Proteólisis
Esta proteólisis puede darse en los lisosoma (orgánulo celular especializado en la degradación de moléculas) o en el citoplasma.
(como la calpaína) que presentan actividad proteolítica a un pH neutro, o bien mediante una estructura especializada denominada proteosoma.
La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy importante, pues es relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando amoníaco en el organismo.
El amoníaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se acumula y origina hiperamonemia, se hace especialmente tóxico para el cerebro por diferentes motivos: Para la separación del grupo amino, todos los aminoácidos sufren una reacción de transaminación, que forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido; finalmente, todos los grupos amino se transfieren al a-cetoglutarato, formando glutamato que es la única molécula que puede ser, objeto de una desaminacion oxidativa rápida.
Ambas reacciones, transaminación y desaminación, que se verán a continuación, son esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas muy importantes en la degradación y también en la síntesis de aminoácidos.
Existen dos transaminasas de gran importancia: la GOT o glutamato oxalacetato transaminasa (también conocida como AST aspartato aminotransferasa) y la GPT o glutamato piruvato transaminasa (también denominada ALT, alanina aminotransferasa), que realizan las siguientes transformaciones: GOT: glutamato (aa) + oxalacetato
La mayoría de los aminoácidos son desaminados por transaminación, formándose siempre glutamato.
Si se degradan durante la digestión, participan peptidasas específicas como la tripsina, la quimotripsina, las carboxipeptidasas y la elastasa.
La degradación intracelular la lleva a cabo un complejo multienzimático denominado proteosoma, que actúa en el citosol.
Se trata de una estructura cilíndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos proteicos que alimentan la cámara interna del cilindro al reconocer las proteínas.
La proteólisis tiene varias funciones para la célula, entre ellas: La proteólisis puede realizarse también en el interior de los orgánulos llamados lisosomas, mediante unas proteasas específicas llamadas catepsinas, de los que hay unos 50 tipos diferentes.
La degradación lisosomal recicla los aminoácidos de las proteínas que no son anómalas, por ejemplo, las que se encuentran en la membrana, o se han incorporado a la célula por endocitosis.
Son muy importantes en procesos como la regresión del útero tras el parto, que en 9 días pasa de pesar 2 kg a 50 g, o en la eliminación de las membranas interdigitales durante el desarrollo fetal.
