Además, la señalización mediada por los TLRs en las células presentadoras de antígeno (CPAs) representa una parte importante en el vínculo entre la respuesta inmune innata y la adaptativa.[4] A pesar de esta homología, los dominios extracelulares son más variables que los citoplásmicos entre distintos TLRs, reflejando las diferencias entre sus ligandos.Después de unirse a sus ligandos, los TLRs forman heterodímeros u homodímeros, un paso esencial en su activación.[1] En 1980 unos investigadores alemanes vieron que en ausencia de una proteína las moscas no desarrollaban su eje dorsoventral.Por cómo quedaron anatómicamente las moscas con mutación, se llamó a la proteína Toll (del alemán coloquial "increíble").Estos PAMPs generalmente son importantes para la supervivencia del patógeno, así que se conservan bien.[3] Hay dos vías distintas de señalización asociadas con los TLRs: la que requiere la proteína adaptora MyD88, y la MyD88-independiente.[2] La vía MyD88-independiente, empleada en la señalización de TLR-3 y TLR-4, involucra el adaptador TRIF, que también contiene un dominio TIR.[5] Primero, el receptor Toll se identificó en Drosophila como una proteína de señalización en vías importantes al desarrollo del embrión.
TLR 1-2 (fragment) heterodimer, Human, Hagfish.
Vías de señalización de los TLRs. Las líneas discontinuas representan vínculos desconocidos.
