Plegamiento de Rossmann

[1]​ La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico: beta-alfa-beta-alfa-beta.

Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como NAD+ constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno a un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor.

Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse a mononucleótidos como el cofactor FMN.

El motivo lleva su nombre en honor a Michael Rossmann quien fue el primero en señalar que este era un motivo frecuente en las proteínas de unión a nucleótido.

[2]​ Un estudio moderno del grupo ENIGMA de la Universidad Rutgers (Nueva Jersey)[3]​ sostiene que este proceso y el movimiento de electrones provocado por el hierro de la ferredoxina fueron fundamentales para el desarrollo del metabolismo de la vida en la tierra o abiogénesis.

Ejemplo de un plegamiento de Rossmann, un dominio estructural de una proteína decarboxilasa de la bacteria Staphylococcus epidermidis (PDB ID 1G5Q) unida al cofactor flavín mononucleótido .