallar una unión covalente entre el FAD y una proteína; en la mayoría de los casos, el FAD se encuentra asociado a los enzimas de forma no covalente.
Este enzima posee algunas características de un enzima alostérica: es activada por el succinato, el fosfato, el ATP y el coenzima Q reducido, y es inhibido por el malonato, un análogo estructural del succinato.
Por otro lado, esta enzima se constituye como una de las dianas moleculares en la intoxicación por cianuro, compuesto que inhibe su acción y así bloquea la producción de ATP, induciendo a hipoxia celular.