Los aminoácidos son nombrados formalmente por la Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica IUPAC - IUBMB en términos de la estructura "neutral" ficticia que se muestra en la ilustración. Por ejemplo, el nombre sistemático de la alanina es ácido 2-aminopropanoico, basado en la fórmula CH 3 −CH(NH 2 ) −COOH . La Comisión justificó este enfoque de la siguiente manera: [7]
Los nombres sistemáticos y las fórmulas dadas se refieren a formas hipotéticas en las que los grupos amino no están protonados y los grupos carboxilo no están disociados. Esta convención es útil para evitar diversos problemas de nomenclatura, pero no debe interpretarse como que estas estructuras representan una fracción apreciable de las moléculas de aminoácidos.
Historia
Los primeros aminoácidos se descubrieron a principios del siglo XIX. [8] [9] En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de los espárragos que posteriormente recibió el nombre de asparagina , el primer aminoácido descubierto. [10] [11] La cistina fue descubierta en 1810, [12] aunque su monómero, la cisteína , permaneció sin descubrir hasta 1884. [13] [11] [a] La glicina y la leucina fueron descubiertas en 1820. [14] El último de los 20 aminoácidos comunes descubiertos fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose , quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los requerimientos mínimos diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo. [15] [16]
La unidad de la categoría química fue reconocida por Wurtz en 1865, pero no le dio ningún nombre particular. [17] El primer uso del término "aminoácido" en el idioma inglés data de 1898, [18] mientras que el término alemán, Aminosäure , se utilizó antes. [19] Se descubrió que las proteínas producen aminoácidos después de la digestión enzimática o la hidrólisis ácida . En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron de forma independiente que las proteínas se forman a partir de muchos aminoácidos, mediante lo cual se forman enlaces entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, dando como resultado una estructura lineal que Fischer denominó " péptido ". [20]
Estructura general
Los 2- , alfa- o α-aminoácidos [21] tienen la fórmula genérica H 2 NCHRCOOH en la mayoría de los casos, [b] donde R es un sustituyente orgánico conocido como " cadena lateral ". [22]
De los muchos cientos de aminoácidos descritos, 22 son proteinogénicos ("constructores de proteínas"). [23] [24] [25] Son estos 22 compuestos los que se combinan para dar una amplia gama de péptidos y proteínas ensamblados por ribosomas . [26] Los aminoácidos no proteinógenos o modificados pueden surgir de una modificación postraduccional o durante la síntesis de péptidos no ribosómicos .
quiralidad
El átomo de carbono al lado del grupo carboxilo se llama carbono α . En los aminoácidos proteinogénicos lleva la amina y el grupo R o cadena lateral específica de cada aminoácido. Con cuatro sustituyentes distintos, el carbono α es estereogénico en todos los aminoácidos α excepto en la glicina. Todos los aminoácidos proteogénicos quirales tienen la configuración L. Son enantiómeros "zurdos" , que se refiere a los estereoisómeros del carbono alfa.
Cinco aminoácidos poseen una carga a pH neutro. A menudo, estas cadenas laterales aparecen en las superficies de las proteínas para permitir su solubilidad en agua, y las cadenas laterales con cargas opuestas forman importantes contactos electrostáticos llamados puentes salinos que mantienen estructuras dentro de una sola proteína o entre proteínas interconectadas. [32] Muchas proteínas unen metales específicamente a sus estructuras, y estas interacciones comúnmente están mediadas por cadenas laterales cargadas como aspartato , glutamato e histidina . Bajo ciertas condiciones, cada grupo formador de iones puede cargarse formando sales dobles. [33]
Los dos aminoácidos cargados negativamente a pH neutro son aspartato (Asp, D) y glutamato (Glu, E). Los grupos carboxilato aniónicos se comportan como bases de Brønsted en la mayoría de circunstancias. [32] Las enzimas en ambientes de pH muy bajo, como la proteasa aspártica pepsina en el estómago de los mamíferos, pueden tener residuos catalíticos de aspartato o glutamato que actúan como ácidos de Brønsted.
Hay tres aminoácidos con cadenas laterales que son cationes a pH neutro: arginina (Arg, R), lisina (Lys, K) e histidina (His, H). La arginina tiene un grupo guanidina cargado y la lisina un grupo alquilamino cargado, y están completamente protonados a pH 7. El grupo imidazol de la histidina tiene un pK a de 6,0 y solo está protonado alrededor del 10 % a pH neutro. Debido a que la histidina se encuentra fácilmente en sus formas ácida básica y conjugada, a menudo participa en transferencias catalíticas de protones en reacciones enzimáticas. [32]
Cadenas laterales polares sin carga
Los aminoácidos polares no cargados serina (Ser, S), treonina (Thr, T), asparagina (Asn, N) y glutamina (Gln, Q) forman fácilmente enlaces de hidrógeno con agua y otros aminoácidos. [32] No se ionizan en condiciones normales, siendo una excepción destacada la serina catalítica en las serina proteasas . Este es un ejemplo de perturbación grave y no es característico de los residuos de serina en general. La treonina tiene dos centros quirales, no solo el centro quiral L (2 S ) en el carbono α compartido por todos los aminoácidos excepto la glicina aquiral, sino también (3 R ) en el carbono β. La especificación estereoquímica completa es (2 S ,3 R ) -L - treonina .
Cadenas laterales hidrofóbicas
Las interacciones de aminoácidos no polares son la principal fuerza impulsora detrás de los procesos que pliegan las proteínas en sus estructuras funcionales tridimensionales. [32] Ninguna de las cadenas laterales de estos aminoácidos se ioniza fácilmente y, por lo tanto, no tienen pK as , con la excepción de la tirosina (Tyr, Y). El hidroxilo de la tirosina puede desprotonarse a pH alto formando el fenolato cargado negativamente. Debido a esto, se podría colocar la tirosina en la categoría de aminoácidos polares sin carga, pero su muy baja solubilidad en agua coincide bien con las características de los aminoácidos hidrófobos.
Cadenas laterales de casos especiales
Varias cadenas laterales no están bien descritas en las categorías cargada, polar e hidrófoba. La glicina (Gly, G) podría considerarse un aminoácido polar ya que su pequeño tamaño hace que su solubilidad esté determinada en gran medida por los grupos amino y carboxilato. Sin embargo, la falta de cadenas laterales proporciona a la glicina una flexibilidad única entre los aminoácidos con grandes ramificaciones en el plegamiento de proteínas. [32] La cisteína (Cys, C) también puede formar enlaces de hidrógeno fácilmente, lo que la ubicaría en la categoría de aminoácidos polares, aunque a menudo se puede encontrar en estructuras de proteínas que forman enlaces covalentes, llamados enlaces disulfuro , con otras cisteínas. Estos enlaces influyen en el plegamiento y la estabilidad de las proteínas, y son esenciales en la formación de anticuerpos . La prolina (Pro, P) tiene una cadena lateral alquílica y podría considerarse hidrófoba, pero debido a que la cadena lateral se une nuevamente al grupo alfa amino, se vuelve particularmente inflexible cuando se incorpora a las proteínas. Al igual que la glicina, esto influye en la estructura de las proteínas de una manera única entre los aminoácidos. La selenocisteína (Sec, U) es un aminoácido raro que no está codificado directamente por el ADN, sino que se incorpora a las proteínas a través del ribosoma. La selenocisteína tiene un potencial redox más bajo en comparación con la cisteína similar y participa en varias reacciones enzimáticas únicas. [34] La pirrolisina (Pyl, O) es otro aminoácido no codificado en el ADN, pero sintetizado en proteínas por los ribosomas. [35] Se encuentra en especies de arqueas donde participa en la actividad catalítica de varias metiltransferasas.
β- y γ-aminoácidos
Aminoácidos con estructura NH.+3−CXY−CXY−CO−2, como la β-alanina , un componente de la carnosina y algunos otros péptidos, son β-aminoácidos. Los de estructura NH+3−CXY-CXY-CXY-CO−2son γ-aminoácidos, etc., donde X e Y son dos sustituyentes (uno de los cuales normalmente es H). [7]
Zwitteriones
Las formas naturales comunes de aminoácidos tienen una estructura zwitteriónica , con −NH+3( −NH+2− en el caso de prolina) y −CO−2grupos funcionales unidos al mismo átomo de C y, por lo tanto, son α-aminoácidos y son los únicos que se encuentran en las proteínas durante la traducción en el ribosoma. En solución acuosa a un pH cercano a la neutralidad, los aminoácidos existen como zwitteriones , es decir, como iones dipolares con ambos NH.+3y compañía−2en estados cargados, por lo que la estructura general es NH+3−CHR−CO−2. A pH fisiológico, las llamadas "formas neutras" −NH 2 −CHR−CO 2 H no están presentes en ningún grado mensurable. [36] Aunque las dos cargas en la estructura del zwitterión suman cero, es engañoso llamar a una especie con una carga neta de cero "sin carga".
En condiciones fuertemente ácidas (pH por debajo de 3), el grupo carboxilato se protona y la estructura se convierte en un ácido amoniocarboxílico, NH.+3−CHR − CO2H . Esto es relevante para enzimas como la pepsina que son activas en ambientes ácidos como el estómago y los lisosomas de los mamíferos , pero no se aplica significativamente a las enzimas intracelulares. En condiciones muy básicas (pH superior a 10, lo que normalmente no se ve en condiciones fisiológicas), el grupo amonio se desprotona para dar NH 2 −CHR−CO−2.
Aunque en química se utilizan varias definiciones de ácidos y bases, la única que es útil para la química en solución acuosa es la de Brønsted : [37] [38] un ácido es una especie que puede donar un protón a otra especie, y una base es aquella que puede aceptar un protón. Este criterio se utiliza para etiquetar los grupos en la ilustración anterior. Las cadenas laterales de carboxilato de los residuos de aspartato y glutamato son las principales bases de Brønsted en las proteínas. Asimismo, la lisina, la tirosina y la cisteína suelen actuar como ácido de Brønsted. La histidina en estas condiciones puede actuar como ácido de Brønsted y como base.
Punto isoeléctrico
Para los aminoácidos con cadenas laterales no cargadas, el zwitterion predomina en valores de pH entre los dos valores de p K a , pero coexiste en equilibrio con pequeñas cantidades de iones netos negativos y netos positivos. En el punto medio entre los dos valores de p K a , la cantidad traza de iones negativos netos y la traza de iones positivos netos se equilibran, de modo que la carga neta promedio de todas las formas presentes es cero. [39] Este pH se conoce como punto isoeléctrico p I , por lo que p I = 1/2 ( pKa1 + pKa2 ) .
Para los aminoácidos con cadenas laterales cargadas, está involucrado el p K a de la cadena lateral. Así, para el aspartato o el glutamato con cadenas laterales negativas, el grupo amino terminal está esencialmente en su totalidad en la forma cargada −NH+3, pero esta carga positiva debe equilibrarse mediante el estado en el que solo un grupo carboxilato C-terminal tiene carga negativa. Esto ocurre a medio camino entre los dos valores de carboxilato p K a : p I = 1/2 (p K a1 + p K a(R) ), donde p K a(R) es la cadena lateral p K a . [38]
Se aplican consideraciones similares a otros aminoácidos con cadenas laterales ionizables, incluido no sólo el glutamato (similar al aspartato), sino también la cisteína, la histidina, la lisina, la tirosina y la arginina con cadenas laterales positivas.
Los aminoácidos tienen movilidad cero en la electroforesis en su punto isoeléctrico, aunque este comportamiento suele explotarse más para péptidos y proteínas que para aminoácidos individuales. Los zwitteriones tienen una solubilidad mínima en su punto isoeléctrico y algunos aminoácidos (en particular, con cadenas laterales no polares) pueden aislarse mediante precipitación en agua ajustando el pH al punto isoeléctrico requerido.
Algunos aminoácidos tienen propiedades especiales. La cisteína puede formar enlaces disulfuro covalentes con otros residuos de cisteína. La prolina forma un ciclo con la estructura polipeptídica y la glicina es más flexible que otros aminoácidos.
La glicina y la prolina están fuertemente presentes en las regiones de baja complejidad de las proteínas tanto eucariotas como procarióticas, mientras que ocurre lo contrario con la cisteína, la fenilalanina, el triptófano, la metionina, la valina, la leucina y la isoleucina, que son altamente reactivas, complejas o hidrófobas. [40] [42] [43]
Muchas proteínas sufren una variedad de modificaciones postraduccionales , mediante las cuales se unen grupos químicos adicionales a las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, a veces produciendo lipoproteínas (que son hidrofóbicas) [44] o glicoproteínas (que son hidrofílicas) [45], lo que permite que la proteína se una temporalmente. a una membrana. Por ejemplo, una proteína de señalización puede unirse y luego separarse de una membrana celular, porque contiene residuos de cisteína a los que se les puede agregar el ácido graso palmítico y posteriormente eliminarlo. [46]
Tabla de abreviaturas y propiedades de aminoácidos estándar.
Aunque en la tabla se incluyen símbolos de una letra, IUPAC-IUBMB recomiendan [7] que "el uso de símbolos de una letra debe restringirse a la comparación de secuencias largas".
La notación de una letra fue elegida por la IUPAC-IUB basándose en las siguientes reglas: [47]
Se utilizan letras iniciales cuando no hay ambigüedad: C cisteína, H histidina, I isoleucina, M metionina, S serina, V valina, [47]
Cuando se necesita una asignación arbitraria, se da prioridad a los aminoácidos estructuralmente más simples: A alanina, G glicina, L leucina, P prolina, T treonina, [47]
F PH enilalanina y R a R ginina se asignan por ser fonéticamente sugerentes, [47]
El triptófano W se asigna basándose en que el doble anillo sugiere visualmente la voluminosa letra W, [47]
K lisina e Y tirosina se asignan alfabéticamente más cercanas a sus iniciales L y T (tenga en cuenta que se evitó U por su similitud con V, mientras que X se reservó para aminoácidos indeterminados o atípicos); para la tirosina también se propuso el nemotécnico t Y rosine, [48]
El aspartato D se asignó arbitrariamente, con el nemotécnico propuesto ácido aspártico D ic; [49] El glutamato E se asignó en secuencia alfabética siendo más grande por solo un grupo metileno –CH2–, [48]
N asparagina se asignó arbitrariamente, con el nemotécnico propuesto asparagi N e; [49] La glutamina Q se asignó en secuencia alfabética de las que aún estaban disponibles (tenga en cuenta nuevamente que se evitó O debido a la similitud con D), con el mnemotécnico propuesto Q lutamina. [49]
En algunas especies, dos aminoácidos adicionales están codificados por codones que generalmente se interpretan como codones de terminación :
Además de los códigos de aminoácidos específicos, los marcadores de posición se utilizan en los casos en que el análisis químico o cristalográfico de un péptido o proteína no puede determinar de manera concluyente la identidad de un residuo. También se utilizan para resumir motivos de secuencias de proteínas conservadas . El uso de letras individuales para indicar conjuntos de residuos similares es similar al uso de códigos de abreviatura para bases degeneradas . [56] [57]
A veces se utiliza Unk en lugar de Xaa , pero es menos estándar.
Ter o * (de terminación) se utiliza para designar mutaciones en proteínas cuando se produce un codón de parada. No corresponde a ningún aminoácido en absoluto. [62]
Los aminoácidos son los precursores de las proteínas. [26] Se unen mediante reacciones de condensación para formar cadenas poliméricas cortas llamadas péptidos o cadenas más largas llamadas polipéptidos o proteínas. Estas cadenas son lineales y no ramificadas, y cada residuo de aminoácido dentro de la cadena está unido a dos aminoácidos vecinos. En la naturaleza, el proceso de producción de proteínas codificadas por material genético de ARN se llama traducción e implica la adición paso a paso de aminoácidos a una cadena proteica en crecimiento mediante una ribozima llamada ribosoma . [64] El orden en el que se agregan los aminoácidos se lee a través del código genético de una plantilla de ARNm , que es un ARN derivado de uno de los genes del organismo .
Veintidós aminoácidos se incorporan de forma natural a los polipéptidos y se denominan aminoácidos proteinogénicos o naturales. [28] De estos, 20 están codificados por el código genético universal. Los 2 restantes, selenocisteína y pirrolisina , se incorporan a las proteínas mediante mecanismos sintéticos únicos. La selenocisteína se incorpora cuando el ARNm que se traduce incluye un elemento SECIS , lo que hace que el codón UGA codifique selenocisteína en lugar de un codón de parada. [65] Algunas arqueas metanogénicas utilizan la pirrolisina en enzimas que utilizan para producir metano . Está codificado con el codón UAG, que normalmente es un codón de parada en otros organismos. [66]
Varios estudios evolutivos independientes han sugerido que Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr pueden pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituyeron el código genético temprano, mientras que Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe puede pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituyeron adiciones posteriores del código genético. [67] [68] [69]
Aminoácidos estándar versus no estándar
Los 20 aminoácidos que están codificados directamente por los codones del código genético universal se denominan aminoácidos estándar o canónicos . A menudo se incorpora una forma modificada de metionina ( N -formilmetionina ) en lugar de metionina como aminoácido inicial de las proteínas en bacterias, mitocondrias y plastidios (incluidos los cloroplastos). Otros aminoácidos se denominan no estándar o no canónicos . La mayoría de los aminoácidos no estándar tampoco son proteinogénicos (es decir, no pueden incorporarse a las proteínas durante la traducción), pero dos de ellos son proteinogénicos, ya que pueden incorporarse traslacionalmente a las proteínas explotando información no codificada en el código genético universal.
Los dos aminoácidos proteinogénicos no estándar son la selenocisteína (presente en muchos no eucariotas, así como en la mayoría de los eucariotas, pero no codificada directamente por el ADN) y la pirrolisina (que se encuentra sólo en algunas arqueas y al menos en una bacteria ). La incorporación de estos aminoácidos no estándar es rara. Por ejemplo, 25 proteínas humanas incluyen selenocisteína en su estructura primaria, [70] y las enzimas estructuralmente caracterizadas (selenoenzimas) emplean selenocisteína como resto catalítico en sus sitios activos. [71] La pirrolisina y la selenocisteína se codifican mediante codones variantes. Por ejemplo, la selenocisteína está codificada por el codón de parada y el elemento SECIS . [72] [73] [74]
Aparte de los 22 aminoácidos proteinogénicos , se conocen muchos aminoácidos no proteinogénicos . Estos no se encuentran en las proteínas (por ejemplo, carnitina , GABA , levotiroxina ) o no se producen directamente y de forma aislada mediante la maquinaria celular estándar. Por ejemplo, la hidroxiprolina , se sintetiza a partir de prolina . Otro ejemplo es la selenometionina ).
Los aminoácidos no proteinogénicos que se encuentran en las proteínas se forman mediante modificación postraduccional . Tales modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína, por ejemplo, la adición de grupos hidrofóbicos largos puede hacer que una proteína se una a una membrana de fosfolípidos . [78] Ejemplos:
Algunos aminoácidos no proteinógenos no se encuentran en las proteínas. Los ejemplos incluyen el ácido 2-aminoisobutírico y el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico . Los aminoácidos no proteinógenos suelen aparecer como intermediarios en las vías metabólicas de los aminoácidos estándar; por ejemplo, la ornitina y la citrulina aparecen en el ciclo de la urea , parte del catabolismo de los aminoácidos (ver más abajo). [82] Una rara excepción al predominio de los α-aminoácidos en biología es el β-aminoácido beta alanina (ácido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis de ácido pantoténico (vitamina B 5 ). un componente de la coenzima A. [83]
En nutrición de mamíferos
Los aminoácidos no son un componente típico de los alimentos: los animales comen proteínas. La proteína se descompone en aminoácidos en el proceso de digestión. Luego se utilizan para sintetizar nuevas proteínas, otras biomoléculas o se oxidan a urea y dióxido de carbono como fuente de energía. [84] La vía de oxidación comienza con la eliminación del grupo amino por una transaminasa ; el grupo amino luego se introduce en el ciclo de la urea . El otro producto de la transamidación es un cetoácido que entra en el ciclo del ácido cítrico . [85] Los aminoácidos glucogénicos también se pueden convertir en glucosa, a través de la gluconeogénesis . [86]
De los 20 aminoácidos estándar, nueve ( His , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp y Val ) se denominan aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizarlos a partir de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal. por lo que deben obtenerse de los alimentos. [87] [88] [89]
Aminoácidos semiesenciales y condicionalmente esenciales, y requerimientos juveniles.
Además, la cisteína, la tirosina y la arginina se consideran aminoácidos semiesenciales, y la taurina, un ácido aminosulfónico semiesencial en los niños. Algunos aminoácidos son condicionalmente esenciales para ciertas edades o condiciones médicas. Los aminoácidos esenciales también pueden variar de una especie a otra. [d] Las vías metabólicas que sintetizan estos monómeros no están completamente desarrolladas. [90] [91]
Funciones no proteicas
Muchos aminoácidos proteinógenos y no proteinógenos tienen funciones biológicas más allá de ser precursores de proteínas y péptidos. En los seres humanos, los aminoácidos también desempeñan funciones importantes en diversas vías biosintéticas. Las defensas contra los herbívoros en las plantas a veces emplean aminoácidos. [95] Ejemplos:
La mimosina, que se encuentra en algunas legumbres, es otro posible antialimentario . [106] Este compuesto es un análogo de la tirosina y puede envenenar a los animales que pastan en estas plantas.
Usos en la industria
Alimentación animal
A veces se añaden aminoácidos a los piensos porque algunos de los componentes de estos piensos, como la soja , tienen niveles bajos de algunos de los aminoácidos esenciales , especialmente de lisina, metionina, treonina y triptófano. [107] Asimismo, los aminoácidos se utilizan para quelar cationes metálicos con el fin de mejorar la absorción de minerales de los complementos alimenticios. [108]
Alimento
La industria alimentaria es un importante consumidor de aminoácidos, especialmente ácido glutámico , que se utiliza como potenciador del sabor , [109] y aspartamo (aspartilfenilalanina 1-metil éster), que se utiliza como edulcorante artificial . [110] Los fabricantes a veces añaden aminoácidos a los alimentos para aliviar los síntomas de las deficiencias minerales, como la anemia, mejorando la absorción de minerales y reduciendo los efectos secundarios negativos de la suplementación con minerales inorgánicos. [111]
Los aminoácidos se utilizan en la síntesis de algunos cosméticos . [107]
Usos aspiracionales
Fertilizante
La capacidad quelante de los aminoácidos se utiliza a veces en fertilizantes para facilitar el suministro de minerales a las plantas con el fin de corregir deficiencias minerales, como la clorosis férrica. Estos fertilizantes también se utilizan para evitar que se produzcan deficiencias y mejorar la salud general de las plantas. [114]
Plásticos biodegradables
Los aminoácidos han sido considerados componentes de polímeros biodegradables, que tienen aplicaciones como envases respetuosos con el medio ambiente y en medicina, en la administración de fármacos y en la construcción de implantes protésicos . [115] Un ejemplo interesante de tales materiales es el poliaspartato , un polímero biodegradable soluble en agua que puede tener aplicaciones en pañales desechables y agricultura. [116] Debido a su solubilidad y capacidad para quelar iones metálicos, el poliaspartato también se utiliza como agente antical biodegradable e inhibidor de la corrosión . [117] [118]
Síntesis
Síntesis química
La producción comercial de aminoácidos suele depender de bacterias mutantes que producen en exceso aminoácidos individuales utilizando glucosa como fuente de carbono. Algunos aminoácidos se producen mediante conversiones enzimáticas de intermedios sintéticos. El ácido 2-aminotiazolina-4-carboxílico es, por ejemplo, un intermediario en una síntesis industrial de L -cisteína . El ácido aspártico se produce mediante la adición de amoníaco al fumarato utilizando una liasa. [111]
Biosíntesis
En las plantas, el nitrógeno se asimila primero a compuestos orgánicos en forma de glutamato , formado a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Para otros aminoácidos, las plantas usan transaminasas para mover el grupo amino del glutamato a otro alfa-cetoácido. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y el oxaloacetato en alfa-cetoglutarato y aspartato. [119] Otros organismos también utilizan transaminasas para la síntesis de aminoácidos.
Se supone que la formación de aminoácidos y péptidos precede y quizás induce la aparición de vida en la Tierra . Los aminoácidos pueden formarse a partir de precursores simples en diversas condiciones. [124] El metabolismo químico de aminoácidos y compuestos muy pequeños en la superficie puede haber llevado a la acumulación de aminoácidos, coenzimas y pequeñas moléculas de carbono a base de fosfato. [125] [ se necesitan citas adicionales ] Los aminoácidos y componentes básicos similares podrían haberse elaborado en protopéptidos , y los péptidos se consideran actores clave en el origen de la vida. [126]
En el famoso experimento de Urey-Miller , el paso de un arco eléctrico a través de una mezcla de metano, hidrógeno y amoníaco produce una gran cantidad de aminoácidos. Desde entonces, los científicos han descubierto una variedad de formas y componentes mediante los cuales puede haber ocurrido la formación potencialmente prebiótica y la evolución química de los péptidos, como agentes condensantes, el diseño de péptidos autorreplicantes y una serie de mecanismos no enzimáticos mediante los cuales los aminoácidos Los ácidos podrían haber surgido y convertirse en péptidos. [126] Varias hipótesis invocan la síntesis de Strecker mediante la cual el cianuro de hidrógeno, aldehídos simples, amoníaco y agua producen aminoácidos. [124]
Según una revisión, los aminoácidos, e incluso los péptidos, "aparecen con bastante regularidad en los diversos caldos experimentales que se han permitido cocinar a partir de productos químicos simples. Esto se debe a que los nucleótidos son mucho más difíciles de sintetizar químicamente que los aminoácidos". En orden cronológico, sugiere que debe haber habido un "mundo de proteínas" o al menos un "mundo de polipéptidos", posiblemente seguido más tarde por el " mundo del ARN " y el " mundo del ADN ". [127] Los mapeos de codones y aminoácidos pueden ser el sistema de información biológica en el origen primordial de la vida en la Tierra. [128] Si bien los aminoácidos y, en consecuencia, los péptidos simples deben haberse formado en diferentes escenarios geoquímicos probados experimentalmente, la transición de un mundo abiótico a las primeras formas de vida aún está en gran medida sin resolver. [129]
Reacciones
Los aminoácidos experimentan las reacciones que se esperan de los grupos funcionales constituyentes. [130] [131]
Formación de enlaces peptídicos
Como los grupos amina y ácido carboxílico de los aminoácidos pueden reaccionar para formar enlaces amida, una molécula de aminoácido puede reaccionar con otra y unirse a través de un enlace amida. Esta polimerización de aminoácidos es lo que crea proteínas. Esta reacción de condensación produce el enlace peptídico recién formado y una molécula de agua. En las células, esta reacción no ocurre directamente; en cambio, el aminoácido se activa primero mediante la unión a una molécula de ARN de transferencia a través de un enlace éster . Este aminoacil-ARNt se produce en una reacción dependiente de ATP llevada a cabo por una aminoacil-ARNt sintetasa . [132] Este aminoacil-ARNt es entonces un sustrato para el ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena proteica que se alarga en el enlace éster. [133] Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas producidas por los ribosomas se sintetizan comenzando en su extremo N y avanzando hacia su extremo C.
Sin embargo, no todos los enlaces peptídicos se forman de esta forma. En algunos casos, los péptidos son sintetizados por enzimas específicas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión es parte esencial de las defensas de las células contra el estrés oxidativo. Este péptido se sintetiza en dos pasos a partir de aminoácidos libres. [134] En el primer paso, la gamma-glutamilcisteína sintetasa condensa cisteína y glutamato a través de un enlace peptídico formado entre la cadena lateral carboxilo del glutamato (el carbono gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido luego se condensa con glicina por la glutatión sintetasa para formar glutatión. [135]
En química, los péptidos se sintetizan mediante una variedad de reacciones. Uno de los más utilizados en la síntesis de péptidos en fase sólida utiliza los derivados de oximas aromáticas de los aminoácidos como unidades activadas. Estos se añaden secuencialmente a la cadena peptídica en crecimiento, que está unida a un soporte de resina sólida. [136] Las bibliotecas de péptidos se utilizan en el descubrimiento de fármacos mediante detección de alto rendimiento . [137]
La combinación de grupos funcionales permite que los aminoácidos sean ligandos polidentados eficaces para quelatos de metales y aminoácidos. [138]
Las múltiples cadenas laterales de los aminoácidos también pueden sufrir reacciones químicas.
catabolismo
La degradación de un aminoácido a menudo implica la desaminación moviendo su grupo amino a α-cetoglutarato, formando glutamato . Este proceso involucra transaminasas, a menudo las mismas que las utilizadas en la aminación durante la síntesis. En muchos vertebrados, el grupo amino se elimina a través del ciclo de la urea y se excreta en forma de urea . Sin embargo, la degradación de los aminoácidos puede producir ácido úrico o amoníaco. Por ejemplo, la serina deshidratasa convierte la serina en piruvato y amoníaco. [100] Después de la eliminación de uno o más grupos amino, el resto de la molécula a veces se puede usar para sintetizar nuevos aminoácidos, o se puede usar como energía al ingresar a la glucólisis o al ciclo del ácido cítrico , como se detalla en la imagen de la derecha.
El contenido total de nitrógeno de la materia orgánica está formado principalmente por los grupos amino de las proteínas. El Nitrógeno Total Kjeldahl ( TKN ) es una medida de nitrógeno ampliamente utilizada en el análisis de aguas (residuales), suelos, alimentos, piensos y materia orgánica en general. Como sugiere el nombre, se aplica el método Kjeldahl . Hay métodos más sensibles disponibles. [141] [142]
^ El descubrimiento tardío se explica por el hecho de que la cisteína se oxida a cistina en el aire.
^ La prolina y otros aminoácidos cíclicos son una excepción a esta fórmula general. La ciclación del α-aminoácido crea la amina secundaria correspondiente. En ocasiones se les denomina iminoácidos .
^ La convención L y D para la configuración de aminoácidos no se refiere a la actividad óptica del aminoácido en sí, sino a la actividad óptica del isómero de gliceraldehído a partir del cual, en teoría, se puede sintetizar ese aminoácido ( D -gliceraldehído es dextrógiro ; el L -gliceraldehído es levógiro). Una convención alternativa es utilizar los designadores ( S ) y ( R ) para especificar la configuración absoluta . [30] Casi todos los aminoácidos en las proteínas son ( S ) en el carbono α, siendo la cisteína ( R ) y la glicina no quiral . [31] La cisteína tiene su cadena lateral en la misma ubicación geométrica que los otros aminoácidos, pero la terminología R / S se invierte porque el azufre tiene un número atómico más alto en comparación con el oxígeno carboxílico, lo que le da a la cadena lateral una mayor prioridad por parte del Cahn- Reglas de secuencia de Ingold-Prelog .
^ Nelson DL, Cox MM (2005). Principios de bioquímica (4ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
^ Flissi, Areski; Ricart, Emma; Campart, Clementine; Caballero, Mickael; Dufresne, Yoann; Michalik, Juraj; Jacques, Philippe; Flahaut, Christophe; Lisacek, Frédérique; Leclère, Valérie; Pupin, Maude (2020). "Norine: actualización del recurso de péptidos no ribosómicos". Investigación de ácidos nucleicos . 48 (D1): D465-D469. doi :10.1093/nar/gkz1000. PMC 7145658 . PMID 31691799.
^ Richard Cammack, ed. (2009). "Boletín 2009". Comité de Nomenclatura Bioquímica de IUPAC y NC-IUBMB. Pirrolisina. Archivado desde el original el 12 de septiembre de 2017 . Consultado el 16 de abril de 2012 .
^ Rother, Michael; Krzycki, Joseph A. (1 de enero de 2010). "Selenocisteína, pirrolisina y el metabolismo energético único de las arqueas metanogénicas". Arqueas . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . ISSN 1472-3646. PMC 2933860 . PMID 20847933.
^ Latham MC (1997). "Capítulo 8. Composición corporal, funciones de la alimentación, metabolismo y energía". Nutrición humana en el mundo en desarrollo . Serie Alimentación y Nutrición – No. 29. Roma: Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura. Archivado desde el original el 8 de octubre de 2012 . Consultado el 9 de septiembre de 2012 .
^ Luisi, Pier Luigi (13 de julio de 2006). El surgimiento de la vida: de los orígenes químicos a la biología sintética. Prensa de la Universidad de Cambridge. pag. 13.ISBN9781139455640. Consultado el 5 de agosto de 2024 . Por supuesto, si en la Tierra sólo hubiera habido dicetopiperazinas y no aminoácidos; o si los azúcares no tuvieran el tamaño que tienen; o si los lípidos fueran tres veces más cortos, entonces no tendríamos vida.
^ abc "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos". Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 17 de noviembre de 2008 .
^ Vickery HB, Schmidt CL (1931). "La historia del descubrimiento de los aminoácidos". Química. Rdo . 9 (2): 169–318. doi :10.1021/cr60033a001.
^ Hansen S (mayo de 2015). "Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 en París hasta 1935 en Illinois" (PDF) (en alemán). Berlina. Archivado desde el original (PDF) el 1 de diciembre de 2017.
^ Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). "El descubrimiento de un nuevo principio vegetal en Asparagus sativus". Anales de Chimié . 57 : 88–93.
^ ab Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972). Avances en la química de proteínas. Nueva York: Academic Press. págs.99, 103. ISBN978-0-12-034226-6.
^ Wollaston WH (1810). "Sobre el óxido quístico, una nueva especie de cálculo urinario". Transacciones filosóficas de la Royal Society . 100 : 223–230. doi :10.1098/rstl.1810.0015. S2CID 110151163.
^ Baumann E (1884). "Über cistin und cisteína". Z Physiol Chem . 8 (4): 299–305. Archivado desde el original el 14 de marzo de 2011 . Consultado el 28 de marzo de 2011 .
^ Braconnot HM (1820). "Sobre la conversión de matières animales en nuevas sustancias par le moyen de l'acide sulfurique". Annales de Chimie et de Physique . 2da Serie. 13 : 113-125.
^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M (septiembre de 2002). "El descubrimiento del aminoácido treonina: el trabajo de William C. Rose [artículo clásico]". La Revista de Química Biológica . 277 (37): E25. doi : 10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . PMID 12218068. Archivado desde el original el 10 de junio de 2019 . Consultado el 4 de julio de 2015 .
^ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC (1935). "Experimentos de alimentación con mezclas de aminoácidos altamente purificados. VIII. Aislamiento e identificación de un nuevo aminoácido esencial". Revista de Química Biológica . 112 : 283–302. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .
^ Menten, P. Dictionnaire de chimie: Une approche étymologique et historique . De Boeck, Bruselas. enlace Archivado el 28 de diciembre de 2019 en Wayback Machine .
^ Harper D. "amino-". Diccionario de etimología en línea . Archivado desde el original el 2 de diciembre de 2017 . Consultado el 19 de julio de 2010 .
^ Paal C (1894). "Ueber die Einwirkung von Phenyl-i-cyanat auf organische Aminosäuren". Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft . 27 : 974–979. doi :10.1002/cber.189402701205. Archivado desde el original el 25 de julio de 2020.
^ Frutón JS (1990). "Capítulo 5: Emil Fischer y Franz Hofmeister". Contrastes de estilo científico: grupos de investigación en ciencias químicas y bioquímicas . vol. 191. Sociedad Filosófica Estadounidense. págs. 163-165. ISBN978-0-87169-191-0.
^ "Alfa aminoácido". Médica Merriam-Webster . Archivado desde el original el 3 de enero de 2015 . Consultado el 3 de enero de 2015 ..
^ Clark, Jim (agosto de 2007). "Una introducción a los aminoácidos". guía química . Archivado desde el original el 30 de abril de 2015 . Consultado el 4 de julio de 2015 .
^ Jakubke HD, Sewald N (2008). "Aminoácidos". Péptidos de la A a la Z: una enciclopedia concisa . Alemania: Wiley-VCH. pag. 20.ISBN9783527621170. Archivado desde el original el 17 de mayo de 2016 . Consultado el 5 de enero de 2016 a través de Google Books.
^ Pollegioni L, Servi S, eds. (2012). Aminoácidos no naturales: métodos y protocolos . Métodos en biología molecular. vol. 794. Prensa Humana. pag. contra doi :10.1007/978-1-61779-331-8. ISBN978-1-61779-331-8. OCLC 756512314. S2CID 3705304.
^ Hertweck C (octubre de 2011). "Biosíntesis y carga de pirrolisina, el vigésimo segundo aminoácido codificado genéticamente". Edición internacional Angewandte Chemie . 50 (41): 9540–9541. doi :10.1002/anie.201103769. PMID 21796749. S2CID 5359077.
^ ab "Capítulo 1: Las proteínas son las moléculas trabajadoras del cuerpo". Las estructuras de la vida . Instituto Nacional de Ciencias Médicas Generales. 27 de octubre de 2011. Archivado desde el original el 7 de junio de 2014 . Consultado el 20 de mayo de 2008 .
^ Michal G, Schomburg D, eds. (2012). Vías bioquímicas: un atlas de bioquímica y biología molecular (2ª ed.). Oxford: Wiley-Blackwell. pag. 5.ISBN978-0-470-14684-2.
^ abc Creighton TH (1993). "Capítulo 1" . Proteínas: estructuras y propiedades moleculares . San Francisco: WH Freeman. ISBN978-0-7167-7030-5.
^ Genchi, Giuseppe (1 de septiembre de 2017). "Una descripción general de los d-aminoácidos". Aminoácidos . 49 (9): 1521-1533. doi :10.1007/s00726-017-2459-5. ISSN 1438-2199. PMID 28681245. S2CID 254088816.
^ Hatem SM (2006). "Determinación por cromatografía de gases de enantiómeros de aminoácidos en tabaco y vinos embotellados". Universidad de Giessen. Archivado desde el original el 22 de enero de 2009 . Consultado el 17 de noviembre de 2008 .
^ Novikov, Antón P.; Safonov, Alexey V.; alemán, Konstantin E.; Grigoriev, Mikhail S. (1 de diciembre de 2023). "Qué tipo de interacciones podemos tener al pasar de iones zwitter a iones" goteros ": las interacciones anión⋯anión C – O⋯Re (O4) y Re – O⋯Re (O4) marcan la diferencia estructural entre el perrenato y el pertecnetato de L-histidinio". CrystEngComm . 26 : 61–69. doi :10.1039/D3CE01164J. ISSN 1466-8033. S2CID 265572280.
^ Papp, Laura Vanda; Lu, junio; Holmgren, Arne; Khanna, Kum Kum (1 de julio de 2007). "Del selenio a las selenoproteínas: síntesis, identidad y su papel en la salud humana". Antioxidantes y señalización redox . 9 (7): 775–806. doi :10.1089/ars.2007.1528. ISSN 1523-0864. PMID 17508906.
^ Hao, Bing; Gong, Weimin; Ferguson, Tsuneo K.; James, Carey M.; Krzycki, José A.; Chan, Michael K. (24 de mayo de 2002). "Un nuevo residuo codificado por UAG en la estructura de una metanógeno metiltransferasa". Ciencia . 296 (5572): 1462-1466. Código Bib : 2002 Ciencia... 296.1462H. doi : 10.1126/ciencia.1069556. ISSN 0036-8075. PMID 12029132. S2CID 35519996.
^ Steinhardt, J.; Reynolds, JA (1969). Equilibrios múltiples en proteínas . Nueva York: Academic Press. págs. 176-21. ISBN978-0126654509.
^ Brønsted, JN (1923). "Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen" [Observaciones sobre el concepto de ácidos y bases]. Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas . 42 (8): 718–728. doi :10.1002/recl.19230420815.
^ ab Vollhardt, K. Peter C. (2007). Química orgánica: estructura y función. Neil Eric Schore (5ª ed.). Nueva York: WH Freeman. págs. 58–66. ISBN978-0-7167-9949-8. OCLC 61448218.
^ Fennema OR (19 de junio de 1996). Química de los Alimentos 3ª Ed . Prensa CRC. págs. 327–328. ISBN978-0-8247-9691-4.
^ ab Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, et al. (noviembre de 2019). "Las regiones de baja complejidad en las proteínas de los procariotas desempeñan funciones funcionales importantes y están altamente conservadas". Investigación de ácidos nucleicos . 47 (19): 9998–10009. doi :10.1093/nar/gkz730. PMC 6821194 . PMID 31504783.
^ Urry DW (2004). "El cambio de energía libre de Gibbs para la asociación hidrofóbica: derivación y evaluación mediante transiciones de temperatura inversas". Letras de Física Química . 399 (1–3): 177–183. Código Bib : 2004CPL...399..177U. doi :10.1016/S0009-2614(04)01565-9.
^ Marcotte EM, Pellegrini M, Yeates TO, Eisenberg D (octubre de 1999). "Un censo de repeticiones de proteínas". Revista de biología molecular . 293 (1): 151–60. doi :10.1006/jmbi.1999.3136. PMID 10512723.
^ Haerty W, Golding GB (octubre de 2010). Bonen L (ed.). "Secuencias de baja complejidad y repeticiones de aminoácidos únicos: no sólo secuencias de péptidos" basura "". Genoma . 53 (10): 753–62. doi :10.1139/G10-063. PMID 20962881.
^ Magee T, Seabra MC (abril de 2005). "Acilación de grasas y prenilación de proteínas: lo que está de moda en las grasas". Opinión actual en biología celular . 17 (2): 190–196. doi :10.1016/j.ceb.2005.02.003. PMID 15780596.
^ Pilobello KT, Mahal LK (junio de 2007). "Descifrando el glicocódigo: la complejidad y el desafío analítico de la glucómica". Opinión actual en biología química . 11 (3): 300–305. doi :10.1016/j.cbpa.2007.05.002. PMID 17500024.
^ Smotrys JE, Linder ME (2004). "Palmitoilación de proteínas de señalización intracelular: regulación y función". Revista Anual de Bioquímica . 73 (1): 559–587. doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954. PMID 15189153.
^ abcde "Comisión IUPAC-IUB de Nomenclatura Bioquímica Una notación de una letra para secuencias de aminoácidos". Revista de Química Biológica . 243 (13): 3557–3559. 10 de julio de 1968. doi : 10.1016/S0021-9258(19)34176-6 .
^ ab Saffran, M. (abril de 1998). "Nombres de aminoácidos y juegos de salón: desde nombres triviales hasta un código de una letra, los nombres de aminoácidos han tensado la memoria de los estudiantes. ¿Es posible una nomenclatura más racional?". Educación Bioquímica . 26 (2): 116–118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
^ a b C Adoga, Godwin I; Nicholson, Bh (enero de 1988). "Cartas al editor". Educación Bioquímica . 16 (1): 49. doi :10.1016/0307-4412(88)90026-X.
^ Kyte J, Doolittle RF (mayo de 1982). "Un método sencillo para mostrar el carácter hidropático de una proteína". Revista de biología molecular . 157 (1): 105-132. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi :10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
^ Kozlowski LP (enero de 2017). "Proteome-pI: base de datos del punto isoeléctrico del proteoma". Investigación de ácidos nucleicos . 45 (D1): D1112-D1116. doi :10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655 . PMID 27789699.
^ ab Hausman RE, Cooper GM (2004). La célula: una aproximación molecular . Washington, DC: Prensa ASM. pag. 51.ISBN978-0-87893-214-6.
^ Los codones también se pueden expresar mediante: CGN, AGR
^ los codones también se pueden expresar mediante: CUN, UUR
^ Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ (febrero de 2002). "Normalización de la nomenclatura de motivos peptídicos como ligandos de dominios proteicos modulares". Cartas FEBS . 513 (1): 141-144. doi :10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x. PMID 11911894.
^ Comisión IUPAC-IUB de Nomenclatura Bioquímica (1972). "Una notación de una letra para secuencias de aminoácidos". Química Pura y Aplicada . 31 (4): 641–645. doi : 10.1351/pac197231040639 . PMID 5080161.
^ Los codones también se pueden expresar mediante: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG
^ Los codones también se pueden expresar mediante: TWY, CAY, TGG
^ Los codones también se pueden expresar mediante: NTR, VTY
^ Los codones también se pueden expresar mediante: VAN, WCN, MGY, CGP
^ "HGVS: nomenclatura de variantes de secuencia, recomendaciones de proteínas". Archivado desde el original el 24 de septiembre de 2021 . Consultado el 23 de septiembre de 2021 .
^ Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C (abril de 2005). "La fotoleucina y la fotometionina permiten la identificación de interacciones proteína-proteína en células vivas". Métodos de la naturaleza . 2 (4): 261–267. doi : 10.1038/nmeth752 . PMID 15782218.
^ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W (enero de 2007). "Cómo los ribosomas forman enlaces peptídicos". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 32 (1): 20–26. doi :10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID 17157507.
^ Driscoll DM, Copeland PR (2003). "Mecanismo y regulación de la síntesis de selenoproteínas". Revista Anual de Nutrición . 23 (1): 17–40. doi :10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318. PMID 12524431.
^ Krzycki JA (diciembre de 2005). "La codificación genética directa de pirrolisina". Opinión actual en microbiología . 8 (6): 706–712. doi :10.1016/j.mib.2005.10.009. PMID 16256420.
^ Wong, JT-F. (1975). "Una teoría de la coevolución del código genético". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 72 (5): 1909-1912. Código bibliográfico : 1975PNAS...72.1909T. doi : 10.1073/pnas.72.5.1909 . PMC 432657 . PMID 1057181.
^ Trifonov ES (diciembre de 2000). "Consenso de orden temporal de aminoácidos y evolución del código triplete". Gen. 261 (1): 139-151. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID 11164045.
^ Higgs PG, Pudritz RE (junio de 2009). "Una base termodinámica para la síntesis de aminoácidos prebióticos y la naturaleza del primer código genético". Astrobiología . 9 (5): 483–90. arXiv : 0904.0402 . Código Bib : 2009AsBio...9..483H. doi :10.1089/ast.2008.0280. PMID 19566427. S2CID 9039622.
^ Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN (mayo de 2003). "Caracterización de selenoproteomas de mamíferos". Ciencia . 300 (5624): 1439-1443. Código Bib : 2003 Ciencia... 300.1439K. doi : 10.1126/ciencia.1083516. PMID 12775843. S2CID 10363908. Archivado desde el original el 23 de julio de 2018 . Consultado el 12 de junio de 2019 .
^ Gromer S, Urig S, Becker K (enero de 2004). "El sistema de tiorredoxina: de la ciencia a la clínica". Reseñas de investigaciones medicinales . 24 (1): 40–89. doi :10.1002/med.10051. PMID 14595672. S2CID 1944741.
^ Tjong H (2008). Modelado de contribuciones electrostáticas al plegamiento y unión de proteínas (tesis doctoral). Universidad Estatal de Florida. pag. 1 nota a pie de página. Archivado desde el original el 28 de enero de 2020 . Consultado el 28 de enero de 2020 .
^ Stewart L, Burgin AB (2005). "Síntesis de genes completos: un futuro genético-o-mático". Fronteras en el diseño y descubrimiento de fármacos . 1 . Editores de ciencias de Bentham : 299. doi : 10.2174/1574088054583318. ISBN978-1-60805-199-1. ISSN 1574-0889. Archivado desde el original el 14 de abril de 2021 . Consultado el 5 de enero de 2016 .
^ Elzanowski A, Ostell J (7 de abril de 2008). "Los códigos genéticos". Centro Nacional de Información Biotecnológica (NCBI). Archivado desde el original el 20 de agosto de 2016 . Consultado el 10 de marzo de 2010 .
^ Xie J, Schultz PG (diciembre de 2005). "Agregar aminoácidos al repertorio genético". Opinión actual en biología química . 9 (6): 548–554. doi :10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173.
^ Wang Q, Parrish AR, Wang L (marzo de 2009). "Ampliación del código genético para estudios biológicos". Química y Biología . 16 (3): 323–336. doi :10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486 . PMID 19318213.
^ Simón M (2005). Computación emergente: enfatizando la bioinformática . Nueva York: AIP Press/Springer Science+Business Media. págs. 105-106. ISBN978-0-387-22046-8.
^ Blenis J, Resh MD (diciembre de 1993). "Localización subcelular especificada por acilación y fosforilación de proteínas". Opinión actual en biología celular . 5 (6): 984–989. doi :10.1016/0955-0674(93)90081-Z. PMID 8129952.
^ Vermeer C (marzo de 1990). "Proteínas que contienen gamma-carboxiglutamato y carboxilasa dependiente de vitamina K". La revista bioquímica . 266 (3): 625–636. doi :10.1042/bj2660625. PMC 1131186 . PMID 2183788.
^ Bhattacharjee A, Bansal M (marzo de 2005). "Estructura del colágeno: la triple hélice de Madrás y el escenario actual". Vida IUBMB . 57 (3): 161-172. doi :10.1080/15216540500090710. PMID 16036578. S2CID 7211864.
^ Parque MH (febrero de 2006). "La síntesis postraduccional de un aminoácido derivado de poliamina, hipusina, en el factor de iniciación de la traducción eucariota 5A (eIF5A)". Revista de Bioquímica . 139 (2): 161–169. doi : 10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880 . PMID 16452303.
^ Curis E, Nicolis I, Moinard C, Osowska S, Zerrouk N, Bénazeth S, Cynober L (noviembre de 2005). "Casi todo sobre citrulina en mamíferos". Aminoácidos . 29 (3): 177–205. doi :10.1007/s00726-005-0235-4. PMID 16082501. S2CID 23877884.
^ Coxon KM, Chakauya E, Ottenhof HH, Whitney HM, Blundell TL, Abell C, Smith AG (agosto de 2005). "Biosíntesis de pantotenato en plantas superiores". Transacciones de la sociedad bioquímica . 33 (Parte 4): 743–746. doi :10.1042/BST0330743. PMID 16042590.
^ Sakami W, Harrington H (1963). "Metabolismo de aminoácidos". Revista Anual de Bioquímica . 32 (1): 355–398. doi :10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID 14144484.
^ Brosnan JT (abril de 2000). "Glutamato, en la interfaz entre el metabolismo de aminoácidos y carbohidratos". La Revista de Nutrición . 130 (suplemento 4S): 988S–990S. doi : 10.1093/jn/130.4.988S . PMID 10736367.
^ Joven VR, Ajami AM (septiembre de 2001). "Glutamina: ¿el emperador o su ropa?". La Revista de Nutrición . 131 (9 supl.): 2449S–2459S, 2486S–2487S. doi : 10.1093/jn/131.9.2449S . PMID 11533293.
^ Joven VR (agosto de 1994). "Requisitos de aminoácidos en adultos: motivos para una revisión importante de las recomendaciones actuales". La Revista de Nutrición . 124 (8 suplementos): 1517S-1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID 8064412.
^ Fürst P, Stehle P (junio de 2004). "¿Cuáles son los elementos esenciales necesarios para la determinación de los requerimientos de aminoácidos en humanos?". La Revista de Nutrición . 134 (6 suplementos): 1558S-1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID 15173430.
^ Reeds PJ (julio de 2000). "Aminoácidos prescindibles e indispensables para el ser humano". La Revista de Nutrición . 130 (7): 1835S-1840S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID 10867060.
^ Imura K, Okada A (enero de 1998). "Metabolismo de aminoácidos en pacientes pediátricos". Nutrición . 14 (1): 143–148. doi :10.1016/S0899-9007(97)00230-X. PMID 9437700.
^ Lourenço R, Camilo ME (2002). "Taurina: ¿un aminoácido condicionalmente esencial en los humanos? Una descripción general de la salud y la enfermedad". Nutrición Hospitalaria . 17 (6): 262–270. PMID 12514918.
^ Broadley KJ (marzo de 2010). "Los efectos vasculares de las trazas de aminas y anfetaminas". Farmacología y Terapéutica . 125 (3): 363–375. doi :10.1016/j.pharmthera.2009.11.005. PMID 19948186.
^ Lindemann L, Hoener MC (mayo de 2005). "Un renacimiento de las trazas de aminas inspirado en una nueva familia de GPCR". Tendencias en Ciencias Farmacológicas . 26 (5): 274–281. doi :10.1016/j.tips.2005.03.007. PMID 15860375.
^ Wang X, Li J, Dong G, Yue J (febrero de 2014). "Los sustratos endógenos del CYP2D cerebral". Revista europea de farmacología . 724 : 211–218. doi :10.1016/j.ejphar.2013.12.025. PMID 24374199.
^ Hylin JW (1969). "Péptidos y aminoácidos tóxicos en alimentos y piensos". Diario de la química agrícola y alimentaria . 17 (3): 492–496. doi :10.1021/jf60163a003.
^ Savelieva KV, Zhao S, Pogorelov VM, Rajan I, Yang Q, Cullinan E, Lanthorn TH (2008). Bartolomucci A (ed.). "La alteración genética de ambos genes de triptófano hidroxilasa reduce drásticamente la serotonina y afecta el comportamiento en modelos sensibles a los antidepresivos". MÁS UNO . 3 (10): e3301. Código Bib : 2008PLoSO...3.3301S. doi : 10.1371/journal.pone.0003301 . PMC 2565062 . PMID 18923670.
^ Shemin D, Rittenberg D (diciembre de 1946). "La utilización biológica de la glicina para la síntesis de la protoporfirina de la hemoglobina". La Revista de Química Biológica . 166 (2): 621–625. doi : 10.1016/S0021-9258(17)35200-6 . PMID 20276176. Archivado desde el original el 7 de mayo de 2022 . Consultado el 3 de noviembre de 2008 .
^ Tejero J, Biswas A, Wang ZQ, Page RC, Haque MM, Hemann C, Zweier JL, Misra S, Stuehr DJ (noviembre de 2008). "Estabilización y caracterización de un intermedio de reacción hemo-oxi en óxido nítrico sintasa inducible". La Revista de Química Biológica . 283 (48): 33498–33507. doi : 10.1074/jbc.M806122200 . PMC 2586280 . PMID 18815130.
^ Rodríguez-Caso C, Montañez R, Cascante M, Sánchez-Jiménez F, Medina MA (agosto de 2006). "Modelado matemático del metabolismo de las poliaminas en mamíferos". La Revista de Química Biológica . 281 (31): 21799–21812. doi : 10.1074/jbc.M602756200 . PMID 16709566.
^ ab Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Bioquímica (5ª ed.). Nueva York: WH Freeman. págs. 693–698. ISBN978-0-7167-4684-3.
^ Petroff OA (diciembre de 2002). "GABA y glutamato en el cerebro humano". El neurocientífico . 8 (6): 562–573. doi :10.1177/1073858402238515. PMID 12467378. S2CID 84891972.
^ Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (marzo de 2006). "Serotonina a la carta: suplementación con el precursor de la serotonina 5-hidroxitriptófano". Farmacología y Terapéutica . 109 (3): 325–338. doi :10.1016/j.pharmthera.2005.06.004. PMID 16023217. S2CID 2563606. Archivado desde el original el 13 de abril de 2020 . Consultado el 12 de junio de 2019 .
^ Kostrzewa RM, Nowak P, Kostrzewa JP, Kostrzewa RA, Brus R (marzo de 2005). "Peculiaridades del tratamiento con L-DOPA de la enfermedad de Parkinson". Aminoácidos . 28 (2): 157–164. doi :10.1007/s00726-005-0162-4. PMID 15750845. S2CID 33603501.
^ Heby O, Persson L, Rentala M (agosto de 2007). "Dirigirse a las enzimas biosintéticas de poliaminas: un enfoque prometedor para la terapia de la enfermedad del sueño africana, la enfermedad de Chagas y la leishmaniasis". Aminoácidos . 33 (2): 359–366. doi :10.1007/s00726-007-0537-9. PMID 17610127. S2CID 26273053.
^ Rosenthal GA (2001). "L-canavanina: un aleloquímico insecticida de plantas superiores". Aminoácidos . 21 (3): 319–330. doi :10.1007/s007260170017. PMID 11764412. S2CID 3144019.
^ Hammond, Andrew C. (1 de mayo de 1995). "Toxicosis por Leucaena y su control en rumiantes". Revista de ciencia animal . 73 (5): 1487-1492. doi :10.2527/1995.7351487x. PMID 7665380. Archivado desde el original el 7 de mayo de 2022 . Consultado el 7 de mayo de 2022 .
^ ab Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K (noviembre de 2005). "Producción biotecnológica de aminoácidos y derivados: situación actual y perspectivas". Microbiología y Biotecnología Aplicadas . 69 (1): 1–8. doi :10.1007/s00253-005-0155-y. PMID 16195792. S2CID 24161808.
^ Ashmead HD (1993). El papel de los quelatos de aminoácidos en la nutrición animal . Westwood: Publicaciones Noyes.
^ Garattini S (abril de 2000). "Ácido glutámico, veinte años después". La Revista de Nutrición . 130 (suplementario 4S): 901S–909S. doi : 10.1093/jn/130.4.901S . PMID 10736350.
^ Stegink LD (julio de 1987). "La historia del aspartamo: un modelo para las pruebas clínicas de un aditivo alimentario". La Revista Estadounidense de Nutrición Clínica . 46 (1 suplemento): 204–215. doi :10.1093/ajcn/46.1.204. PMID 3300262.
^ Hanessiano S (1993). "Reflexiones sobre la síntesis total de productos naturales: arte, artesanía, lógica y el enfoque quirón". Química Pura y Aplicada . 65 (6): 1189-1204. doi : 10.1351/pac199365061189 . S2CID 43992655.
^ Blaser HU (1992). "El pool quiral como fuente de auxiliares y catalizadores enantioselectivos". Reseñas químicas . 92 (5): 935–952. doi :10.1021/cr00013a009.
^ Ashmead HD (1986). Alimentación foliar de plantas con quelatos de aminoácidos . Park Ridge: Publicaciones Noyes.
^ Sanda F, Endo T (1999). "Síntesis y funciones de polímeros basados en aminoácidos". Química y Física Macromolecular . 200 (12): 2651–2661. doi : 10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12<2651::AID-MACP2651>3.0.CO;2-P .
^ Gross RA, Kalra B (agosto de 2002). "Polímeros biodegradables para el medio ambiente". Ciencia . 297 (5582): 803–807. Código Bib : 2002 Ciencia... 297..803G. doi : 10.1126/ciencia.297.5582.803. PMID 12161646. Archivado desde el original el 25 de julio de 2020 . Consultado el 12 de junio de 2019 .
^ Bajo KC, Wheeler AP, Koskan LP (1996). Poli(ácido aspártico) comercial y sus usos . Serie Avances en Química. vol. 248. Washington, DC: Sociedad Química Estadounidense .
^ Thombre SM, Sarwade BD (2005). "Síntesis y biodegradabilidad del ácido poliaspártico: una revisión crítica". Revista de ciencia macromolecular, parte A. 42 (9): 1299-1315. doi :10.1080/10601320500189604. S2CID 94818855.
^ Jones RC, Buchanan BB, Gruissem W (2000). Bioquímica y biología molecular de plantas. Rockville, Maryland: Sociedad Estadounidense de Fisiólogos Vegetales. págs. 371–372. ISBN978-0-943088-39-6.
^ Brosnan JT, Brosnan ME (junio de 2006). "Los aminoácidos que contienen azufre: una descripción general". La Revista de Nutrición . 136 (6 suplementos): 1636S-1640S. doi : 10.1093/jn/136.6.1636S . PMID 16702333.
^ Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "Colágeno hidroxilasas y la subunidad de proteína disulfuro isomerasa de prolil 4-hidroxilasas". Avances en Enzimología y Áreas Afines de la Biología Molecular . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. vol. 72, págs. 325–398. doi :10.1002/9780470123188.ch9. ISBN9780470123188. PMID 9559057.
^ Whitmore L, Wallace BA (mayo de 2004). "Análisis de la composición de la secuencia de peptaibol: implicaciones para la síntesis in vivo y la formación de canales". Revista Europea de Biofísica . 33 (3): 233–237. doi :10.1007/s00249-003-0348-1. PMID 14534753. S2CID 24638475.
^ Alexander L, Grierson D (octubre de 2002). "Biosíntesis y acción del etileno en tomate: un modelo de maduración de frutos climatéricos". Revista de Botánica Experimental . 53 (377): 2039-2055. doi : 10.1093/jxb/erf072 . PMID 12324528.
^ ab Kitadai, Norio; Maruyama, Shigenori (2018). "Orígenes de los componentes básicos de la vida: una revisión". Fronteras de la geociencia . 9 (4): 1117-1153. Código Bib : 2018GeoFr...9.1117K. doi : 10.1016/j.gsf.2017.07.007 . S2CID 102659869.
^ Danchin, Antoine (12 de junio de 2017). "Del metabolismo químico a la vida: el origen del proceso de codificación genética". Revista Beilstein de Química Orgánica . 13 (1): 1119-1135. doi :10.3762/bjoc.13.111. ISSN 1860-5397. PMC 5480338 . PMID 28684991.
^ ab Frenkel-Pinter, Moran; Samanta, Mousumi; Ashkenasy, Gonen; Leman, Luke J. (10 de junio de 2020). "Péptidos prebióticos: centros moleculares en el origen de la vida" . Reseñas químicas . 120 (11): 4707–4765. doi : 10.1021/acs.chemrev.9b00664. ISSN 0009-2665. PMID 32101414. S2CID 211536416.
^ Milner-White, E. James (6 de diciembre de 2019). "Estructuras tridimensionales de proteínas en el origen de la vida". Enfoque de la interfaz . 9 (6): 20190057. doi :10.1098/rsfs.2019.0057. PMC 6802138 . PMID 31641431.
^ Chatterjee, Sankar; Yadav, Surya (junio de 2022). "La coevolución de biomoléculas y sistemas de información prebióticos en el origen de la vida: un modelo de visualización para ensamblar el primer gen". Vida . 12 (6): 834. Bibcode : 2022Vida...12..834C. doi : 10.3390/vida12060834 . ISSN 2075-1729. PMC 9225589 . PMID 35743865.
^ Kirschning, Andreas (26 de mayo de 2021). "El par coenzima/proteína y la evolución molecular de la vida". Informes de productos naturales . 38 (5): 993–1010. doi : 10.1039/D0NP00037J . ISSN 1460-4752. PMID 33206101. S2CID 227037164.
^ Elmore DT, Barrett GC (1998). Aminoácidos y péptidos . Cambridge, Reino Unido: Cambridge University Press. págs. 48–60. ISBN978-0-521-46827-5.
^ Gutteridge A, Thornton JM (noviembre de 2005). "Comprensión del conjunto de herramientas catalíticas de la naturaleza". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 30 (11): 622–629. doi :10.1016/j.tibs.2005.09.006. PMID 16214343.
^ Ibba M, Söll D (mayo de 2001). "El renacimiento de la síntesis de aminoacil-ARNt". Informes EMBO . 2 (5): 382–387. doi : 10.1093/embo-reports/kve095. PMC 1083889 . PMID 11375928.
^ Lengyel P, Söll D (junio de 1969). "Mecanismo de biosíntesis de proteínas". Revisiones Bacteriológicas . 33 (2): 264–301. doi :10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969. PMC 378322 . PMID 4896351.
^ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (marzo de 2004). "Metabolismo del glutatión y sus implicaciones para la salud". La Revista de Nutrición . 134 (3): 489–492. doi : 10.1093/jn/134.3.489 . PMID 14988435.
^ Maestro A (noviembre de 1988). "Metabolismo del glutatión y su modificación selectiva". La Revista de Química Biológica . 263 (33): 17205–17208. doi : 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 . PMID 3053703.
^ Carpino LA (1992). "1-Hidroxi-7-azabenzotriazol. Un aditivo de acoplamiento de péptidos eficaz". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 115 (10): 4397–4398. doi :10.1021/ja00063a082.
^ Marasco D, Perretta G, Sabatella M, Ruvo M (octubre de 2008). "Perspectivas pasadas y futuras de las bibliotecas de péptidos sintéticos". Ciencia actual de proteínas y péptidos . 9 (5): 447–467. doi :10.2174/138920308785915209. PMID 18855697.
^ Konara S, Gagnona K, Clearfield A, Thompson C, Hartle J, Ericson C, Nelson C (2010). "Determinación estructural y caracterización de bisglicinatos de cobre y zinc con cristalografía de rayos X y espectrometría de masas". Revista de Química de Coordinación . 63 (19): 3335–3347. doi :10.1080/00958972.2010.514336. S2CID 94822047.
^ Stipanuk MH (2006). Aspectos bioquímicos, fisiológicos y moleculares de la nutrición humana (2ª ed.). Saunders Elsevier.
^ Dghaym RD, Dhawan R, Arndtsen BA (septiembre de 2001). "El uso de monóxido de carbono e iminas como sintetizadores derivados de péptidos: una síntesis fácil catalizada por paladio de imidazolinas derivadas de α-aminoácidos". Angewandte Chemie . 40 (17): 3228–3230. doi :10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12<1634::AID-ANIE1634>3.0.CO;2-C. PMID 29712039.
^ Muñoz-Huerta RF, Guevara-González RG, Contreras-Medina LM, Torres-Pacheco I, Prado-Olivarez J, Ocampo-Velázquez RV (agosto de 2013). "Una revisión de métodos para detectar el estado del nitrógeno en las plantas: ventajas, desventajas y avances recientes". Sensores . 13 (8). Basilea, Suiza: 10823–43. Código Bib : 2013Senso..1310823M. doi : 10.3390/s130810823 . PMC 3812630 . PMID 23959242.
^ Martin PD, Malley DF, Manning G, Fuller L (2002). "Determinación del carbono y nitrógeno orgánico del suelo a nivel de campo mediante espectroscopía de infrarrojo cercano". Revista Canadiense de Ciencias del Suelo . 82 (4): 413–422. doi :10.4141/S01-054.
Otras lecturas
Tymoczko JL (2012). "Composición y estructura de proteínas". Bioquímica . Nueva York: WH Freeman y compañía. págs. 28-31. ISBN 9781429229364.
Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de proteínas". En Fasman GD (ed.). Predicciones de la estructura de las proteínas y principios de conformación de las proteínas . Nueva York: Plenum Press . págs. 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9. LCCN 89008555.
Nelson DL, Cox MM (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3ª ed.). Editores dignos . ISBN 978-1-57259-153-0. LCCN 99049137.
Meierhenrich U (2008). Aminoácidos y la asimetría de la vida (PDF) . Berlín: Springer Verlag . ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN 2008930865. Archivado desde el original (PDF) el 12 de enero de 2012.
enlaces externos
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