Hemoglobina A1

[3]​ Cada subunidad contiene un grupo hemo al que se pueden unir las moléculas de oxígeno diatómico (O2).[5]​ Todas las subunidades deben estar presentes para que la hemoglobina recoja y libere el oxígeno en condiciones normales.Esta molécula se mueve de nuevo a la mitocondria donde reacciona con la protoporfirina-III oxidasa para producir protoporfirina IX.El hierro se inserta enzimáticamente en la protoporfirina a través de la ferroquelatasa para producir el grupo hemo.[7]​ Debido a los numerosos pasos y procesos durante la síntesis de la hemoglobina, hay muchos lugares en los que pueden producirse errores.En la síntesis de hemoglobina intervienen múltiples enzimas y cuando estas enzimas son deficientes o no funcionan correctamente pueden producirse consecuencias como mutaciones o supresiones en los genes que codifican la cadena de globina.[10]​ La talasemia α se encuentra principalmente en áreas subtropicales y tropicales, donde los individuos portadores del gen son el 80-90% de la población.[11]​ Los portadores del gen único α-globina generalmente no tienen fatiga profunda o anemia porque tienen un aumento compensatorio en el número de glóbulos rojos microcíticos.Los pacientes que presentan el trastorno más tarde, por lo general no requieren transfusiones y se les diagnostica talasemia intermedia.La HB SS que es la forma más común y severa de anemia drepanocítica.[17]​ Además, hay un rasgo de células falciformes (HbAS) que se define por tener HbA y HbS.[12]​ Sin embargo, la HbAS no causa crisis vaso-oclusivas, que se sabe están asociadas con la anemia drepanocítica.