Nilonasa
Se cuentan entre las amidasas, que a su vez forman un subgrupo de las hidrolasas.
Los sustratos de estas enzimas, los oligómeros del ácido 6-aminohexanoico, solo existen en la Tierra desde el año 1938.
La polimerización comienza con ácido 6-aminohexanoico (Ahx), que se forma a partir de ε-caprolactama y agua.
Después se hace reaccionar el ácido 6-aminohexanoico con una molécula de ε-caprolactama para formar un dímero, el N-(6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato, (Ahx2).
Este dímero a su vez puede reaccionar con otra molécula ε-caprolactama para formar un trímero.
Sin embargo, la polimerización es un proceso en gran medida descontrolado que provoca una distribución relativamente amplia de pesos moleculares.
La unión de tipo cabeza-cola también puede dar como resultado oligómeros cíclicos como la 1,8-diazaciclotetradecano-2,9-diona.
Estos residuos de producción a menudo se eliminan por entierro en vertederos.
[7] (ahora Toray) en Nagoya,[8] once cepas bacterianas diferentes que pudieron crecer en un medio nutriente con 0.6% de ε-caprolactama.
Una cepa bacteriana (Corynebacterium aurantiacum) también fue capaz de degradar varios oligómeros lineales y cíclicos del ácido 6-aminocaproico - con la excepción de dímero cíclico del ácido 6-aminohexanoico[2] - Ver metabolismo.
[2] La enzima que puede escindir el dímero cíclico del ácido 6-aminohexanoico ha sido probada por su capacidad hidrolítica sobre otros sustratos naturales.
A diferencia del lisado celular obtenido de los cultivos con dímero cíclico como medio nutriente.
[14] Hay dos posibles razones por las cuales una enzima presenta actividad contra un sustrato no natural.
[14] Dado que Okada y sus coautores no encontraron sustrato natural para la hidrolasa del dímero del ácido 6-aminohexanoico en sus experimentos y esta enzima comparada con otras hidrolasas de amidas cíclicas, como la penicilinasa (> 35 s -1 ), presenta una constante catalítica comparativamente baja k cat (8 s -1 ), concluyeron que la hidrolasa del dímero del ácido 6-aminohexanoico probablemente se formó por adaptación evolutiva.
Esta reacción da como producto N-(6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato, el dímero lineal del ácido 6-aminohexanoico.
[25] Frente a otros oligómeros de poliamida 6, NylA prácticamente no muestra actividad.
Si la tirosina en la posición 170 se reemplaza por fenilalanina, estéricamente muy similar (Tyr170Phe), la actividad de NylB cae un 1.4% en comparación con Ahx2.
La actividad hacia los dímeros de ácido 6-aminohexanoico lineales y cíclicos es muy baja.
[23] La cepa bacteriana de Pseudomonas aeruginosa PAO, que fue aislada originalmente en Nueva Zelanda, está bien caracterizada tanto bioquímica como genéticamente y es la cepa estándar de esta especie bacteriana.
[38] Dado que estas condiciones estaban presentes cuando se incubó Pseudomonas aeruginosa, se consideró que esta condición desempeñó un factor clave en la rápida adquisición de las nuevas capacidades de Pseudomonas aeruginosa.
[39] En 2002, esta propiedad también se detectó en cepas de Alcaligenes faecalis , Arthrobacter citrus, Bacillus sphaericus y Rhodococcus rhodochrous.
KI72 solo ha podido aprovechar los oligómeros de ácido 6-aminohexanoico durante aproximadamente 30 años, y no se han encontrado otros sustratos naturales para estas enzimas.
[16] Los plásmidos son moléculas de ADN bicatenario pequeñas, en su mayoría circulares, que no pertenecen al cromosoma bacteriano.
En su opinión, las mutaciones genéticas solo causan cambios de características ya existentes o conocidas.
[# 2] Incluso según William Dembski, un representante del diseño inteligente, la complejidad de las proteínas es demasiado alta para que se incluya nueva información en el genoma a través del proceso de mutación y selección.
[50] Como resultado, hubo una controversia sobre las nilonasas entre los biólogos evolutivos y los representantes de Diseño inteligente.
