Glutamina sintetasa

[4]​ Otra posible reacción es que el NH2OH se una a la GS en lugar del NH4+ y ceda γ-glutamilhidroxamato.

[7]​ El centro del bifunnel contiene dos partes a las cuales se pegan dos cationes divalentes (Mn2+ o Mg2+).

Además, el canal central está formado por seis hojas β interconectadas por lazos antiparalelos de las doce subunidades.

La GS cataliza la condensación dependiente de ATP del glutamato que carga un amonio con una glutamina.

[7]​ En el siguiente paso, la desprotonización del amonio le permite al amoníaco atacar el intermediario desde el lado más cercano a la glutamina.

[13]​ Aun así, en ambientes hiperamonémicos (con altos niveles de amoníaco), se da una inflamación astroglial.

Un estudio avala que cambios morfológicos pueden alterar la expresión de la GS en áreas glutamatérgicas o bien que si se dieran determinadas adaptaciones podrían moderarse los altos niveles de glutamato y amoníaco.

[8]​ La actividad de la adenilil transferasa está influenciada por dos proteínas reguladoras: PA y PD.

Se cree que la PA y la PD pueden estar interconvertidas vía uridilil transferasa.

[8]​[11]​ En la mayoría de las bacterias gram-negativo, la GS puede ser modificada por adenililación (algunas cianobacterias y algas verdes o excepciones).

[6]​ Otros inhibidores son el resultado del metabolismo de la glutamina: triptófano, histidina, carbamoil fosfato, glucosamina-6-fosfato, citidina trifosfato (CTP) y adenosina monofosfato (AMP).

La alanina, la glicina y la serina enlazan con el centro de unión al sustrato glutamato.

[6]​ La L-serina, la L-alanina y la glicina se juntan al lugar de unión del L-glutamato en la GS que no está adenililada.

Los cuatro aminoácidos se ensamblan al centro a través de los átomos que cualquier aminoácido comparte, es decir, el grupo carboxilo, el grupo amino y el hidrógeno, los tres unidos a un átomo de carbono alfa central.