En animales, existen peroxidasas con una función predominantemente defensiva en la saliva, la leche o los leucocitos, donde se aprovecha el carácter oxidante con fines germicidas y bactericidas del peróxido que se genera de forma endógena mediante otras reacciones (glucosa oxidasa, aminoácido oxidasa etc.).
La gran afinidad por este sustrato hace que se pueda unir al hierro del grupo hemo por los dos planos del centro activo, el superior y el inferior, dando lugar a una inhibición por exceso de sustrato ya que cuando ambas posiciones están ocupadas por el peróxido de hidrógeno no es posible la unión del otro sustrato.
Así, los ensayos para la determinación y cuantificación de metabolitos como glucosa, ácido úrico, colesterol o triglicéridos en fluidos biológicos usan peroxidasa como enzima acoplada.
Estos enlaces se forman autocatalíticamente con el peróxido de hidrógeno en las posiciones C-1 y C-5 del hemo.
Para esta enzima son necesarios como cofactores 1 grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) y 2 iones calcio por subunidad.
cataliza la reacción: Las DyP son proteínas con histidina proximal secretadas por los fungi Basidiomycota y las eubacteria.
El reactivo azul 5 es convertido con alta eficiencia vía un mecanismo único que combina etapas oxidativas e hidrolíticas, y finaliza con la formación de ácido ftálico.
[1] En investigación, es muy usada para el marcaje de anticuerpos en técnicas como el Western blot o ELISA.