Ubicuitina
Esta realiza sus funciones gracias a la conjugación con una gran gama de proteínas diana.
Entre sus características importantes se distinguen su cola C-terminal y los 7 residuos de lisina.
[4] No se conoce ninguna ubicuitina ni la maquinaria de ubicuitinización necesaria en las células procariotas.
Sin embargo, la ubicuitina se cree que desciende de proteínas procariotas similares a ThiS[5] o MoaD.
Este paso se realiza mediante un acoplamiento tioéster entre el carbono terminal del grupo carboxilo de la ubicuitina y el grupo sulfhidrilo o tiol (-SH) de la cisteína del E1.
[12] Hay que destacar además que se han encontrado cadenas de ubicuitina "atípicas" (sin unión a lisina-48) y han sido publicadas en una revista por Ikeda y Dikic.
El proteasoma o proteosoma[15] es un complejo, con estructura en forma de barril y dos cámaras en su interior, donde la proteólisis tiene lugar.
Las moléculas transmembrana de la superficie celular que están marcadas con ubicuitina están a menudo monoubicuitinizadas, y esta modificación altera la localización subcelular de la proteína, marcando normalmente la proteína para la destrucción en los lisosomas.
Las histonas están normalmente monoubicuitinizadas y asociadas con la señalización o el marcaje estructural.
Esta cadena de K63 aparece para elegir RAP80, que contiene UIM, y así RAP80 ayuda a localizar BRCA1.
Esta vía elegirá las proteínas necesarias para la reparación de la recombinación homóloga.
Algunos trastornos genéticos asociados a la ubicuitina son: El gen de la ubicuitina B puede estar transcrito incorrectamente debido a una secuencia monótona de nucleótidos en la región codificante del gen.
[20][21] Si bien estas proteínas sólo comparten la secuencia identificadora primaria con la ubicuitina, están estrechamente relacionadas tridimensionalmente.
Por ejemplo, las SUMO sólo comparten un 18% de secuencia identidad respecto la ubicuitina, pero contienen el mismo pliegue estructural.
Estas moléculas relacionadas entre sí tienen nuevas funciones e influencia en diversos procesos biológicos.
Proteínas conjugadas con las UBL no son identificadas para degradarse en el proteasoma, sino que tienen función en diversas actividades reguladoras.
Las UBL son estructuralmente similares a la ubicuitina y son procesadas, activadas, conjugadas y liberadas del conjugado por pasos enzimáticos parecidos a los correspondientes de la ubicuitina.
